Neurobiologie

Alternativer Bildtext:

verdrängt damit die andlock Stecke des Substrats and blockiert das Enzym. Hemmstoff kann nicht umgesetzt werden, kann also dies auch nicht verlassen. aktive dentru = Aktive Zentrum ist blockfert was eine weitere Reaktion mit dem substrat unmöglich macht Enzym ist C C - substrat kompetiver Hemmstoor kom hurren't an aktiven Zentrum wahrscheinlichkeit, dass Hemmstowd an aktiven Zentrum bindet, ist größer, wenn Konzentration Hemmstoff grüßer ist als Substrat. Die mit dem substrat konkurrierende verbindung heitst Inhibitor. Die kompetitive Hemmung ist reversibel ( well der Inhibtor wieder vom aktiven Zentrum delisen kann - wenn die konzentration des substrats hoch ist kann Hemmsauft wieder am aktiven Zentrum verdrängen Baps Medikamente wirken durch kompetive Hemmung ungehm Enism Kompetitive Hemmung wild geschwindigkeit der nicht geheminten Reaktion von der geh. R. erreicht = kompetitive Hemmung Grund: Substrat leann den Inhibitor aus den Enzymen verdrängen Nicht kompetiven Hemmung Positiv gecadene Schwermetall- Ichen binden sich zufällig an negative Stellen der Protein - Amionsaurenkette Baps Schwermetalle = Pb, it g, Sn, (also Hemmung findet nicht am aktiven Zentrum statt). - an Enzym erfolgt Deratulerung (Teritär-und Se hundärstruktur wiror zerstort) → Veränderung der Struktur des Enzyms des aktiven Zentrum → Substrat passt nicht mehr ins aktive Zentrum substrat 5- Inhibitor Enzym und → Bindung zwischen Inhibor and Enzym dauerha fi, durch starke Ponische Bindung Stabil. (autgrand positive Metali u. neg. Carboylgruppe. AS) → Da Bindung nicht am aktiven Zentrum stattfindet, kann eine Erishung der Subst nat konzentration are Hemmung →irreversibile Hemung" nicht verringern! • Inaktivierung des Enzym Findel unabhängig von der Anwesenheit des substrats am Enzym statt. Allosterische Hemmung Alloster ische Enzyme Destlaen ein acasterisches Zentrum. → bindet ein Hemmsto off an das a (casterisches zentrom komi eseur Konvormations anderung, welche auch das aktive und fatalytische Zentrum des Enzyms beeinflust. → dadurch kann das eigentlich nicht mehr (substrati an das aktive oxer katalytische Zentrum gebunden werden. Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur Enaymaktivität wie schnell feann ein Enzym arbeiten. Die chemische Reaktionen des Stoffwechsel in einem Organismus sinol temperaturabhängig. Bsp: wechselwarme Tiere bewegen sich bei tiefen Temperaturen leaum bei hohen Temperaturen wieder aktiv. optimum zunahme der Temperatur. how ¦ 10°C 252 37°C praderen! aam Abnahme durch Hitzedenaturfering → 50°C Die tiefst möglichste temperatur wird als absoluter Nullpunkt bezeichnet OK (Teilchen bewegen sich nicht mehr) unterhalb des optimalen Temperatur ist die Teilchenbeugung langsam. RGT-Regel Bei chemischen Reaktionen verdoppect sich alle ReakiPonsgeschwindigkeit um 10°C Also be? steigender Temperatur arbeiten Enzymeschneller, weil Substrat+ Enzym sich im Raum schnell bewegen and dadurch schneller das Enzym-Substrat Komplex bilden. über Optimum Temperatur & höht sich i Fahrt es zur Denatulerung. Hohe Temperaturen & zerstören die Sekundär- und Tertfärstruktur der Proteine, die räumliche Anordnung wird zerstört und das Enzym leann nicht mehr funktionieren. (Prreversibec) = Bei hohen Temperaturen sinkt die Reaktionsgeschwindig- heit wieder ab, da Enzyme hitzebeständig sind. Abhängigkeit von PH-Wert Neutraler PH-Wert = acces okay • saurer oder alkalischlischerp-H-wert Denatuierung der Enzyme, werden durch säuren und Basen zerstom.