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Enzymatik
Biokatalysatoren
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II.
III.
Wirkgruppen
I.
Anderes
Sind aus Biomolekülen aufgebaut
Stoffwechselprozesse durch Aktivität

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Seite | 1 Enzymatik Biokatalysatoren ■ II. III. Wirkgruppen I. Anderes Sind aus Biomolekülen aufgebaut Stoffwechselprozesse durch Aktivität und Zusammenarbeit verschiedener Enzyme [aus Biokatalysatoren ermöglichen sie chemische Reaktionen des Stoffwechsels] Spezifität Enzyme katalysieren nur bestimmte, oftmals nur eine einzige Reaktion Erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit extrem und sind regulierbar Enzyme erniedrigen Aktivierungsenergie [Enzymmolekül bindet an Substrat, kurzzeitiges Enzym-Substrat-Komplex gebildet, dabei Bindungen zwischen Atom des Substrat-Moleküls gestreckt und verzerrt → Atom instabil und ordnet sich zwischen anderen Atomen neu] Wirkungsweise ZYTOLOGIE Rund 1000x wirksamer als normale/technische Katalysatoren [bis zu 10Mio Substratmoleküle pro Sekunde umgesetzt] Ladungseigenschaften von Aminosäuren im aktiven Zentrum für energieärmeren Übergangszustand verantwortlich Viele Enzyme sind reine Proteine, andere mit Proteinanteil [Apoenzym + Wirkgruppe] O Nur funktionsfähig, wenn beide Anteile vorliegen → Holoenzym Coenzyme - kleine organische Moleküle und lose mit Apoenzym verbunden -> übertragen während Katalyse bestimmte Molekültruppen wie Wasserstoff, Phosphatgruppen -> können unterschiedliche Enzyme verwenden Prosthetische Gruppen - dauerhaft an Apoenzym gebunden - übertragen meist Wasserstoff und Elektronen Cofaktoren - mit Apoenzym fest verbundene Metallionen (Zinkionen; Carboxypeptidase) - elektrische Ladung stabilisiert Enzymprotein und polarisiert Substrat (Herabsetzung Aktivierungsenergie) Herabsetzung der Aktivierungsenergie unter Bildung eines alternativen Übergangszustandes Beschleunigung der Reaktionsgeschwindigkeit Funktion nach Schlüssel-Schloss-Prinzip (Enzym-Substrat-Komplex) → substratspezifisch → aktives Zentrum Regulationsmöglichkeiten Meist Protein; Proteinanteile (Apoenzym) plus Wirkstoff → zusammen Holoenzym Katalysator einer Stoffwechselreaktion Substratmoleküle binden vor Umsetzung an Enzymmoleküle Können in Wirksamkeit reguliert werden und so ebenfalls an Anforderungen angepasst Viele E-S-Komplexe absorbieren Licht anderer Wellelnlängen Substratspezifisch Enzyme meist Proteine, die von einer/mehreren Peptidketten gebildet werden,...

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durch Faltung entsteht eine Art Hohlraum an der Oberfläche aktives Zentrum Ort an dem Substrat umgesetzt wird Spezielle Aminosäuren binden Substrat mit Seitenketten, sodass einige AS mit Seitenketten katalytisch wirksam sein können Wenn ein Stoff Molekülgruppen, die vom aktiven Zentrum angezogen werden, besitzt, kann es sich dort anlagern → Enzyme können nur mit spezifischen Wirkstoffen ein E-S-Komplex bilden Schlüssel-Schloss-Prinzip Bei Bildung eines E-S-Komplex verändern sich Raumstruktur des Enzyms- und des Substratmoleküls durch Wechselwirkungen zwischen beiden Molekülen Substratspezifität unterschiedlich stark ausgeprägt Manche Enzyme setzen Verbindungen mit gleichen funktionellen Gruppen um → Gruppenspezifität → Enzym ist spezifisch für die Gruppe der Alkanole/Alkohole Wirkungsspezifität Katalytische Wirkung auf eine bestimmte chemische Reaktion beschränkt Wirkung auf das Substrat ist immer gleich Bewirken immer die gleiche Reaktion bei den gebundenen Substraten Seite 2 Enzymaktivität Substratkonzentration Jedes Enzym hat eine Maximalgeschwindigkeit der Substratumsetzung (Maximalgeschwindigkeit schlecht ablesbar, deshalb Ermittlung der halbmaximalen Geschwindigkeit) → Michaelis-Menten-Konstanste Wenn Substratkonzentration gering: nicht alle Enzyme mit Substrat beladen, da Wahrscheinlichkeit, dass Enzyme und Substrat sich treffen gering → mit zunehmender Konzentration steigt Wahrscheinlichkeit, auf ein Enzym zu treffen Wenn Wahrscheinlichkeit des Zusammentreffens sehr hoch, können Substratmoleküle aktives Zentrum nicht besetzen, da vorige Reaktionsprodukte sich nur langsam vom Substrat trennen Reaktionsgeschwindigkeit von Substratkonzentration beeinflusst → wenn alle Enzyme besetzt, Vmax kann nicht durch erhöhte Substratkonzentration erhöht/beeinflusst werden Je kleiner Km, umso stärker nimmt Reaktionsgeschwindigkeit mit Substratkonzentration zu Temperatureinfluss ■ Chemische Reaktionen des Stoffwechsels in einem Organismus sind temperaturabhängig → ebenfalls in isoliert ablaufenden Reaktionen Aktivator Bei steigender Temperatur erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit stark Jedoch bei Maximum bei bestimmter Temperatur (meist zwischen 30-50°C) -> danach nimmt Reaktionsgeschwindigkeit schnell/stark ab Einfluss PH-Wert Inhibitor Bei enzymatischen Reaktionen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung von 10° um das 2-4- Fache (steigt exponentiell an); Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (RGT-Regel) Bei Eiweißen verändert sich bei höherer Temperatur die Tertiärstruktur (irreversibel) und wird zerstört → Denaturierung; Funktion des Enzyms von Tertiärstruktur abhängig Enzyme zwischen 50-60°C stabil; höhere Temperaturen liefern zu viel Energie und überwinden geringe Bindungskräfte → Passform für Substrat geht verloren; Enzym inaktiv Nur wenige Enzyme bei höheren Temperaturen denaturiert -> an Lebensbedingungen angepasst (z. B. durch stärkere Bindungen) Spezifische Molekülfaltung geht verloren, wenn Ladungsverteilung im Enzymmolekül verändert wird Bindungen: schwache Wasserstoffbrücken Schlüsselreaktionen Jedes Enzym hat spezifisches PH-Optimum → meist im mittleren PH-Bereich → bei deutlich höheren/geringeren Werten sinkt Aktivität stark ab bis keine mehr messbar ist Niedriger Wert: bei negativ geladenen AS-Resten des Proteinmoleküls lagem sich H+-lonen an (und anders herum) → nicht mehr geladen und tritt nicht mit anderen Polypeptidketten in Wechselwirkung → räumliche Struktur verändert sich; Denaturierung Angepasstheit an verschiedene Milieus Komplexe Stoffwechselwege → zahlreiche nacheinander/parallele ablaufende Reaktionen Für Steuerung: Schlüsselreaktionen → bestimmte einzelne Reaktionen innerhalb eines komplexeren Stoffwechselweges katalysiert durch regulierte Enzyme (Schlüsselenzyme) irreversibel im Organismus Meist am Anfang von Stoffwechselwegen Reaktionsgeschwindigkeit von Schlüsselenzymen durch Regulierbarkeit meist verhältnismäßig gering → Kontrolle des Stoffwechselprozesses Bestimmte Schlüsselreaktion = Schlussmacherreaktion → langsamste und somit Geschwindigkeit bestimmende Reaktion einer durch verschiedene Enzyme katalysierten Reaktionskette Aktivierung und Hemmung von Enzymen - große Bedeutung für Regulation von Enzymaktivität; liegen vielfach in Wirkung von Arzneimitteln vor Fördern Enzymaktivität (beschleunigen katalytische Reaktion) Positive Effektoren Bildung reversibel und irreversibel möglich Unterscheidung zwischen isoterischer (Bildung am aktiven Zentrum) und allosterischer Aktivierung Hemmen Enzymaktivität Negative Effektoren Bildung reversibel und irreversibel möglich Unterscheidung zwischen kompetitiver (Bildung am aktiven Zentrum) und allosterischer Hemmung Seite 3 Enzymregulation II. III. IV. V. Neubildung von Enzymen Protease ■ Enzyme werden ständig neu synthetisiert und abgebaut; „Lebensdauer“ zwischen wenigen Stunden und einigen Wochen Enzymmengen je nach Bedarf regulierbar →Gene an- und abschaltbar; jedoch zeitaufwändig und deswegen zu träge für schnelle Anpassung ■ Suchen „Enzymmolekül“ und bauen diese ab/bauen die Proteine ab Bauen auch „heile/gesunde" Enzyme ab, damit nicht zu viele existieren Edukt A/Produkt P Kann eigenen Abbau und/oder Enzyme aktivieren; z.B. wenn vermehrt vorhanden/ zu viel hergestellt (Edukt A) Produkt P kann Hemmstoff sein (siehe kompetitive Hemmung) Kompetitive Hemmung Inhibitor bleibt nicht durchgängig mit Enzym verbunden; reversibel Inhibitivmolekül ähnelt Substratmolekül und konkurriert mit diesen um die Besetzung des aktiven Zentrums Dabei wird Inhibitor nicht umgesetzt und löst sich aus dem Zentrum → geringer Umsatz des Substrates Harnstoff H₂N Modell: 101 Modell: H₂N allosterisches Zentrum Modell: anneln sich in Struktur Inhibitor Enzym o a in Bei höherer Konzentration als Substrat, kann Reaktion zum Erliegen kommen Bei engen Prozessen ist Reaktionsprodukt der Hemmstoff (negative Rückkopplung) → je mehr Produkt desto weniger Enzymmoleküle, die aktiv sind, und umgekehrt → erspart Organismus unnötigen Rohstoff- und Energieaufwand; meist aufeinanderfolgende Reaktionen = Endprodukthemmung ! kann reversibel und irreversibel sein, wenn es sich z.B. fest am aktiven Zentrum verankert und sich somit nicht mehr löst! Allosterische Hemmung ■ Enzym Inhibitor Thionamstoff H₂A Zischen Inhibitor und Substrat besteht keine Ähnlichkeit Inhibitormolekül bindet an anderen Bindungsstellen (allosterisches Zentrum) und bewirkt Änderung der Raumstruktur, sodass Substrat nicht mehr binden kann Vorteile: empfindliche Regulation bei sich ändernder Substratkonzentration daher besonders an Knotenpunkten des Stoffwechsels zu finden Trifft oft bei ATP-Produktion auf; Hemmung wenn genügend Energie in Form von ATP erreicht ist Ausgangs Questat H₂N Enzym Enzym 2 Guanidin 500 Inhibitor en H₂N Enzym 4 Enzym 3 Geum ! kann irreversibel sein, wenn Inhibitor sich z.B. fest am allosterischen Zentrum verankert und sich nicht mehr löst! Multienzymkomplexe Wenn Stoffwechselwege aus mehreren Reaktionen bestehen (Produkt 1 ist Substrat für Reaktion 2) H₂ N 25 Inhibitor → dient der Beschleunigung von Stoffwechselprozessen; wenn Enzyme, die Einzelschritte katalysieren, räumlich „benachbart" sind, kann Substrat über kurze Diffusionswege weitergeleitet werden Beispiel: Ribosomen; Enzymsystem zur DANN-Synthese im Zellkern; Multienzymkomplexe von Atmungskette und Fotosynthese sind Bestandteile der inneren Mitochondrienmembran Endprodukt hemming Endprodukt Substrat Emym Substrat Seite 4 Aufbau/Vergleich von Zellen Pili Kapsel Zellwand Plasmid Nucleoid Speicher- stoff Flagellen Zellverbinde ndes Protein Biomembran Bakterium Phosphat lipiddoppelschicht Verbindungen ■ Cytoplasma- membran ■ Ribosomen Transportvorgänge Lipidtropfen Thylakoid 1 Glykoprotein Peripheres Protein Cytoplasma Dictyosom Nucleolus Pore in Kern- hülle Mito- chondrium Exocytose- Vesikel Cyto- plasma Diffusion - in Flüssigkeiten &Gasen sind Teilchen in ständiger Umgebung - Stoffe diffundieren von Bereichen mit hoher Integrales Kanalprotein Lipoprotein Konzentration in Bereiche mit niedriger Konzentration → Konzentrationsausgleich Osmose - semipermeable Membran zw. 2 Stoffen -> ein Molekül kann diffundieren, ein anderes nicht Cytoskelett - Volumenzunahme in einem Bereich, da nicht beide Stoffe Diffusion - kleine unpolare Moleküle (O2, CO2) durch Biomembran -> je fettlöslicher das Molekül desto schneller kann es diffundieren Plasmamembran endoplasmatisches Reticulum, mit Ribosomen besetzt 2a ■ Proteine Nucleinsäuren (Ribonukleinsäure/Desoxyribonucleinsäure) Tierzelle QUE Cholesterin Cytoskelett ■ Wasser Kohlenhydrate (Monosaccharide, Disaccharide, Polysaccharide) Lipide (Fette, Phospholipide) Zellkern 00:0. Membranvesikel Glykolipid Integriertes Protein Lysosom Chloroplasten 2b Hydrophil Hydrophob hyrdophil Vakuole Zellsaft Mitochondrium Zellwand Pflanzenzelle 1. polarer Kopf 2. unpolarer Schwanz 3. polarer Kopf Tonoplast Zellmembran -Zellkern -Nucleolus Ribosomen E Kanalvermittelte Diffusion - Integrale Proteine mit Kanal -> größere Moleküle können diffundieren 1 ·23 Gesteuerte lonenkanäle - Reizaufnahme und Erregungsweiterleitung - durch Signale geöffnet/geschlossen; durch Signalmoleküle (Hormone) oder Ladungsveränderungen; wenn offen: Konzentrationsgefälle beachtet Aktiver Stofftransport - gegen Konzentrationsgefälle → ATP notwendig (Energieaufwand) Carriervermittelte Diffusion → Symport und Antiport möglich - Proteine mit Bindungsstelle (Schlüssel-Schloss-Prinzip) -> Struktur des Proteins verändert sich; gebundenes Molekül wird durch Membran geschleust - manche Carrier für mehrere Stoffe Passiver Stofftransport - durch Konzentrations- oder Ladungsgefälle → ohne ATP (Energieaufwand) Zellpalsma Seite 5 Von DNA zum Protein Transkription ■ Dann - Transkription-> prä-mRNA - Spleißen -> mRNA - Translation -> AS-Sequenz - Faltungen -> Protein Faltungen im ER ER und Dictyosom sorgen für Faltung und Veränderung sowie für „Einsatz“ der Proteine (Verpacken Proteine) Geht nur in dem oben beschriebenen Weg Mutation Translation Start Gametisch Für Synthese eines Proteins verantwortlich RNA-Polymerase bindet an Promotor, DANN-Doppelstrang wird entwunden und die Wasserstoffbrücken zwischen den DANN- Einzelsträngen aufgelöst (Als codogener Strang) RNA-Nukleotide lagern sich komplementär an codogenen Strang an Somatisch RNA-Polymerase bindet RNA-Nukleotide zu kurzem RNA-Strang RNA-Polymerase gelangt an Terminator, wodurch diese sich vom codogenen Strang löst RNA-Molekül wird freigesetzt Anschließend binden sich wieder die Wasserstoffbrücken zwischen den DANN-Strängen Rückwindung der DANN Kettenverlängerung tRNA mit Anticodon komplementär zum Startcodon besetzt P-Stelle, an A-Stelle lagert sich weitere tRNA mit Anticodon komplementär an; beide AS werden verbunden entstandenes Dipeptid an A-Stelle; Ribosom wandert auf mRNA weiter tRNA aus A-Stelle rückt auf P-Stelle → A-Stelle kann wieder besetzt werden → tRNA auf P-Stelle rückt auf E-Stelle und verlässt unbeladen das Ribosom Vorgänge wiederholen sich Codon für Codon Kettenabbruch mRNA lagert sich an kleinere Untereinheit des Ribosoms an, Untereinheit in Richtung 3'-Ende bist Startcodon gefunden, wenn tRNA mit Anticodon UAC an Startcodon, beide Untereinheiten verbinden sich funktionsbereit Gelangt eines der Stoppcodons (UAA, UAG,UGA) an A-Stelle, bricht Translation ab, da es für diese Codons keine passende tRNA gibt Ribosom zerfällt in Untereinheiten und gibt fertiges Polypeptid frei GENETIK Genetisch Veränderte Ablesung wird an Nachfolger weitergegeben Veränderte Ablesung wird an Tochterzellen weitergegeben Substitution Deletion: Out of frame In frame Insertion Mutationen Genmutation Austausch von Basen Das Leseraster wird verschoben Das Leseraster bleibt erhalten Einbau von Basen-Sequenzen Chromosomenmutation Deletion Translokation Duplikation Insertion Teilstück geht verloren Teilstücke brechen und werden anderswo angeheftet Abschnitte sind doppelt vorhanden Zusätzliche Teilstücke sind vorhanden Missense Mutation An erster oder zweiter Stelle wird falsche AS in Polypeptid eingebaut; kann Funktion stark beeinträchtigen; jedoch auch ohne Folgen möglich, wenn As eine ähnliche chemische Eigenschaft besitzen Stumme Mutation Austausch an 3. Stelle eines BAsentripletts, so wird ein anderes mRNA-Codon gebildet, trotzdem häufig in dieselbe AS umgesetzt, da genetischer Code degeneriert ist Nonsense Mutation Wenn durch Substitution ein Stoppcodon auf mRNA ensteht, Translation vorzeitig abgebrochen ->Protein meist funktionslos

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Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

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durch Faltung entsteht eine Art Hohlraum an der Oberfläche aktives Zentrum Ort an dem Substrat umgesetzt wird Spezielle Aminosäuren binden Substrat mit Seitenketten, sodass einige AS mit Seitenketten katalytisch wirksam sein können Wenn ein Stoff Molekülgruppen, die vom aktiven Zentrum angezogen werden, besitzt, kann es sich dort anlagern → Enzyme können nur mit spezifischen Wirkstoffen ein E-S-Komplex bilden Schlüssel-Schloss-Prinzip Bei Bildung eines E-S-Komplex verändern sich Raumstruktur des Enzyms- und des Substratmoleküls durch Wechselwirkungen zwischen beiden Molekülen Substratspezifität unterschiedlich stark ausgeprägt Manche Enzyme setzen Verbindungen mit gleichen funktionellen Gruppen um → Gruppenspezifität → Enzym ist spezifisch für die Gruppe der Alkanole/Alkohole Wirkungsspezifität Katalytische Wirkung auf eine bestimmte chemische Reaktion beschränkt Wirkung auf das Substrat ist immer gleich Bewirken immer die gleiche Reaktion bei den gebundenen Substraten Seite 2 Enzymaktivität Substratkonzentration Jedes Enzym hat eine Maximalgeschwindigkeit der Substratumsetzung (Maximalgeschwindigkeit schlecht ablesbar, deshalb Ermittlung der halbmaximalen Geschwindigkeit) → Michaelis-Menten-Konstanste Wenn Substratkonzentration gering: nicht alle Enzyme mit Substrat beladen, da Wahrscheinlichkeit, dass Enzyme und Substrat sich treffen gering → mit zunehmender Konzentration steigt Wahrscheinlichkeit, auf ein Enzym zu treffen Wenn Wahrscheinlichkeit des Zusammentreffens sehr hoch, können Substratmoleküle aktives Zentrum nicht besetzen, da vorige Reaktionsprodukte sich nur langsam vom Substrat trennen Reaktionsgeschwindigkeit von Substratkonzentration beeinflusst → wenn alle Enzyme besetzt, Vmax kann nicht durch erhöhte Substratkonzentration erhöht/beeinflusst werden Je kleiner Km, umso stärker nimmt Reaktionsgeschwindigkeit mit Substratkonzentration zu Temperatureinfluss ■ Chemische Reaktionen des Stoffwechsels in einem Organismus sind temperaturabhängig → ebenfalls in isoliert ablaufenden Reaktionen Aktivator Bei steigender Temperatur erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit stark Jedoch bei Maximum bei bestimmter Temperatur (meist zwischen 30-50°C) -> danach nimmt Reaktionsgeschwindigkeit schnell/stark ab Einfluss PH-Wert Inhibitor Bei enzymatischen Reaktionen erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung von 10° um das 2-4- Fache (steigt exponentiell an); Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (RGT-Regel) Bei Eiweißen verändert sich bei höherer Temperatur die Tertiärstruktur (irreversibel) und wird zerstört → Denaturierung; Funktion des Enzyms von Tertiärstruktur abhängig Enzyme zwischen 50-60°C stabil; höhere Temperaturen liefern zu viel Energie und überwinden geringe Bindungskräfte → Passform für Substrat geht verloren; Enzym inaktiv Nur wenige Enzyme bei höheren Temperaturen denaturiert -> an Lebensbedingungen angepasst (z. B. durch stärkere Bindungen) Spezifische Molekülfaltung geht verloren, wenn Ladungsverteilung im Enzymmolekül verändert wird Bindungen: schwache Wasserstoffbrücken Schlüsselreaktionen Jedes Enzym hat spezifisches PH-Optimum → meist im mittleren PH-Bereich → bei deutlich höheren/geringeren Werten sinkt Aktivität stark ab bis keine mehr messbar ist Niedriger Wert: bei negativ geladenen AS-Resten des Proteinmoleküls lagem sich H+-lonen an (und anders herum) → nicht mehr geladen und tritt nicht mit anderen Polypeptidketten in Wechselwirkung → räumliche Struktur verändert sich; Denaturierung Angepasstheit an verschiedene Milieus Komplexe Stoffwechselwege → zahlreiche nacheinander/parallele ablaufende Reaktionen Für Steuerung: Schlüsselreaktionen → bestimmte einzelne Reaktionen innerhalb eines komplexeren Stoffwechselweges katalysiert durch regulierte Enzyme (Schlüsselenzyme) irreversibel im Organismus Meist am Anfang von Stoffwechselwegen Reaktionsgeschwindigkeit von Schlüsselenzymen durch Regulierbarkeit meist verhältnismäßig gering → Kontrolle des Stoffwechselprozesses Bestimmte Schlüsselreaktion = Schlussmacherreaktion → langsamste und somit Geschwindigkeit bestimmende Reaktion einer durch verschiedene Enzyme katalysierten Reaktionskette Aktivierung und Hemmung von Enzymen - große Bedeutung für Regulation von Enzymaktivität; liegen vielfach in Wirkung von Arzneimitteln vor Fördern Enzymaktivität (beschleunigen katalytische Reaktion) Positive Effektoren Bildung reversibel und irreversibel möglich Unterscheidung zwischen isoterischer (Bildung am aktiven Zentrum) und allosterischer Aktivierung Hemmen Enzymaktivität Negative Effektoren Bildung reversibel und irreversibel möglich Unterscheidung zwischen kompetitiver (Bildung am aktiven Zentrum) und allosterischer Hemmung Seite 3 Enzymregulation II. III. IV. V. Neubildung von Enzymen Protease ■ Enzyme werden ständig neu synthetisiert und abgebaut; „Lebensdauer“ zwischen wenigen Stunden und einigen Wochen Enzymmengen je nach Bedarf regulierbar →Gene an- und abschaltbar; jedoch zeitaufwändig und deswegen zu träge für schnelle Anpassung ■ Suchen „Enzymmolekül“ und bauen diese ab/bauen die Proteine ab Bauen auch „heile/gesunde" Enzyme ab, damit nicht zu viele existieren Edukt A/Produkt P Kann eigenen Abbau und/oder Enzyme aktivieren; z.B. wenn vermehrt vorhanden/ zu viel hergestellt (Edukt A) Produkt P kann Hemmstoff sein (siehe kompetitive Hemmung) Kompetitive Hemmung Inhibitor bleibt nicht durchgängig mit Enzym verbunden; reversibel Inhibitivmolekül ähnelt Substratmolekül und konkurriert mit diesen um die Besetzung des aktiven Zentrums Dabei wird Inhibitor nicht umgesetzt und löst sich aus dem Zentrum → geringer Umsatz des Substrates Harnstoff H₂N Modell: 101 Modell: H₂N allosterisches Zentrum Modell: anneln sich in Struktur Inhibitor Enzym o a in Bei höherer Konzentration als Substrat, kann Reaktion zum Erliegen kommen Bei engen Prozessen ist Reaktionsprodukt der Hemmstoff (negative Rückkopplung) → je mehr Produkt desto weniger Enzymmoleküle, die aktiv sind, und umgekehrt → erspart Organismus unnötigen Rohstoff- und Energieaufwand; meist aufeinanderfolgende Reaktionen = Endprodukthemmung ! kann reversibel und irreversibel sein, wenn es sich z.B. fest am aktiven Zentrum verankert und sich somit nicht mehr löst! Allosterische Hemmung ■ Enzym Inhibitor Thionamstoff H₂A Zischen Inhibitor und Substrat besteht keine Ähnlichkeit Inhibitormolekül bindet an anderen Bindungsstellen (allosterisches Zentrum) und bewirkt Änderung der Raumstruktur, sodass Substrat nicht mehr binden kann Vorteile: empfindliche Regulation bei sich ändernder Substratkonzentration daher besonders an Knotenpunkten des Stoffwechsels zu finden Trifft oft bei ATP-Produktion auf; Hemmung wenn genügend Energie in Form von ATP erreicht ist Ausgangs Questat H₂N Enzym Enzym 2 Guanidin 500 Inhibitor en H₂N Enzym 4 Enzym 3 Geum ! kann irreversibel sein, wenn Inhibitor sich z.B. fest am allosterischen Zentrum verankert und sich nicht mehr löst! 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Membranvesikel Glykolipid Integriertes Protein Lysosom Chloroplasten 2b Hydrophil Hydrophob hyrdophil Vakuole Zellsaft Mitochondrium Zellwand Pflanzenzelle 1. polarer Kopf 2. unpolarer Schwanz 3. polarer Kopf Tonoplast Zellmembran -Zellkern -Nucleolus Ribosomen E Kanalvermittelte Diffusion - Integrale Proteine mit Kanal -> größere Moleküle können diffundieren 1 ·23 Gesteuerte lonenkanäle - Reizaufnahme und Erregungsweiterleitung - durch Signale geöffnet/geschlossen; durch Signalmoleküle (Hormone) oder Ladungsveränderungen; wenn offen: Konzentrationsgefälle beachtet Aktiver Stofftransport - gegen Konzentrationsgefälle → ATP notwendig (Energieaufwand) Carriervermittelte Diffusion → Symport und Antiport möglich - Proteine mit Bindungsstelle (Schlüssel-Schloss-Prinzip) -> Struktur des Proteins verändert sich; gebundenes Molekül wird durch Membran geschleust - manche Carrier für mehrere Stoffe Passiver Stofftransport - durch Konzentrations- oder Ladungsgefälle → ohne ATP (Energieaufwand) Zellpalsma Seite 5 Von DNA zum Protein Transkription ■ Dann - Transkription-> prä-mRNA - Spleißen -> mRNA - Translation -> AS-Sequenz - Faltungen -> Protein Faltungen im ER ER und Dictyosom sorgen für Faltung und Veränderung sowie für „Einsatz“ der Proteine (Verpacken Proteine) Geht nur in dem oben beschriebenen Weg Mutation Translation Start Gametisch Für Synthese eines Proteins verantwortlich RNA-Polymerase bindet an Promotor, DANN-Doppelstrang wird entwunden und die Wasserstoffbrücken zwischen den DANN- Einzelsträngen aufgelöst (Als codogener Strang) RNA-Nukleotide lagern sich komplementär an codogenen Strang an Somatisch RNA-Polymerase bindet RNA-Nukleotide zu kurzem RNA-Strang RNA-Polymerase gelangt an Terminator, wodurch diese sich vom codogenen Strang löst RNA-Molekül wird freigesetzt Anschließend binden sich wieder die Wasserstoffbrücken zwischen den DANN-Strängen Rückwindung der DANN Kettenverlängerung tRNA mit Anticodon komplementär zum Startcodon besetzt P-Stelle, an A-Stelle lagert sich weitere tRNA mit Anticodon komplementär an; beide AS werden verbunden entstandenes Dipeptid an A-Stelle; Ribosom wandert auf mRNA weiter tRNA aus A-Stelle rückt auf P-Stelle → A-Stelle kann wieder besetzt werden → tRNA auf P-Stelle rückt auf E-Stelle und verlässt unbeladen das Ribosom Vorgänge wiederholen sich Codon für Codon Kettenabbruch mRNA lagert sich an kleinere Untereinheit des Ribosoms an, Untereinheit in Richtung 3'-Ende bist Startcodon gefunden, wenn tRNA mit Anticodon UAC an Startcodon, beide Untereinheiten verbinden sich funktionsbereit Gelangt eines der Stoppcodons (UAA, UAG,UGA) an A-Stelle, bricht Translation ab, da es für diese Codons keine passende tRNA gibt Ribosom zerfällt in Untereinheiten und gibt fertiges Polypeptid frei GENETIK Genetisch Veränderte Ablesung wird an Nachfolger weitergegeben Veränderte Ablesung wird an Tochterzellen weitergegeben Substitution Deletion: Out of frame In frame Insertion Mutationen Genmutation Austausch von Basen Das Leseraster wird verschoben Das Leseraster bleibt erhalten Einbau von Basen-Sequenzen Chromosomenmutation Deletion Translokation Duplikation Insertion Teilstück geht verloren Teilstücke brechen und werden anderswo angeheftet Abschnitte sind doppelt vorhanden Zusätzliche Teilstücke sind vorhanden Missense Mutation An erster oder zweiter Stelle wird falsche AS in Polypeptid eingebaut; kann Funktion stark beeinträchtigen; jedoch auch ohne Folgen möglich, wenn As eine ähnliche chemische Eigenschaft besitzen Stumme Mutation Austausch an 3. Stelle eines BAsentripletts, so wird ein anderes mRNA-Codon gebildet, trotzdem häufig in dieselbe AS umgesetzt, da genetischer Code degeneriert ist Nonsense Mutation Wenn durch Substitution ein Stoppcodon auf mRNA ensteht, Translation vorzeitig abgebrochen ->Protein meist funktionslos