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können. Gene an- und abgeschaltet und so die Enzymmenge, je nach Bedarf reguliert werden. Diese Form der Stoffwechsel regulation benötigt allerdings einige Zeit und ist für schnelle. Anpassingen zu träge. Schnell und flexibel kann die Enzymaktivität dagegen durch Aktivatoren und Intibitoren beeinflusst werden, die sich revesibel an die Enzymmolekule binden: Regulation durch kompetitive Hemmung Konkurrenz von Substrat und Hemmstoff um das Bindungszentrum Substrat Hemmstoff Hemmstoff konzentration niedrig; Substratkonzentration hoch Substrat Enzym Enzym-Substrat- Komplex Prinzip der kompetitiven Hemmung Substrat Reaktion Enzym Reaktion Eneym Eneym Prinzip der allosterischen Hemmung Regulation durch allosterische Enzyme Bindungstelle für allosterischen Hemmstoff allosterischer Hemmstoff Hemmstoff- Hemmsto konzentration konzentration → niedrig hoch Hemmstoff- konzentration hoch; Substratkonzentration niedrig [Hemmstoff Enzym Enzym-Hemmstoff- Komplex keine Reaktion Substrat Enzym keine Reaktion 140321 -Inhibitor ähnelt der Struktur des Subtrats - Konkurenz um aktives Zentrum Bei einigen Stoffwechselprozessen ist das Produkt, der Reaktion zugleich der Hemmstoff. Die Enzymatische Reaktion wird dann durch negative Rückkoppling reguliert: Je mehr Produkte, desto weniger aktive Enzymmolekule, dests whiger Produkte usw. Diese Endprodukt- hemmung sorgt dafür, dass ein Stoff im Organismus nur so longe synthetisiert wird, bis er sich an- zusammeln beginnt. Das erspart dem Organismus unnötigen Rohstoff- und Energie aufwand und findet sich häutig bei Stiff wechselwege, die aus mehreres. aufeinander folgenden. Wegen, die aus mehreren ausein ander folgenden Reaktion en bestehen (siehe weiter unten). - Inhibitor hat andere Struktur als das Subtrat -Bindung an allosterisches Zentrum →→ Änderung der Terbär struktur des. Enzyms -Sonderform der nicht-kompetetiven Hemming Der Vorteil allosterischer Enzyme liegt, dass sie die Reaktionsgeschwindigkeit der. Katalyse sehr empfindlich. regeln können, wenn sich die Subtrat konzentration ändert. Sie finden sich daher besonders an Knotenpunkten des Stoffwechs els, wo sie als Schlüsselenzym wie, Stellstrauben" wirken. Allesterische Hemming trifft oft bei Enzymen für Stoffwechselwege auf, die lettendlich der Produktion an ATP Stoffwechselwege auf die letztlich der Produktion von ATP dienen. Ist genügend Energie in Form von ATP vorhanden, werden Schlüssel enzyme, die im Dienst von ATP-Produktion stehen, allosterisch durch ATP gehemmt. Endprodukt- oder Feedback-Hemming Viele. durch Enzyme katalysierte. Stoffwechselreaktioner werden durch negative Rückkoppling reguliert. Dabei wird einer der Schritte in einer Reaktions bette durch. das Endprodukt der Reaktion gekommt. Das dafür verantwortliche Schrittmacherenzym" ist meist ein allosterisches Enzym. Die. Enzyme solcher Reaktion sketten sind häufig zu Multienzymkomplexen zusammengefart. Der Vorteil solcher Komplexe liegt in einer Beschleuniging von Stoffwechselprozessen: Enzyme und ihre. Subtrate findes völlig. Ungerichtet durch. Diffusion. zueinander. Liegen die Enzyme, die die Einzelschritte katalysieren, räumlich benachbat, konn das Subtrat über sehr kurte Diffusionswege von einem Enzym zum nächsten wie am Fließband , weitergericht". werden. Es durch läuft dabei in kurzer Zeit eine Reihe von Umwandlenges. Beispiele für Multienzym komplexe Ribosome, das Enzymsysten. Zur DNA-Synthese im Zellkern; die Multienzymkomplexe von Atmingskette und Fotosynthese; der Pyruvat, abbauende Komplex, der auf dem Weg zum Cibatzyklus Pyruvat zu Acetyl- Coenzym. A cinsetzt. Endprodukt hemmung Reaktionsgeschwindigkeit Ausgangs- substrat Enzym 1 LC Enzym 2 Multienzymkomplex Enzym3 Enzym 4 Negative Rückkopplung über das Endprodukt bei einem Multi- enzymkomplex, Schema Reaktionsgeschwindigkeit & Subtrat konzentration mit & ohne Hemmwirking ohne Hemmung Km .Km. End produkt alle bei kompetitiver Hemmung Vmax 1/2 Vmax Vmaxx 1/2 Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung Km. Substratkonzentration Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration mit und ohne Hemmwirkung Verschiedene Arten der Hemming reversible. Hemming Der Inhibitor bindet vorübergehend an das. Entym. und kann wieder abgespalten werden. Das Enzymmolekul, ist. donach wieder funktionsfähig. Dient Prozessen, die, die Zeitweise nicht ablaufer sollen. Die, reversible Hemming. Ronn sowohl kompetitiv als auch nicht kompetitiv (z. B allosterisch) erfolgen. irreversible Hemming Der Inhibitor bindet fest / dauerhaft an das Enzym. Die. Aktivität des Enzyms geht verloren, und das Enzym muss zur Verwendung erst neu hergestellt werden. Dies ist z.B bei Vergiftungen durch Nervengase oder Schwermetalle der Fall. Schwermetalle, wie Blei oder. Quecksilber können in der Enzymstruktur gebunden werden und verändern durch die Passform. Die Metall-lonen werden an SH- oder OH-Gruppen gebenden und blockieren dadurch das aktive Zentrum.. andere Faktoren. Die Aktivität der Enzyme. hängt, außerden noch von anderen Faktoren, z.B der Temperater, dem pH-Wert und der Konzentrationen der Reaktionspartner ab. Endprodukt hemmung Reaktionsgeschwindigkeit Ausgangs- substrat Enzym 1 یا در الی Enzym 2 Multienzymkomplex Enzym3 Enzym 4 ohne Hemmung Km .Km. Negative Rücktopplung über das Endprodukt bei einem Multi- enzymkomplex, Schema Reaktionsgeschwindigkeit & Subtrat konzentration mit & ohne Hemmwirking End produkt alll bei kompetitiver Hemmung Vmax 1/2 Vmax Vmaxx 1/2 Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung Km Substratkonzentration Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration mit und ohne Hemmwirkung