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Enzymatik

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Enzymatik Enzyme:
-> Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
-> En
Enzymatik Enzyme:
-> Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
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Abizusammenfassung Thema: Enzymatik - Schlüssel-Schloss-Modell - Modell d. Induzierten Passform - Ablauf nicht- & enzymkatalysierten Reaktion - Cofaktoren - Temperatur-Regel - Hemmung (nicht-/kompetetitiv + irreversibel/reversibel) - Allosterische Enzyme

Enzymatik Enzyme: -> Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen -> Enzyme sind Substrat- und wirkungsspezifisch -> die Enzymaktivität hängt vom physikalisch-chemischen Milieu der Zelle ab -> einige Enzyme enthalten zusätzlich noch ein Coenzym z.B. ATP -> Enzyme können durch Effektormoleküle gehemmt oder aktiviert werden -> Enzyme gehören zu der Stoffklasse der Proteine, sie haben dreidimensionale Strukturen (primär- und tertiärstruktur). Enzyme bestehen aus einer, aus zwei oder aus mehreren ineinander verschlungenen Polypeptidketten. Enzyme als Biokatalysatoren: -> Enzyme sind Biokatalsysatoren. Wie alle Katalsysatoren beschleunigen sie eine chemische Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht zu werden, deshalb stehen die Enzyme nach jeder Reaktion wieder zur Verfügung. -> Die Zahl der 'pro Minute umgesetzten Moleküle' bezeichnet man als Wechselzahl -> die Ausgangsstoffe einer Enzymreaktion sind Substrate, diese werden im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden →> es entsteht ein Enzym-Substraat-Komplex. In dem komplex erfolgt die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend freigesetzt werden: → Schlüssel-Schloss-Prinzip: jedes Substrat passt zur Substratbindungsstelle des Enzyms, wie ein Schlüssel zum Schloss →> Induced-fit (Induzierte Passform): manche Enzyme verändern sich bei der Substratbindung und bilden erst dann eine zum Substrat passende Form aus Enzyme reagieren nicht in form von Aminosäureketten, sondern in Form von räumlichen Strukturen (Tertiärstruktur). Jedes Enzym besitzt ein aktives Zentrum. Das ist die katalytisch wirksame Region des Enzyms. Es umschließt ein...

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Alternativer Bildtext:

Substrat nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip oder es passt sich an (Induced-fit) aktives Zentrum L Enzym: Maltase Enzyme Substrat: Maltose Allgemein kann der Vorgang folgendermaßen beschrieben werden: Enzym + Substrat -> Enzym-Substrat-Komplex Enzym-Substrat-Komplex -> Enzym + Produkt(e) 2 H₂O Reaktionsprodukte: 2x Glucose Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, dort kann ein spezifisches Substrat gebunden werden. Durch die Bindung im aktiven Zentrum verändert sind die Konformation des Substrates. Im aktiven Zentrum kann nur ein entsprechendes/ spezifisches Substrat binden (Substratspezifität), das auch nur auf eine spezifische Weise umgesetzt werden kann (Wirkungsspezifität). 1. das aktive Zentrum des Enzyms ist unbesetzt 2. an das aktive Zentrum lagert sich das Substrat an. Das aktive Zentrum verändert Konformation und führt sich an das Substrat an (Induced-fit). Es entsteht eine vorübergehende Enzym-Substrat-Bindung. 3. unter Wasseraufnahme wird das Substrat in die Reaktionsprodukte umgewandelt. Die Produkte werden freigesetzt und das aktive Zentrum steht für ein weiteres Substratmolekul zur Verfügung. Wie alle Katalysatoren beschleunigen Enzyme eine chemische Reaktion, ohne dabei selbst verbraucht oder verändert zu werden. Bei der Hydrolyse von Saccharose werden die Bindungen im Saccharosemolekul und im Wassermolekul aufgebrochen. Dazu ist eine bestimmte Aktivierungsenergie notwendig. Aktivierungsenergie Saccharase setzt die Aktivierungsenergie für die Hydrolyse von Saccharose herab, indem es eine Verbindung mit Saccharose eingeht > Enzym-Substrat-Komplex In dem Komplex findet die Hydrolase statt. Die Hydrolyse ist eine chemische Reaktion, bei der eine Verbindung durch Einwirkung von Wasser gespalten wird. Dabei trennt sich die Saccharase wieder von den Produkten Glucose und Fructose, wobei insgesamt nur die Energie freigesetzt wird, die auch ohne Saccharase freigesetzt werden würde. Energie H₂O Energetischer Verlauf einer Enzymreaktion EA H₂O* mit Saccharase EA Aktivierungsenergie Def: Energie, die benötigt wird, um die Energie zweier Reaktanden (Atome, Moleküle..) zu erhöhen, dass sie miteinander reagieren können. Je niedriger die Aktivierungsenergie, desto schneller läuft die Reaktion ab. ohne Saccharase AG Reaktionsverlauf * EA Ά AG aktivierte Ausgangsstoffe Enzym-Substrat-Komplex Aktivierungsenergie Reaktionsenthalpie Saccharose Fructose Glucose Katalyse biochemischer Reaktionen Exergonische Reaktion: -> Bei einer exergonischen Reaktion wird Energie als freie Enthalpie die Umwelt freigesetzt, da die Reaktanden Produkte bilden, die weniger freie Enthalpie enthalten -> AG ist negativ Endergonische Reaktion -> bei einer endergonischen Reaktion muss freie Enthalpie zugeführt werden, da die Reaktanden in Produkte mit höherem Energieniveau umgewandelt werden -> AG ist positiv freie Enthalpie freie Enthalpie Reaktionsverlauf Reaktionsverlauf Reaktanden Reaktanden freigesetzte Energiemenge Produkte Produkte benötigte Energiemenge Verschiedene Bedingungen beeinflussen die Enzymaktivität: Einfluss der Temperatur: -> steigende Temperaturen verändern die Enzymreaktionen, da sich Enzym- und Substratmoleküle schneller bewegen und damit häufiger aufeinandertreffen. -> mit steigender Temperatur nimmt die Enzymaktivität zu. Reaktionsgeschwindigkeit RGT-Regel: Eine Temperaturerhöhung um 10° C verdoppelt die Reaktionsgeschwindugkeit, bis das Optimum erreicht ist. ->jedes Enzym besitzt ein Temperaturoptimum. Steigt die Temperatur über dieses Optimum, denaturieren die Enzyme. Bei vielen Enzymen beginnt die Denauturierung bei über 40° C. Ausnahme bilden die Enzyme der Bakterien der Archäen, die in heißen quellen leben können. Sie haben ein Temperaturoptimum von 70° C und darüber 0 Reaktionsgeschwindigkeit Enzym des Menschen Thermophiles bakterienenzym 20 Reaktionsgeschwindigkeit Pepsin O 1 2 sauer Einfluss des pH-Wertes: -> Jedes Enzym ist bei einem bestimmten pH-Wert am aktivsten -> bei den meisten Enzymen liegt das pH-Optimum zwischen 6 und 8 (neutrales Milieu) -> Pepsin, das Eiweiß verdauende Enzym des Magens, benötigt ein saueres Milieu. Es reagiert bereits bei einem pH-Wert von 2 -> Trypsin, das Enzym, das im Dünndarm wirkt, benötigt ein alkalisches Milieu. Es reagiert ab einem pH-Wert von 8 40 3 Km-Wert 60 4 80 Temperatur (in °C) 5 Enzymaktivität 6 Trypsin 7 neutral 8 9 10 Die Enzymaktivität bzw. ob ein Enzym gehemmt wird ist von der Temeratur, vom pH-Wert, von der Polarität des Lösungsmittels, vom Einfluss von Schwermetallionen etc. abhängig pH-Wert Einfluss der Substratkonzentration: -> jede Enzymreaktion kann durch Erhöhung der Konzentration des Substrates beschleunigt werden -> wenn mehr Moleküle des Substrats zur Verfügung stehen, stoßen sie öfters mit dem aktiven Zentren der Enzyme zusammen und reagieren -> Sind jedoch alle Enzymmoleküle besetzt, steigt die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter an (Sättigung) -> die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) kann nicht genau ermittelt werden, deshalb gibt es den Km-Wert: -> die Konzentration des Substrates bei der die halbe Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird -> beim Km-Wert liegt also die Hälfte der Enzyme im Enzym-Substrat-Komplex vor (unabhängig von der Enzymkonzentration) Vmax Reaktionsverlauf Substratkonzentration -alkalisch Reaktionsgeschwindigkeit ohne Hemmung Km-Wert bei kompetitiver Hemmung bei allosterischer Hemmung Vmax Vmax Substratkonzentration Kompetitive Hemmstoffe: -> besitzen eine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat -> Substrat und Hemmstoff konkurrieren um die Bindung am aktiven Zentrum -> die hemmstoffe blockieren vorübergehend das Enzym Hemmstoff -> niedrige Konzentration Substrat -> hohe Konzentration Substrat Enzym-Substrat-Komplex Reaktion Substrat Substrat Reaktion Konkurrenz aktives Zentrum Nicht-Kompetitive Hemmstoffe (allosterische Hemmstoffe): -> besitzen keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat niedrig Enzym-Substrat-Komplex -> können nicht am aktiven Zentrum binden, sondern nur am allosterischen Zentrum Enzymhemmung Produkt Hemmstoffkonzentration -> durch Bindung des Hemmstoffes an das allosterische Zentrum, wird die Konformation des Enzyms geändert, so das das Substrat nicht mehr vom Enzym umgesetzt werden kann Produkt Hemmstoff allosterischer Hemmstoff Hemmstoff -> hohe Konzentration Substrat niedrige Konzentration Hemmstoff Keine Reaktion allosterische Zentrum hoch Die Kompetitive Hemmung: -> der Hemmstoff (Inhibitor) verbindet sich anstelle des Substrates mit dem aktiven Zentrum des Enzyms. -> der Hemmstoff wird vom Enzym nicht umgesetzt, sondern blockiert nur das aktive Zentrum und verhindert dadurch die Umsetzung von Substraten -> durch die Bindung des Hemmstoffes am aktiven Zentrum verringert sich der Anteil der wirksamen Enzymmoleküle, die Reaktionsgeschwindigkeit wird herabgesetzt, der Km-Wert wird erhöht Keine Reaktion (Da das aktive Zentrum des Enzyms verändert ist, kann das Substrat nicht -> durch Erhöhung der Substratkonzentration kann die Reaktionsgeschwindigkeit wieder den ursprünglichen Wert erreichen, da die höhere Anzahl der Substratmolekule dann zu einer Verdrängung der Hemmstoffmoleküle aus dem aktiven Zentrum führt. mehr binden und umgesetzt werden) Hemmstoffkonzentration Nicht-Kompetitve Hemmung: -> bei der nicht-Kompetitiven Hemmung können Hemmstoff und Substrat gleichzeitig an das Enzym binden -> der Hemmstoff führt dazu, dass das aktive Zentrum eine Konformationsänderung erfährt, das führt dazu, dass das Substrat nicht mehr von dem Enzym umgesetzt werden kann -> Eine Erhöhung der Substratkonzentration kann die ursprüngliche Reaktionsgeschwindigkeit nicht wiederherstellen