Kompetitive und nicht-kompetitive Hemmung
Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Substrat und Inhibitor um das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ähnelt strukturell dem Substrat und verdrängt es von der Bindungsstelle. Das ist wie ein Schlüsselwettbewerb – der falsche Schlüssel (Inhibitor) blockiert das Schloss (aktives Zentrum).
Die nicht-kompetitive Hemmung funktioniert anders: Hier bindet der Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums. Diese Bindung verändert die räumliche Struktur des Enzyms so, dass Substrate nicht mehr richtig binden können. Die Reaktionsgeschwindigkeit wird dadurch reduziert. Diese Hemmung ist reversibel, kann aber nicht durch erhöhte Substratkonzentration überwunden werden.
💡 Merke dir: Bei der kompetitiven Hemmung kann eine Erhöhung der Substratkonzentration die Hemmung überwinden, bei der nicht-kompetitiven Hemmung funktioniert das nicht!
Neben Inhibitoren gibt es auch Aktivatoren (Effektormoleküle), die die Enzymaktivität erhöhen können. Die Balance zwischen Aktivierung und Hemmung ist entscheidend für die Regulation von Stoffwechselwegen.



