Regulation enzymkatalytischer Reaktionen

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inaktiv ● Enzymaktivität wird verringert ● ● ● ● ● ● Maximale Reaktionsgeschwindigkeit reduziert sich Hemmung kann durch eine Erhöhung der Substratkonzentration nicht verringert werden Allosterische Effekte ● Allosterische Hemmung: eigentlich keine Hemmungen, sondern dient zur Regulation enzymatischer Reaktionen ,, allosterisch" an anderer Stelle Bindungsstelle für allosterischen Inhibitor (allosterisches Zentrum) K Allosterische Aktivierung: Einige Enzymmoleküle besitzen räumlich getrennt vom aktiven Zentrum eine weitere Bindungsstelle für die Aktivator- oder Inhibitormoleküle allosterische Zentrum räumliche Struktur des aktiven Zentrums ändert sich Substrat kann nicht gebunden werden Erhöhung der Substratkonzentration kann die Hemmung nicht kompensieren Aktivatoren erhöhen Enzymaktivität, Inhibitoren senken Enzymaktivität Je mehr Effektoren vorhanden sind, desto stärker verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit Reaktion Kein allosterisches Zentrum ● Inhibitor- molekül nicht kompetitiv Irreversible Hemmung ● Inhibitormolekül bindet dauerhaft an das Enzymmolekül Werden auch als „Enzymgifte" bezeichnet ● Enzym ist inaktiviert Temperaturerhöhung => Denaturierung Denaturierung immer irreversibel keine Reaktion Enzymmolekül → Ermöglicht eine präzise Regulation der Reaktionsgeschwindigkeit Inhibitormolekül keine Reaktion Schwermetall-Ionen wirken bereits in geringer Konzentration Binden an Sulfhydryl-Gruppen (SH-Gruppen) Verändern die Teritär- & Quartärstruktur der Proteine dauerhaft Dauerhaft funktionslos Substratmolekül Aktivatormolekül- keine Reaktion Reaktion Inhalt o Allgemeine Informationen/Definitionen o Verschiedene Hemmungen ➤ Kompetitive Hemmung Nicht-kompetitive Hemmung Reaktionsgeschwindigkeit (rel. Einheiten) Vmax ➤ Vergleich ➤ Allosterische Hemmung (bzw. Regulation) ➤ Irreversible Hemmung o Forschungen zu dem Bremsen des Tumorwachstums Substratkonzentration c V. V₁ ohne Inhibitormolekül - mit Inhibitormolekül (kompetitiv) - mit Inhibitormolekül (nicht-kompetitiv) Reaktions- geschwindigkeit v max max Vmax max KM1 KM2 ungehemmt KM1 gehemmt →→ KM2 Substratkonzentration O ,,enzymatische Hemmungen" ⇒ Verminderung der Enzymaktivität durch einen Hemmstoff bzw. Inhibitor O Aktivität von Enzymen kann mit Hilfe verschiedener Mechanismen reguliert werden Aufrechterhaltung unseres Blutzuckerspiegels benötigt die Regulation bestimmter Stoffwechselreaktionen Aktivatoren => erhöhen die Enzymaktivität O Inhibitoren => hemmen die Enzymmoleküle O O Allgemeine Informationen/Definitionen O Reversible Hemmungen => kann rückgängig gemacht werden Irreversible Hemmungen => nicht mehr rückgängig zu machen O ENZYMES Enzym Why we treat our water with Enzymes (orendatech.com) Hemm- stoff Enzym Enzym Kompetitive Hemmung HẠN NH2 Hamstoff S X. Hạn Nha Thisharnstoff Enzym O Reversible Hemmung Chemische Struktur von Inhibitor- & Substratmolekülen ähneln sich → Konkurrenzkampf um Bindung an das aktive Zentrum Hemmstoffmoleküle blockieren vorübergehend das Enzym => Enzym kann keine Substrate mehr umsetzen O Maximale Enzymaktivität bleibt in Anwesenheit des Hemmstoffes unverändert O Menge der katalytisch aktiven Enzymmoleküle nimmt ab o Reaktionsgeschwindigkeit nimmt ab O Kein Produkt entsteht, da der Inhibitor nicht katalysiert wird Reaktionsgeschwindigkeit (V) Vmax (Kontrolle) Vmax KM1 Kompetitive Hemmung KM₂ ohne Hemmstoff mit Hemmstoff Ber Hemmstoff Substrat Enzym Substratkonzentration Hemmstoffkonzentration niedrig: Substratkonzentration hoch; Substrat Enzym-Substrat-Komplex Reaktion https://www3.hhu.de/biodidaktik/Steuerung_Regelung/enzyme/enzy2_1.html Substrat aktives Zentrum Enzym Konkurrenz von Substrat und Hemmstoff um das Bindungszentrum Produkt Hemmstoff Hemmstoffkonzentration hoch; Substratkonzentration niedrig: Hemmstoff Enzym-Hemmstoff-Komplex keine Reaktion ·0 Reaktion Nicht-kompetitive Hemmung Inhibitor- molekül nicht kompetitiv keine Reaktion O Form von Allosterie => gehört zur allosterischen Hemmung O Inhibitormoleküle sind den Substratmolekülen nicht ähnlich ⇒ Binden außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzymmolekül Räumliche Struktur ändert sich Substrat kann nicht mehr binden O Enzymmolekül ist inaktiv O Enzymaktivität wird verringert O Maximale Reaktionsgeschwindigkeit reduziert sich O Reversible Hemmung Enzym- molekül Vergleich der beiden Hemmungen Reaktion Reaktion Substratmolekül kompetitiv Inhibitor- molekül nicht kompetitiv Inhibitor- molekül keine Reaktion keine Reaktion Reaktionsgeschwindigkeit (rel. Einheiten) V max ohne Inhibitormolekül mit Inhibitormolekül (kompetitiv) mit Inhibitormolekül (nicht-kompetitiv) Substratkonzentration c Enzym Reaktions- geschwindigkeit v Vmax Vmax V₁ Vmax Vmax Hemm- stoff KM1 KM2 Allosterische Hemmung Enzym ungehemmt ⇒ KM¹ gehemmt →→ км2 Substratkonzentration O Gehört eigentlich nicht zu den Hemmungen, sondern allgemein zur Regulation enzymatischer Reaktionen ,,allosterisch" => an anderer Stelle O Enzymmoleküle besitzen räumlich getrennt vom aktiven Zentrum eine weitere Bindungsstelle für die Aktivator- oder Inhibitormoleküle => allosterische Zentrum räumliche Struktur des aktiven Zentrums ändert sich O Substrat kann nicht gebunden werden O Aktivatoren erhöhen Enzymaktivität, Inhibitoren senken Enzymaktivität Bindungsstelle für allosterischen Inhibitor (allosterisches Zentrum) keine Reaktion Enzymmolekül Substratmolekül Inhibitormolekül Aktivatormolekül keine Reaktion Reaktion Irreversible Hemmung o Inhibitormolekül bindet dauerhaft an das Enzymmolekül O Werden auch als „Enzymgifte" bezeichnet O Enzym ist inaktiviert O Schwermetall-Ionen wirken schon in geringer Konzentration ⇒ Binden an Sulfhydryl-Gruppen (SH-Gruppen) an ⇒ Verändern Teritär- & Quartärstruktur der Proteine dauerhaft → Dauerhaft funktionslos Forschungen zu dem Bremsen des Tumorwachstums O Krebs-Therapie: Forscher finden Mittel das Tumorwachstum bremsen kann (wiwo.de) O Artikel vom 18. September 2014 O Forscher aus den USA o Sie fanden einen neuen Ansatz, um bestimmte Krebsformen in ihrem Wachstum zu verlangsamen => Ral-Protein Sie wollen die Aktivierung des Proteins verhindern o Erforschungen an Mäusen o BQU57=> vielversprechendste Substanz o Hoffnung auf neues Medikament O Dan Theodorescu, Direktor des University of Colorado Cancer Center Quellen O Natura Biologiebuch für das Gymnasium=> S. 70/71 O Oberstufen Wissen Biologie O Why we treat our water with Enzymes (orendatech.com) O https://www3.hhu.de/biodidaktik/Steuerung Regelung/enzyme/enzy2 1.html O https://www.bing.com/videos/search?q=irreversible+hemmung+bei+enzymen&&view=detail& mid=673687DCBB8F50265C7D673687DCBB8F50265C7D&&FORM=VRDGAR&ru=%2Fvideos%2Fse arch%3Fq%3Dirreversible%2Bhemmung%2Bbei%2Benzymen %26FORM%3DHDRSC3 O Krebs-Therapie: Forscher finden Mittel das Tumorwachstum bremsen kann (wiwo.de) O Enzymhemmung - DocCheck Flexikon O https://www.chemie.de/lexikon/Enzymhemmung.html