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17.10.2020
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Enzym als Biokatalysator Enzyme sind Proteine. Der Bau basiert deshalb aus Kettenmoleküle der Aminosäuren. Eine muldenartge Vertiefung ist zu erkennen, das aktive Zentrum des Enzyms. Mit Hilfe des Schlüssel-Schloss-Prinzips wird ein spezielles Substrat an das Enzym gebunden (Substratspezifität). Die Arbeitsweise basiert also auf der Substrat- spezifität des Enzyms. Ein bestimmtes Substrat bindet sich an das aktive Zentrum des Enzyms und wird dort verändert, da eine chemische Reaktion eingeleitet wird. Passt das Substrat nun nicht mehr in das aktive Zentrum, löst es sich ab und das unveränderte Enzym ist bereit für den nächsten Enzym-Substrat-Komplex. Außerdem entsteht nur ein bestimmtes Produkt, was man die Wirkungs spezifität nennt. Substratspezifität: Nur ein spezifisches Substrat passt in das aktive -Zentrum des Enzyms. Wirkungsspezifität: Ein Substrat wird in einem Enzym immer zu einem spezifischen Produkt umgesetzt. Funktionsweise Ein Enzym funktioniert so, dass es ein aktives Zentrum besitzt. Dort kann das Substrat andocken, wenn es durch das Schlüssel-Schloss-Prinzip auch passt. Das Enzym bewirkt nun eine Veränderung der räumlichen-chemischen Struktur des Substrats, dass durch seine Eigenschaften in einzelne Teile zerlegt werden. Das Produkt spaltet sich ab und das leere Enzym in seiner ursprünglichen Form bleibt zurück. Senkung der Aktivierungsenergie Temperatur: ● Je höher die Temperatur desto höher die Reaktionsgeschwindigkeit (- Fieber als Abwehrmeanichmus des Körpers) ● Beeinflussung von enzymatischen Reaktionen Ab einer gewissen Temperatur beginnt die Denauturierung (- Zu hohes Fieber ist Lebensgefährlich) ↳ Reaktionsgeschwindigkeit nimmt ab! 4-9x Reaktionsgeschwindigkeit 2-3x 1 7,5⁰ 15° 22,5 C 30° kombiniert 37,5° 45 Temperatur in...
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°C 52,5° Substeat konzentration • Die Substratkonzentration nimmt zu, wenn auch die Reaktionsgeschwindigkeit steigt. Somit ist die Umsatzkapazität am höchsten, wenn am meisten Substrate mit Enzymen gebunden werden. Je kleiner der Km-Wert, desto schneller setzt ein Enzym das Substrat um. Je größer der Km-Wert, desto langsamer setzt ein Enzym das Substrat um. KM-Wert: Maß wie viel Substrat für halbe Reaktionsgeschwindigkeit Wenige Enzymmoleküle haben Substrat gebunden 1 Die Halfte aller Enzymmole- kule hat Substrat gebunden Substrat +Enzym Alle Enzymmoleküle haben Substratmolekule gebunden (3) Das Kinokassenmodell besagt, dass es auf den Zeitpunkt der Reaktion ankommt. Bei I sind alle Enzyme noch nicht ausgelastet, jedes Substrat kommt sofort an die Reihe, manche Enzyme haben auch nichts zu tun. Bei 2 wird der Andrang größer und nur die Hälfte alle Enzyme sind besetzt. Bei 3 aber haben alle Enzyme nun ein Substrat gebunden und es müssen welche warten. Der Wert kann nicht über vmax steigen, da eine Sättigung erreicht ist. Enzym-Substrat-Komplex die notwendig ist. → Produkt + Enzym PH-Wert • Zugabe einer Säure: • Erhöhung der Protonenkonzentration → Carboxylgruppe wird neutral lonenbindung löst sich auf ↳ Veränderung des aktiven Zentrums → Enzymaktivität geht zurück zugabe einer Base Verringung der Protonenzahl Carboxylgruppe fehlt ein Proton ↳ lonenbindung löst sich auf Enzymaktivität geht zurück. -> GROSSPACKUNG BULLRICH Säure-Basen-Balance Basentabletten 450 Stück VEGAN M Mit Burich geht's Zink trägt zu einem normalen Saure-Ba HEMMUNG UND REGULIER ENZYMATISCHER REAKTIONEN Kompetetive Hemmung: -> Effektor vs. ↳ Substratkonzentration hoch Allasterischer Hemmstoff Substrat allasisches Effekter aktive Zelen Substrat ! Hemmung Feedbackhemmung: ->Konzentration Produkt vom ↳ Verhindert Überproduktion 4 Allosterische Regulation. →Allosterischer Hemmstoff verändert Enzym ! genug Substrat konzentration noch gesog Felbetter wird verlängt > Substrate SO 1? => Effektor wird verdrängt Enzyn-habitat-Kanplex ・Hemmstoff mit Esgymn verbunden : -Enzym (verändert) niedrig Produkt Ергут Irreversible Hemmung über Gifte: -> Enzym wird getötet! 5.35/1 #reversibel #akhives Zentrum # Effektor = ? =>Neve Reaktionen Clon setzt sich Cysteinaminosäure und verändert es!) #reversibel #allasterisches Zentrum #Effektor # Substrat Substrat #reversibel #allesterisches Zentrum # Effektor + Substrat #irre ver sibel #aktives Zentrum # Effekter # Substrat Schema - Basis informationen Apoenzym (Enzym B Rolene din Holo enzym S Vilevin/ Metall-long Polaine Cofaktor ↓ fest= prosthetische Gruppe Die anorganischen Cofaktoren bilden die lonen der Metalle, Zinde, Eisen und Kupfer. (organische Metalle). Cofaktor - Mit Enzym lecker und vorübergehend verbunden 4 falls feste=) prosthetische Groppe - Zusammen mit Enzym Holoenzym Mit Cosubstrat wird nochmal verder Hicht, dass sich das Coenzym auch an en und gener Enzym heftet wie das eigentliche Substrat räumich verändert oder auch abgespaltet wird. Dieses Cosubstrat ist unerlässlich für die Reaktion. Kann sch regenerieren Zur Bildung Coenzymen benötigt die Zelle viele wasserlösliche Vitamine, dem viele heterotrophe Organismen können Coenzyme nicht selber herstellen. Vor allem die Vitamine des Vitamin B-Komplexes sind Vorstuten von Coenzymen. von Coenzym B 55 - B < substrat Coenzym (Cosubstrale) 17.9.20 - Zwischenübertränger funktioneller Grupper bei katalysierten Reaktion - ein komplexerer Cofaktor Cosubstrat