Enzyme als Biokatalysatoren

Enzyme sind spezielle Proteine, die als Biokatalysatoren fungieren und chemische Reaktionen im Körper beschleunigen. Sie zeichnen sich durch mehrere wichtige Eigenschaften aus:

• Sie setzen die Aktivierungsenergie von Reaktionen herab
• Sie ändern nicht die Lage des Gleichgewichts einer Reaktion
• Sie wirken in kleinsten Mengen und werden bei der Reaktion nicht verbraucht
• Sie sind wirkungs- und substratspezifisch

Definition: Biokatalysatoren sind Substanzen, die biochemische Reaktionen beschleunigen, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.

Der Reaktionsverlauf mit und ohne Enzym wird anhand eines Energiediagramms veranschaulicht, das die Senkung der Aktivierungsenergie durch Enzyme zeigt.

Highlight: Enzyme besitzen eine hohe Spezifität. Sie katalysieren oft nur eine bestimmte Reaktion und setzen nur ganz bestimmte Substanzen um.

Enzyme werden nach dem Schema "Name des Substrates + -ase" benannt. Sie bestehen aus einem Apoenzym (Proteinanteil) und können Cofaktoren wie Coenzyme oder Metall-Ionen für ihre Funktion benötigen.

Beispiel: Die Alkoholdehydrogenase katalysiert die Oxidation verschiedener Alkohole wie Ethanol, Methanol, Propanol oder Butanol, da diese alle die katalytisch relevante Hydroxygruppe (-OH) besitzen.

Isoenzyme sind verschiedene Formen eines Enzyms, die trotz struktureller Unterschiede die gleiche biochemische Reaktion katalysieren.

Proteine: Aufbau und Funktionen

Proteine sind essentielle Makromoleküle, die vielfältige Funktionen im Körper erfüllen:

• Sie verleihen der Zelle Struktur
• Sie dienen als Transportmoleküle (z.B. Hämoglobin)
• Sie sind wichtig für die Immunität (Antikörper)
• Sie können als Nährstoffe dienen

Definition: Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle, die zahlreiche lebenswichtige Funktionen im Organismus erfüllen.

Die Bausteine der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren. Jede Aminosäure besteht aus:

• Einem zentralen Kohlenstoffatom
• Einer Aminogruppe (-NH₂)
• Einer Carboxylgruppe (-COOH)
• Einem spezifischen organischen Rest (R)

Vocabulary: Die Peptidbindung ist die kovalente Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure unter Abspaltung von Wasser.

Der Aufbau von Proteinen erfolgt in vier Strukturebenen:

1. Primärstruktur: Lineare Abfolge der Aminosäuren
2. Sekundärstruktur: Räumliche Anordnung der Polypeptidkette (α-Helix oder β-Faltblatt)
3. Tertiärstruktur: Dreidimensionale Faltung der Polypeptidkette
4. Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten

Highlight: Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Aminosäuren stabilisiert, während die Tertiärstruktur durch verschiedene Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe Interaktionen gebildet wird.