Enzyme - Enzymhemmung

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des En- zyms/aktives lentrum: Substrat kann nicht mehr binden ·Erhöhung der Substrakonzen- tration kann Inhibitor nicht daran hindern, auch an das Enzym zu binden und es zu blockieren, da substrat und Inhibitor nicht konkurrieren Reaktionsgeschw Vmax ungehemmte Reaktion V/₁ may allosterisch gehemmte Reaktion - Endprodukt hemmung /negative Ruckkupplung Endprodukt hemmt Enzym 1 ·Endprodukt bindet ans allosterische 2. von Km (1+1) Substratkonzentration Enzym 1→ Substrat a passt nicht mehr in Enzym 1, wodurch keine weitere Reaktion stattfindet: REGULIERT - je höher Endprodukt hemmung, weniger Produkte werden desto gebildet -Irreversible Hemmung- ↳nicht rückgängig zu machen -dauerhafte Hemmung Inhibitor fest ans Enzym gebunden ↳ kann nicht verdrängt werden → Enzym ist für den Organismus Verloren, muss new produziert werden → Bsp.: Vergiftungen durch Nerven. gas o. Schwermetalle -ohne Hemmung- Reaktionsgeschw Vmax ·Km-Wert· Sättigungskurve · Enzym kann nur bestimmte an- zahl von Substraten verarbeiten bhohe Substratkonzentration - Enzyme ausgelastet weitere Steigung hat keinen Einfluss: Sättigung erreicht Substratkonzentration : Michaelis-Menten-Konstante gibt die Substratkonzentration bei halber Reak- tionsgeschw. an. Km ・• niedrig: hohe Reaktionsgeschw. + hohe Affinität des Enzyms zum Substrat · hoher niedrige Reaktionsgeschw. * niedrige Affinität ・RGT-Regel- REAKTIONSGESCHWINDIGKEITSREGEL · erhöht man die Temperatur um 10°C, so steigt die Reaktionsgeschwindigkeit auf das Doppelte bzw. Dreifache ↳ Temperaturoptimum, da die substrate schneller werden und die Intensität der Zusammenstöße erhöht sich (Enzyme katalysieren schneller) ⇒ ist die Temperatur jedoch zu hoch, bewegen sie sich zu schnell, sodass sie keine Bindungen mehr aufbauen können bzw sich Bindungen lösen ~Denaturierung (irreversibel: Struktur des Enzyms ist dauerhaft beschädigt) sobald der Graph unten rechts ist kommt es zur jedes Lebewesen/Organismus hat sein eigenes Temperaturoptimum RGT-Regel Säure 01 Temperatur- optimum sauer 2 Denaturierung www.blutwert.net 3 4 5 -PH-Wert → Enzyme haben auch ein pH-Optimum → dort ist die Enzymaktivität und Reaktionsgeschwindigkeit. · Enzymspezifisch → jedes Enzym hat sein eigenes PH-Optimum je näher ein Enzym an sein Optimum kommt, desto größer wird die Enzymaktivität und Reaktions- geschwindigkeit · steigt/sinkt der PH-Wert nach dem Optimum, und es somit zu basisch /sauer ist, ändert sich die Struktur des Enzyms und es kommt zur Denaturierung ·lagern sich H-Atome (Wasserstoffionen) an das Aminosäurerest → Senkung des pH-Werts → 24 SAMER • Spalten sich H-Atome ab vom Aminosäurerest Steigung des pH-Werts - 14 BASISCH niedriger pH-Wert viele H-Ionen Wasser 6 7 8 Temperaturoptimum- neutral Enzym aktivität 9 ENZYME Temperatur (°C) hoher pH-Wert wenige H-Ionen Lauge 10 11 12 13 14 Reaktionsgeschwindigkeit ist am höchsten Substrate bewegen sich durch Diffusion weiter (physikalische Darstellung nicht auf Organismus bezogen) alkalisch L Bsp: Hagen Dünndarm Pepsin Lactase Mund- Speichel Speichel- Amylase Dünndarm MÃ Trypsin 4 pH-Wert Enzymaktivität 02 10 12