Enzymhemmung & Regulation

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an- und abgeschaltet und so die Enzymmenge, je nach Bedarf reguliert werden. Diese Form der Stoffwechsel regulation benötigt allerdings einige Zeit und ist für schnelle. Anpassingen zu träge. Schnell und flexibel Peann die Enzymaktivität dagegen durch Aktivatoren und Intibitoren beeinflusst werden, die sich revesibel an die Enzymmolekule binden: Regulation durch kompetitive Hemmung Konkurrenz von Substrat und Hemmstoff um das Bindungszentrum Substrat Flemmston Hemmstoff konzentration niedrig Substrationzentration hoch Substret Eneym Enzym-Substrat- Komplex Prinzip der kompetitiven Hemmung Reaktion Substest ~ Enzym Eneym Hemmstoff- konzentration niedrig Reaktion Prinzip der allosterischen Hemmung Enzym allosterischer Hemmstoff Hemmstoff- konzentration hoch; Substratkonzentration Regulation durch allosterische Enzyme Bindungstelle für allosterischen Hemmstof Hemmsto konzentration hoch niedrig Hemmstoff Enzym Enzym-Hemmsta komplete keine Reaktion Substrat nh, Enzym 1 keine Reaktion 14 03 21 -Inhibitor ähnelt der Struktur des Subtrats - Konkurenz um aktives Zentrum Bei einigen Stoffwechselprozessen ist das Produkt der Reaktion zugleich der Hemmstoff. Die Enzymatische Reaktion wird dann durch negative Rückkoppling reguliert:. Je mehr Produkte, desto weniger aktive Enzymmolekule, dests whiger Produkte usw. Diese Endprodukt- hemmung sorgt dafür, dass ein Stoff im 1 Organismus nur so longe synthetisiert wird, bis er sich an- zusammeln beginnt. Das erspart den Organismus unnotigen Rohstoff- und Energieaufwand und findet sich häudig bei Stiffwechselwege, die aus mehreres. auteinander folgenden. Wegen, die aus mehreren auseinander folgenden Reaktion- en bestehen (siehe weiter unten). -Inhibitor hat ander Struktur als das Subtrat -Binding an allosterisches Zentrum → Änderung der Terbär struktur des. Enzyms -Sonderform der nicht-kompetetiven Hemmung Der Vorteil allosterischer Enzyme liegt, dass sie die Reaktionsgeschwindigkeit der. Katalyse sehr empfindlich regeln können, wenn sich die Subtratkonzentration ändert. Sie finden sich daher besonders an Knotenpunkten des Stoffwechs- els, wo sie als Schlüsselenzym wie, Stellstrauben" wirken. Allesterische Hemming trifft oft bei Enzymen für Stoffwechselwege auf, die letzendlich der Produktion an ATP Stoffwechselwege auf die letztlich der Produktion von ATP dienen. Ist genügend Energie in Form von ATP vorhanden, werden Schlüssel enzyme, die im Dienst von ATP- Produktion stehen, allosterisch durch ATP gehemmt. Endprodukt- oder Feedback-Hemming Viele durch Enzyme katalysierte. Stoffwechselreaktionen werden durch negative Rückkoppling reguliert. Dabei wird einer der Schritte in einer Reaktions Bette durch. das Endprodukt der Reaktion gekommt. Das dafür verantwortliche Schrittmacherenzym" ist meist ein allosterisches Enzym. Die Enzyme solcher Reaktionskelten sind häufig zu Multienzymkomplexen zusammengefarst. Der Vorteil solcher Komplexe liegt in einer Beschleuniging von Stoffwechselprozessen: Enzyme und ihre. Subtrate finder völlig ingerichtet durch. Diffusion zueinander. Liegen die Enzyme, die die Einzelschritte katalysieren, räumlich benachbat, konn. das Subtrat über sehr kurte Diffusionswege von einem Enzym zum nächsten wie am Fließbond, weitergericht werden. Es durch läuft dabei in kurzer Zeit. eine Reihe von Umwandlinger. Beispiele für Multienzym komplexe Ribosome; das Enzymsystem zur DNA-Synthese im Zellkern; die Multienzymkomplexe von: dem Weg zum Cibatzyklus Pyruvat zu Acetyl: Coenzym. I cinsetzt. • Atmungskette und Fotosynthese; der Pyruvat, attraverde Komplex, der auf Reaktionsgeschwindigkeit Endprodukthemmung Ausgangs- substrat I Enzym1 Enzym 2 Multienzymkomplex Enzym 3 Negative Rückkopplung über das Endprodukt bei einem Multi- enzymkomplex, schema Reaktionsgeschwindigkeit & Subtrat konzentration mit & ohne Hemm wirking Enzym 4 ohne Hemmung Km .Km. End- produkt bei kompetitiver Hemmung.. Vmax 1/2 Vmax Vmax 1/2 Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung ·Km. Substratkonzentration Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration mit und ohne Hemmwirkung Reaktionsgeschwindigkeit Endprodukthemmung Ausgangs- substrat I Enzym1 Enzym 2 Multienzymkomplex Enzym 3 Negative Rückkopplung über das Endprodukt bei einem Multi- enzymkomplex, schema Reaktionsgeschwindigkeit & Subtrat konzentration mit & ohne Hemm wirking Enzym 4 ohne Hemmung Km .Km. End- produkt bei kompetitiver Hemmung.. Vmax 1/2 Vmax Vmax 1/2 Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung ·Km. Substratkonzentration Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration mit und ohne Hemmwirkung Verschiedene Arten der Hemming reversible. Hemming Der Inhibitor bindet vorübergehend an das Entym und konn wieder abgespalten werden. Das Enzymmolekul, ist. donach wieder funktionsfähig. Dient Prozessen, die, die Zeitweise nicht ablaufer soller. Die reversible Hemmung konn sowohl kompetitiv als auch nicht kompetitiv (z.Ballasterisch) erfolgen. irreversible Hemmung Der Inhibitor bindet fest / dauerhaft an das Enzym. Die Aktivität des. Enzyms geht verloren und das Enzym muss zur Verwendung erst neu: • hergestellt werden. Dies ist z.B bei Vergiftungen durch Nervengase oder Schwermetalle der Fall. Schwermetalle wie Blei oder. Quecksilber konnen in der Enzymstruktur gebunden werden und verändern durch die Passform.. Die Metall-lonen werden an SH- oder OH-Gruppen gebenden und blockieren dadurch das aktive Zentrum.. andere Faktoren. Die Aktivität der Enzyme hangt außerden noch von anderen Faktorer, Z.B der Temperater, den pH-Wert und der Konzentrationen der Reaktionspartner ab.