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Hemmung und Regulation von Enzymen

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Hemmung und Regulation von Enzymen

 HEMMUNG UND
VON ENZYMEN
Was ist eine kompetitive HemmUNG?
Es existieren chemische Verbindungen (=Ihibitor
Moleküle), deren Struktur dem Sub

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📍kompetitive Hemmung 📍Nicht-kompetitive Hemmung 📍irreversible Hemmung 📍Regulation der Enzymaktivität 📍Hemmung von Enzymen

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HEMMUNG UND VON ENZYMEN Was ist eine kompetitive HemmUNG? Es existieren chemische Verbindungen (=Ihibitor Moleküle), deren Struktur dem Subratmolekül zum verwechseln ähnlich sieht. Die compentitive, das so viel bedeutet wie auf Wettbewerb ausgerichtet (konkurrierend). Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Inhibitor und Substrat um das aktive Zentrum. Nur einer von beiden kann dort binden. Ein kompetitiver Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat, das eigentlich an das Enzym bindet, also so sehr, dass er ebenfalls an das aktive Zentrum des Enzyms binden kann. Gleichzeitig unterscheidet sich der Inhibitor vom Substrat allerdings so stark dass er nicht vom Enzym umgesetzt wird. Während ein solcher Inhibitor an das Enzym gebunden ist kann das natürliche Substrat nicht in das aktive Zentrum gelangen und folglich auch nicht umgesetzt werden: die Enzymaktivität wird also gehemmt. -> ein Teil der Moleküle ist in dieser Zelle inaktiv und verlangsamt oder erschwert die Reaktion. Kompetitiver Ihibitor blockiert das aktive Zentrum reversiebel. Substrat - molekül blockiert keine Reaktion möglich! Enzymi Bildliche Darstellung: kompetitive Hemmung. REGULATION 222222 für unseren gleichbleibenden Blutzuckerspiegel in unserem Körper spielen Regulation und Hemmung von Enzymen eine ausschlaggebende Rolle. Die sogenannten Effektormoleküle erhöhen die Aktivatoren (=Aktivität) oder die Inhibitoren werden gehemmt. Was ist eine nicht-Kompetitive Hemmung? Es gibt Inhibitoren, die an eine Stelle des Enzyms binden, die räumlich vom aktiven Zentrum getrennt ist und als allosterisch Zentrum bezeichnet wird. Dadurch wird die Konfirmation des Enzyms so verändert, dass das Substrat nicht mehr hineinpasst. Diese Form der Enzymhemmung bezeichnet man als nicht-kompetitive Hemmung, hier konkurrieren Inhibitor und Substrat schließlich...

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nicht um die Bindung an ein und dieselben Stelle des Enzyms (-> aktives Zentrum). Auch hier gilt die Enzymfunktion ist nur so lange blockiert wie der Inhibitor gebunden ist, weil er sich wieder lösen kann ist seine Wirkung reversibel. Substratmolekül ist. nicht blockiert. Enzym keine Reaktion zur Substrat - spaltung möglich! Inhibitormolekül Bildliche Darstellung: Nicht-kompetitive Hemmung IRReversible Hemmung Bei der kompetitiven und Nicht-Kompetitiven Hemmung sind die Inhibitormoleküle reversibel (=vorübergehend) am Enzym gebunden und hinterlassen das Enzym funktionsfähig dar. Eine irreversible (=dauerhafte) Hemmung an das Enzymmolekül ist ebenso möglich, indem sich das weniger spezifische Inhibitormolekül irreversibel an das aktive Zentrum eines Enzymmoleküls bindet und somit das Enzym inaktiviert. Dazu gehören Schwermetall-lonen, wie Blei- oder Kupfer-lonen. Solche Inhibitoren üben eine irreversible (=nicht umkehrbare) Hemmung aus, welche zu einem Ausfall der Stoffwechselreaktionen, die von Enzymen katalysiert werden, führt. Merke: Schwermetalle sind somit giftig für unseren Körper! ·Penicillinmolekül dockt irreversiebel. an * Enzym inaktiviert! Bakterium kann. sich nicht mehr teilen & vermehren Bildliche Darstellung: Penicillinwirkung auf ein Bakterium Regulation der enzymaktivitat Hemmung von enzymen Für Aktivator- oder Inhibitormoleküle besitzen Enzymemoleküke räumlich getrennte Bindungstellen. Die Reaktionsgeschwindigkeit fängt an sich stark zu verändern, wenn jeweils mehr Effektoren vorhanden sind -> weil mehr Enzymmoleküle beeinflusst werden! Ein präziser Regulationsvorgang der Reaktionsgeschwindigkeit ist somit gegeben. Reaktions- geschwindig- keit Merke: Aktivatoren erhöhen die Enzymaktivität, Inhibitoren senken sie! Bei einer niedrigen Substratkonzentration verläuft der Reaktionsschrirr langsam. Erhöht sich die Substratkonzentration, dienen die Substationsmoleküle selbst als Aktivatoren →> Erhöhen die Wechselzahlen (=Substatinduktion). Maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) katalysiere Reaktion ohne Hemmstoff Endprodukthemmung: desto größer Anteil inaktiver Enzymmoleküle —> desto weniger Produktmoleküle gebildet! -> So kann die Konzentration Südes Endprodukts stabil gehalten werden -> Überproduktion ist möglich zu verhindern (sonst hoher Energie- und Stoffaufwand) Km-Wert Kompen titiver Hemmstoff Keine Reaktion. mit Substrat möglich Nicht-Kompentitiver Hemmstoff Enzym (Kompetitive Hemmung. Km-Wert Substratkonzentration Bleiion bindet /irreversiebel am Enzym- molekül Bildliche Darstellung: Schwermetalle im Enzymmolekül Kompetitive Hemmung • Vmax bleibt gleich, •Km-Wert steigt! Nicht-kompetitive Hemmung • Vmax sinkt, •Km-Wert bleibt gleich!

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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HEMMUNG UND VON ENZYMEN Was ist eine kompetitive HemmUNG? Es existieren chemische Verbindungen (=Ihibitor Moleküle), deren Struktur dem Subratmolekül zum verwechseln ähnlich sieht. Die compentitive, das so viel bedeutet wie auf Wettbewerb ausgerichtet (konkurrierend). Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Inhibitor und Substrat um das aktive Zentrum. Nur einer von beiden kann dort binden. Ein kompetitiver Inhibitor ähnelt dem natürlichen Substrat, das eigentlich an das Enzym bindet, also so sehr, dass er ebenfalls an das aktive Zentrum des Enzyms binden kann. Gleichzeitig unterscheidet sich der Inhibitor vom Substrat allerdings so stark dass er nicht vom Enzym umgesetzt wird. Während ein solcher Inhibitor an das Enzym gebunden ist kann das natürliche Substrat nicht in das aktive Zentrum gelangen und folglich auch nicht umgesetzt werden: die Enzymaktivität wird also gehemmt. -> ein Teil der Moleküle ist in dieser Zelle inaktiv und verlangsamt oder erschwert die Reaktion. Kompetitiver Ihibitor blockiert das aktive Zentrum reversiebel. Substrat - molekül blockiert keine Reaktion möglich! Enzymi Bildliche Darstellung: kompetitive Hemmung. REGULATION 222222 für unseren gleichbleibenden Blutzuckerspiegel in unserem Körper spielen Regulation und Hemmung von Enzymen eine ausschlaggebende Rolle. Die sogenannten Effektormoleküle erhöhen die Aktivatoren (=Aktivität) oder die Inhibitoren werden gehemmt. Was ist eine nicht-Kompetitive Hemmung? Es gibt Inhibitoren, die an eine Stelle des Enzyms binden, die räumlich vom aktiven Zentrum getrennt ist und als allosterisch Zentrum bezeichnet wird. Dadurch wird die Konfirmation des Enzyms so verändert, dass das Substrat nicht mehr hineinpasst. Diese Form der Enzymhemmung bezeichnet man als nicht-kompetitive Hemmung, hier konkurrieren Inhibitor und Substrat schließlich...

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