Enzyme

Alternativer Bildtext:

die spiralisch gebundenen Ketten nach und nach auf -> Färbung verblasst, Eigenfärbung der lodlösung (orange) wird sichtbar Niedriger Km-Wert -> hohe Umsatzgeschwindigkeit, hohe Affinität des Enzyms zu seinem Substrat Hoher Km-Wert -> niedrige Umsatzgeschwindigkeit, niedrige Affinität Warum ist Km bei 1/2 Vmax ? -> da man den Wert hier recht eindeutig festlegen kann Die Enzymaktivität hängt stark von der Konzentration der Substrate ab Enzymaktivität / Abhängigkeit liegt in einer Sättigungskurve vor: nähert sich Vmax nur an • Ursache: begrenzte Kapazität des Enzyms, ein Enzym kann nur eine bestimmte Anzahl von Substraten verarbeiten. Ist die Substratkonzentration zu hoch, sind die Enzyme voll ausgelastet. Eine weitere Steigerung der Substratkonzentration hat keine Steigung der Enzymaktivität zur Folge ->Sättigungswert ist erreicht und kann nicht überschritten werden Hemmstoff- konzentration niedrig; Substratkonzentration hoch Substrat Enzym Enzym-Substrat- Komplex KOMPETITIVE HEMMUNG -> kompetitiv im Wettbewerb stehen Reaktion Vmak Substrat ¹/2 Vmax ✓(u+g) Enzym Konkurrenz von Substrat und Hemmstoff um das Bindungszentrum u Hemmstoff Enzym KM (U) KM (g) niedrig • Chemisch ähnliche Stoffe (Substrat und Inhibitor) konkurrieren um den Platz im Bindungszentrum -> bei hoher Substratkonzentration wird so die max. Reaktionsgeschwindigkeit erreicht (trotz Anwesenheit von Inhibitormolekülen) 9 (komp.) Substrat- Konzentration Hemmstoff- konzentration hoch; Substratkonzentration -> Verdrängung Substrat, Inhibitor blockiert das aktive Zentrum -> Reaktionsgeschwindigkeit nimmt ab, da die Anzahl der katalytisch aktiven Enzymmoleküle abnimmt -> bei Erhöhung der Substratkonzentration, nimmt die Wahrscheinlichkeit zu, dass ein Substrat an das Enzym bindet und der Inhibitor wird somit nach und nach verdrängt IRREVERSIBLE HEMMUNG (= dauerhafte Hemmung) REVERSIBLE HEMMUNG (= vorübergehende Hemmung) Reaktionsgleichung: SESE + P E + I EI Hemmstoff Enzym-Hemmstoff- Komplex -> z.B bei Vergiftungen durch Nervengase oder Schwermetallen Enzyin keine Reaktion • der Inhibitor ist so fest an das Enzym gebunden, dass er durch andere Stoffe nicht mehr verdrängt werden kann -> Enzym ist für den Organismus verloren und muss neu produziert werden gehemmt Bsp. Hämoglobin (Protein) • Normalerweiße transportiert es Sauerstoff, hat aber eine hohe Affinität zu Kohlenstoffmonoxid -> Wenn CO in großen Mengen vorhanden ist, transportiert das Hämoglobin CO anstelle von 02 -> Todesgefahr durch Sauerstoffmangel Bindungstelle für allosterischen Hemmstoff Substrat > Enzym Reaktion ALLOSTERISCHE HEMMUNG -> allosterisch = an einem anderen Ort Vmax • Aktivitätshemmende Substanzen binden nicht an das aktive Zentrum, sondern an ein anderes Zentrum, das allosterische Zentrum -> Bindung des Inhibitors ändert die räumliche Struktur des aktiven Zentrums und setzt somit einen Teil der Enzyme außer gefecht/ Konzentration der aktiven Enzymen wird gesenkt, Vmax kann somit nicht erreicht werden. (Maximalgeschwindigkeit Vmax wird herabgesetzt) -> die Bindungsaffinität der aktiven Enzymen zu den Substraten verändert sich aber nicht (Km bleibt annähernd gleich) ¹/2 Vmax (U) Effektor u 1/2Vmax (g) -> Erhöhung der Substratkonzentration kann den Inhibitor nicht daran hindern, auch an das Enzym zu binden und es zu blockieren (da Substrat + Inhibitor nicht konkurrieren) produkt allosterischer Hemmstoff KM (U+g) Hemmstoff- Hemmstoff- konzentration konzentration - Enzym niedrig hoch ENDPRODUKTHEMMUNG Eny 2 t Kaskade von Enzymreaktionen ģ (allost) Substrat- Konzentration →negative Rückkopplung B-Q-1 EnyB Substrat keine Reaktion -> das Endprodukt dient als Inhibitor eines Enzyms der Stoffwechselkette -> Substratbindungsstelle wird zu gemacht" und somit keine weitere Produktion/Reaktion gehemmt -> je höher die Endproduktkonzentration ist, umso größer ist der Anteil inaktiver Enzyme und desto weniger Produktmoleküle werden gebildet Erma Enry B Enzymkaskade = Substrat wandert von Enzym zu Enzym 4 Reaktions EINFLÜSSE QUE DIE ENZYMAKTIVITÄT TEMPERATUR Enzymaktivität Temperaturoptimum- Enzymaktivität Eisfisch 0 Enzym: Brenztraubensäurekinase 01 20 Temperatur (°C) Enzym aktivität 10 Forelle +Magen Pepsin 0 2 20 Temperatur (°C) 40 2 3 4 5 6 sauer PH-WERT -> gibt die Oxonium-lonenkonzentration (H3O+-lonen) an Mund-, speichel Speichel-- Amylase Stabilität eines Enzymmoleküls Mensch Dünndarm Lactase pH-Wert Isoenzyme -> Enzyme mit neutral Die Veränderung des pH-Werts bewirkt beim Enzym, dass Aminosäurereste durch die Aufnahme oder Abgabe von Wasserstoffionen ihre Ladung ändern 40 -> die Bindungen, die die Sekundär- und Tertiärstruktur stabilisieren lösen sich -> räumliche Struktur des Enzyms ändert sich und somit auch die Aktivität RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel) -> erhöht man die Temperatur um 10°C, so steigt die Reaktionsgeschwindigkeit auf das Doppelte bzw. Dreifache Grund: Die Schwingungen in den Molekülen nehmen zu und die Anzahl und die Intensität der Zusammenstöße erhöhen sich 8 9 10 11 12 13 14 ABER: Bei höheren Temperaturen werden die Schwingungen so stark, dass sich die Bindungen lösen + die räumliche Form des aktiven Zentrums verändert sich -> Sekundär-/Tertiärstruktur wird zerstört -> Reaktion kommt zum Stillstand 10 GLOSSAR unterschiedlichem Aufbau, aber gleicher Funktion Dünndarm -Trypsin Das Temperaturoptimum ist ein enzymspezifischer Wert, da sich die Enzyme in ihrer Struktur unterscheiden -> Organismen, die in kälterer bzw. wärmerer Umgebung leben, haben Enzyme mit gleicher Wirkung- und Substratspezifität, sie weisen jedoch ein anderes Temperaturoptimum auf, da ihre Struktur an den Lebensraum angepasst ist basisch 12 RGT-Regel niedriger pH-Wert viele H-lonen PH 210-2 -0,01 hoher pH-Wert →wenige H*-lonen pH 5-10-5 -0,00001 ↑ Temperaturoptimum Denaturierung Abgabe von Wasserstoffionen -> Steigung des pH-Werts Spurenelemente -> sind Elemente, die nur in kleinen Spuren vorkommen Bsp: Metall-lonen (Eisen-,Zink-lonen) Aufnahme von Wasserstoffionen -> Senkung des pH-Werts 6 6 6 8 Ø FÜR ALLE CHEMISCHE REAKTIONEN • Temperatur • Konzentration von Enzym und Substrat Essentielle Stoffe -> sind Stoffe, die für den Menschen lebensnotwendig sind, jedoch vom Körper nicht selbst hergestellt werden können Bsp: einige Aminosäuren, fast alle Vitamine, Spurenelemente °℃ Eine Erhöhung der Temperatur bewirkt bei chemischen Reaktionen eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit -> d.h mehr Molekülen reagieren in einer bestimmten Zeitspanne Die Veränderung der räumlichen Struktur des Enzyms wird als Denaturierung bezeichnet. helle Schale (etwas rußig) Ab einer bestimmten Temperatur ist die Denaturierung irreversibel und das Enzym ist dauerhaft beschädigt VERSUCH [thermische Denaturierung] G Erklärung: • Um den Brandfleck herum denaturieren die Enzyme, da die Temperatur zu hoch für die Enzyme ist und sie dadurch zerstört werden -> deshalb keine braune Färbung > Banane < Brandfleck (zu vernachlässigen) • Ab einem gewissen Punkt ist eine braune Färbung erkennbar. In diesem Bereich haben die Enzyme ihre optimale Temperatur zum reagieren und -> es entsteht das Produkt Melanine (braun). FAKTOREN 6 6 FÜR PROTEINE (+ ENZYME) • Temperatur • pH-Wert -> Denaturierung brauner Rand • Nach diesem Bereich hat die Banane ihre normale gelbe Färbung, da hier die Temperatur für das Reagieren der Enzyme zu kalt ist -> keine Reaktion RGT-Regel SUBSTRATKONZENTRATION Je höher die Substratkonzentration desto höher die Geschwindigkei des Substratumsatzen -> da die Wahrscheinlichkeit für einen Enzym- Substrat-Komplex steigt NUR FÜR ENZYME • Effektoren (Inhibitor), prosthetische Gruppen • kompetitive Hemmung • allosterische Hemmung Viele Enzym benötigen eine zusätzliche Komponente, um ihre katalytische Wirkung zu entfalten, den Cofaktor .... die dauerhaft binden nennt man prosthetische Gruppe Beispiele: Spurenelement: Metall-lonen • ATP (bindet kurzfristig) • Vitamine (binden dauerhaft) Cofaktoren, ... .... die kurfristig binden nennt man Cosubstrat