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Enzymatik, Enzyme, Proteine,

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Enzymatik Was sind Enzyme?
· Eiweiße bzw. Proteine
befinden sich in alle Körperzellen und sind verantwortlich
für alle Funktione

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Was sind Enzyme? Ablauf Enzyme , Enzymreaktion

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Lernzettel Enzymatik Was sind Enzyme? · Eiweiße bzw. Proteine befinden sich in alle Körperzellen und sind verantwortlich für alle Funktionen unseres Körpers ·bleiben unverändert Biokatalysator, der Aktivierungsenegle von chemischen Reaktion herabsetzt •Sind wirkungs-, Reaktions- und Substratspezifisch Aufbau eines Enzyms Primärstruktur: -> Code der Aminosäuren →>einzigartige Abfdge vom Aminosäuren in der Enzymatik Polypenptidkette freie Enthalpie Substrate Glucose Enzymrekationen Fructose Enzyme als Biokatalysator Reaktionsverlauf ← Saccharase Helixstruktur Faltblatt-/Sekundärstruktur : →Struktur einer Aminosäure Maltose Aktivierungs- energie mit Entym Was sind Proteine? →> Wasserstoffbrückenbindungen, die sich Aktivierungs- energie onne Enzyme Lactose Sind an fast allen Lebensprozessen beteidigt ↳Signalübermittlung + Stoffaustausch + Stoffumwandlung ·bestehen aus Aminosäuren, welche über Peptidbindungen zwischen nah benachbarten Aminosäuren bilden freigesetze Reaktions- energie Produkte miteinander verbunden sind Amino- gruppe Saccharose Substrat H-N-C-C ||||| HO O-H Corboxyl- gruppe som E+S Pepidbindung Tertiärstruktur: ohne Entym> endotherm Aktivierungsenergie Energie wird langsam frei 7- OH CH₂ ES Struktur eines proteins U=O HO H3 C CH3 I-2 H CH J=0 |||| HO $ 1-2 mit Enzym ->exotherm wenig Aktivierungsenergie · Energie wird schneller frei 0=3——3—1 CH₂ EP OH ·C ||| HO エース SH CH₂ ||| H U=O Quartörstruktur: H mehrerer Proteine Substrat →→>Auf Grund von Bindungen Clonenbindungen, Disulfidbrücken, van der woals kröfte etc.) entsteht eine bestimmte räumliche Struktur £-5-5-£-€——I ·N-C-C- CH₂ → Komplex aus mehreren Polypeptidketten / Struktur CH₂ →→nicht immer vorhanden |||| HO E+P Enzyme sind Biokatalysatoren, also Reaktionsbeschleuniger. Sie setzen die Aktivierungsenergie von Reaktionen nerab und ermöglichen so Reaktionen und Prozesse, die sonst nicht oder nur langsam ablaufen würden Substratspezifisch: Jedes Enzym ist spezifisch für ein bestimmtes Subtrat wirkungsspezifisch: Jedes Enzym kann nur eine bestimmte Art von Reaktion durchführen Enzym + Substrat > Enzym-Substrat Komplex -> Enzym-Produkt Komplex -> Enzym + Produkt Entr Reaktion Schlüssel-Schloss-Prinzip: Substrat am aktiven Zentrum des Enzyms, dessen Raumstruktur komplementär ist. Produkte Reaktionsgeschwindigkeit (v) 10 Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration Ⓒ Maximalgeschwindigkeit Vmax KM-Wert Ⓒ Enzymreaktionen 20 30 Vmax halbmaximalgeschwindigkeit bei Halbsättigung 2 40 50 60 Reaktionsbeschleunigung durch Temperatur Verlangsam durch Denaturierung Enzymaktivität in Abhängigkeit der Temperatur Hemmungen A Substrath VA A 6 8 Trypsin Pepsin Amylase 10 ation Bei niedrigen Substratkonzentrationen Liegen nur wenige Enzym-Substrat-Komplex vor. Die Geschwindigkeit...

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des Stoffumsatzes ist dann gering. 4 Bei einer bestimmten Substrat konzentration ist durchschnittlich die Hälfte der Enzyme 3 mit Substraten verbunden. Die Enzyme arbeiten mit halbmaximaler Geschwindigkeit. Diese Substratkonzentration bezeichnet man als Michealis-Merten - Konstante L>KM-wert wenn eine hone Substratkonzentration vorliegt, sind alle Enzyme ständig mit Supstraten verbunden. Die Enzyme arbeiten dann mit Maximalgeschwindigkeit Temperaturoptimum: Das Temperaturoptimum beschreibt die Temperatur, bei der ein Enzym am besten arbeitet. Bei den meisten Enzymen liegt dieses bei 35-40°C, Ausnahmen bilden Enzyme von Organismen in extrem Lebensräumen, z.Q. Bakterien, die in heipen Quellen leben (Optimum ca. 100°C) kompetive Hemmung: Das Substrat und der Inhibitor (Hemmstoff) weisen änliche Raumstrukturen auf und konkutieren somit um das aktive Zentrum des Enzyms. →Je nöner die Konzentration des Hemmstoffs, desto menr wird die Enzymaktivität eingeschränkt Denaturierung: Bei Temperaturen über 40°C werden die zwischenmolekularen Kräfte zwischen den Polype pidketten gelöst, die Raumstruktur der Enzyme verändert sich. -> Enzyme verlieren ihre wirksamkeit + Reaktion werden gestoppt PH-Optimum: pH-Wert, bei dem ein Enzym am besten arbeitet. →>varriert jedoch nach Finsatzort AF Allosterische Hemmung: Innibator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an anderer Stelle. •Die Raumstruktur des Enzyms verändert sich, sodass Substrat nicht mehr binden kann.

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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