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25.4.2023
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- Was sind sie / Eigenschaften? · Biokatalysatur für Stoffwechselreaktionen · spezifisch (bestimmen nur eine Reaktion) haben ph-Wert und Temperatur Optimum ・ Wirkungs- und Reaktionsspezifisch ·∙ermöglichen oder beschleunigen Reaktionen bei niedriger Temperatur ·setzen Aktivierungsenergie ab, indem sie sich zu einem reaktionsfähigen Komplex verbinden Enzymklassen Transferasen katalysieren die übertragung chemischer übertragen Gruppen von einem Molekül auf ein anderes Glossar Isoenzyme Spurenelemente Essentielle Stoffe Cofaktor النعنع Iramerasen katalysieren Umlagerungen innerhalb sogleich von Molekülen Cosubstrat Iprosthetische ENZYME Reaktion Substrat Enzym - Gruppe Schlüssel-Schloss-Prinzip aktives Zentrum -> Enzym + Substrat → Enzym-Substrat-Komplex→ Enzym + Produkt Produkt allosterische lentrum Hydrolasen Wasser Losen Ligasen verbinden - Enzyme mit gleicher Funktion, aber anderem Aufbau kommen nur in kleinen Elementen vor, Bsp: Metall-lonen 3 ↑Energie Aktivierungsenergie für ohne Enzym katalysierte Reaktionen الساعة Energieniveau Endprodukt Reaktionsverlauf Energieniveau Ausgangsstoff . ولم Aktivierungsenergie für mit Enzym kafolyr ionen katalysieren die Spaltung des substrats durch Zugabe/ Reaktion mit Wasser (Hydrolyse) -katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle unter Energiezufuhr in Form von ATP ADP+P Energie- gewinn Stoffe, für den menschen Lebensnotwendig, jedoch werden sie nicht von dem Körper selber produziert, Bsp: fast alle Vitamine [Viele Enzyme benötigen zusätzliche Komponente, um als Katalysator zu wirken bindet nur kurzfristig, Bsp: ATP bindet dauerhaft, Bsp: Vitamine -Reversible Hemmung - rückgängig zu machen KOMPETITIVE HEMMUNG Hempstoff substrat Enium Hemmstoff bindet direkt an das aktive Zentrum, da er eine sehr ähnliche Struktur hat blockiert Centrum ·aktives Zentrum ist für eine gewisse Zeit blockiert -Reaktionsgeschwindigkeit nim- mt ab, da die Anzahl der katalytisch aktiven Enzym- moleküle abnimmt Ho durch Erhöhung der Substrat konzentration wird der Hem- mstoff wieder verdrängt hohe Substratkonzentration : max. Reaktionsgeschw. trotz Inhibitor Reaktionsgeschw... ungehemmte Reaktion kompetitiv gehemmle Reaktion Substratkonzentration Piz •Multienzym komplex 1-8 , ENZYMHEMMUNG ALLOSTERISCHE HEMMUNG Hemmstoff Substrat m- Enzym alles tesisches Zentrum · Hemmstoff andere Struktur als Substrat ·bindet nicht im aktiven .. sondern im allosterischen lentrum dadurch verändert sich Gesamtstruktur...
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des En- zyms/aktives lentrum: Substrat kann nicht mehr binden ·Erhöhung der Substrakonzen- tration kann Inhibitor nicht daran hindern, auch an das Enzym zu binden und es zu blockieren, da substrat und Inhibitor nicht konkurrieren Reaktionsgeschw Vmax ungehemmte Reaktion V/₁ may allosterisch gehemmte Reaktion - Endprodukt hemmung /negative Ruckkupplung Endprodukt hemmt Enzym 1 ·Endprodukt bindet ans allosterische 2. von Km (1+1) Substratkonzentration Enzym 1→ Substrat a passt nicht mehr in Enzym 1, wodurch keine weitere Reaktion stattfindet: REGULIERT - je höher Endprodukt hemmung, weniger Produkte werden desto gebildet -Irreversible Hemmung- ↳nicht rückgängig zu machen -dauerhafte Hemmung Inhibitor fest ans Enzym gebunden ↳ kann nicht verdrängt werden → Enzym ist für den Organismus Verloren, muss new produziert werden → Bsp.: Vergiftungen durch Nerven. gas o. Schwermetalle -ohne Hemmung- Reaktionsgeschw Vmax ·Km-Wert· Sättigungskurve · Enzym kann nur bestimmte an- zahl von Substraten verarbeiten bhohe Substratkonzentration - Enzyme ausgelastet weitere Steigung hat keinen Einfluss: Sättigung erreicht Substratkonzentration : Michaelis-Menten-Konstante gibt die Substratkonzentration bei halber Reak- tionsgeschw. an. Km ・• niedrig: hohe Reaktionsgeschw. + hohe Affinität des Enzyms zum Substrat · hoher niedrige Reaktionsgeschw. * niedrige Affinität ・RGT-Regel- REAKTIONSGESCHWINDIGKEITSREGEL · erhöht man die Temperatur um 10°C, so steigt die Reaktionsgeschwindigkeit auf das Doppelte bzw. Dreifache ↳ Temperaturoptimum, da die substrate schneller werden und die Intensität der Zusammenstöße erhöht sich (Enzyme katalysieren schneller) ⇒ ist die Temperatur jedoch zu hoch, bewegen sie sich zu schnell, sodass sie keine Bindungen mehr aufbauen können bzw sich Bindungen lösen ~Denaturierung (irreversibel: Struktur des Enzyms ist dauerhaft beschädigt) sobald der Graph unten rechts ist kommt es zur jedes Lebewesen/Organismus hat sein eigenes Temperaturoptimum RGT-Regel Säure 01 Temperatur- optimum sauer 2 Denaturierung www.blutwert.net 3 4 5 -PH-Wert → Enzyme haben auch ein pH-Optimum → dort ist die Enzymaktivität und Reaktionsgeschwindigkeit. · Enzymspezifisch → jedes Enzym hat sein eigenes PH-Optimum je näher ein Enzym an sein Optimum kommt, desto größer wird die Enzymaktivität und Reaktions- geschwindigkeit · steigt/sinkt der PH-Wert nach dem Optimum, und es somit zu basisch /sauer ist, ändert sich die Struktur des Enzyms und es kommt zur Denaturierung ·lagern sich H-Atome (Wasserstoffionen) an das Aminosäurerest → Senkung des pH-Werts → 24 SAMER • Spalten sich H-Atome ab vom Aminosäurerest Steigung des pH-Werts - 14 BASISCH niedriger pH-Wert viele H-Ionen Wasser 6 7 8 Temperaturoptimum- neutral Enzym aktivität 9 ENZYME Temperatur (°C) hoher pH-Wert wenige H-Ionen Lauge 10 11 12 13 14 Reaktionsgeschwindigkeit ist am höchsten Substrate bewegen sich durch Diffusion weiter (physikalische Darstellung nicht auf Organismus bezogen) alkalisch L Bsp: Hagen Dünndarm Pepsin Lactase Mund- Speichel Speichel- Amylase Dünndarm MÃ Trypsin 4 pH-Wert Enzymaktivität 02 10 12