Enzymatitik

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Zellen der Magenschleimhaut scheiden laufend Magensaft ab. Dieser enthält neben dem Enzym Pepsin noch Salzsäure, die den Mageninhalt sauer macht. Pepsin ist ein eiweißspaltendes Enzym. Die pH-Abhängigkeit des Enzyms zeigt Abbildung 1. Enzymaktivität 1 2 Abb1.: pH-Abhängigkeit von Pepsin Mit Pepsin werden die in der Tabelle dargestellten Versuche durchgeführt. + bedeutet, dass im entsprechenden RG (Reagenzglas) die in der jeweiligen Spalte ange- gebene Substanz vorhanden ist bzw. die Bedingung (Temp.) erfüllt ist. Als Eiweiß dient fein zerschnittenes, hart gekochtes Hühnereiweiß. Der Abbau des Hühnereiweißes wird durch "Verschwinden" der feinen Eiweißstückchen im Reagenzglas festgestellt. HgCl₂ = Quecksilberchlorid (Quecksilber ist ein Schwermetall) Tabelle 1 RG Nr. 3 4 5 6 7 1 2 3 4 5 6 8 Wasser + Eiweiß + + + + + + + Pepsin + + + + + + verdünnte Natron- Salzsäure lauge + + + 7 8 pH-Wert + + + HgCl₂ Temp. Temp. 6°C 37°C + + + + + die Flüssigkeit mit Pepsin wurde kurz aufgekocht Tab. 1: Füllschema für Reagenzgläser eines Versuchs zur Eiweißspaltung durch Pepsin + + 15.06.21 ** Seite 2 von 3 EF Biologie G2 Material 2: Moleküle mit Einfluss auf die Enzymaktivität Klausur 2 (20/21) - Enzymatik çoo- CH₂ COO Malonat Succinat ist ein Substrat, das mit Hilfe des Enzyms Succinatdehydrogenase in Fumarat und Wasserstoff gespalten wird. Der Wasserstoff wird dabei nicht frei, sondern auf NAD übertragen. Die entstehende Menge NADH2 ist messbar. Succinat+ NAD* Succinatdehydrogenase coo CH₂ CH₂ COO™ Ansatz a) Succinatkonzentration 0,5 1 2 (in mmol/l) NADH2 (in mmol/min) 1,8 2,8 4,0 Ansatz b) Succinatkonzentration (in mmol/l) 0,5 Malonatkonzentration 2 (in mmol/l) NADH₂ (in mmol/min) 0,4 0,8 und 1 2 2 1,3 Fumarat + NADH2 çoo CH 11 CH coo 4,8 3 2 1,9 5 5,7 5 2 3,0 10 6,5 15 6,7 10 2 2 4,7 5,6 15.06.21 15 20 6,8 20 6,7 Aufg.1) 1.1 Enzyme werden als Biokatalysatoren bezeichnet, weil sie durch Herabsetzung der Aktivierungsenergie, biochemische Reaktionen beschleunigen. Bio-Klausur-Enzymatik Sie bedeuten als für biologische Prozesse, dass sie zum einen Reaktionen beschleunigen und zum anderen auch Stoffwechselprozesse regulieren bspw. indem sie Enzyme hemmen, falls von einem Stoff bereits ausreichend im Körper ist, sodass es zu keiner Überproduktion des Stoffes kommet. Zusammenfassend sind Enzyme Biokatalysatoren, die die Stoffwechselprozesse in unserem Körper regulieren und dementsprechend lebenswichtig sind. 1.2 hat. Enzyme sind substrat- und wirkungsspezifisch, da jedes Enzym eine spezinische Aufgabe und Molekülstruktur Dass Enzyme substratspezifisch sind, heißt, dass sie nur ein oder mehrere bestimmte Substrate binden können, aufgrund dessen, weil sie aus Proteinen be- stehen und haben sie eine räumliche Struktur, also Passform Cjedes Enzym hat eine andere räumliche Struktur / Passform, haben. Dementsprechend kännen sie nur ein bestimmtes Substrat an sich binden, denn Enzym und Substrat müssen Hie ein Schloss und Schlüssel zusammen passen (Schlüssel- Schloss-Priazip). Dass Substrat muss an das aktive Zentrum des Enzyms passen. Dass Enzyme wirkungsspezifisch sind, heißt, dass jedes Enzym unders wirkt, bspw, binden zwei unterschiedliche Enzyme dasselbe Substrat, jedoch entstehen bei beiden unterschiedliche Produkte, weil sie eben unterschiedlich wiken. Substrat D Enzym Substrat Enzym aktives Zentrum aktive Zentrum 1 15.06.2021 Aufg.2) 2.1 Die Abb. 1 veranschaulicht die Abhängigkeit enzymatischer Reaktion, in dem Fall das Enzym Pepsin, vom pH-Wert. Die y-Achse ist beschlistet mit der Enzymaktivität und die x-Achse mit dem pH-Wert von 0-8. Die Abhängigkeit wird anhand eines Kurven diagrammes veranschaulicht. Die Kurve fängt bei dem x-Wert O an zu steigen und erreicht. bei x=2 ihren Höhepunkt / Hochpunkt und fängt dann zu sinken bis sie bei x = 4 die x-Achse schneidet. Dies aufs Enzyme übertragen heißt, dass die Enzymaktivität abhängig vom pH-Wert ist, da jedes Enzym ein PH - Optimum hat. Da das Diagramm die Enzymaktivit von Pepsin in Abhängigkeit vom pH-Wert veranschaulicht, kann man darauf schließen, dass das pH-Optimom von Pepsin bei 2 liegt also be das Enzym in einem sauren Bereich am besten Funktioniert / am produktivsten ist. Sobald der pH-Wert etwas neutraler wird also beim pH-Welt 3 und 4, in das sight die Enzymaktivität aufgrund dessen, dass durch die Änderung des pH-Werts / bzw. ihres pH-Wert- Optimums, fangen Enzyme an zu denadvieren, da durch diese Anderung die lonenladung CHtionen sich verändert und die Struktur des Erzyms wird verändert, d. by, dass das Enzym aufgrund dessen seine Passform für das zu bindende Substrat verliert und dementsprechend das substrat bioden und unsetzen kann. Zusammenfassend kann man sagen, dass Pepsin nur in- elnem sehr sauren Bereich arbeiten kann / Funktionsfühig ist und ihr Temperatu pH-Optimum bel = 2 liegt. Sräumliche 2.2 In RG Nr. 1 ist nur Wasser + Eiwelß din in einer Temperatur von 37°C drin, d. h. dass das Eiweiß nicht gespalten wird, da gar ken Pepsin drin ist In RG NE2 ist Wasser + Eiweiß und verdünnte Salzsäure d in einer Temperatur von 37° C drin, d.n. hier wird auch kein Eiweiß gespalten, da kein Pepsin don ist. 1 In RG. Nr.3 ist Wasser + Eiweiß, Pepsin in einer Temperatur von 37°C, d. h. das Eiweiſo nicht gespalten wird, dan Eiweiß und Wasser in enem neutralen & pH-Welt liegt und aber das PH- Optimum von Pepsio bei 2, also sehr sauer ist. Außerdem kann man davon ausgehen, dass 37°C das Temperatur- Optinum von Pepsin ist, da Pepsim im menschlichen Körper in Magen wieder zu finden ist und der menschliche Körper hat eine Temperatur von ca. 37°C. Das RG. Nr. That Wasser + Eiweiß, Pepsin, National und Natronlarge in einer Temperatur von 37°C din dass heißt, dass kein Einciß gespalten werden kann, dann Pepsin ist in einer alkalischen Lösung nicht funktionsfähig. Maximum Dieses Enzym stak wenige Imeln in Richtung nentralen pH-Weter ge- eines bradt wird. - Веділие SauR lieber eine never von Sah: Eine Buschung jeweiligen pH-Ophinum. x wenige get dis seher gest erkannt! (F2) Du lust RG4+5 verwedselt. Ich weite dies als Benennungsfelder R ines ge- BG.N. 5 hat Wasser + Eine?, Pepsin und verdünnte Salzsäure drin in einer Temperatur von 37°C,deh, dass das Enzym Pepsin Funktionsfang ist, da die Lösung squer ist und die Temperatur optimal ist (siehe RG N. 3 Erklärung). Also kann Eiweiß gespalten werden. RG. №.6 hat Wasser + Eiweiß und Pepsin in einer Tempratur von 6°C drin, d. h. es wird kein Eiweiß gespalten, da die Lösung neutral ist Pepsia aber nur in eher sauren Lösung funktionieren kann und die Temperatur zu niedrig ist, d.h. Pepsin ist sehr wahrscheinlich denaturiert, da Pepsin im Magen des Menschen wiederzurinden ist, der eine Temperatur von 37° hat. R.G. N:7 hat Wasser + Eiweiß, Pepsin und verdünnte Satzscure in einer Temperatur von 37°C, die noch gekocht wurde. D.h. Pepsin konnte einwandfrei funktionieren, da die Lösung sover ist. und Temperatur 37°C beträgt, Zudem kann man darauf schließen, dass Pepsin zu Begion beim aufkochen viel schneller Eiweiß gespalten hat, aufgrund der RGT- Regel, jedoch als die Temperatur zu hoch wurde, es nicht funktionsfähig war. RG. Nr.8 hat Wasser + Eiweiß, Pepsin verdsonte Salzsäure und Hg Cl₂ in einer Temperatur von 37° drin, 2. insgesamt ist die Lösung optimal for das Enzym Pepsio, never jedoch wird das Enzym aufgrund von Hg Cla gehemmt dementsprechend night produktu sein, bis von und kann. gar nicht Da die Begründung shumig sind. Eine Dencturierung liount un duch time zustande. Bei einer zu niedigen 1. st die Middelembencyan] nieding. 24 Aufg.3) 20 45 10 8 to d 7 a 5 $ 3 2 X NADH₂ (in mmol/min) xx 2 3 X 4 S tun 40 7 Succinat konzentration Substratkonzentration (in mmol/min) kompetitie Itemming 15 20 Substratkomentration Cin mmol/min) Name: Aufgabe Der/die Schüler/Schülerin... 1.1 1.2 D1 2.1 ...erklärt die Funktion von Enzymen als Biokatalysatoren und ihre Funktion - Senkung d. Aktivierungsenergie - Beschleunigung v. Reaktionen - Lebenswichtig (bei Körpertemperatur müssen Reaktionen, ablaufen) 15 ... Erläutert Eigenschaften und Uraschen v. Substrat und Wirkungsspezifität: - Substratspez. (1 Substrat/Enzym; Schlüssel-Schloss-Prinzip) - Wirkungsspez. (je Enzymt Reaktion; Aufbau bedingt Beschleunigung einer spezifischen Reaktion Substrat -> Produkt) 100-95 ... fertigt eine entsprechende Skizze an (S, E, ES-K., entsprechende Formgebung) Darstellungsleistung A1 ... beschreibt das Diagramm: Achsbeschriftungen (Abhängigkeit Reaktionsgesch/pH-Wert ' Pepsin) Glockenform, pH0-4; Maximum ca pH1,9 erklärt den Kurvenverlauf: Enzyme sind pH-Wert abhängig ... Bemerkungen: - Abweichung vom Optimum verringert Wirksamkeit Wechselwirkungen zw. akt. Zentrum und H+-lonen Unterschrift der Lehrkraft 14 94-90 13 89-85 2u 12 84-80 11 79-75 10 74-70 9 Err. Max. Punkte Punkte 222 4 4 8 4 3 69-65 224 dad 3 ·3 + + EWH Klausur 4 8 4/14 64-60 7 59-55 Aufgabe 2.2 D2 3.1 3.2 D3 6 Der/die Schüler/Schülerin... 54-50 beschreibt zu erwartende Ergebnisse und erklärt RG1 + RG2: Stückchen: kein Enzym RG3 Stückchen: neutral, Enzym ohne Funktion RG4: keine Stückchen, pH-Optimum, Temp-Optimum RG5: Stückchen, basissch/alkalisch; pH-Wert RG6: Stückchen evtl. etwas weniger, pH passt, zu kalt -RG7: Stückchen, aufkochen hat Enzyme zerstört RG8: Stückchen: HgCl2 behindert die Enzymfunktion Darstellungsleistung A2 stellt die Ergebnisse graphisch dar: Achsbeschriftungen - Daten korrekt übertragen Kurve Ansatz A Daten korrekt übertragen Kurve Ansatz B ... ... erklärt den Einfluss der Substratkonzentration Brown'sche Molekularbewegung, Wahrscheinlichkeit ES-K, Wechselzahl begrenzt die Maximalgeschwindigkeit ... beschreibt den Einfluss von Malonat: Verlangsamung, Einfluss nimmt mit Substratkonz. ab (belegt mit Daten) ... stellt eine Hypothese auf Malonat ist ein kompetitiver Hemmstoff - Begründung (Verlangsamung der Reaktion; Wirkung geht mit steigender Substratkonzentration verloren: Höhere Wahrscheinlichkeit, dass Substrate anstelle des Hemmstoffs ins aktive Zentrum gelangen) Darstellungsleistung A3 w Note (in Abiturpunkten): 5 49-45 4 44-40 Datum: 24-06-21 gut 3 39-33 2 32-27 1 Err. Max. Punkte Punkte 4 Punkte (Aufgaben): 65- Punkte (Darstellung):10 Punkte (gesamt): 26-20 2 6 6 8 2 6 4 (^^ Puslite) TRAN 43 0 19-0 /14