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Enzymatik / Enzyme

Enzymatik / Enzyme

 ENZYME
WAS SIND ENZYME ?
·sind Biokatalysatoren
·beschleunigen die chemische Reaktion innerhalb eines organismus
→wichtig um zelle am bhele

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- Was sind Enzyme? - Enzyme als Biokatalysatoren - Schlüssel-Schloss-Prinzip und Indueced-fit-Modell - Bindung des Substrates ans Aktive Zentrum des Enzyms -> kurze Zusammenfassungen mit Bildern/Zeichnungen

 

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ENZYME WAS SIND ENZYME ? ·sind Biokatalysatoren ·beschleunigen die chemische Reaktion innerhalb eines organismus →wichtig um zelle am bhelen zu erhalten •meißten Enzyme → sind Proteine ·sehr wirk- und Substratspezifisch •Kodalysieren umeats von substrat • Enzyme, erkennen' ihre Substrate → aufgrund des Aktiven Zentrums, welches genau zum Sulostrat passt ·setzen die Aktivierungsenergie herab →ermöglichen Reaktionen auch bei geringer Energiezufuhr | Aktivierungsenergie MODELLE SCHLÜSSEL-SCHLOSS-PRINZIP von Emil Fischer 1894 entoleckt • die Erkennung eines bestimenten Substrates geschieht nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip •Aktives Zentrum des Enzyme ist vorgeformt →Substract kann nur in bestimmter Orientierung binden . Substrat - Schlüssel-Schloss-Prinzip und Indueced-fit-Modell - ENZYME ALS BIOKATALYSATOREN •hochmolekulare Eiweißkörper, die als Biokatalysatoren bei sehr vielen Stoffwechsel reaktionen in tierischen/ pflanzlichen Organismen beteiligt and • Substrate werdean am Aktiven Zentrum angelagert, umgesetzt und als Produkt wieder abgelöst INDUECED-FIT-MODELL • von Daniel E. Koshland im Jahr 1958 erweitert Erweiterung des Schlüssel-Schloess-Principes ·am Aktiven Zentrum kommt es zu einer konformationsänderung Em • Enzym und substrat passen zusammen wie schlüssel zu Schlos9 • Gestald des Aktiven Zentrums ist komplementär zur Bindungsstelle des sulostrates • die Vorstellung des Schlüssel- Schloss-Prinzipes ist veraltet durch die Bindung des Substrates → das Aktive Zentrum des Enzyms und des Substrates passen sich an • verhalten sich nicht wie beim Schlüssel-schloss-Prinzip bomplett star aktiv. Zentrum Eneym 2.3 + Produkt 1 Subbstrat Enzym + Substrat مطح Eneyin. Komplex (abergangszustand) - Substrat- Produkt 2 Hi Enzym-Substrat- komplex 1·1-E-Ri Enzym Bulcstrad- komplex - Enzym + Product(e) BINDUNG BINDUNG DES SUBSTRATES IM AKTIVEN ZENTRUM • ein oder mehrere Substratle binden sich an das Aktive Zentrum des Enzyms Beispiel Phosphorsäurerest geht . zum wasserstoffatorn der Glucose...

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über • Reaktion, die in Beispiel stattfindet ATP Adenosin- trionasphat ADP Adenosin- diphosphat Glucose 6- phosphat= am 6. Kohlenstoffatom hängt der Phosphatrest HO CHO OH OH OH ATP Bindungs stelle ADP Ser 419 Asp 211 O H 0 1 01P10 0 0... H. Ôt 70-410 H aktives Zentrum des Enzyms Hexokinase -H, 'N Phosphatübertragung H 0 H ⠀ 0 11/ C 0, 0-H H 0 H O Glu 269 C H ZWEI BEDINGUNGEN ·für die Bindung im Aktiven Zentrum müssen zwei Bedingungen erfüllt sein: 1. Das Substrat muss räumlich in das Alative Zentrum hineinpassen 2. Es müssen chemische Bindungen an den passenden Stellen zwischen Substrat und Enzym ausgebildet werden können Thr 234 Lys 176 0 O=C Glu 302 Glucose Bindungs stelle Substrat 1 (ATP) Substrat 2 (Glucose) Vom ATP wird ein Phosphorsäure-Rest auf die Glucose übertragen. Damit wird aus ATP-> ADP Aus Glucose -> Glucose-6- Phosphat ATP. Bindungs- stelle Asp 211 Ser 419 0 1 5+6 H 6. OH-0-CH₂ ADP 0-P-OH H-O aktives Zentrum des Enzyms Hexokinase 0 H Asp 211 H H C Phosphatubertragung H, 'N 0 ADP 0-P-0 H aktives Zentrum des Enzyms Hexokinase H Glu 269 0 0 Ser 419 CH₂ H H 0-H 0. 0 CH, H-0 positiv und negativ sieht sich an H H 0=C H, 'N Phosphatubertragung 0 1 H 0 Thr 234 Lys 17h C Glu 302 Glucose Bindungs- stelle 0 H 0 1 H -0- 0 CH₂ C. H 0 H 0 OF C The 234) Lys 176 Glu Amineature Aktives Zentrum des Enzyms Das Enzym Bindungen 1, 5 und 7: Wasserstoffbrücken bindungen Übrige Bindungen: Das negativ geladene Sauerstoff-Atom (Anion) und das partiell positiv geladene H-Atom ziehen sich an.

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über • Reaktion, die in Beispiel stattfindet ATP Adenosin- trionasphat ADP Adenosin- diphosphat Glucose 6- phosphat= am 6. Kohlenstoffatom hängt der Phosphatrest HO CHO OH OH OH ATP Bindungs stelle ADP Ser 419 Asp 211 O H 0 1 01P10 0 0... H. Ôt 70-410 H aktives Zentrum des Enzyms Hexokinase -H, 'N Phosphatübertragung H 0 H ⠀ 0 11/ C 0, 0-H H 0 H O Glu 269 C H ZWEI BEDINGUNGEN ·für die Bindung im Aktiven Zentrum müssen zwei Bedingungen erfüllt sein: 1. Das Substrat muss räumlich in das Alative Zentrum hineinpassen 2. Es müssen chemische Bindungen an den passenden Stellen zwischen Substrat und Enzym ausgebildet werden können Thr 234 Lys 176 0 O=C Glu 302 Glucose Bindungs stelle Substrat 1 (ATP) Substrat 2 (Glucose) Vom ATP wird ein Phosphorsäure-Rest auf die Glucose übertragen. Damit wird aus ATP-> ADP Aus Glucose -> Glucose-6- Phosphat ATP. Bindungs- stelle Asp 211 Ser 419 0 1 5+6 H 6. OH-0-CH₂ ADP 0-P-OH H-O aktives Zentrum des Enzyms Hexokinase 0 H Asp 211 H H C Phosphatubertragung H, 'N 0 ADP 0-P-0 H aktives Zentrum des Enzyms Hexokinase H Glu 269 0 0 Ser 419 CH₂ H H 0-H 0. 0 CH, H-0 positiv und negativ sieht sich an H H 0=C H, 'N Phosphatubertragung 0 1 H 0 Thr 234 Lys 17h C Glu 302 Glucose Bindungs- stelle 0 H 0 1 H -0- 0 CH₂ C. H 0 H 0 OF C The 234) Lys 176 Glu Amineature Aktives Zentrum des Enzyms Das Enzym Bindungen 1, 5 und 7: Wasserstoffbrücken bindungen Übrige Bindungen: Das negativ geladene Sauerstoff-Atom (Anion) und das partiell positiv geladene H-Atom ziehen sich an.