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enzyme 

Was sind Enzyme ?
Wie sind Enzyme aufgebaut ?
Welche Funktion haben Enzyme ?
Schlüssel - Schloss - Prinzip
Cofaktoren
kompetitive Hemmung
nicht kompetitive Hemmung
allosterische Regulation
Abhängigkeit der Enzymwirkung

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Biologie

Enzyme

Enzyme sind biologische Riesenmoleküle. Die meisten Enzyme sind Proteine, genouer gesagt komplexe Eiweißmoleküle. Sie katalysieren (beschleunigen) biochemische Reaktionen, weswegen man sie auch Biokatalusatoren nennt. Enzyme werden bei einer Enzumreaktion nicht verändert. Sie katalysieren nur bestimmte Reaktionen, diese Eigenschaft bezeichnet man als wirkungsspezifisch. Bei enzumatischen Reaktionen bindet ein Substrat an das aktive entrum des Enzyms.Dadurch entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex.Das Enzym kann das Substrat umsetzen und es entstehen ein oder mehrere Produkte. Auch hier 1st das Enzym wählerisch es setzt nur bestimmte Substrate zu Produkten um. Deshalb kannst du ein Enzym auch substratspezifisch nennen. Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Dds liegt Substral Produkt Enzym-Substrat-Kamplex daran, ddss Enzyme fast an jeder biochemischen Reaktion in deinem Körper beteiligt sind. Ohne Enzyme wäre also kein Leben moglich. Cofaktoren Aufbou Metallonen Coenzyme aktives Zentrum eine Profeinkette->oonomer Enzym Cosubstrate prosthetische mehrere Proteinketten Oligomer Gruppen Enzyme mit und ohne Cofaktoren (zusätaliche Komponenten für die Katalgse) Coenzyme organische Moleküle Enzymhemmung Die Enzymhemmung ist die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Inhibitor Die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion wird dabei herabgesetzt. die kompetitive Hemmung (reversibel) nicht kompetifive Hemmung (reversibel) Substrat Inhibitor Hemmstoff ähnelt den Substrahmolekülen Substrat inhibitor bindet nicht an das aktive Zentrum konkurrieren um Platz om Enzym Inhibitor bindel oft on das allosterische Zentrum Inhibitor wird nicht zu Produkten umgesetz Enzym Enzym Enzym verändert Form des aktiven Zenfrums reversibel durch Erhöhung der Substrahtonzentration Inhibitor kann sich wieder lösen keine Reaktion dllosterische Requidion Regulation von Stoffwechselwegen Akhvator Aktivität wird durch Beeinflussung reguliert Substrat eines dn- oder abschalten Enzym allosterische Zentrum für Regulatormoleküle Enzym Enzym 2.8. durch Reguldtion der Aktivitàt des Gens für das Schlüsselenzum Bindung führt zu Änderung der räumlichen Struktur Aktivität eines Schlüsselenzyms Aktivierung und Hemmung sind wichtig Aktivator = bessere Passung des Substratmoleküls (steigert Enzymaktivität) Inhibitor= schlechtere Passung des Substratmoleküls (nicht kompetitive Hemmung) Enzyme bestehen meist aus mehreren Untereinheiten jede Untereinheit eigenes aktives Zentrum allosterisches Zeptrum dort, wo Untereinheiten verbunden Sind Abhängigkeit der Enzymwirkung Temperatur pH-Wert Temperaturänderung beeinflussh Reaktionsgeschwindigkeif und Konformation der Enzyme Tertiärstruktur kann von pH-Wert der Umgebung beeinflusst werden kommt im Extremfall (meist >70°C) zur irreversiblen Depaturierung Lodungsunterschiede wirken sich dul kopformation aus geringe Temperaturänderungen fuhren zu Veränderung der Enzymaktivität jedes Enzym hat eip pH-Optimum bereits bei Temperaturen inaktiv wo Denaturierung dusgeschlossen ist Temperaturgrenzen sind drtspezifisch Sacchorase Enzyme von (Mensch) l'Archaeen Pepsip Trypsip o 20 40 60 so 100 o 6 Temperatur in °C PN-Wert 40°C für Menschen lebensgefährlich, für Vögel Normaltemperatur RGT-Regel= Temperatur erhöht sich um 10°C Reaktionsgeschuindigkeit verdoppelt sich Enzymgifte Substratkonzentration lonen, die sich so an das Enzym binden, dass es indktiviert wird mehr supstrat=hohere Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat sich binden viele Schwermetallionen Redkionsqeschwindigkeit hängt von Subsfrätkonzentration ab reagieren mit Schwefelbrücken Substratkonzentration >deformieren dds aktive Zentrum

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