Knowunity
Schule. Endlich einfach.
Biologie /
Regulation enzymkatalysierter Reaktionen
Milena🤎
46 Followers
Teilen
Speichern
45
11/12
Vorlage
Enzymhemmung und Regulation enzymkatalysierter Reaktionen
wochenplan 5 Regulation enzymkatalysierter Reaktionen Aktivatoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen erhöhen Inhibitoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen hemmen Kompetitive Hemmung -Inhibitor- und Substratmolekül konkurrieren miteinander um die Bindung an das aktive Zentrum. des Enzymmoleküls - Inhibitormolekule blockieren aktive Zentren, so dass die Substratmoleküle nicht mehr an das Enzym binden können → die Reaktionszeit verlängert sich allosterisches zentrum Inhibitor- molekül keine Reaktion Reaktion Nicht-kompetitive Hemmung - Inhibitormoleküle, die dem Substratmolekül nicht ähnlich sind, binden außerhalb des aktiven Zentrums und verändern so die räumliche Struktur des. Enzymmoleküls • Bindung von Substraten in den meisten Fällen nicht mehr möglich. Reaktionsgeschwindigkeit wird reduziert Enam- molekul keine Reaktion Aktivator molekül Reaktion Inhibitor nicht molekül kompetitiv Aktivatormolekül: bindet an allasterisches Zentrum Reaktion Substratmolekül Allosterische Regulation - wenn Enzymmoleküle eine weitere Bindungsstelle für Aktivator- / Inhibitormoleküle besitzen (allosterisches Zentrum). • Inhibitormolekül: bindet an allasterisches Zentrum räumliche Struktur ändert sich so, dass kein Substratmolekül mehr binden kann kompetitiv keine Reaktion Inhibitor- molekül keine Reaktion → räumliche Struktur ändert sich so, dass das Substratmolekül jetzt an das Enzym binden kann Irreversible Hemmung (= dauerhafte Hemmung). - Inhibitor molekül bindet dauerhaft an Enzymmolekül → Enzym ist inaktiviert. 3.2.2021
App herunterladen
Biologie /
Regulation enzymkatalysierter Reaktionen
Milena🤎 •
Follow
46 Followers
Enzymhemmung und Regulation enzymkatalysierter Reaktionen
64
Enzyme
7
11/12/10
Aktivierung und Hemmung enzymatischer Reaktionen
26
11/12/10
Enzymhemmungen
3
12
Hemmungen Enzyme
8
11/12/10
wochenplan 5 Regulation enzymkatalysierter Reaktionen Aktivatoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen erhöhen Inhibitoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen hemmen Kompetitive Hemmung -Inhibitor- und Substratmolekül konkurrieren miteinander um die Bindung an das aktive Zentrum. des Enzymmoleküls - Inhibitormolekule blockieren aktive Zentren, so dass die Substratmoleküle nicht mehr an das Enzym binden können → die Reaktionszeit verlängert sich allosterisches zentrum Inhibitor- molekül keine Reaktion Reaktion Nicht-kompetitive Hemmung - Inhibitormoleküle, die dem Substratmolekül nicht ähnlich sind, binden außerhalb des aktiven Zentrums und verändern so die räumliche Struktur des. Enzymmoleküls • Bindung von Substraten in den meisten Fällen nicht mehr möglich. Reaktionsgeschwindigkeit wird reduziert Enam- molekul keine Reaktion Aktivator molekül Reaktion Inhibitor nicht molekül kompetitiv Aktivatormolekül: bindet an allasterisches Zentrum Reaktion Substratmolekül Allosterische Regulation - wenn Enzymmoleküle eine weitere Bindungsstelle für Aktivator- / Inhibitormoleküle besitzen (allosterisches Zentrum). • Inhibitormolekül: bindet an allasterisches Zentrum räumliche Struktur ändert sich so, dass kein Substratmolekül mehr binden kann kompetitiv keine Reaktion Inhibitor- molekül keine Reaktion → räumliche Struktur ändert sich so, dass das Substratmolekül jetzt an das Enzym binden kann Irreversible Hemmung (= dauerhafte Hemmung). - Inhibitor molekül bindet dauerhaft an Enzymmolekül → Enzym ist inaktiviert. 3.2.2021
App herunterladen
Knowunity
Schule. Endlich einfach.