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Wie Schwermetalle Enzyme hemmen: Irreversible und Kompetitive Hemmung einfach erklärt

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Sophie

12.11.2021

Biologie

Hemmung von Schwermetallen

Wie Schwermetalle Enzyme hemmen: Irreversible und Kompetitive Hemmung einfach erklärt

Schwermetalle beeinflussen Enzyme durch irreversible Hemmung, indem sie sich an die Proteinstruktur binden und deren Form verändern. Dies führt zu einer dauerhaften Inaktivierung der Enzyme.

Schwermetallionen wie Blei, Quecksilber und Cadmium binden sich an negative Stellen der Protein-Aminosäurenkette
• Die große Form der Schwermetallionen verformt die Sekundär- und Tertiärstruktur des Enzyms
• Das aktive Zentrum wird so verändert, dass kein Enzym-Substrat-Komplex mehr gebildet werden kann
• Die Bindung ist irreversibel, das Enzym bleibt dauerhaft inaktiviert
• Die Hemmung ist konzentrationsabhängig bei kompetitiver Hemmung

...

12.11.2021

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Biologie

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12. Nov. 2021

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Wie Schwermetalle Enzyme hemmen: Irreversible und Kompetitive Hemmung einfach erklärt

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Sophie

@sophieriehl

Schwermetalle beeinflussen Enzyme durch irreversible Hemmung, indem sie sich an die Proteinstruktur binden und deren Form verändern. Dies führt zu einer dauerhaften Inaktivierung der Enzyme.

Schwermetallionen wie Blei, Quecksilber und Cadmium binden sich an negative Stellen der Protein-Aminosäurenkette
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Wie hemmen Schwermetalle die Enzymatik?
HYPOTHESEN AUS DER KLASSE
1. Schwermetalle lösen die Bindungen auf, sodass Aktivität verloren geht
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Irreversible Hemmung von Enzymen durch Schwermetalle

Die irreversible Hemmung durch Schwermetalle ist ein wichtiger Mechanismus, der die Enzymaktivität dauerhaft beeinträchtigt. Schwermetallionen binden sich an spezifische Stellen der Enzymstruktur und verursachen dadurch eine Veränderung der Proteinkonformation.

Vocabulary: Schwermetallionen sind positiv geladene Ionen von Metallen mit hoher Dichte wie Blei PbPb, Quecksilber HgHg, Cadmium CdCd und Zinn SnSn.

Der Prozess der Enzyminaktivierung durch Schwermetalle läuft wie folgt ab:

  1. Bindung an die Proteinstruktur: Die positiv geladenen Schwermetallionen binden sich zufällig an negative Stellen der Protein-Aminosäurenkette des Enzyms.
  2. Strukturelle Veränderung: Aufgrund ihrer großen Form dringen die Schwermetallionen in das Protein ein und verursachen eine Verformung der Sekundär- und Tertiärstruktur.
  3. Veränderung des aktiven Zentrums: Diese strukturelle Veränderung führt dazu, dass das aktive Zentrum des Enzyms modifiziert wird.
  4. Verhinderung der Substratbindung: Als Folge der Veränderung des aktiven Zentrums kann das Substrat nicht mehr in das Enzym gelangen, wodurch die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes verhindert wird.

Definition: Die irreversible Hemmung bezeichnet eine dauerhafte Inaktivierung des Enzyms, bei der sich der Hemmstoff so fest an das aktive Zentrum bindet, dass er nicht mehr gelöst werden kann.

Highlight: Die Hemmung durch Schwermetalle ist in der Regel irreversibel, was bedeutet, dass das Enzym dauerhaft inaktiviert bleibt und seine katalytische Funktion nicht wiedererlangen kann.

Es ist wichtig zu beachten, dass die Intensität der Hemmung von der Konzentration der Schwermetallionen abhängen kann, insbesondere bei kompetitiven Hemmungsmechanismen.

Example: Ein Beispiel für die Katalase-Hemmung durch Kupfersulfat zeigt, wie Schwermetalle die Enzymaktivität beeinflussen können. Kupferionen binden sich an die Katalase und verändern deren Struktur, wodurch die Fähigkeit des Enzyms, Wasserstoffperoxid abzubauen, stark eingeschränkt wird.

Diese Art der Enzymhemmung spielt eine wichtige Rolle bei Schwermetallvergiftungen und hat bedeutende Auswirkungen auf biologische Systeme. Das Verständnis dieser Mechanismen ist entscheidend für die Entwicklung von Schutzmaßnahmen und Behandlungsstrategien bei Schwermetallexpositionen.

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