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Moleküle des Lebens und Grundlagen der Vererbung

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Enzyme sind Biokatalysatoren
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Meine Biologie-Lernzettel für das schriftliche Abitur 2021 in Baden-Württemberg Beinhaltet sind Enzymatik wie auch die Grundlagen der Vererbung

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Enzymatik Enzyme sind Biokatalysatoren Enzyme als Biokatalysatoren, die biochemische Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen (= Biokatalysator) Warum Enzyme als Katalysatoren gelten? □ werden nicht verbraucht oder verändert Reaktionsgeschwindigkeit wird verändert Beispiel von Enzymen und Reaktionsgleichungen Urease - Spaltet Harnstoff in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid - kommt in vielen Pflanzen, Schimmelpilzen und Bodenbakterien vor CO, + 2 NH3 + 2 H2O 2 NH4+ + HCO³- + OH Katalase - Spaltet das, bei der Zellatmung anfallende, Zellgift Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff - kommt in allen pflanzlichen und tierischen Organen vor 2 H₂O₂ Katalase 2 H₂O + 0₂ Bereich Moleküle des Lebens und Grundlagen der Vererbung Amylase - Spaltet Polysaccharide (z. B. Stärke) an den Glykosidbindungen zu Zucker - In Speichel enthalten, auch in Pflanzen Beispiel Versuche zu Enzymreaktionen - Kartoffelscheibe mit heißer Kupfermünze & H₂O2 → Beheizter Teil: Keine Reaktion mit H₂O₂ → Unbeheizter Teil (Kontrollversuch): Schaumbildung Erklärung: Katalase durch Hitze zerstört worden, Katalase in Kartoffeln baut Wasserstoffperoxid ab H₂O₂ und... ...Sand → keine Reaktion (Kontrollversuch) ...Braunstein Gasbildung (Braunstein als Katalysator) ... Kartoffel → Gasbildung (Katalase in Kartoffel als Katalysator) Aufgabenbereiche von Proteinen im Körper Proteintypen Enzyme Gerüstelemente Festigung z.B. Keratin in Haaren; Kollagen im Bindegewebe Transport- moleküle Hormone Rezeptor- moleküle kontraktile Moleküle Funktionen und Beispiele Katalyse von Reaktionen und Steuerung des Stoffwechsels (DNA-Polymerase) Abwehr- proteine O₂-Transport z.B. Hämoglobin Transport an Membranen Beeinflussung des Stoffwechsels Informationsweiterleitung z.B. Antigenrezeptoren, Hormonrezeptoren Bewegung z.B. Muskelzellen und in Geißeln Immunreaktionen z.B. Antikörper Bereich Moleküle des Lebens und Grundlagen der Vererbung Bau einer Aminosäure Amino- gruppe H H H R Restgruppe H = → Die Carboxylgruppe der einen Aminosäure verknüpft sich mit der Aminogruppe einer anderen. Dabei wird Wasser abgespalten → Kondensationsreaktion O-H N C ><>|< OH H R₁ Säuregruppe/ Carboxylgruppe R₂ H >< N C N— H R₁ R₂ 0 OH OH H₂O Bau...

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der Proteine Primärstruktur → genetische festgelegte Abfolge (Sequenz) der Aminosäuren eines Proteins Sekundärstruktur → Protein liegt innerhalb der Form einer Helix oder Faltblattstruktur → Struktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert Tertiärstruktur bildet sich durch die räumliche Anordnung eins in Sekundärstruktur vorliegenden Proteinfadens → es wirken Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrückenbindunge, lonenbindungen und Disulfidbrücken (von schwach zu stark) Quartärstruktur → beschreibt die charakteristische Anordnung der Peptidketten in komplexe Proteineinheiten; zwei oder mehr Aminosäureketten Bereich Moleküle des Lebens und Grundlagen der Vererbung Primärstruktur Ala-Val-Glu - Thr - Arg - Pro-Gly - Gly. entspricht der Aminosäuresequenz linear ohne Funktion Tertiärstruktur AN monomere Proteine funktionelle dreidimensionale Struktur Sekundärstruktur € A a-Helix B-Faltblatt Quartärstruktur Proteine aus mehreren Aminosäureketten wie z.B. Hämoglobin funktionelle dreidimensionale Struktur Proteine verlieren ihre Tertiärstruktur durch Starke Erwärmung: Lösung schwacher Bindungen (z.B. H-Brücken) - Säuren und Basen: Veränderung der Ladungsverhältnisse in den Resten durch Anlagerung von oder Abgabe von Protonen (H+) - Schwermetalle: Veränderung kovalenter Bindungen, Lösung der Disulfidbrücken durch Reaktion mit den Schwefelatomen Substratspezifität der Enzyme (Schlüssel-Schloss-Modell) → Enzyme binden aufgrund der Form und des Ladungsmusters ihres aktiven Zentrums spezifische Substrate für chemische Reaktionen Substrat aktives Zentrum E + S Enzym Enzym + Substrat Enzym-Substrat- Komplex ES Produkte Enzym + Produkt(e) E + P → substratspezifisch d.h. setzen nur das passende Substrat katalytisch um → reaktionsspezifisch d.h. katalysieren nur eine Reaktion ihres Substrates Bereich Moleküle des Lebens und Grundlagen der Vererbung Aktivität in Abhängigkeit von Substratkonzentration → Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion steigt mit zunehmender Substratkonzentration an → bis alle Enzymmoleküle mit Substrat gesättigt sind (Sättigungskurve) Reahhi Vmax 3. Substrathemmung. höhere Wahrscheinlichheit. eines Enzym: Solastrat. - Homplexes. 1 geringe wahrscheinlichkeit eines Enzym- substrat - Komplexes Substrathonzentration 6 ร 3 Enzymaktivität Aktivität in Abhängigkeit von Temperatur → bei einem Temperaturanstieg um 10°C erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit um das Zweifache (RGT-Regel) RGT-Funktion 10 20 + 30 40 Inaktivierungs- funktion Temperaturabhängig- 50 60 T [°C] keit der Enzymaktivität → Inaktivierungsfunktion ab 40°C nimmt Enzymaktivität ab, da die Tertiärstruktur der Enzymproteine verändert wird (Denaturierung) → Optimumskurve Temperaturoptimum ist enzymspezifisch Aktivität in Abhängigkeit von pH-Wert → volle Aktivität eines Enzyms bei pH-Optimum je nach pH-Wert nehmen Enzyme Protonen auf oder geben sie ab → Änderung der Ladungsverhältnisse und damit der Tertiärstruktur (Denaturierung) Bereich Moleküle des Lebens und Grundlagen der Vererbung Reversible kompetitive Hemmung Enzym-Hemmstoff- Komplex Hemm- stoff 1 Enzym-Substrat- Produkte Komplex Substrat D → Struktur von Substrat und Inhibitor ähneln sich konkurrieren um aktives Zentrum Inhibitor kann nicht umgesetzt werden → höhere Substratkonzentration verdrängt Inhibitor Irreversible Hemmung → dauerhafte Inaktivierung des Enzyms durch... Blockade des aktiven Zentrums → Inhibitor bindet kovalent oder über starke lonenbindungen an Aminosäurerest im aktiven Zentrum ☐ Veränderung der räumlichen Struktur → Inhibitor bewirkt bleibende Konformationsänderung des gesamten Enzyms → Schwermetalle und Nervengase sind irreversible Inhibitoren

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Cool, mit dem Lernzettel konnte ich mich richtig gut auf meine Klassenarbeit vorbereiten. Danke 👍👍

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