Enzymaktivität und pH-Wert

Der pH-Wert hat ebenfalls einen entscheidenden Einfluss auf die Enzymaktivität. Jedes Enzym hat ein spezifisches pH-Optimum, bei dem es am effektivsten arbeitet.

Definition: Das pH-Optimum ist der pH-Wert, bei dem ein Enzym seine maximale Aktivität zeigt.

Verschiedene Enzyme haben unterschiedliche pH-Optima, angepasst an ihre Funktion im Organismus:

• Pepsin: aktiv im Magensaft, pH-Optimum bei 2 (sauer)
• Amylase: aktiv im Mundspeichel, pH-Optimum bei 7 (neutral)
• Trypsin: aktiv im Dünndarm, pH-Optimum bei 9 (alkalisch)

Highlight: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität vom pH-Wert lässt sich in einem Diagramm darstellen, das die optimale Aktivität bei verschiedenen pH-Werten zeigt.

Liegt der pH-Wert außerhalb des Optimums, verringert sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Zu niedrige oder zu hohe pH-Werte können zur Denaturierung des Enzyms führen.

Example: Die Zugabe einer Säure erhöht die Protonenkonzentration im Medium, was zur Veränderung der Tertiärstruktur des Enzyms führen kann.

Spezifität und Wirkungsweise von Enzymen

Enzyme zeichnen sich durch ihre hohe Spezifität aus. Sie katalysieren nur bestimmte Reaktionen mit spezifischen Substraten.

Definition: Die Substratspezifität beschreibt die Eigenschaft eines Enzyms, nur bestimmte Substrate umzusetzen.

Das Schlüssel-Schloss-Prinzip erklärt die Substratspezifität: Das aktive Zentrum des Enzyms ist so geformt, dass nur bestimmte Substrate in einer spezifischen Orientierung binden können.

Highlight: Enzyme sind nicht nur substratspezifisch, sondern auch wirkungsspezifisch. Sie katalysieren nur einen bestimmten Reaktionsablauf.

Das Induced-fit-Modell erweitert das Schlüssel-Schloss-Prinzip: Bei der Annäherung des Substrats ändert sich die räumliche Struktur des Enzyms, um eine passgenaue Bindung zu ermöglichen.

Vocabulary: Induced-fit bedeutet "induzierte Passform" und beschreibt die Anpassung der Enzymstruktur an das Substrat.