Grundstruktur und Bildung von Peptidbindungen

Die Grundstruktur von Aminosäuren besteht aus einer zentralen Aminogruppe (-NH2), einer Carboxylgruppe (-COOH) und einem variablen Rest (R), der die spezifischen Eigenschaften bestimmt. Das zentrale Kohlenstoffatom ist chiral, was zu verschiedenen räumlichen Anordnungen führt.

Peptidbindungen entstehen durch die Verknüpfung von Aminosäuren unter Abspaltung von Wasser. Dieser Prozess wird als Kondensationsreaktion bezeichnet.

Definition: Die Peptidbindung ist eine kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure.

Je nach Anzahl der verknüpften Aminosäuren unterscheidet man:

• Dipeptide (2 Aminosäuren)
• Oligopeptide (3-9 Aminosäuren)
• Polypeptide (10-100 Aminosäuren)
• Proteine (über 100 Aminosäuren)

Highlight: Es gibt insgesamt 20 proteinogene Aminosäuren, von denen 8 essentiell sind und über die Nahrung aufgenommen werden müssen.

Vocabulary: Der N-Terminus bezeichnet das Ende der Aminosäurekette mit einer freien Aminogruppe, während der C-Terminus das Ende mit einer freien Carboxylgruppe bezeichnet.

Wechselwirkungen zwischen Aminosäure-Seitenketten

Die Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren sind entscheidend für die dreidimensionale Struktur und Funktion von Proteinen. Es gibt verschiedene Arten von Wechselwirkungen:

1. Schwefelbrücken (Disulfidbrücken):

   • Kovalente Bindungen zwischen zwei Cystein-Seitenketten
   • Entstehen durch Oxidation von Sulfhydrylgruppen (-SH)
   • Tragen zur Stabilität der Proteinstruktur bei

2. Wasserstoffbrücken:

   • Schwache elektrostatische Anziehungen zwischen polaren Gruppen
   • Wichtig für die Sekundärstruktur von Proteinen (α-Helices und β-Faltblätter)

3. Ionenbindungen:

   • Elektrostatische Anziehungen zwischen positiv und negativ geladenen Seitenketten
   • Tragen zur Tertiärstruktur von Proteinen bei

4. Van-der-Waals-Kräfte:

   • Schwache Anziehungskräfte zwischen unpolaren Gruppen
   • Entstehen durch kurzzeitige Ungleichverteilungen der Elektronendichte

Highlight: Die Kombination dieser Wechselwirkungen bestimmt die einzigartige dreidimensionale Struktur jedes Proteins.

Example: Eine Wasserstoffbrückenbindung kann sich zwischen der Hydroxylgruppe (-OH) einer Serin-Seitenkette und der Carbonylgruppe (C=O) des Peptidrückgrats bilden.

Diese Wechselwirkungen sind entscheidend für die Aminosäuren Wechselwirkungen mit Medikamenten und spielen eine wichtige Rolle bei der Entwicklung von Arzneimitteln und dem Verständnis von Protein-Ligand-Interaktionen.