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Proteinbiosynthese, Mutationen (Chromosomen, Gene), Hemmstoffe

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PROTEINBIOSYNTHESE EUKARYONTEN mRNA Cap TRANSKRIPTION RNA- Transkript RNA-Prozessierung große Unterein heit Zellkern Cytoplasma tRNA HA Aminosäureke He FA kleine Untereinheit 2 V E PA Ribosom Exon 000 RNA- Polymerase Poly. A Intron geladene Untereinheit RNA-Transkript (Prä-mRNA) große Ribosom Untereinheit Ribosom Untereinheit mRNA www Prä-mRNA odras RIBOSOM AMINOSÄURE- AKTIVIERUNG 040 POLY (A) CODON Aminosäure 4 tRNA Aminosäure- sequenz/ Polypetid- kette Kernpore O Entym D O E O 4 O S TRANSLATION Anticodon U -Erkennungsregion für die ERNA aktivierte Aminosaure S TRANSKRIPTION Terminator-Region ↓ RNA. Polymerase Arbeitsrichtung 3-s' WICHTIG: · Ablesen der Basen : 3' zu S' 3'Ende des transkriptierten Gens ERNA Verknüpfen RNA-Strang: 5' au 3⁰ ➡RNA-Strang entspricht exakter komplementärer Kopie CODOGENER STRANG 3' → S mRNA TRANSLATION mRNA S'(Anfang) → 3' (Ende) Amino. Säusekette codagene codogener Strang Ribosom zerfällt Aminosaure •geladene tRNA mRNA -große Ribosom Untereinheir Ribosom Uniereinheit mRNA-PROZESSIERUNG Introns werden rausgeschnitten O-S'Ende Termination: gelangt ein Stopcodon an die A-Stelle, bricht die TL ab, die Aminosäuresequenz ist vollständig Promoter-Region Exons wieder zusammengefügt → reife mRNA I. Initiation: I.Elongation: I. Initiation :· RNA-Polymerase bindet an Promoter-Region Entwindung DNA-Strang Enzym liest codogenen Strang ab II. Elongation:· RNA-Polymerase bewegt sich von 3' nach S' am codogenen Strang ↳ führt komplementäre Nukleotide heran, verknüpft sie von s' nach 3' zus mRNA Termination: nach Ablesen der Terminator frequenz lösen der Freise Bung mRNA RNA- Molekúl löst sich → schließen der Doppelhelix kleine Untereinheit Ribosomen an Startcodon AUG von mRNA. Polymerase → Anlagerung ·ERNA-Molekül mit komplementärem Anticodon + große Untereinheit binder · tRNA mit komplementärem Anticodon zu nächstem Triplett der mRNA bindet an A-Stelle des Ribosoms, AS werden verknüpft an mRNA und. Exons vir Introns Anfügen von Kappen aus Proteinen → Schutz beim Austritt aus Zellkern Ribosom rückt zum 3' Ende weiter weitere IRNAS mit komplementären Anticodons binden nacheinander As werden miteinander verknüpft unbeladene tRNAS verlassen das Ribosom an E-Stelle REIFE MRNA PROKARYONTEN EUKARYOTEN • Transkription bildet pra-mRNA = Organismen mit Zellkein der prä- - mRNA vs. Prozessierung 1. Spleißen: Ausschneiden der Intions, nur Exons in reifer...

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mRNA Aufsetzen von Kappe + Poly-A-Sch (↳ Schutz der mRNA vor schnellem Abbau) ein Ribosom pro mRNA räumliche + Zeitlicke Trennung komma frei DER GENETISCHE CODE • AUG = Startcodon -A-Schwanz EUKARYONTEN ► Code - Sonne von Innen nach Außen lesen → S'-3' von Transkription + Translation EIGENSCHAFTEN GENETISCHER CODE • Triplet - Code (→ bestehend aus Tripletts → 3 Basen) (→ lückenlos) nicht überlappend • universell (→→ jedem Lebewesen gleich, haben alle den Code) 1 Triplett ist immer 1 Aminosäure mehrere Tripletts die gleiche Aminosäure bilden (=degeneriert) رہے کہ یہ PROKARYOTEN #. = Organismen ohne Zellkern Translation während Transkription mehrere Ribosomen translatieren gleichzeitig schnellerer Abbau der mRNA (Minuten) 2.T. mehrere Gene auf 1 mRNA Adenin → bilden mehrere unterschiedliche Proteine Guanin - Thymin (Uracil bei mRNA). - Cytosin ANTIBIOTKUM / HEMM STOFFE Actinomycin Rifamipicin Kirromycin Puromycin Streptomycin bindel an DNA, kann sich nicht aufspalten. blockiert RNA-Polymerase der Prokaryonten → verhindert Vorrücken der tRNA von A an P-Stelle bei Prokaryonten- →→wird anstelle einer tRNA an Ribosomen gebunden, bewirkt Termination →→ blockiert untereinheit Prokaryonten → verhindert Bindlung von tRNA an Bakterien-Ribosomen — Tetracycline Welche davon als Antibiotikum geeignet? ↳ nur, wenn sie Proteinbiosynthese bei Prokaryonten nemmen PROTEINE WICHTIGES FACHWISSEN! Aminosäuregrundstruktur: Aminogruppe H H PROTEINSTRUKTUREN: A: Primärstruktur: Seitengruppe C: Tentärstruktur: Raumstrukker zw. Resten 4 weitere Bindungsarlen Wasserstoffgruppe Z • Aminosäure Kette: Reihenfolge der Aminosäuren aktives Zentrum ca. in Mitte der O +10 Carboxylgruppe Zentrales C-Atom → keine DNA Replikation, keine Proteinbildung DNA, nur Prokaryonten keine Spaltung → aktives Zentrum des Enzyms ist Schloss, tRNA ist Schlüssel Quartarstruktur (des Enzyms) Translation gehemmt, Transkription findet statt, keine Proteinbildung Proteinbildung Keine Translation, keine Proteinbildung keine Proteinbildung Prokaryonten verhindert Translation, keine Pro B: Sekundärstruktur : beta-Faltblatstruktur alpha-Helixstruktur 1 ·alpha - Helixstruktur:schraubenförmig ·beta - Faltblattstruktur : gefallet ↳ Wasserstoffbrücken spielen eine Rolle D: Quartärstruktur: Raumstruktuur von Protein. aus mehreren Untereinheiten GENMUTATIONEN STILLE-PUNKT MUTATIONEN: FEHLSINN-PUNKTMUTATION : NONSENS-PUNKTMUTATION: RASTER-PUNKT MUTATIONEN: • 3. Base wird ausgetauschr • wegen degenerierten Codes gleiches Codon → gleiche Aminosäure ►ung ► Basenaustausch = anderes Codon = andere Aminosäure entsleht → auch nicht sehr gefährlich ↳ vorzeitiger Abbruch Aminosäure sequenz durch Basenouustausch entsteht ein Stopp-Codon → gefährlich, wenn es am Anfang passiert oder im aktiven Zentrum liegt oder es ais ▶ Deletion oder Addition ▶ Veränderung Triplettraster ▶ CHROMOSOMEN MUTATIONEN DELETION: • Verlust eines Abschnitts bei einem Chromosom URSACHEN GENMUTATION: Chemikalien, Röntgenstrahlung, ur-Strahlung, Antikiotika spontan bei Transkription entsteht ab mutierten Stelle eine mRNA mit anderen Codons DUPLIKATION: Segment in demselben Chromosom verdoppelt • oder Stück vom homologen Chromosom INVERSION: • Chromosomen stück 180° innerhalb eines Chromosoms gedrent. unauffällig, wenn beim Umbau kein genetisches Material verloren gegangen ist. einseitige TRANSLOKATION: ▸ Chromosom 21 mit Chromosom 14 fusionien phänotypisch unauffällig - Stück geht auf nicht homologes Chromosom homologe Chromosomen TOVANI GO VANH →gefährlich, ändert sich mRNA mit anderen Codons *JAW → nicht sehr gefährlich EUAWH EDU Sekundärstruktur Faltblattstruktur entsteht statt Helix 10 ០០ 11-11-11 HUI HUI ODER ASJA

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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