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Biologie Oberstufe PROTEINVIELFALT UND IHRE FUNKTION
Proteine übernehmen unterschiedlichste Funktionen, dementsprechend groß
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Eine 8 Seiten GFS inklusive Ausarbeitung im Fach Biologie. Proteinvielfalt, Aufbau von Proteinen, Räumliche Gestalt,

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PROTEINE Biologie Oberstufe PROTEINVIELFALT UND IHRE FUNKTION Proteine übernehmen unterschiedlichste Funktionen, dementsprechend groß ist die Vielfalt an Proteinen: PROTEINVIELFALT UND IHRE FUNKTION Funktion Stofftransport in der Membran und in Körperflüssigkeiten, z.B. Blut Proteine Transportproteine Enzyme Immunproteine Proteine im Zusammenhang mit Bewegungen Regulatorproteine Rezeptorproteine Strukturproteine Katalyse von chemischen Reaktionen im Fettspaltung, Zuckerabbau, etc. Organismus Abwehr von Infektionen Umwandlung chemischer in mechanischer Energie Beispiele Hämoglobin (Sauerstoff), Transferrin (Eisentransport) Aufnahme und Weiterleitung von Reizen ,,Gerüst" für gewisse Gewebe Antikörper Actin, Myosin (Muskel) Regulation von Stoffwechselvorgängen; Hormone Genregulation Rhodopsin (Auge) Kollagen (Knorpel, Knochen, etc); Keratin (Haare; Nägel, Federn) AUFBAU VON PROTEINEN ▸ Proteine sind kettenförmige, verhältnismäßig sehr große Moleküle. Aufgebaut sind Proteine aus aneinander gereihten Aminosäuren H XHO - H OH R HIU- N-C- Amino- дирре = 3 Carboxy- gruppe AUFBAU VON PROTEINEN ► Zwei verknüpfte Aminosäuren nennt man Dipeptid, die Verbindung entsteht durch Reaktion zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe zweier Aminosäuren, Wasser (H₂0) wird abgespaltet ► Ab einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren spricht man von einem Protein. H H Aminosäure 1 H `N-Ć - 1 R₁ =0 C OH + H H Abspaltung von H₂O Aminosäure 2 H H R-XOK -C-C-N 1 R₁ с R₂ с Peptidbinding OH H Dipeptid H 1 с R₂ с = OH + H₂O Proteinvielfalt und ihre Funktion: Proteine übernehmen unterschiedlichste Funktionen, dementsprechend groß ist die Vielfalt an Proteinen: Beispiele Hämoglobin (Sauerstoff), Transferrin (Eisentransport) Proteine Transportproteine Enzyme Immunproteine Proteine im Zusammenhang mit Bewegungen Regulatorproteine Rezeptorproteine Strukturproteine Amino- H дирре H 1 Aminosäure 1 H H Sig OH R N- Funktion H 1 O Stofftransport in der Membran und in Körperflüssigkeiten, z.B. Blut Proteine Katalyse von chemischen Reaktionen im Fettspaltung, Zuckerabbau, etc. Organismus Aufbau Proteine sind kettenförmige, verhältnismäßig sehr große Moleküle. Aufgebaut sind Proteine aus aneinander gereihten Aminosäuren + Abwehr von Infektionen Umwandlung chemischer in mechanischer Energie Aufnahme und Weiterleitung von Reizen Regulation von Stoffwechselvorgängen; Hormone Genregulation ,,Gerüst" für gewisse Gewebe Zwei verknüpfte Aminosäuren nennt man Dipeptid, die Verbindung entsteht durch Reaktion zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe zweier Aminosäuren, Wasser (H₂O) wird abgespaltet Carboxy- gruppe Aminosäure 2 H 44-4 с H R₂ OH Abspaltung von H₂O Antikörper OH Actin, Myosin...

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(Muskel) H 1 Rhodopsin (Auge) Kollagen (Knorpel, Knochen, etc); Keratin (Haare; Nägel, Federn) Peptidbinding O Ab einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren spricht man von einem Protein. C-N 1 H Dipeptid H 1 с 1 R₂ с OH + H₂O Räumliche Gestalt Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren (Aminosäuresequenz) ● Sekundärstruktur Symmetrische, dreidimensionale Anordnung der Polypeptidkette (a-Helix oder B-Faltblatt) ● Tertiärstruktur Asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, welche durch molekulare Bindungskräfte zwischen den Resten der Aminosäuren (Wasserstoffbrücken, VAN-DER-WAALS-Kräfte, lonenbindungen und Elektronenpaarbindungen) Quartärstruktur Räumlich-dreidimensionale Anordnung mehrerer Peptidketten innerhalb eines Proteins

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