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Ala Lys 1-§. Lys Asp Ala Pro Asp Ala 0₁ H H-N H Peptidbindung das gebildete Dipeptid enthält an einem Ende eine Aminogruppe und am anderen Ende eine Carboxylgruppe H-U entstehende Aminosäure heißt Primärstruktur des Proteins Peptid bindung entsteht jeweils durch die Reaktion einer Aminogruppe mit einer Carboxygruppe unter Abspaltung von H₂D Tertiärstruktur с R - sehr große Kettenförmige Moleküle → Grundbausteine sind Aminosäuren ein zentrales Kohlenstoffatom, woran ein wasserstoffatom, eine Aminogruppe (-NH₂), eine carboxylgruppe (-COOH) und ein organischer Rest (R) gebunden sind Verknüpfung zweier Aminosäuren führt zum Dipeptid →grundlegendes Bauprinzip aller Proteine n =o) - I Ⓡ Dipeptid + H₂O Quartärstruktur Primärstruktur: lineare Abfolge der Aminosäuren Peptidbindungen. Sekundärstruktur: Anordnung der Polypeptidkette zu a- Helixstruktur oder ß- Faltblatt ↳ Ursache: Wasserstoffbrücken, die sich zwischen nahe benachbarten Aminosäuren ausbilden. ● Tertiärstruktur : gesamte Faltung der Polypeptidketten (3D-Gestalt) . Quartiärstruktur: Helixstruktur H- Brücke Wasserstoffbrückenbindung, lonenbindung, Hydrophile wechselwirkungen (Myoglobin) bestehen aus mehreren Polypeptidketten → nennt man Untereinheiten (Hämoglobin). mehrere Ketten bilden ein Enzym Enzym Faltblattstruktur ABLAUF EINER ENZYMATISCHEN REAKTION lässt sich mithilfe des Schlüssel- Schloss- Prinzips verdeutlichen das Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym (aktives Zentrum → Schloss) und bildet einen Enzym- Substrat - Komplex Substrat bindet am aktiven Zentrum →→ muss eine zum Enzym passende form haben Substratspezifisch. ↳aktives zentrum lässt nur bestimmte chemische Reaktionen zu → Enzyme sind wirkungsspezifisch. Mannigfaltigkeiten der Formen spiegeln sich in vielfältigen Funktionen wieder ↳jedes Protein erfüllt eine bestimmte Aufgabe Enzym + Substrat →→Enzym- Substrat- Komplex →→Enzym - Produkt - Komplex → Enzym + Produkt (ES) (EP) 24-9-2 Enzym Enzym ES EP Produkt Enzym BEEINFLUSSUNG DER ENZYMAKTIVITÄT steigende Temperatur: mehr Teilchenbewegung (Brown'sche Molekularbewegung) Zusammenstöße zwischen Enzym und Substrat finden bei höheren Temperaturen häufiger Statt RGT-Regel: Temperaturerhöhung um 10°C → Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 3-fache irreversible zerstörung der Enzyme ↳gilt nur bis 40°C, dann: Denaturierung der Proteine (Strukturverlust) TEMPERATUR Enzyme verlieren ihre Wirksamkeit und die katalysierten Reaktionen kommen zum Erliegen. jedes Enzym hat eine bestimmte Temperatur, bei der es am besten arbeitet Temperaturoptimum (meistens bei 35-40°C) Ausnahme: Enzyme in extremen Lebensräumen normalerweise: Je höher die Temperatur, desto geringer die Enzymaktivität Reaktionsbeschleunigung durch Temperatur Reaktionsgeschwindigkeit PH-WERT ↳ kann räumliche Struktur verändern, da sie zwischen- molekulare Kräfte zwischen den Polypeptidketten zerstört 10 20 30 40 50 60 Temperatur [°C] Reaktionsgeschwindigkeit Verlangsamung der Reaktion durch Denaturierung des Enzyms 10 20 30 40 50 60 Temperatur [°C] Reaktionsgeschwindigkeit Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur 10 20 30 40 50 60 Temperatur [°C] gibt an, wie viele H30*- lonen in einer Lösung vorliegen niedriger pH-Wert, z. B. pH = 2 hohe Konzentration von H30+-Ionen → stark saurer pH-Wert (pepsin) pH = 7 → neutrale Lösung (Amylase) hoher pH-Wert, z. B. pH= 9: geringe Konzentration von H₂0+ - lonen, aber hohe Konzen- tration von OH-Ionen basisch (Trypsin) katalytische Funktion nur in einem schmalen pH-Bereich Enzym nimmt andere Struktur an pH- Optimum (meistens bei pH = 7) Abweichungen durch stabilisierende wechselwirkungen innerhalb des Protein- moleküls →→→→ Tertiärstruktur organismus reagiert sehr empfindlich auf veränderungen des pH-Wertes in seinem Milieu