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Enzyme und Biokatalysatoren einfach erklärt - Stoffwechsel und Proteine

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Enzyme und Proteine als fundamentale biologische Bausteine - Eine umfassende Erklärung der Funktionsweise von Biokatalysatoren und Proteinen im menschlichen Körper.

Biokatalysatoren sind spezielle Enzyme, die chemische Reaktionen im Organismus beschleunigen und die Aktivierungsenergie herabsetzen.

• Die Enzyme Funktion basiert auf ihrer spezifischen Wirkungsweise, wobei sie nur bestimmte Substrate umsetzen und dabei selbst nicht verbraucht werden.

Proteine Aufbau und Struktur gliedert sich in vier Ebenen: Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur, die die komplexe dreidimensionale Form bestimmen.

• Die Eigenschaften von Enzymen werden stark von Umweltfaktoren wie Temperatur beeinflusst, wobei jedes Enzym ein spezifisches Temperaturoptimum besitzt.

9.3.2021

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 → Enzyme sind Biokatalysatoren:
beschleunigen chemische Reaktionen
setzen die Aktivierung senergie herab
ändern nicht die Lage des Gleichge

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Proteine: Aufbau und Funktionen

Proteine sind essentielle Makromoleküle, die vielfältige Funktionen im Körper erfüllen:

  • Sie verleihen der Zelle Struktur
  • Sie dienen als Transportmoleküle (z.B. Hämoglobin)
  • Sie sind wichtig für die Immunität (Antikörper)
  • Sie können als Nährstoffe dienen

Definition: Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle, die zahlreiche lebenswichtige Funktionen im Organismus erfüllen.

Die Bausteine der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren. Jede Aminosäure besteht aus:

  • Einem zentralen Kohlenstoffatom
  • Einer Aminogruppe (-NH₂)
  • Einer Carboxylgruppe (-COOH)
  • Einem spezifischen organischen Rest (R)

Vocabulary: Die Peptidbindung ist die kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser.

Der Aufbau von Proteinen erfolgt in vier Strukturebenen:

  1. Primärstruktur: Lineare Abfolge der Aminosäuren
  2. Sekundärstruktur: Räumliche Anordnung der Polypeptidkette (α-Helix oder β-Faltblatt)
  3. Tertiärstruktur: Dreidimensionale Faltung der Polypeptidkette
  4. Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten

Highlight: Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Aminosäuren stabilisiert, während die Tertiärstruktur durch verschiedene Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe Interaktionen gebildet wird.

 → Enzyme sind Biokatalysatoren:
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setzen die Aktivierung senergie herab
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Ablauf einer enzymatischen Reaktion

Der Ablauf einer enzymatischen Reaktion lässt sich mithilfe des Schlüssel-Schloss-Prinzips verdeutlichen:

  1. Das Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym am aktiven Zentrum (Schloss).
  2. Es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex (ES).
  3. Die Reaktion findet statt, und es entsteht ein Enzym-Produkt-Komplex (EP).
  4. Das Produkt wird freigesetzt, und das Enzym steht für eine neue Reaktion zur Verfügung.

Highlight: Die hohe Spezifität von Enzymen beruht auf der passenden Form des aktiven Zentrums zum Substrat (Substratspezifität) und der Fähigkeit, nur bestimmte chemische Reaktionen zu katalysieren (Wirkungsspezifität).

Diese Spezifität erklärt die Vielfalt der Enzyme und ihre unterschiedlichen Funktionen im Stoffwechsel.

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Beeinflussung der Enzymaktivität durch Temperatur

Die Temperatur hat einen signifikanten Einfluss auf die Aktivität von Enzymen:

  • Mit steigender Temperatur nimmt zunächst die Enzymaktivität zu, da mehr Teilchenbewegung zu häufigeren Zusammenstößen zwischen Enzym und Substrat führt.
  • Die RGT-Regel besagt, dass eine Temperaturerhöhung um 10°C die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 3-fache erhöht.

Highlight: Jedes Enzym hat ein spezifisches Temperaturoptimum, bei dem es am effektivsten arbeitet. Für die meisten Enzyme liegt dieses bei 35-40°C.

Allerdings gilt diese Regel nur bis zu einem gewissen Punkt:

  • Bei zu hohen Temperaturen (meist über 40°C) kommt es zur Denaturierung der Proteine.
  • Die Enzyme verlieren ihre dreidimensionale Struktur und damit ihre Wirksamkeit.
  • Die katalysierten Reaktionen kommen zum Erliegen.

Beispiel: Enzyme in extremen Lebensräumen, wie bei thermophilen Bakterien, können auch bei deutlich höheren Temperaturen aktiv sein.

Die Temperaturabhängigkeit der Enzymaktivität ist ein wichtiger Faktor in biologischen Systemen und muss bei der Anwendung von Enzymen in industriellen Prozessen berücksichtigt werden.

 → Enzyme sind Biokatalysatoren:
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Enzyme als Biokatalysatoren

Enzyme sind spezielle Proteine, die als Biokatalysatoren fungieren und chemische Reaktionen im Körper beschleunigen. Sie zeichnen sich durch mehrere wichtige Eigenschaften aus:

  • Sie setzen die Aktivierungsenergie von Reaktionen herab
  • Sie ändern nicht die Lage des Gleichgewichts einer Reaktion
  • Sie wirken in kleinsten Mengen und werden bei der Reaktion nicht verbraucht
  • Sie sind wirkungs- und substratspezifisch

Definition: Biokatalysatoren sind Substanzen, die biochemische Reaktionen beschleunigen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.

Der Reaktionsverlauf mit und ohne Enzym wird anhand eines Energiediagramms veranschaulicht, das die Senkung der Aktivierungsenergie durch Enzyme zeigt.

Highlight: Enzyme besitzen eine hohe Spezifität. Sie katalysieren oft nur eine bestimmte Reaktion und setzen nur ganz bestimmte Substanzen um.

Enzyme werden nach dem Schema "Name des Substrates + -ase" benannt. Sie bestehen aus einem Apoenzym (Proteinanteil) und können Cofaktoren wie Coenzyme oder Metall-Ionen für ihre Funktion benötigen.

Beispiel: Die Alkoholdehydrogenase katalysiert die Oxidation verschiedener Alkohole wie Ethanol, Methanol, Propanol oder Butanol, da diese alle die katalytisch relevante Hydroxygruppe (-OH) besitzen.

Isoenzyme sind verschiedene Formen eines Enzyms, die trotz struktureller Unterschiede die gleiche biochemische Reaktion katalysieren.

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• Die Enzyme Funktion basiert auf ihrer spezifischen Wirkungsweise, wobei sie nur bestimmte Substrate umsetzen und dabei selbst nicht verbraucht werden.

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Proteine: Aufbau und Funktionen

Proteine sind essentielle Makromoleküle, die vielfältige Funktionen im Körper erfüllen:

  • Sie verleihen der Zelle Struktur
  • Sie dienen als Transportmoleküle (z.B. Hämoglobin)
  • Sie sind wichtig für die Immunität (Antikörper)
  • Sie können als Nährstoffe dienen

Definition: Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle, die zahlreiche lebenswichtige Funktionen im Organismus erfüllen.

Die Bausteine der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren. Jede Aminosäure besteht aus:

  • Einem zentralen Kohlenstoffatom
  • Einer Aminogruppe (-NH₂)
  • Einer Carboxylgruppe (-COOH)
  • Einem spezifischen organischen Rest (R)

Vocabulary: Die Peptidbindung ist die kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser.

Der Aufbau von Proteinen erfolgt in vier Strukturebenen:

  1. Primärstruktur: Lineare Abfolge der Aminosäuren
  2. Sekundärstruktur: Räumliche Anordnung der Polypeptidkette (α-Helix oder β-Faltblatt)
  3. Tertiärstruktur: Dreidimensionale Faltung der Polypeptidkette
  4. Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten

Highlight: Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Aminosäuren stabilisiert, während die Tertiärstruktur durch verschiedene Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe Interaktionen gebildet wird.

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Der Ablauf einer enzymatischen Reaktion lässt sich mithilfe des Schlüssel-Schloss-Prinzips verdeutlichen:

  1. Das Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym am aktiven Zentrum (Schloss).
  2. Es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex (ES).
  3. Die Reaktion findet statt, und es entsteht ein Enzym-Produkt-Komplex (EP).
  4. Das Produkt wird freigesetzt, und das Enzym steht für eine neue Reaktion zur Verfügung.

Highlight: Die hohe Spezifität von Enzymen beruht auf der passenden Form des aktiven Zentrums zum Substrat (Substratspezifität) und der Fähigkeit, nur bestimmte chemische Reaktionen zu katalysieren (Wirkungsspezifität).

Diese Spezifität erklärt die Vielfalt der Enzyme und ihre unterschiedlichen Funktionen im Stoffwechsel.

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Enzyme als Biokatalysatoren

Enzyme sind spezielle Proteine, die als Biokatalysatoren fungieren und chemische Reaktionen im Körper beschleunigen. Sie zeichnen sich durch mehrere wichtige Eigenschaften aus:

  • Sie setzen die Aktivierungsenergie von Reaktionen herab
  • Sie ändern nicht die Lage des Gleichgewichts einer Reaktion
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Enzyme werden nach dem Schema "Name des Substrates + -ase" benannt. Sie bestehen aus einem Apoenzym (Proteinanteil) und können Cofaktoren wie Coenzyme oder Metall-Ionen für ihre Funktion benötigen.

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