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Proteine
23.3.2020
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PROTEINE Biologie Oberstufe Proteinvielfalt und ihre Funktion: Proteine übernehmen unterschiedlichste Funktionen, dementsprechend groß ist die Vielfalt an Proteinen: Beispiele Hämoglobin (Sauerstoff), Transferrin (Eisentransport) Proteine Transportproteine Enzyme Immunproteine Proteine im Zusammenhang mit Bewegungen Regulatorproteine Rezeptorproteine Strukturproteine H Amino- gruppe Aminosäure 1 HICIR N-C Funktion -C Sig C Stofftransport in der Membran und in Körperflüssigkeiten, z.B. Blut Katalyse von chemischen Reaktionen im Fettspaltung, Zuckerabbau, etc. Organismus OH Abwehr von Infektionen Proteine Umwandlung chemischer in mechanischer Energie Aufbau Proteine sind kettenförmige, verhältnismäßig sehr große Moleküle. Aufgebaut sind Proteine aus aneinander gereihten Aminosäuren Aufnahme und Weiterleitung von Reizen Regulation von Stoffwechselvorgängen; Hormone Genregulation ,,Gerüst" für gewisse Gewebe OH Carboxy- gruppe Antikörper Zwei verknüpfte Aminosäuren nennt man Dipeptid, die Verbindung entsteht durch Reaktion zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe zweier Aminosäuren, Wasser (H₂0) wird abgespaltet Actin, Myosin (Muskel) Aminosäure 2 Abspaltung von H₂O Rhodopsin (Auge) Kollagen (Knorpel, Knochen, etc); Keratin (Haare; Nägel, Federn) HR-HER- OH Peptidbinding C-N Dipeptid Ab einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren spricht man von einem Protein. OH + H₂O Räumliche Gestalt Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren (Aminosäuresequenz) Sekundärstruktur Symmetrische, dreidimensionale Anordnung der Polypeptidkette (a-Helix oder B-Faltblatt) ● Tertiärstruktur Asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, welche durch molekulare Bindungskräfte zwischen den Resten der Aminosäuren (Wasserstoffbrücken, VAN-DER-WAALS-Kräfte, lonenbindungen und Elektronenpaarbindungen) Quartärstruktur Räumlich-dreidimensionale Anordnung mehrerer Peptidketten innerhalb eines Proteins PROTEINVIELFALT UND IHRE FUNKTION Proteine übernehmen unterschiedlichste Funktionen, dementsprechend groß ist die Vielfalt an Proteinen: PROTEINVIELFALT UND IHRE FUNKTION Funktion Stofftransport in der Membran und in Körperflüssigkeiten, z.B. Blut Proteine Transportproteine Enzyme Immunproteine Proteine im Zusammenhang mit Bewegungen Regulatorproteine Rezeptorproteine Strukturproteine Beispiele Hämoglobin (Sauerstoff), Transferrin (Eisentransport) Katalyse von chemischen Reaktionen im Fettspaltung, Zuckerabbau, etc. Organismus Abwehr von Infektionen Umwandlung chemischer in mechanischer Energie Aufnahme und Weiterleitung von Reizen ,,Gerüst" für gewisse Gewebe Antikörper Actin, Myosin (Muskel) Regulation von Stoffwechselvorgängen; Hormone Genregulation Rhodopsin (Auge) Kollagen (Knorpel, Knochen, etc); Keratin (Haare; Nägel, Federn) AUFBAU VON PROTEINEN ▸ Proteine...
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Alternativer Bildtext:
sind kettenförmige, verhältnismäßig sehr große Moleküle. Aufgebaut sind Proteine aus aneinander gereihten Aminosäuren Н Н XHE N-C- OH R I Amino- gmppe Carboxy- gruppe AUFBAU VON PROTEINEN ▸ Zwei verknüpfte Aminosäuren nennt man Dipeptid, die Verbindung entsteht durch Reaktion zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe zweier Aminosäuren, Wasser (H₂0) wird abgespaltet ► Ab einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren spricht man von einem Protein. H H Aminosäure 1 H 'N-Ć. 1 C OH H H Abspaltung von H₂O Aminosäure 2 'N-C 1 R₂ OH H R₁ Peptidbinding C-N 1 H Dipeptid H с R₂ -0 1 но + H₂O RÄUMLICHE GESTALT Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren (Aminosäuresequenz) RÄUMLICHE GESTALT Sekundärstruktur ▸ Symmetrische, dreidimensionale Anordnung der Polypeptidkette (a-Helix oder B-Faltblatt) RÄUMLICHE GESTALT Tertiärstruktur ▸ Asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, welche durch molekulare Bindungskräfte zwischen den Resten der Aminosäuren (Wasserstoffbrücken, VAN-DER-WAALS-Kräfte, lonenbindungen und Elektronenpaarbindungen) RÄUMLICHE GESTALT Quartärstruktur ► Räumlich-dreidimensionale Anordnung mehrerer Peptidketten innerhalb eines Proteins