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Enzymaktivität

Enzymaktivität

 Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymaktivität.
• Bei konstanter Enzymmenge und konstanten Reaktions be-
der Kon-
.
dingungen hängt die Reakti
 Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymaktivität.
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>Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymaktivität >Hemmung der Enzymaktivität >Beeinflussung der Enzymaktivität

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Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymaktivität. • Bei konstanter Enzymmenge und konstanten Reaktions be- der Kon- . dingungen hängt die Reaktionsgeschwindigkeit zentration des Substrats ab. von ↳ Bei steigender Substratkonzentration nimmt die Geschwindigkeit der Reaktion zu und nähert sich einem Sättigungswert (nähert sich asymp- totisch). Reaktionsgeschwindigkeit ↓ Geringe Substrathonzentration = wenige Enzym- Substrat-Komplexe entsprechend niedrig Steigende Substrat konzentration erhöht die Wahrscheinlichkeit, dass Enzym- und Substrat - Moleküle zusammen treffen. Dadurch entstehen mehr Enzym- Substrat - Komplexe, wodurch die Reaktionsgeschwin- digkeit zunimmt. 25.5.2020 • Nach einer bestimmten Substrathonzentration liegen alle Enzym-Molekule als Enzym-Substrat-Komplex vor. Damit ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Umax) erreicht. LD Durch weitere Substrationzentration lässt sie sich nicht steigern ↳ Sie lässt sich nur durch eine Erhöhung Jon Enzym konzentration erhöhen. Hemmung der Enzymaktivitāt · Die Enzymaktivität und somit auch ihre Reaktions- geschwindigkeit können durch Hemmstoffe beeinflusst werden - Hemmstoffe = Inhibitoren genannt Zwei Formen der Hemmung sind von besonderer Bedeutung ► 1. Kompetitive Hemmung 2. Nicht kompetitive Hemmung · Kompetitive Hemmung:__ • Der Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat und konkurriert mit diesem um das altive Zentrum • löst sich wieder aus dem aktiven Zentrum. • Verringert die Geschwindigkeit der Enzym realtion • Da die Wahrscheinlichkeit, dass Substate sich an das aktive Zentrum steigt, wenn man die Sulastrat hon zentration erhöht, wird bei hoher Substrathonzentration trotz des Inhibitors die maximale Realitionsgeschwindigkeit erreicht I I SR ΕΝΖΥΜ S SX ENZVM •Dichtkompetitive Hemmung:__ · Zwischen Inhibitor and substrat keine Ahnlich- heit Inhibitor bindet nicht am aktiven Zentrum, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms ↳ Dadurch verursacht er eine Anderung der Raumstruktur des Enzyms → Durch...

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Anderung der Raumstruktur ver- ändert sich das aktive Zentrum so, dass es hein Substrat mehr binden kann. Durch diese nicht kompetitiven Inhibitoren wird ein Teil der Enzym-Moleküle blockiert • Da die Zahl der aktiven Enzyme verringert wird. hann die maximale Reaktionsgeschwindigkeit nicht erreicht werden. Î Reaktions- geschwin- ENZYM digkeit undehemme Relation 40 Auch durch Erhöhung von Substrat kon- zentration hann sie nicht erreicht werden, da Inhibitor und Substrat bei dieser Art nicht um das aktive Zentrum konkurrieren. S LX ENZYM kompetitiv gehemmte Reaution Ling ehemmite Reaktion nicht kompetitiv gehemmte Reaktion Substrat Warum müssen Enzyme gehemmt werden? Leine Ahnung. Dominat darüber nacodernen und etwas dazu recherchieren. (Nicht-) Kompetitive Inhibitoren können auch dauerhaft an Enzymen binden. ▶ Das nennt man irreversible Hemmung Unterschiede von kompetitiv und nicht kompetitiv kompetitiv Der Inhibitor (Hemmstoff) ähnelt dem Substrat ● . I und S "kämpfen" um das aktive Zentrum des Enzyms Inicht kompetitiv • Der Inhibitor (Hemmstoff) und das Substrat haben. keine Gemeinsamkeiten ・I bindet nicht am aktiven Zentrum, sonder an einer anderen freien Stelle Das altive Zentrum verán- Sobald sich der Inhibitor wieder vom Enzym absetet dert seine Raumstruktur kann sich sich ein Substrat und ein normales Substrat am aktiven Zentrum diesen hann dort nie mehr binden. Enzyms binden. • Enzym-Substrat - Komplexe. Es können immer weniger Enzym-Substrat - Komplexe gebildet werden. Wegen der Zerstörung der Enzyme. • maximale Reaktionsgeschwin- digkeit kann nie wieder erreicht werden. können weiter gebildet werden, bis es nicht mehr geht Maximale Reaktionsgeschwin- digkeit kann noch erreicht werden durch Erhöhung von Substrat Con zentration € Beeinflussung der Enzymaktivität [Temperatur und pH-Wert beeinflussen Enzymaktivitat Abhängigkeit von Temperatur: Bei Steigender Temperatur erhöht sich die Reaktions- geschwindigkeit L> Im Allgemeinen, bei chemischen Reaktionen führt eine Temperaturerhöhung von 10°C zu einer Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit. ⇓ Reaktionsgeschwindigkeits- Temperatur - Regel RGT-Regel" •RGT-Regel lässt sich mit der zunehmenden Teilchen- bewegung erklären. 2₂ Dadurch treffen die beiden Molekale wahr- scheinlicher aufeinander, so kommt es schneller zur Bildung von Enzym-Substrat - Komplexen und somit zu höherem Stoffumsatz pro Zeiteinheit 116 28.4.2020 Die höchste Aktivität eines Enzyms wird beim Temperaturoptimum erreicht. Steigt die Temperatur weiter an als das Optimum ist, so verringert sich die Enzymaktivität wieder. Durch die hohe Temperatur sind die Enzym- und Substrat-Molekule zu schnell, damit sich Substrat- Molekule im aktiven Zentrum binden können. Dadurch, dass auch die Bewegung der Polypeptid ketten im Enzym-Molekül zunimmt werden die Wechselwir kungen zwischen Aminosäurenesten der Polypeptid hette zerstört. ↳ Diese Zerstörung der Wechselwirkungen hat zu 4 Folge, dass sich die Raumstruktur des Enzym- Molekuls verandert. 2. Daraus folgt, dass sich kein Substrat mehr am aktiven Zentrum diesen Molekuls binden. und umsetzen kann, da das Enzym denaturiert. Abhängigkeit vom pH-Wert? Beim pH-Wert gibt es ebenfalls ein bestimmtes Optimum. Dieses Optimum hängt vom Enzym ab, denn jedes Enzym weist ein charakteristisches Optimum auf. Erhöht oder senkt man diesen pH-Wert verringert man die Enzymaktivitāt. ↳ Bsp.: Man verringert den pH-Wert. Dadurch lagern sich hauptsächlich H+-lonen an negativ geladene Aminosäurereste des Proteins. ⇓ Die Aminosäurereste werden ungeladen und können deshalb nicht mit den geladenen Polypeptidketten in Wechsel- wirkung treten. ⇓ ) Wie bei der Temperatur verändert sich die Raumstruktur und das Enzym denaturiert, weswegen es seine Funktion nicht mehr ausführen kann.

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