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Regulation enzymkatalysierter Reaktionen
14.3.2021
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wochenplan 5 Regulation enzymkatalysierter Reaktionen Aktivatoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen erhöhen Inhibitoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen hemmen Kompetitive Hemmung - Inhibitor- und Substratmolekül konkurrieren miteinander um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzymmoleküls - Inhibitormolekule blockieren aktive Zentren, so dass die Substratmoleküle nicht mehr an das Enzym binden können → die Reaktionszeit verlängert sich allosterisches Zentrum Whibitor- molekül keine Reaktion Reaktion Nicht- kompetitive Hemmung - Inhibitormoleküle, die dem Substratmolekül nicht ähnlich sind, binden außerhalb des aktiven Zentrums und verändern so die räumliche Struktur des. Enzymmoleküls → Bindung von Substraten in den meisten Fällen nicht mehr möglich. • Reaktionsgeschwindigkeit wird reduziert Eneym- molekul keine Reaktion Aktivator molekül Reaktion nhibitor- nicht molekül kompetitiv • Aktivatormolekül: bindet an allasterisches Zentrum Reaktion Substratmolekül Allosterische Regulation wenn Enzymmoleküle eine weitere Bindungsstelle für Aktivator-/ Inhibitormoleküle besitzen (allosterisches Zentrum). • Inhibitormolekül: bindet an allasterisches Zentrum räumliche Struktur ändert sich so, dass kein Substratmolekül mehr binden kann kompetitiv keine Reaktion Inhibitor- molekül F keine Reaktion → räumliche Struktur ändert sich so, dass das Substratmolekül jetzt an das Enzym binden kann Irreversible Hemmung (= dauerhafte Hemmung). - Inhibitor molekül bindet dauerhaft an Enzymmolekül Enzym ist inaktiviert 3.2.2021
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