Enzymatik

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das Substrat an das richtige Enzym bindet bis etwa 50°C steigt die Reaktionsgeschwindigkeit, danach nimmt Geschwindigkeit mit steigender Temperatur ab Enzyme Sind Substrat Spezifisch 4 nur bestimmie Substrate werden von einem Enzym umgesetzt beim Temeraturoptimum ist die höchste Enzymaktivität erreicht diese liegen meist bei 35°C -40°C - aktive Zentrum des Enzyms hat bestimmte molekulare Struktur (bei jedem Enzym anders). Nur das Substrat mit der komplementären molekularen Struktur zum aktiven Zentrum kann an das Enzym binden. bei zu hohen Temperaturen kommt es 2ur Denaturierung (Zerstörung der Proteinstruktur) - RGT-Regel → (Reaktions- Geschwindigkeit-Temperatur-Regel) eine Erhöhung der Temperatur um 10°C verdoppelt die Reaktionsgeschwindigkeit gilt auch bei enzymatischen Reaktionen ENZYMAKTIVITÄT IN ABHÄNGIGKEIT VON DEM PH-WERT Jedes Enzym hat sein pH-Optimum Anlagerung oder Abspaltung von Protonen Außerhalb dieses Optimums können Enzyme nicht arbeiten, da sich Basen und Säuren an die Enzyme lagern und so deren Struktur verändern Denaturierung (meist reversibel) Wasserstoffbrücken oder lonenbindungen werden gelöst oder neu gebildet räumliche Struktur des Enzyms wird verändert Enzym aktivität pH-Bereich reversibler Inaktivierung/ S pH-Bereich mit vollständiger XEnzymaktivität 7 8 PH-Bereich mit zu- nehmender irreversibler Inaktivierung X 9 pH-Wert HEMMUNG DER ENZYMAKTIVITÄT Kompetitive Hemmung (reversibel) - aktives 2entrum Enzym Substrat Inhibitor ● ● Substrat wenig Hemmstoff viel Substrat Reaktion Hemmstoff-und Substratmolekül konkurrieren um das aktive zentrum des Enzymmoleküls Strukturen von Substrat- und Hemm Stoffmolekülen ähneln Sich Enzym kann trotzdem noch Inhibitor von dem Substrat unterscheiden 4 wenn die Substratkonzentration hoch und die Hemmstoffkonzentration niedrig ist, sind die meisten Enzyme mit einem Substrat besetzt und tragen zur Bildung eines Produkts bei durch Erhöhung der Substratkonzentration kann der Inhibitor aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden wenn die Substrałkonzentration niedrig und die Hemmstoff konzentration hoch iSt, Sind mehrere Enzyme mit einem Inhibitor besetzt und die Bildung eines Produkts bleibt an dieser Stelle aus wie schnell ein Enzym dann noch arbeiten kann, hängt von dem Konzentrationsverhältniss von Substrat- und Hemmstoff- molekülen ab Enzym-Substrat- Komplex Enzym viel Hemmstoff wenig Substrat 00 Produkt Hemmstoff keine Reaktion Kein Produkt wenn die Substratkonzentration viel höher ist als die Hemmstoffkonzentration, wird annähernd die Maximalgeschwindigkeit der Enzymreaktion erreicht Wie schnell ein Enzym trotz Hemmstoff arbeiten kann, hängt vom Konzentrationsverhältniss ab. Ist die Substratkonzentration also sehr hoch, können sich trotzdem viele Enzym-Substrat-Komplexe bilden; die Wahrscheinlichkeit wird erhöht Allosterische Hemmung (reversibel) Inhibitor bindet nicht an das aktive Zentrum des Enzyms, sondern an das allosterische zentrum durch den Inhibitor wird die Form / RaumStruktur des Enzyms verändert Substrat kann So nicht an das aktive Zentrum binden Ist die Hemmstoffkonzentration hoch, ist das allosterische Zentrum bei mehreren Enzymen mit einem Inhibitor besetzt, wodurch keine Reaktion Stattfindet und auch kein Produkt ● entsteht Ist die Hemmstoff niedrig, sind die Enzyme mit einem Substrat besetzt; es findet also eine Reaktion statt und es entsteht ein Produkt Substrat Inhibitor Enzym Bei Anwesenheit des Hemmstoffes bleibt der KM-Wert unverändert L Allosterische Hemmstoffe reduzieren die Geschwindigkeit der enzymkatalytischen Reaktion. Der KM-Wert bleibt erhalten. Irreversible Schwermetallhemmung Inhibitor Auch bei hohen Substratkonzentrationen wird bei Anwesenheit des Hemmstoffes keine Maximalgeschwindigkeit erreicht Durch die veränderte Raum Struktur können einige Enzymmoleküle nicht besetzt werde, es könne also weniger Enzyme eine Bindung mit einem Substrat eingehen ● Inhibitor bindet dauerhaft an das Enzym 2.B. Schwermetallionen, wie die Blei-oder Silberionen Pb²+ Enzym Substrat Enzymmolekül wird dauerhaft inaktiviert, da die Hemmstoffe als Enzymgifte wirken Vergiftung der Enzymmoleküle Keine Reaktion mit dem Substratmolekül möglich Endprodukthemmung vorhandene Endprodukte können auch gleichzeitig Hemmstoffe Sein SUBSTRATKONZENTRATION UND KM-WERT Bei einer bestimmten Substratkon- zentration ist die Hälfte der Enzym- moleküle mit Substratmolekülen besetzt. Die Enzyme arbeiten mit halbmaximaler Geschwindigkeit. Diese Substratkonzentration bezeichnet man als Michaelis - Menten-Konstante (KM-Wert). Die Reaktions- geschwindigkeit bei Kleiner Substrat - Konzentration ist gering, da nicht alle Enzyme ausgelastet sind. 32 K-Wert Produkte Liegt eine hohe Substrat- Konzentration vor, Sind alle Enzyme voll ausgelastet und arbeiten mit Maximalgeschwindigkeit. Die umgesetzte Substratmenge ist abhängig von der Wechsel- zahl. halbmaximale Geschwindigkeit bei Halbsattigung Maximalgeschwindigkeit v 83 Substratkonzentration [S]