Enzymatik

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Bindegewebe wasserlöslich · Speicherprotein · Hämoglobin zwischen Seitenketten und kovalenten Bindungen zwischen Quartärstrucktur Wirkungsweise von Enzymen Substratspezifisch Enzyme Sind Substrat spezifisch, da immer nur ein Substrat zu dem passenden Aktivem zentrum passt. Aktives Zentrum Daran bindet sich das Substrat Enzym-Substrat-komplex übergangszustand Enzyme senken Energien, kataly Sieren und bleiben unveränder+ Induzierte Anpassung →nächste Seite Substrat passt genau in das Aktive zentrum nach dem Schlüssel-Schloss prinzip Substrat wird umgesetzt und freigelassen Produkte Substrat Spaltet sich Sie verlassen nach der Reaktion, das Aktive Zentrum - damit Sich ein neues Substral binden kann. Enzym Es katalysier+ chemische Reaktionen durch die verringung der Aktivierungsenergie, wird dabei aber nicht verändert 2 Substrat und Enzym verbinden sich Substrat und Enzym bewegen sich frei Induzierte Anpassung 1 ->Enzym verändert sich nicht -> Spaltung des Substrats 3 Alle Teile lösen sich wieder voneinander. Alle Teile bewegen sich frei. 4 EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN Enzyme enden Subtratspezifität: siene Seite vorher immer suf katalysiert nur ein bestimmtes Substrat (bsp. Lactase katalysiert nur cactose) 10 20 30 40 50 60 Reaktionsbeschleunigung durch Temperatur -ase Temperaturabhängigkeit von Enzymen: ·10°C Erhöhung = 2x so schnell →> RTG-Regel • Enzymaktivität ist abhängig von der Temperatur Reaktion verläuft schneller bei honen Temperaturen Lab bestimmter Temperatur können Enzyme nicht mehr Temperatur optimum zwischen molekulare Kräfte gelöst 10 20 30 40 50 60 Verlangsamung PH- Abhängigkeit von Enzymen sauer neutral alkalisch Enzymaktivität, Pepsin Amylase Trysin (Magensaft) (Mundspeichel) (bunndarm) optimum. Optimums optimum: 40 pH-Wert arbeter 10 20 30 40 50 60 Enzymaktivität in Hohlingigkeit der Temperatur • Enzymaktivitätsoptimum unter 7 = sauer Enzymaktivitätsoptimum über 2 = alkalisch/basisch ·Enzymaktivitäts optimum = 7 =neutral L> Enzymaktivität soptimum = Enzym reagiert bei diesem PH=4 PH=5 PH=6 PH=7 DH=8 pH=9 •·bei pH=7 ist die Stärke Temperaturoptimum passt sich umgebung pH-Wert am stärksten unterschiedliche Temperatur optime von 3 verschiedenen Entymen vollständig abgebaut L> Enzymaktivitätsoptimum ↳> bessere Ausnutzung der Enzymmore küle wenn alle Enzyme besetzt sind ist die Sättigung erreich 4 37 Reaktions geschwindigkeit und Substrat konzentration •durch Erhöhung der Substrat konzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit, da nicht alle Enzymmolekale mit molekülen besetzt sind • die Enzym -Substrat -Zerfallsrate begrenzt Reaktionsgeschwindigkeit (wenn alle Enzyme besettt sind ist die maximal Geschwindikeit erreicht) 95 Substrat- HEMMUNG VON ENZYMREAKTIONEN Hemmtyp 1 Callosterische Hemmung •Inhibator ist räumlich ganz anders gebaut, hat keine Ähnlichkeit zum Substrat Catalytisches Zentrum) (allosterisches Zentrum) · Enzym hat zwei Zentren aktives Zentrum, zweite Bindungsstelle Lunterscheiden sich räumlich ·bestimmte Substanzen Cinhibator) heften sich an allosterisches tentrum und verändern die Struktur/Form des katalytischen Zentrums L> Bindung des Substrats wird erschwert oder verhindert durch Erhöhung der Substratkonzentration beeinflusst die Substrat und Inhibator nicht um Hemmung nicht, da Bindestelle des Enzyms konkurrieren Hemmungstyp 2 (kompetitive Hemmung) Stoffe, are Substrat räumlich ähneln • können sich an das aktive Zentrum binden ohne umgesetzt zu werden L> Enzym-Inhibator - komplex sind Hemmstoffe in höherer Konzentration als das eigentliche substrat vorhanden bricht die Reaktion ab da fast nur noch Hemm Stoffe oh Enzymmoleküle gebunden sind •Erhöhung der Substrat konzentration sorgt für verdrängung des Hemmstoffes ↳> Hemmstoff und Substrat treten in einen Konkurrenz Kampf" Inhibitor allosterisches Zentrum Inhibitor bindet am allosterischen Zentrum aktives Zentrum Snaert sich passt Inhibitor blockiert das aktive Zentrum richt meh ähnlich Inhibitor Reaktion findet nicht statt ungehemmte Reaktion rot: kann gehemmte Reaktion max. von mehr passt Substratkonzentration. blau nicht erreichen.da Substrat nicht ungehemmte Reaktion Va gehemmte Reaktion Vmax Substratkonzentration