Moleküle mit Einfluss auf die Enzymaktivität

Die Enzymaktivität wird nicht nur durch pH-Wert und Temperatur beeinflusst, sondern auch durch die Substratkonzentration und spezifische Inhibitoren. Am Beispiel der Succinatdehydrogenase, die Succinat in Fumarat umwandelt, lässt sich dies gut veranschaulichen.

Vocabulary: Succinatdehydrogenase ist ein Enzym, das im Citratzyklus eine wichtige Rolle spielt.

Mit zunehmender Substratkonzentration (Succinat) steigt zunächst die Enzymaktivität, gemessen an der Produktion von NADH₂. Bei sehr hohen Konzentrationen flacht die Kurve jedoch ab, was auf eine Sättigung der Enzymkapazität hindeutet.

Highlight: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration zeigt einen charakteristischen Sättigungsverlauf.

Malonat, ein Molekül mit ähnlicher Struktur wie Succinat, wirkt als Inhibitor auf die Succinatdehydrogenase. Mit steigender Malonatkonzentration nimmt die Enzymaktivität ab, selbst bei hohen Substratkonzentrationen.

Example: Bei einer Succinatkonzentration von 20 mmol/l ohne Malonat beträgt die NADH₂-Produktion 6,7 mmol/min, während sie bei Zugabe von 2 mmol/l Malonat auf 5,6 mmol/min sinkt.

Diese Beobachtungen legen nahe, dass Malonat als kompetitiver Inhibitor wirkt. Es konkurriert mit dem Substrat um die Bindung am aktiven Zentrum des Enzyms, ohne selbst umgesetzt zu werden.

Definition: Ein kompetitiver Inhibitor ist ein Molekül, das strukturell dem Substrat ähnelt und mit diesem um die Bindung am Enzym konkurriert.

Die graphische Darstellung dieser Ergebnisse würde eine Sättigungskurve für die Substratkonzentration ohne Inhibitor und eine abgeflachte Kurve mit geringerer Maximalaktivität in Anwesenheit des Inhibitors zeigen.