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Enzymatik
10.5.2023
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Biologie Enzymatik Substrat Enzym 2 3 4 5 6 • Index • Funktion substratspezifisch wirkungsspezifisch Schlüssel-Schloss-Prinzip • Aufbau • Aktivität •RGT-Regel • Temperatur • Substratkonzentration • PH-Wert Regulation • kompetitive Hemmung nicht kompetitive Hemmung • allosterische Hemmung • irreversible Hemmung • Glossar Index substratspezifisch •jedes Enzym kann nur bestimmte Substrate binden → diese Substrate werden / können vom aktiven Zentrum gebunden werden wirkungsspezifisch • jedes Enzym kannn nur eine bestimmte chemische Reaktion katalysieren (bestimmte Wirkung). - ein oder mehrere Substrate reagieren zu einem bzw. mehreren Produkten - ein Substrat ruft mehrere Reaktionen hervor, aber das Enzym katalysiert nur die eine • Bildung des Enzym-Substrat-Komplex erfolgt immer auf die gleiche Weise mit den gleichen Endprodukten Schlüssel-Schloss-Prinzip Funktion Enzym Schloss, Substrat = Schlüssel • aktive Zentrum von Enzym bestimmte Passform → nur bestimmtes Substrat • nur wenn "richtiger Schlüssel" im Schloss, entsteht Reaktion leeres Enzym 35 aktives Zentrum RGT-Regel Temperatur Aufbau Enzymatik Aktivität • pro 10K (Kelvin) bzw. 10°C (Grad Celsius) vervielfacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion Substratkonzentrations • pH-Wert Substrat Enzym-Substrat-Komplex • Temperaturoptimum = Aktivitätsmaximum • ab 10°C verdoppelt sich Reaktionsgeschwindigkeit pro Grad ZA steigende Substratkonzentration schnellere Reaktionsgeschwindigkeit • alle Enzyme in Enzym-Substrat-Komplex → maximale Reaktionsgeschwindigkeit. Endprodukt 325 • beeinflusst Tertiärstruktur • pH- Optimum = Enzymaktivität & Reaktionsgeschwindigkeit am höchsten Z Regulation kompetitive Hemmung • Inhibitor ähnlich zum Substrat → aktives Zentrum Bindungsstelle für beides • Hemmung der Aktivität durch Blockierung Erhöhung Substratkonzentration aber nicht Inhibitoren → Reduzierung der Hemmung • Reaktion reversibel / umkehrbar nicht kompetitive Hemmungs • Inhibitor unähnlich zum Substrat → bindet außerhalb des aktiven Zentrums Enzymatik • Konformationsänderung durch Inhibitor→ Enzym inaktiv • Reaktion reversibel durch Lösung...
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Alternativer Bildtext:
Inhibitor allosterische Hemmung • Inhibitor bindet an allosterisches Zentrum → Konformationsänderung → Enzym inaktiv • Aktivator bindet an allosterisches Zentrum → Konformationsänderung → Enzym aktiv irreversible Hemmung • dauerhafte Bindung von Inhibitor (z.B. Schwermetall-Ion) an allosterisches Zentrum • Konformationsänderung durch Inhibitor (räumliche Struktur verändert) → Enzym inaktiv • Reaktion irreversible Glossar Aktivator allosterisches Zentrum Inhibitor Konfirmationsänderung Erhöhen die Aktivität Bindungsstelle für die Effektormoleküle → je mehr Effektormoleküle, desto stärker verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit Hemmen die Aktivität, keine Reaktion trotz Bindung Veränderung der räumlichen Struktur