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Enzyme als Biokatalysator

Enzyme als Biokatalysator

 Energetischer Verlauf einer Enzymreaktion
- Katalysator setzt Aktivierungs-
energie von Reaktion herab
- chemische Reaktionen können bei
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Enzyme als Biokatalysator

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Biologie - Enzyme

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Energetischer Verlauf einer Enzymreaktion - Katalysator setzt Aktivierungs- energie von Reaktion herab - chemische Reaktionen können bei Körpertemperaturen ablaufen - Katalysatoren erhöhen Reaktions- geschwindigkeit - pH-Optimum variiert je nach Einsatzort: aktives Zentrum 1. Substrate Pepsin = pH-Optimum: 2 Trypsin = pH-Optimum: 9 2. Substrat (Maltose) 3. ohne Enzym H₂O mit Enzym pH-Wert Abhängigkeit der Enzymaktivität - Enzyme besitzen bestimmtes pH-Optimum (Enzymaktivität ist am größten) - durch veränderung des Wertes -> Denaturierung durch veränderte Raumstruktur -> meist reversibel durch Wiederherstellung des optimalen pH-Wertes (ursprüngliche Struktur wird ausgebildet) 4. Enzym- Substrat-Komplexe Reaktionsverlauf Aktivierungs- energie ohne | Enzym Aktivierungs- Energie mit Enzym Struktur und Funktion der Enzyme Enzym + Struktur -> Enzym-Substrat-Komplexe -> Enzym + Produkt(e) Enzym (Maltase) Produkt/e aktiver Enzym-Substrat-Komplex* Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität Enzyme als Biokatalysator Enzym (Maltase) - Temperatur > 60C° -> Denaturierung beginnt + Veränderung der Struktur = keine Effektivität - jedes Enzym hat eigenes Temp.-Optimum (Enzymaktivität ist am größten) -> meistens zwischen 35-40C° (a. 90C°) + oberhalb des Optimums fällt Reaktionsgeschw. schnell RGT = Reaktionsgeschwindigkeits- Temperatur - Regel Temperaturerhöhung um 10K -> Geschwindigkeit verdoppelt/ verdreifacht sich + dabei steigt auch Ausbeute an Reaktionsprodukten. Substrat- und Wirkungsspezifität -> Substratspezifität: Enzyme können meist nur ein spezielles Substrat bzw. beschränkte Anzahl von Substraten in aktives Zentrum aufnehmen. Reaktionsprodukte (2 x Glucose) Enzym steht wieder zur Verdfügung 1. aktives Zentrum unbesetzt 2. an aktives Zentrum lagert sich Substrat an + Zentrum schmiegt sich eng an Substrat 3. Entstehung einer vorübergehenden Enzym-Substrat-Bindung 4. unter Wasseraufnahme wird Substrat in Reaktionsprodukte umgewandelt + Produkte werden freigesetzt + a. Zentrum für neues Substrat zur verfügung (Schlüssel-Schloss-Prinzip) · Wirkungsspezifität Enzyme können am Substrat/gruppe nur eine katalysierte Reaktion Hervorrufen....

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(immer andere Umsetzung der Substrate) Enzymhemmung Reversibel - Inhibitor kann sich von Enzym ablösen - nicht kompetitiver Inhibitor - kompetitiver Inhibitor -> Hemmung der Enzymtätigkeit Kompetativ - Substrat & Inhibitor konkurrieren + ähnliche Raumstruktur - durch Erhöhung Substratkonz. kann Hemmung überwunden werden - durch Erhöhung Hemmstoffkonz. kann Enzymaktivität verhindert werden Irreversibel - Inhibitor nicht vom Enzym lösbar - Inhibitor fest an aktivem Zentrum -> Aktivität des Enzyms geht verloren (muss neu synthetisiert werden Nicht Kompetativ - aktives Zentrum frei für Substrat -> ist aber weniger effektiv - Inh. bindet außerhalb des akt. Zentrums

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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