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Regulation enzymkatalysierter Reaktionen

Regulation enzymkatalysierter Reaktionen

 wochenplan 5
Regulation enzymkatalysierter Reaktionen
Aktivatoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen erhöhen
Inhibitoren: Eff

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Enzymhemmung und Regulation enzymkatalysierter Reaktionen

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wochenplan 5 Regulation enzymkatalysierter Reaktionen Aktivatoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen erhöhen Inhibitoren: Effektormoleküle, die die Aktivität von Enzymen hemmen Kompetitive Hemmung -Inhibitor- und Substratmolekül konkurrieren miteinander um die Bindung an das aktive Zentrum. des Enzymmoleküls - Inhibitormolekule blockieren aktive Zentren, so dass die Substratmoleküle nicht mehr an das Enzym binden können → die Reaktionszeit verlängert sich allosterisches zentrum Inhibitor- molekül keine Reaktion Reaktion Nicht-kompetitive Hemmung - Inhibitormoleküle, die dem Substratmolekül nicht ähnlich sind, binden außerhalb des aktiven Zentrums und verändern so die räumliche Struktur des. Enzymmoleküls • Bindung von Substraten in den meisten Fällen nicht mehr möglich. Reaktionsgeschwindigkeit wird reduziert Enam- molekul keine Reaktion Aktivator molekül Reaktion Inhibitor nicht molekül kompetitiv Aktivatormolekül: bindet an allasterisches Zentrum Reaktion Substratmolekül Allosterische Regulation - wenn Enzymmoleküle eine weitere Bindungsstelle für Aktivator- / Inhibitormoleküle besitzen (allosterisches Zentrum). • Inhibitormolekül: bindet an allasterisches Zentrum räumliche Struktur ändert sich so, dass kein Substratmolekül mehr binden kann kompetitiv keine Reaktion Inhibitor- molekül keine Reaktion → räumliche Struktur ändert sich so, dass das Substratmolekül jetzt an das Enzym binden kann Irreversible Hemmung (= dauerhafte Hemmung). - Inhibitor molekül bindet dauerhaft an Enzymmolekül → Enzym ist inaktiviert. 3.2.2021

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