Die Oxidative Decarboxylierung und der Citratzyklus sind zentrale Stoffwechselprozesse in der Zellatmung, die für die Energiegewinnung essentiell sind.
Die Oxidative Decarboxylierung ist ein komplexer biochemischer Prozess, bei dem Pyruvat zu Acetyl-CoA umgewandelt wird. Dieser Vorgang wird durch den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex katalysiert und findet in den Mitochondrien statt. Die Oxidative Decarboxylierung Bilanz zeigt, dass dabei CO2 abgespalten und NAD+ zu NADH reduziert wird. Der Ausgangsstoff Pyruvat stammt aus der Glykolyse und wird durch mehrere Teilreaktionen umgewandelt. Die Reaktionsgleichung verdeutlicht den Gesamtprozess: Pyruvat + CoA + NAD+ → Acetyl-CoA + CO2 + NADH + H+.
Die Enzymaktivität wird maßgeblich durch äußere Faktoren wie Temperatur und pH-Wert beeinflusst. Das Temperaturoptimum liegt bei den meisten Enzymen um 37°C, während das pH-Optimum je nach Enzym variiert. Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration folgt der Michaelis-Menten-Kinetik. Bei der Enzymhemmung unterscheidet man verschiedene Typen: Die kompetitive Hemmung tritt auf, wenn ein Hemmstoff mit dem Substrat um die Bindungsstelle konkurriert - ein klassisches Beispiel ist die Hemmung der Succinat-Dehydrogenase durch Malonsäure. Bei der nicht kompetitiven Hemmung bindet der Hemmstoff an einer anderen Stelle als das Substrat. Die allosterische Hemmung erfolgt durch Bindung an ein regulatorisches Zentrum. Diese Hemmungsmechanismen sind besonders wichtig für die Entwicklung von Medikamenten und das Verständnis metabolischer Regulationsprozesse.
