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 Deutung:
Enzymatik -
Reaktionsgeschwindigkeit (V)
- Einflussfaktoren
Enzymaktivität und Substratkonzentration :
Vmax
Vmax
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Deutung: Enzymatik - Reaktionsgeschwindigkeit (V) - Einflussfaktoren Enzymaktivität und Substratkonzentration : Vmax Vmax Substratkonzentration Graph Beschreibung: - Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Substratkonzentration dargestellt -x-Achse stellt Substratkonzentration dar, y-Achse die umgesetzten Substratmoleküle pro Sekunde · Reaktionsgeschwindigkeit (V) - Die Kurve gleicht einer Hyperbel - kein Substrat vorhanden (ganz links), es findet noch keine Reaktion statt Bei niedrigen Substratkonzentrationen ist die Geschwindigkeit des Umsatzes gering - sie steigert sich bei regelmäßiger Erhöhung der Substratkonzentration zunächst linear, dann weniger, bis sie in einer Asymptote die Maximalgeschwindigkeit erreicht - Je höher die Substratkonzentration (bei konstanter Enzymkonzentration) desto höher die Geschwindigkeit des Substratumsatzes Begründung: Wahrscheinlichkeit für einen erfolgreichen Enzym-Substrat-Kontakt steigt - Es existiert ein Sättigungswert und die Maximalgeschwindigkeit (Vmax) ist erreicht Begründung: da alle Enzyme permanent von Substraten besetzt sind die Geschwindigkeit ist nicht mehr zu erhöhen, demnach ist eine weitere Zugabe von Substrat irrelevant Ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat ist die Michaelis-Menten-Konstante KM: - Sie entspricht der Substratkonzentration, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit des Substratumsatzes erreicht ist (Substratkonzentration bei vmax kann schlecht abgelesen werden, daher 1/2 vmax) - je kleiner Km ist, desto höher ist die Enzym-Substrat-Affinität, denn desto weniger Substrat ist nötig um die Hälfte aller Bindungsstellen der Enzyme zu besetzen (Enzym-Substrat-Affinität: Tendenz einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden). Biokatalysator: Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysator Biochemische Prozesse in unserem Stoffwechsel beschleunigen,...

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ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Sie sind in der Lage die Aktivierungsenergie herabzusetzen um so die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen. Aktivierungsenergie: Die Aktivierungsenergie ist für chemische Reaktionen notwendig. Sie dient dazu, die Ausgangsstoffe energiereicher zu machen. Ist die benötigte Aktivierungsenergie hoch, so läuft die Reaktion gar nicht oder nur langsam ab. Jedoch ist für die von den Enzymen ermöglichten alternativen Reaktionswege weniger Aktivierungsenergie notwendig, wodurch die Reaktion um ein Vielfaches schneller wird. Aktives Zentrum: Damit Enzyme ihre Funktion ausführen können, wird der umsetzende Stoff (das Substrat) an eine bestimmte Stelle des Enzyms, das sogenannte aktive Zentrum, über zwischenmolekulare Wechselwirkungen gebunden. Es entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Substrat wird umgesetzt und das Reaktionsprodukt gelöst. Das Enzym steht für neue Substratumsetzungen zur Verfügung. Substrate: Ausgangsstoffe, die von Enzymen umgesetzt werden, nennt man Substrate. Substratspezifität: Ein bestimmtes Enzym katalysiert nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt nur ganz bestimmte Substrate zu ganz bestimmten Produkten um. Diese Eigenschaft nennt man Substratspezifität. Es passen demnach nur bestimmte Substrate in das aktive Zentrum. Schlüssel-Schloss-Prinzip: Das aktive Zentrum des Enzyms ist so vorgeformt, so dass ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Orientierung binden kann. Das Schlüssel-Schloss-Modell geht vom Zusammenpassen von Molekülen aufgrund ihres komplementären Baus aus. Enzym und Substrat passen zusammen wie der Schlüssel zu einem Schloss. Dieser Mechanismus führt am aktiven Zentrum zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Wirkungsspezifität: Enzyme sind nicht nur substratspezifisch, sondern auch wirkungsspezifisch. Dabei katalysieren die Enzyme nur einen ganz bestimmten Reaktionsablauf. Die einzelnen Enzyme unterscheiden sich also in der Wirkung, die sie auf ihr Substrat haben (z. B. findet bei der Katalase eine Redoxreaktion statt, bei der Amylase hingegen eine Hydrolyse) Enzymatik - Wirkungsweise Schlüsselwörter Induced-fit-Modell: Die Bezeichnung ,induced-fit" heißt auf deutsch „induzierte Passform". Bei der Annäherung eines Substrates an das aktive Zentrum bewirkt dieses eine Änderung der räumlichen Struktur des Enzyms. Erst diese Änderung der räumlichen Struktur (Konformationsänderung) ermöglicht eine passgenaue Bindung des Substrates an das Enzym und damit eine effiziente Umsetzung des Substrates (Das Substrat induziert also eine genaue Passform für die Anlagerung). S E Substrate aktives Zentrum Substrat betritt aktives Zentrum ES Enzym ändert Form während Substratbindung Enzym/Substrat- Komplex Enzym/Produkt- Komplex P Produkte 5 P Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Enzyme sind hoch spezifisch! Um die Reaktion zu ermöglichen, bindet das Enzym E an die von ihm umzusetzende Ausgangssubstanz, das Substrat S: es bildet sich der Enzym-Substrat-Komplex ES. Mit Beendigung der Reaktion und Bildung des Reaktionsproduktes P löst sich der Enzym-Substrat- Komplex auf; das Enzym bleibt jedoch unverändert und kann daraufhin wieder neue Substratmoleküle umsetzen. Enzymaktivität Enzymatik - Einflussfaktoren Enzymaktivität und ph-Wert: Pepsin Amylase Trypsin M 2 Pepsin: aktiv im Magensaft, pH-Optimum bei 2 (sauer) Amylase: aktiv im Mundspeichel, pH-Optimum bei 7 (neutral) Trypsin: aktiv im Dünndarm, pH-Optimum bei 9 (alkalisch) 10 pH-Wert pH-Optimum: Für jedes Enzym gibt es einen pH-Wert, bei dem es mit maximaler Geschwindigkeit arbeitet. Dieser pH-Wert heißt pH-Optimum. Liegt der pH-Wert außerhalb des Optimums, so verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Ist es ein zu niedriger oder zu hoher pH-Wert arbeitet das Enzym nicht mehr optimal und denaturiert. Zugabe einer Säure: - Veränderung der Tertiärstrukutr - Zugabe führt zur Erhöhung der Protonenkonzentration im Medium - Negativ geladene Gruppen nehmen ein Proton auf und werden wieder neutral und die lonenbindung löst sich auf - Folglich: Änderung der Struktur (Konformationsänderung) des Enzyms, Enzymaktivität verringert sich (Denaturierung) Zugabe einer Base: - Veränderung der Tertiärstruktur - lonenbindung löst sich auf - Folglich: Änderung der Struktur (Konformationsänderung) des Enzyms, Enzymakt verringert sich (Denaturierung) V Enzym Substrat Substrat und Hemm- stoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms Der Hemmstoff bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es kein Substrat mehr binden kann. max max 2 Hemmstoff max Reaktions- geschwindigkeit Pb²+ Blei bindet fest an das aktive Zentrum. Das Enzym ist inaktiviert. Der Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es Substrat binden kann. Hemmstoff км км Enzymatik - Hemmung und Aktivierung Kompetetive Hemmung: Aktivator Endprodukt hemmt Enzym a Enzym a gehemmt NO ohne Inhibitor b) - ein Inhibitor kann an ein Enzym binden und die Bindung des Substrats, zum Beispiel durch Anlagerung an das aktive Zentrum, hemmen - Inhibitor "konkurriert" mit dem Substrat des Enzyms - zur gleichen Zeit kann nur der Inhibitor oder das Substrat gebunden werden - damit der Inhibitor mit dem Substrat konkurrieren kann, muss er eine ähnliche Struktur wie das Substrat aufweisen. - reversibel, da der Inhibitor durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann - wenn Substratkonzentration höher ist als Hemmstoffkonzentration, dann wird annähernd die Maximalgeschwindigkeit erreicht Allosterische oder nicht-kompetitive Hemmung: - Inhibitor lagert er sich an einer anderen Stelle des Enzyms und verhindert, dass das Enzym seine Aufgabe erfüllen kann, indem es die Raumstruktur des Enzyms verändert - Konformation des Enzyms so verändert, dass die Bindung des Substrats am aktiven Zentrum erschwert bzw. ganz unmöglich gemacht wird - reversibel, da der Inhibitor durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aus dem aktiv en Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann - bei Anwesenheit des Hemmstoffes bleibt KM-Wert unverändert - trotz hohen Substratkonzentrationen wird bei Anwesenheit des Hemmstoffeskeine Maximalgeschwindigkeit erreicht keine Reaktion mit dem Substrat möglich a) 36 - D Irreversible Hemmung: - Vergiftung des Enzyms - Inhibitoren wie Schwermetallionen oder diverse Gifte binden so fest, dass sie nicht mehr vom Enzym zu lösen sind und durch andere Stoffe nicht mehr verdrängt werden können - die Aktivität des Enzyms geht verloren (eine nicht rückgängig machbare Veränderung der Passform) Allosterische Aktivierung: Substratkonzentration Endprodukthemmung (negative Rückkopplung): - ein am Ende einer Stoffwechselsequenz gebildetes Produkt wirkt als negativer Effektor (Inhibitor) auf ein am Anfang der Reaktionsfolge lokalisiertes Enzym - dadurch wird die chemische Struktur des aktiven Zentrums verändert und die Reaktion gehemmt der Aktivator bindet an einer anderen Stelle als am aktiven Zentrum - Raumstruktur des Enzyms verändert sich - das Substrat kann wieder binden, eine Aktivierung der Reaktion findet statt Kurve a = allosterisch Kurve a kann deshalb zur allosterischen Hemmung zugeordnet werden, da sich die Raumstruktur des aktiven Zentrums durch den Inhibitor meist dauerhaft verändert, weshalb dementsprechend auch keine Erhöhung der Substratkonzentration hilft und die Maximalgeschwindigkeit nicht erreicht werden kann. Kurve b = kompetitiv Kurve b kann deshalb zur kompetitiven Hemmung zugeordnet werden, da Vmax dennoch erreicht werden kann, wie wenn kein Hemmstoff vorhanden wäre. Dies ist möglich, da bei einer kompetitiven Hemmung der Inhibitor und das Substrat miteinander konkurrieren, wer als erstes an das aktive Zentrum bindet. Bedeutet somit, dass wenn man die Substratkonzentration erhöht, die Wahrscheinlichkeit höher ist, dass ein Substrat in das aktive Zentrum bindet. Somit kann eine Reaktion stattfinden und Vmax erreicht werden. Enzymatik - Einflussfaktoren Enzymaktivität und Temperatur: Geschwindigkeit des Substratumsatzes 0 10 20 30 RGT-Regel 40 50 Hitzedenaturierung RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel) besagt: Eine Erhöhung der Temperatur um 10°C verdoppelt die Reaktionsgeschwindigkeit. Begründung: Erhöhte Teilchenbewegung. T in °C Temperaturoptimum: Jedes Enzym hat einen bestimmten Temperaturbereich, in dem es optimal arbeitet - also mit maximaler Geschwindigkeit. Diese Temperatur nennt man Temperaturoptimum. Das Optimum der Enzymaktivität ist an den jeweiligen Lebensraum des Organismus weitgehend angepasst. Hitzedenaturierung: Ab ca. 40°C denaturieren Enzyme. Die ursprüngliche Tertiärstruktur geht verloren, die räumliche Anordnung wird zerstört und das Enzym kann nicht mehr funktionieren (Substrat passt nicht mehr zum Bindungszentrum; Schlüssel-Schloss-Prinzip) (bis auf Organismen aus extremen Lebensräumen, z. B. wärme Liebende Bakterien aus heißen Quellen)

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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Substrate: Ausgangsstoffe, die von Enzymen umgesetzt werden, nennt man Substrate. Substratspezifität: Ein bestimmtes Enzym katalysiert nicht jede beliebige Reaktion, sondern setzt nur ganz bestimmte Substrate zu ganz bestimmten Produkten um. Diese Eigenschaft nennt man Substratspezifität. Es passen demnach nur bestimmte Substrate in das aktive Zentrum. Schlüssel-Schloss-Prinzip: Das aktive Zentrum des Enzyms ist so vorgeformt, so dass ein Substrat nur in einer ganz bestimmten Orientierung binden kann. Das Schlüssel-Schloss-Modell geht vom Zusammenpassen von Molekülen aufgrund ihres komplementären Baus aus. Enzym und Substrat passen zusammen wie der Schlüssel zu einem Schloss. Dieser Mechanismus führt am aktiven Zentrum zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Wirkungsspezifität: Enzyme sind nicht nur substratspezifisch, sondern auch wirkungsspezifisch. Dabei katalysieren die Enzyme nur einen ganz bestimmten Reaktionsablauf. Die einzelnen Enzyme unterscheiden sich also in der Wirkung, die sie auf ihr Substrat haben (z. B. findet bei der Katalase eine Redoxreaktion statt, bei der Amylase hingegen eine Hydrolyse) Enzymatik - Wirkungsweise Schlüsselwörter Induced-fit-Modell: Die Bezeichnung ,induced-fit" heißt auf deutsch „induzierte Passform". Bei der Annäherung eines Substrates an das aktive Zentrum bewirkt dieses eine Änderung der räumlichen Struktur des Enzyms. Erst diese Änderung der räumlichen Struktur (Konformationsänderung) ermöglicht eine passgenaue Bindung des Substrates an das Enzym und damit eine effiziente Umsetzung des Substrates (Das Substrat induziert also eine genaue Passform für die Anlagerung). S E Substrate aktives Zentrum Substrat betritt aktives Zentrum ES Enzym ändert Form während Substratbindung Enzym/Substrat- Komplex Enzym/Produkt- Komplex P Produkte 5 P Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Enzyme sind hoch spezifisch! Um die Reaktion zu ermöglichen, bindet das Enzym E an die von ihm umzusetzende Ausgangssubstanz, das Substrat S: es bildet sich der Enzym-Substrat-Komplex ES. Mit Beendigung der Reaktion und Bildung des Reaktionsproduktes P löst sich der Enzym-Substrat- Komplex auf; das Enzym bleibt jedoch unverändert und kann daraufhin wieder neue Substratmoleküle umsetzen. Enzymaktivität Enzymatik - Einflussfaktoren Enzymaktivität und ph-Wert: Pepsin Amylase Trypsin M 2 Pepsin: aktiv im Magensaft, pH-Optimum bei 2 (sauer) Amylase: aktiv im Mundspeichel, pH-Optimum bei 7 (neutral) Trypsin: aktiv im Dünndarm, pH-Optimum bei 9 (alkalisch) 10 pH-Wert pH-Optimum: Für jedes Enzym gibt es einen pH-Wert, bei dem es mit maximaler Geschwindigkeit arbeitet. Dieser pH-Wert heißt pH-Optimum. Liegt der pH-Wert außerhalb des Optimums, so verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Ist es ein zu niedriger oder zu hoher pH-Wert arbeitet das Enzym nicht mehr optimal und denaturiert. Zugabe einer Säure: - Veränderung der Tertiärstrukutr - Zugabe führt zur Erhöhung der Protonenkonzentration im Medium - Negativ geladene Gruppen nehmen ein Proton auf und werden wieder neutral und die lonenbindung löst sich auf - Folglich: Änderung der Struktur (Konformationsänderung) des Enzyms, Enzymaktivität verringert sich (Denaturierung) Zugabe einer Base: - Veränderung der Tertiärstruktur - lonenbindung löst sich auf - Folglich: Änderung der Struktur (Konformationsänderung) des Enzyms, Enzymakt verringert sich (Denaturierung) V Enzym Substrat Substrat und Hemm- stoff konkurrieren um das aktive Zentrum des Enzyms Der Hemmstoff bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es kein Substrat mehr binden kann. max max 2 Hemmstoff max Reaktions- geschwindigkeit Pb²+ Blei bindet fest an das aktive Zentrum. Das Enzym ist inaktiviert. Der Aktivator bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms, sondern an einer anderen Stelle. Dadurch verändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es Substrat binden kann. Hemmstoff км км Enzymatik - Hemmung und Aktivierung Kompetetive Hemmung: Aktivator Endprodukt hemmt Enzym a Enzym a gehemmt NO ohne Inhibitor b) - ein Inhibitor kann an ein Enzym binden und die Bindung des Substrats, zum Beispiel durch Anlagerung an das aktive Zentrum, hemmen - Inhibitor "konkurriert" mit dem Substrat des Enzyms - zur gleichen Zeit kann nur der Inhibitor oder das Substrat gebunden werden - damit der Inhibitor mit dem Substrat konkurrieren kann, muss er eine ähnliche Struktur wie das Substrat aufweisen. - reversibel, da der Inhibitor durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann - wenn Substratkonzentration höher ist als Hemmstoffkonzentration, dann wird annähernd die Maximalgeschwindigkeit erreicht Allosterische oder nicht-kompetitive Hemmung: - Inhibitor lagert er sich an einer anderen Stelle des Enzyms und verhindert, dass das Enzym seine Aufgabe erfüllen kann, indem es die Raumstruktur des Enzyms verändert - Konformation des Enzyms so verändert, dass die Bindung des Substrats am aktiven Zentrum erschwert bzw. ganz unmöglich gemacht wird - reversibel, da der Inhibitor durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aus dem aktiv en Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann - bei Anwesenheit des Hemmstoffes bleibt KM-Wert unverändert - trotz hohen Substratkonzentrationen wird bei Anwesenheit des Hemmstoffeskeine Maximalgeschwindigkeit erreicht keine Reaktion mit dem Substrat möglich a) 36 - D Irreversible Hemmung: - Vergiftung des Enzyms - Inhibitoren wie Schwermetallionen oder diverse Gifte binden so fest, dass sie nicht mehr vom Enzym zu lösen sind und durch andere Stoffe nicht mehr verdrängt werden können - die Aktivität des Enzyms geht verloren (eine nicht rückgängig machbare Veränderung der Passform) Allosterische Aktivierung: Substratkonzentration Endprodukthemmung (negative Rückkopplung): - ein am Ende einer Stoffwechselsequenz gebildetes Produkt wirkt als negativer Effektor (Inhibitor) auf ein am Anfang der Reaktionsfolge lokalisiertes Enzym - dadurch wird die chemische Struktur des aktiven Zentrums verändert und die Reaktion gehemmt der Aktivator bindet an einer anderen Stelle als am aktiven Zentrum - Raumstruktur des Enzyms verändert sich - das Substrat kann wieder binden, eine Aktivierung der Reaktion findet statt Kurve a = allosterisch Kurve a kann deshalb zur allosterischen Hemmung zugeordnet werden, da sich die Raumstruktur des aktiven Zentrums durch den Inhibitor meist dauerhaft verändert, weshalb dementsprechend auch keine Erhöhung der Substratkonzentration hilft und die Maximalgeschwindigkeit nicht erreicht werden kann. Kurve b = kompetitiv Kurve b kann deshalb zur kompetitiven Hemmung zugeordnet werden, da Vmax dennoch erreicht werden kann, wie wenn kein Hemmstoff vorhanden wäre. Dies ist möglich, da bei einer kompetitiven Hemmung der Inhibitor und das Substrat miteinander konkurrieren, wer als erstes an das aktive Zentrum bindet. Bedeutet somit, dass wenn man die Substratkonzentration erhöht, die Wahrscheinlichkeit höher ist, dass ein Substrat in das aktive Zentrum bindet. Somit kann eine Reaktion stattfinden und Vmax erreicht werden. Enzymatik - Einflussfaktoren Enzymaktivität und Temperatur: Geschwindigkeit des Substratumsatzes 0 10 20 30 RGT-Regel 40 50 Hitzedenaturierung RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel) besagt: Eine Erhöhung der Temperatur um 10°C verdoppelt die Reaktionsgeschwindigkeit. Begründung: Erhöhte Teilchenbewegung. T in °C Temperaturoptimum: Jedes Enzym hat einen bestimmten Temperaturbereich, in dem es optimal arbeitet - also mit maximaler Geschwindigkeit. Diese Temperatur nennt man Temperaturoptimum. Das Optimum der Enzymaktivität ist an den jeweiligen Lebensraum des Organismus weitgehend angepasst. Hitzedenaturierung: Ab ca. 40°C denaturieren Enzyme. Die ursprüngliche Tertiärstruktur geht verloren, die räumliche Anordnung wird zerstört und das Enzym kann nicht mehr funktionieren (Substrat passt nicht mehr zum Bindungszentrum; Schlüssel-Schloss-Prinzip) (bis auf Organismen aus extremen Lebensräumen, z. B. wärme Liebende Bakterien aus heißen Quellen)