Enzyme & Stoffwechsel

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H Peptidbindung O` 11 H H-N-C-C-N das gebildete Dipeptid enthält an einem Ende eine Aminogruppe und am anderen Ende eine Carboxylgruppe entstehende Aminosäure heißt Primärstruktur des Proteins Peptidbindung entsteht jeweils durch die Reaktion einer Aminogruppe mit einer Carb Oxygruppe unter Abspaltung von H₂D → kondensationsreaktion Tertiärstruktur H H Dipeptid sehr große Kettenförmige Moleküle →Grundbausteine sind Aminosäuren ein zentrales Kohlenstoffatom, woran ein wasserstoffatom, eine Aminogruppe (-NH₂), eine carboxylgruppe (-COOH) und ein organischer Rest (R) gebunden sind Verknüpfung zweier Aminosäuren führt zum Dipeptid →grundlegendes Bauprinzip aller Proteine 10 - H H2O Quartärstruktur Primärstruktur: • lineare Abfolge der Aminosäuren. • Peptidbindungen Sekundärstruktur: Tertiärstruktur: gesamte Faltung der Polypeptidketten (3D-Gestalt) Helixstruktur Quartiärstruktur: bestehen aus mehreren Polypeptidketten → nennt man Untereinheiten (Hämoglobin) mehrere Ketten bilden ein Enzym -H Brücke Substrat • Anordnung der Polypeptidkette zu α- Helixstruktur oder B- Faltblatt ↳ Ursache: Wasserstoffbrücken, die sich zwischen nahe benachbarten Aminosäuren ausbilden Wasserstoffbrückenbindung, lonenbindung, Hydrophile wechselwirkungen (Myoglobin), Enzym . Substrat ABLAUF EINER ENZYMATISCHEN REAKTION Faltblattstruktur →lässt sich mithilfe des Schlüssel- Schloss- Prinzips verdeutlichen das Substratmolekül (Schlüssel) verbindet sich mit dem Enzym (aktives Zentrum Schloss) und bildet einen Enzym- Substrat - Komplex Substrat bindet am aktiven zentrum → muss eine zum Enzym passende form haben Substratspezifisch ↳aktives zentrum lässt nur bestimmte chemische Reaktionen zu → Enzyme sind wirkungsspezifisch Enzym + Substrat-Enzym- Substrat- Komplex →Enzym - Produkt - Komplex → Enzym + Produkt (ES) (EP) Substra Mannigfaltigkeiten der Formen spiegeln sich in vielfältigen Funktionen wieder jedes Protein erfüllt eine bestimmte Aufgabe Substrat Enzym ES Enzym EP Produkt Enzym BEEINFLUSSUNG DER ENZYMAKTIVITÄT steigende Temperatur: mehr Teilchenbewegung (Brown'sche Molekularbewegung) Zusammenstöße zwischen Enzym und Substrat finden bei höheren Temperaturen häufiger statt RGT-Regel: Temperaturerhöhung um 10°C → Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 3-fache irreversible zerstörung der Enzyme TEMPERATUR ↳gilt nur bis 40°C, dann: Denaturierung der Proteine (Strukturverlust) Enzyme verlieren ihre Wirksamkeit und die katalysierten Reaktionen kommen zum Erliegen jedes Enzym hat eine bestimmte Temperatur, bei der es am besten arbeitet → Temperaturoptimum (meistens bei 35-40°C) Ausnahme: Enzyme in extremen Lebensräumen normalerweise: Je höher die Temperatur, desto geringer die Enzymaktivität Reaktionsbeschleunigung durch Temperatur Reaktionsgeschwindigkeit PH-WERT 10 20 30 40 50 60 ↳kann räumliche Struktur verändern, da sie zwischen- molekulare Kräfte zwischen den Polypeptidketten zerstört Temperatur [°C] Reaktionsgeschwindigkeit Verlangsamung der Reaktion durch Denaturierung des Enzyms 10 20 30 40 50 60 Temperatur [°C] Reaktionsgeschwindigkeit Enzymaktivität in Abhängigkeit von der Temperatur- 10 20 30 40 50 60 Temperatur [°C] gibt an, wie viele H30*- lonen in einer Lösung vorliegen niedriger pH-Wert, z. B. pH = 2: hohe Konzentration von H30+-Ionen stark saurer PH-Wert (Pepsin) ·PH = 7 → neutrale Lösung (Amylase) - hoher pH-Wert, z. B. pH = 9: geringe Konzentration von H30+-lonen, aber hohe Konzen- tration von OH-Ionen →→→ basisch (Trypsin) pH- Optimum (meistens bei pH = 7) → Abweichungen durch stabilisierende wechselwirkungen innerhalb des Protein- moleküls →→→→Tertiärstruktur organismus reagiert sehr empfindlich auf veränderungen des PH-Wertes in seinem Milieu katalytische Funktion nur in einem schmalen pH-Bereich Enzym nimmt andere Struktur an Enzymaktivität Pepsin Amylase. Trypsin, M 6 PH 8 10 T Reaktionsgeschwindigkeit. (V.) KM-Wert. 12 → Jedes Enzym hat ein pH- Optimum, außerhalb dessen es nicht funktioniert. - Je saurer der pH-wert, desto geringer die Enzymaktivität. Pepsin: sauer (pH = 2) →Proteine spalten (Magen). (REAKTIONSGESCHWINDIGKEIT UND) SUBSTRATKONZENTRATION Vmax maximale Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms, bei der der Graph die waagerechte Asymptote berührt KM-Wert: Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit der Hälfte von Vmax entspricht Amylase: neutral (pH = 7) → Stärke spalten (Mund) enzymkatalysierte Reaktionen verlaufen in aufeinander folgenden Schritten ab Reaktionsschritte verlaufen in unterschiedlichen Geschwindigkeiten langsamster Schritt: Bildung des Enzym - Substrat - Komplexes je mehr Substrat vorhanden, desto schneller können Enzym- Substrat - Komplexe gebildet werden Trypsin basisch (pH = 9) →Proteine spalten (parm) que Enzyme sind durchgängig mit substraten besetzt → arbeiten mit Maximal- geschwindigkeit eine Steigerung des Stoffumsatzes kann die Substratkonzentration nicht erhöhen Maximalgeschwindigkeit Vmax halbmaximale Geschwindigkeit Umax bei Halbsáttigung 2 bei hoher Substratkonzentration sind alle Enzyme mit Substraten besetzt →→ Enzym arbeitet mit Maximalgeschwindigkeit Substratkonzentration (S) Į bei niedrigen Substrat konzentrationen liegen nur wenige Enzym- Substrat - Komplexe vor. Die Geschwindigkeit des Stoffumsatzes ist gering.. Beispiel: SUPERMARKT Halbsättigung: Hälfte aller kassen, die zu jedem Zeitpunkt besetzt werden Reaktionsgeschwindigkeit: SUBSTRATAFFINITAT verlassen Maximalgeschwindigkeit: Maximale Anzahl an Kunden, die den Supermark+ pro Zeiteinheit verlassen KM-Wert: Anzahl an Kunden, die anstehen, wenn die Kundenzahl, die den Supermarkt verlassen, halbmaximal ist bei einer bestimmten Substrat- konzentration ist die Hälfte der Enzyme mit Substraten besetzt. Enzym arbeitet mit halbmaximaler Geschwindigkeit L Michaelis - Menten- konstante Die Anzahl an Kunden, die den Supermarkt in einer Zeiteinhelt Enzyme funktionieren erst dann richtig gut, wenn sie ihre Substrate schon bei niedriger Konzentration an aktives Zentrum binden können Enzyme brauchen hohe Substratkonzentration, um maximal schnell arbeiten zu können Substrat kleine KM-Wert = hohe Affinität zwischen Enzym und Substrat →Substrataffinät: Arbeitsvermogen eines einzigen Enzyms seinen spezifischen Stoff/ Substrat umzusetzen HEMMUNG UND REGULATION Enzym Hemmstoff Hemmstoff: Inhibitor kompetitive Hemmung: •Inhibitor blockiert aktives Zentrum → Substrat kann nicht gebunden werden und mit Enzym reagieren Substrat und Hemmstoff konkurrieren um das aktive Zentrum Reaktion verlangsamt vorraussetzung: Struktur von Hemmstoff und Substrat muss ähnlich sein KM-Wert größer, da mehr Substrate nötig sind, um das Enzym permanent mit Substraten und nicht mit Hemmstoffen zu binden Umax kann erreicht werden reversible Art der Hemmung Substrat Enzym. Substrat Vmax 1/2 Vmax Komplex Reaktion ohne Hemmstoff Hemmstoff KM1 км2 Hemmstoff Eneum großer Späterer KM-wert Blei-lon stand V Hemmstoff entum Hemmstoff- Komplex ↓ Produkt keine Reaktion fast Vmax mit Hemmstoff bei hoher Substrarkonzentration ist das verhältnis zu By Hemmstoffen hoher. Deswegen werden eher die Substrate ins aktive zentrum gelangen als die Hеmm. stoffe KOMPETITIVE HEMMUNG Substralkonzentration (S) allosterische/nichtkompetitive Hemmung: der Hemmstoff bindet nicht am aktiven, sondern am allosterischen zentrum Konformationsänderung von Enzym und aktivem Zentrum ? Hemmstoff kann auch durch Erhöhung der Substratkonzentration nicht verdrängt werden Vmax wird nicht erreicht KM-Wert bleibt unverändert allosterische Aktivierung: Aktivator bindet nicht am aktiven, sondern am allosterischen Zentrum des Enzyms Konformationsänderung von Enzym und aktivem Zentrum →Substrat kann wieder am aktiven Zentrum binden irreversible Hemmung: • Inhibitor bindet dauerhaft an allosterisches oder aktives Zentrum → Konformationsänderung des aktiven Zentrums -Funktionsverlust BEISPIEL BLEI-IONEN: - keine Reaktion mit dem Substrat möglich Blei-Ion bindet fest an das aktive zentrum Enzym ist nicht funktionstüchtig Substrat Bindungsstelle Für allosterischen Hemmstoff Entum. Substrat Reaktion Vmax Vmax 1/2 Vmax Komplex 1/2 Vmax allosterische Hemmstoffe 08 Produkt Substrat keine Reaktion ohne Hemmstoff mit Hemmstoff Substratkonzentral NICHTKOMPETITIVE HEMMUNG BEISPIELE. →waschmittel: 60- 30 ENZYMATISCHE BRÄUNUNG: 50- 40- 20 10 . Proteasen, Amylasen, Cellulasen, Lipasen Entfernen von verschmutzungen schon bei niedrigen Temperaturen Käseherstellung: • Labenzym dickt Milch ein Stone-washed-look. cellviasen Risse in Baumwollfasern Farbstoff lässt sich leicht aus Jeans auswaschen (schonend) Polyphenole + Sauerstoff polyphenoloxidase, Polymere vorkommen: Polyphenoloxidase: in Chloroplasten ENZYME IM ALLTAG Methoden zur Konservierung von verarbeitetem Obst / Gemüse: - Lagerung in der Tiefkühltruhe Polyphenole: u.a. in der Vakuole; gehören zu Sekundärmetaboliten (dien en z. B. der Abwehr) →Reduzierung der Reaktionsgeschwindigkeit der Oxidation → Denn: Je geringer die Temperaturen sind, desto langsamer laufen die Stoff- wechselreaktionen ab. (RGT-Regel) ?? ?? Abkochen →zerstörung der Polyphenoloxidase durch Denaturierung Säuerungsmittel: Z.B. Zitronensäure zu niedriger pH-Wert für das Enzym (Säure - Denaturierung) Laugen → zu hoher pH-Wert für das Enzym: Denaturierung Enzymhemmung (z. B. durch Zimtsäure) Enzymaktivität (rel. Einhe 10 20 30 40 50 60 Temperatur (°C) 70 60+ 50 40 30 20 10 Enzymaktivität (rel. Einheiten) ^ 8 PH-Wert ENERGIE UND STOFFUMWANDLUNGEN • OFFENES SYSTEM. ABGESCHLOSSENES SYSTEM Freie Energie Organismus ist von seiner Umgebung abgegrenzt dennoch ständiger Austausch von Energie und Stoffen. Schimpanse GESCHLOSSENES SYSTEM: Energie wird ausgetauscht METABOLISMUS Beispiel: Schimpanse (o. S. weil standiger Austausch von Energie und Stoffen Bananenpflanze Umwandlung und Aufnahme von Lichtenergie in chemische Energie →Fotosynthese ausgereifte Banane wird von Schimpansen aufgenommen b Glucose in ATP umgewandelt Zellatmung chemische Energie wird in Muskeln gespeichert kinetische Energie durch Stoffwechsel zum Bewegen der Muskeln umgewandelt ↓ ein Teil wird als Wärmeenergie an die Umgebung abgegeben Anabolismus → energiearmer Ausgangsstoff + Energie weder Energie noch Stoffe werden ausgetauscht Thermoskanne Reaktanden Stoffe werden nicht ausgetauscht →Taschenwärmer →Aktivierungsenergie notwendig →endergonische Reaktionen (verbrauchen Energie) Produkte zugeführte Energie ↓ ‒‒‒‒‒‒‒‒‒‒‒‒‒‒‒ Reaktionsverlauf FRAGEN energiereiches Produkt Edukte werden im Laufe der Reaktion verbraucht → Umwandlung in energiereiche Produkte benötigt Energiezufuhr Änderung der freien Energie/ freie Enthalpie AG Positiv (AG > 0) Lo Reaktion läuft unfreiwillig ab L Energie der Produkte höher als die der Edukte • Katabolismus → energiereicher Ausgangsstoffenergiearmes Produkt + Energie →keine Aktivierungsenergie notwendig. → exergonische Reaktionen (setzen Energie frei) Freie Energie Reaktanden ↑ Freigesetzte Energie ↓ Produkte Reaktionsverlauf Energie wird freigesetzt. benötigt keine Energiezufuhr. Änderung der freien Energie/ freie Enthalpie AG negativ (AG<0) LD Reaktion läuft freiwillig ab. Energie der Edukte höher als die der Produkte • chemisches Gleichgewicht → Änderung der freien Energie/ freie Enthalpie: Minimum LAG=0 → Konzentration der Reaktionspartner verändert sich nicht weiter STOFFWECHSEL EINLEITUNG LEBEWESEN ALS OFFENE SYSTEME Fotosynthese: H2O + COz — Zellatmung: C6H₁₂O6 + 0₂. Wasser+ Kohlenstoffdioxid - Glucose + Sauerstoff B Ernährungsweise: autotroph ("selbsternährend") Kohlenstoffdioxid blau: wassertransport von den Wurzeln bis in die Spitzen der Baumkrone Sauerstoff orange: Transport der synthetisierten Produkte der Fotosynthese (Glucose und Sauerstoff) C6H₁₂O6 + 0₂ GI cose Sauerstoff Nahrung L Aufnahme anorganischer Stoffe (Kohlenstoff- dioxid, wasser, Mineral salze) CO2 + H2O Koh Kot, Hamm offdioxid + was ser Ernährungsweise: heterotroph (auf körpersubstanz oder Stoff - wechselprodukte anderer Organismen angewiesen) Lo Aufnahme organischer Stoffe (Kohlenhydrate, Fette, Eiweiße) • Stoffwechsel: Baustoffwechsel: ATMUNGSSYSTEM Energiestoffwechsel: Das schwammartige Ge- webe der Lunge (siehe REM. Aufnahme) liefert eine feuchte Oberfläche von etwa 100m² für den Gas- austausch. alle biochemischen Prozesse in unserem Körper unterteilt in Baustoffwechsel und Energiestoffwechsel VERDAUUNGSSYSTEM Die Auskleidung des Dünn- darms hat zur Oberflächen- vergrößerung Zotten (siehe REM-Aufnahme), die ausam- men mit Falten und Mikrovilli für eine Austauschfläche von 200-300 m² sorgen. . DER ORGANISMUS ALS SYSTEM HOMOOSTASE: Reaktionen, bei denen körpereigene Stoffe entstehen, die zum Aufbau des Organismus beitragen wachstum von Muskeln Abbau von organischen Stoffen unter Bereitstellung von Energie für die verschiedenen Funktionen →weiterleitung von Erregungen im Nervensystem (fliegen) Abfallstoffe und CO₂ Zenen 0 croc ODOOD Gewebeflüssigkeit. Nährstoffe und 0₂ CO₂ Hera CO₂ Magen- After Nahrung Mund Kreislaufsystem Blut (Harn) Nährstore Abfall- stoffe Unverdauies Stoffwechselabfälle (Kot) Niere Körperinneres wärmeenergie HAUT Die Austauschfläche der Haut (beim Menschen 2m²) kann durch Zusammenrollen und Kuscheln verkleinert werden. Lebewesen stehen in einem ständigen Stoff- und Energieaustausch mit ihrer Umgebung Sie sind ein offenes system Konstanz des inneren Millieus →lebenswichtig für Zellen Aufrechterhaltung erfolgt durch die Fähigkeit der Selbstregulation z. B. Regelung der Körpertemperatur EXKRETIONSSYSTEM in der Niere bewerkstelligen eine Million Gefäßknävel (siehe REM-Aufnahme) die Reinigung des Blutes und Stellen dafür 0,3m² Filtrations- fläche bereit. wird vom autonomen Nervensystem gesteuert Austausch von Stoffen zwischen den verschiedenen Medien (Blut, Luft,...) über Grenzflächen (Epithelien) STÖRUNG DER HOMÖOSTASE →Homöostase des Blutzuckers Unterzuckerung: verminderte Hirnleistungsfähigkeit. überzuckerung: Atemprobleme etc. . Arterien: vom Herzen weg L Körperarterien transportieren sauerstoffreiches Blut, Lungenarterien sauerstoffarmes venen: zum Herzen hin L Körpervenen transportieren sauerstoffarmes Blut, Lungenvenen sauerstoffreiches Lungenarterie Das Herz pesst Schlagvolumen und Schlagfrequent (Puls) fexibel den Bedarf an Venerklappen verhindern den Rickfluss des Blutes Körpervene DER BLUTKREISLAUF -Lymphklappe Lymphkapitare mphknoten Weg durch die Lunge Aorta rechts Man Des Lymphsystem entwässert de Gewebe, transportiert Upide und dient dem In Burkapilare Winzige Schliemakels steuern die Durchblutung der Kapillaren Großer Blutkreislauf: 1. linke Herzkammer pumpt Blut in die Aorta (Hauptschlagader) 2. Sauerstoffreiches Blut gelangt über die Körperarterie in das Kapillarnetz Blut gibt Sauerstoff, Nährstoffe und andere wichtige Substanzen ab und nimmt Kohlenstoffdioxid und Abfallstoffe auf 3. sauerstoffarmes Blut wird in der Körpervene gesam- melt und gelangt über den rechten Vorhof in die rechte Herzkammer Kleiner Blutkreislauf. 1. rechte Herzkammer pumpt sauerstoffarmes Blut in die Lungenarterie, die sich in immer kleinere Arterien und Kapillaren aufteilt Kapillaren überspannen Lungenbläschen wie ein feines Netz 2. Lungenbläschen: Blut gibt Kohlenstoffdioxid ab und nimmt frischen Sauerstoff auf Skapitre 3. CO₂ wird mit der Atemluft ausgeatmet, sauerstoff- reiches Blut wird über die Lungenvenen und den linken Vorhof in die linke Herzkammer gepumpt 4. Mit dem nächsten Herzschlag beginnt der Blut- kreislauf von Neuem. Bedeutung des Blutkreislaufs für die Homöostase → An- und Abfuhr von: wasser (wasseraufnahme, wasserhaushalt) Salzen (Mineralstoffe) Säuren und Basen zur Erhaltung eines konstanten wasser-, Mineral- und pH- Pegels (Elektrolyte) → Wärmeaustausch (Temperaturregulation) verteilung von Hormonen Transport der Abwehr produkte des Immunsystems ÄUSSERE ATMUNG GASAUSTAUSCH IN DER LUNGE Garsovskavách in den Langenschen wegenschen boendid - aus dem Biul in de Menu Soutstoffores todocolliges condodhage Sauerstoffeche Bulemu Englemu Saveriorbindel sich an roles Biukörperchen terech m wir atmen O₂ ein im Blut in den roten Blutkörper- chen an das O₂- transportierende Protein Hamoglobin gebunden wird über den Blutkreislauf im Körpergewebe (z. B. Muskel) verteilt 0₂ wird vom Muskel aufgenommen, CO₂ wird als Abfallprodukt der Energieumsetzung ans Blut abge- geben (wird zur Lunge transportiert, wo es dann ausgeatmet wird) Gasaustausch findet zwischen Alveolen und Kapillaren statt Lunge etwa 90m²2 Oberfläche Prinzip der Oberflächen vergrößerung: Mehr Oberfläche mehr Gasaustausch wand zwischen Alveole und Kapillare sehr dünn (weniger als 1mm) - geringe Entfernung zwischen Alveole und Kapillare gewährleistet effektive Diffusion Gasaustausch nur über Diffusion möglich PARTIALDRUCK Maß für die Konzentration eines Gases, ergibt sich aus dem Anteil des Gases am Gesamt- druck • 0₂ - Partialdruck in der Lungenvene beträgt nur ca. 5,3% wurde im Blutkreislauf bereits an das Körpergewebe abgegeben O₂ Partialdruck in der Alveole höher als im Blut Diffusion von O₂ von den Alveolen ins Blut (= entlang des Konzentrationsgefälles) über Lungenvene Lungenalveolen p0₂ 13,0 KPQ PC0₂ 5,2 kPq Lungenarterie p0₂ 5,3 kPa pCD₂ 6,0 kPq Körpervenen CO₂ 0₂ Körperarterien Lungenvene PO₂ 12,7 kPa pCO₂ 5,5 kPa Gewebe p0₂ 5,3 kPa PC0₂ 6,0 kPa O₂ Partialdruck in den Lungenalveolen großer als in der Lungenvene →Diffusion von Lungenalveole zu Lungen- vene 0₂ gelangt ins Blut in Gewebe und Lungenarterie gleich → keine Diffusion CO₂ Partialdruck in Lungenvene größer als in Lungenalve - olen →Diffusion von Lungenvene in Lungenalve- olen →CO₂ kann über die Lungen ausgeatmet werden in Gewebe und Lungenarterie gleich keine Diffusion Beeinflussung durch Höhe CO₂: Menge an atmosphärischem CO₂ ist so gering, dass unabhängig von der Höhen- lage ein relativ starkes Konzentrations gefälle zwischen Körper und Umwelt herrscht, das die CO₂- Abgabe fördert →Partial druckgefälle bleibt konstant Partialdruck sinkt bei zunehmender Hohe eingeatmeter sauerstoff ist geringer konzentriert → Konzentrationsgefälle zwischen Alveole und Blut nur noch gering es kann kaum noch O₂ ins Blut diffundieren Schlussfolgerung • Die prozentuale Zusammensetzung der Luft ist immer gleich, aber der Luftdruck ändert sich (je nach Höhe) 0₂- Partial druck in der Einatmungsluft am höchsten, im Gewebe am niedrigsten • Gasaustausch durch Diffusion (ohne Stoffwechsel energie) entscheidend sind Partialdruckgefälle (Teildruck gefälle) → Je größer die Partialdruck differenz und die Oberfläche und je kleiner die Diffusions- Strecke, desto großer ist die Diffusionsgeschwindigkeit. WIE KANN DIE SAUERSTOFFPARTIAL DRUCKDIFFERENZ IM BLUTPLASMA AUFRECHTERHALTEN WERDEN? durch die Erythrozyten, die den eisenhaltigen Proteinkomplex Hämoglobin enthalten (v.q. auch für die rote Farbe des Blutes verantwortlich) HÄMOGLOBIN → an Hämoglobin gebundener Sauerstoff kann 60 mal mehr innerhalb des flüssigen Mediums transportiert werden als physikalisch gelöster Sauerstoff Physikalisch gelbst ca. 4ml pro Liter an Hamoglobin gebunden: ca 200 ml pro Liter STRUKTUR • besteht aus 4 Protein - Untereinheiten: 2α-Ketten und 2 B-Ketten (Proteinketten sind aus Aminosäuren aufgebaut, sind gewinkelt und ineinander ver- Schlungen) 100 SAUERSTOFFAFFINITÄT • nimmt mit jede 80 60 50 Erythrozyten (rote Blutzellen) enthalten das respiratorische Protein Hämoglobin (Respiration = Atmung). 40 20 . jede Proteinunterheit. in einer vertiefung sitzt eine Häm. Gruppe, die ein zentrales Eisen-lon (Fe+-Ion) trägt FUNKTION jede Häm- Gruppe kann ein 0₂ - Molekül reversibel anlagern = Oxygenierung: 0₂ Molekül tritt mit einem seiner freien Elektronenpaare in wechselwirkung mit positiv geladenem Eisen-ion Abgabe des sauerstoff moleküls - Desoxygenierung kooperativer Effekt: Veränderung der Struktur der anderen Ham- Untereinheiten nach Aufnahme oder Abgabe von sauerstoff- Molekülen, dies ermöglicht schnelleres Be- und Entladen globins ß-Globin (1) bereits 15 Häm- a-Globin (1) Hämoglobin B-Globin (2) Eisen ndenen sauerstoffmolekül ab Sauerstoffbindungskurve: grafische Darstellung der Beziehung zwischen dem Sauerstoffpartial druck (p0₂) und der arteriellen Sauerstoffsättigung des Hämo- a-Globin (2) S-förmiger verlauf (sigmoide Sauerstoffbindungskurve) → unten flach, mitte steil, oben flach → aufgrund des kooperativen Effekts niedriger p0₂ führt zu einer Abnahme der Sättigung im mittleren kurvenbereich Zunahme des pO₂ nahezu linearer Anstieg ab einem bestimmten p 0₂ ist das Hämoglobin gesättigt → Erhöhung des po₂ führt dann zu keiner signifikan ten Zunahme der Sauerstoffsättigung mehr SAUERSTOFFTRANSPORT Hämoglobin nimmt 0₂ aus der Atemluft in den Gefäßen der Lunge auf transportiert 0₂ über den Blutkreislauf durch den gesamten Körper →gibt ihn an Zellen im Gewebe ab. (Energiegewinnung) → dort nimmt das Hämoglobin CO₂ aufbringt es zurück zur Lunge ausgeatmet jedes aus den Lungen aufgenommene 0₂. Molekül wird an ein Fet-lon angelagert →wechselwirkungen Blut fließt durch die Kapillaren: niedriger pO₂ → Hämoglobin gibt O₂ ab (Des- Oxygenierung) (diffundiert in zellen) Blut in den Kapillaren nimmt CO₂ auf ein Teil verbindet sich mit den Aminosäuren des Hämoglobins → Lunge: CO₂ wird vom Hämoglobin abgegeben und ausgeatmet