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Bau-und Inhaltsstoffe der Zelle

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Bella Vogel

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Lernzettel

Bau-und Inhaltsstoffe der Zelle

 FELLBIOLOGIE
I.BAU- & INHALTSSTOFFE DER ZELLE
1.1 WASSER
ELEMENTE
STRUKTUR
Sauerstoff
0₂
.
010
SH Hot
Wasserstoff
H₂
•H-Atome stehen in Win

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~Wasser, Kohlenhydrate, Fette & Proteine~

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FELLBIOLOGIE I.BAU- & INHALTSSTOFFE DER ZELLE 1.1 WASSER ELEMENTE STRUKTUR Sauerstoff 0₂ . 010 SH Hot Wasserstoff H₂ •H-Atome stehen in Winkel von 104 zueinander palare Atambindung zwischen O-Artom & H-Atama: O-Atam sieht binolenale e-Paare stärker an als H-Atome & Verschiebung & a 0-Atom La positive Partialiadung: H-Atome & negative Partialladung: 0-Atam assymetrische Anordnung Poie Dipol- Molekul →beeinfluss+ Eigenschaft als Lösungsmittel Anziehungskräfte zwischen O-Atomen & H-Atomen anderer H₂O-Moleküle Wasserstoffbrückenbindungen to durch unterschiedliche elektrische Pole a bei Gefrieren: Anordnung H₂O-Moleküle so, dass max. Anzahl von 4 WBB bildet - Abstand einzelner Moleküle größer in Eis als flüssigem #₂0 S 8 • pH-Wert: =H* (bow. H₂0°)-lomen Konzentration Check V. Do 5* H Melet" HS+ H EIGENSCHAFTEN ·Lösungsmittels hydrophil wasserlöslich-polare Staffe & Staffe mit lonenbindungen können WBB mit H₂C-Molekülen ausbilden hydraphal wasserunlöslich- unpolare Staffe kännen keine WBB mit H₂0-Holekülen ausbilden, da elektrische Gegenpale fehlen ·lonen werden mit Hydrathülle umgeben H 10ls- 000 •Dichteonamalie: Fab 4°C, bei Abkühlung (= Gefrieren) vergrößert sich Volumen #₂0 Bunehmend Ausbildung weiträumiges Malekülgitter durch Ausbildung 4 (max.) WBB →Dichte :be: 4°C max., T24°C Dichte sinkt & S Eis & S flüssiges H₂O-Eis schwimmb Säure & Base: H₂O-Moleküle reagieren miteinander: 2H₂O -> H₂O (Oxonium-lon) + OH" (Hydraxich-lan) Säure: disseajiert in H*-lonen, welche in H₂O & H₂O*-lanen reagieren & geben H²&lonen als Base: dissoziiert in Ot" -lonen + nehmen Hi-lonen auf Reaktion umkehrbar mehr H₂0-lanen als in H₂O: pH-Wert $7 ->weniger H₂G*-lonen als in H₂0: pH-Wert >7 pH-Wert H₂017 Wasserstoffbrückenbindung: FUNKTIONEN Lösungsmittel . innerhalb & außerhalb Zellen können viele Stoffe gelöst werden ->polare Staffe •Bow von Membranen, Organellen,...

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Zellen & vielzelligen Lebewesen --> on Eigenschaften H₂0 angepasst Reaktionspartner bei Stoffwechselreaktionen 1.2 KOHLENHYDRATE ·beeinflusst Strukturen Zellen & Zellinhaltsstoffe H*-lonen aus H₂O- Malakinen on Säure-Basen-Reaktionen beteiligt Hauptbestandteil menschlichen Organismus ELEMENTE STRUKTUR Kohlenstoff с Monosaccaride. 3 bis 7 C-Atome. ab 5 C-Atomen in Ketten- oder Ringform + aus einer Kette können sich Ringformen unterschiedlicher Anordnung bilden-&P-Furme BEDEUTSAME GLUCOSE: / VERTRETER (C₂H₂₂O) by FRUCTOSE (C₂H₂₂O) CH₂CH RIBOSE: lin RNA) S BILDUNG 6CO₂ + 6H₂O = C₁₂H₂O₂ + 60₂ 2 Morosaccaricle Disaccarid + H₂O ermöglicht Oberflächenspenning ermöglicht ₂0-Transport in Pflanzen entgegen Schwerkraft durch Zusammenhalt H₂0-Faden (Kohäsien) in Leitgefäßen Dichteanomalie bedingt hahe spezifische Wärme CHIOR GALACTOSE: H DESPAY RIBOSE (in DNA) HOH₂C H WH OH o-Glucase -Glucase HOWC H HH J OK CH₂OH I 4 OH OH VON Ho OH H H H 13 ON CH₂OH 14 ON H W/OH OH OH H Sauerstoff OL CH H OH H Disaccoride Verbindung zweier Monasaccariamalekile über glycasioische Binglung 1-0-12wischen Maiekülringen Verbindung unter H₂O-Abspaltung MALJOGES Glucase SAREADORES LACTOSE: Wasserstoff H₂ Glucase Glucase Kondensation S Hydrolyse Glucase Fructase For Galactose Polysaccaride → allg. Summenformel: CHLO Verbindung aus mehreren Manosaccaria molekülen 110-mehrere Tausend) →über glycosidische Bindung zwischen Molekülringen. Spiralförmige lineare Riesenmoleküle Strukturen durch WBB stabilisier . Kondensation Hydrolyse in Monoseccoride # Polysaccarid + (n-1) H₂O STARKE: Amylase=·linear 100 Glucose-Malekile Amylopektin sverzweigt >1000 Glease-Malekile in höheren Pflanzen 2 GLYKOGEN:Reservestoff in Tieren CELLULOSE: Unverzweigte Kette Glucase-Malekile EIGENSCHAFTEN -feste, kristalline Staffe NACHWEIS FUNKTION -hydrophil, lipophob polars O- süßer Geschmack Gruppen STRUKTUR • verbrennt katalytisch au Coi cho hahe Tschmels & Ti koromellisiered 10= Glucase: Fehling-Probe VORKOMMEN in Pflanzen sciften, kehlen. hydratreichen Lebensmittel (Obst, Gemüse, Getreide: Siede •Ribase & Desaxyribase als Ringform in Nucleinsäuren Glucase aur Energiebereitstellung Soccarase: Süßen van Speisen, Speicherung Energie in Pf brientsilen Transportform Kohlenhydrache bei Bakterien, Pilzen Pflanzen, Tieren → Versorgung anderer Pflanzenteile •Fructase: süßer Geschmack in Frichten Fruchtacker Schnelier Energielieferant bei Zuckerkranken ist Blut - auckerspiegel (Glucose) erhäht ustase wird als Zuckerous- tauschstaff verwendet, da kein Einfluss auf Blutzuckerspiegel Glucase wird im Krankenhow intravena's als Energiequelle verabreicht 1.3 PROTEINE ELEMENTE Wasserstoff Sauerstoff H₂ Q₂ H IN 1 H-C-R H C M. Tollens-Probe •Glease teststreifen. →→WBB Insbesondere tonig & süße Früchte Fructose), Blut (Glucase) TOI O O wie bei Manasaccariden 0-0-0 Zuckerrüben, Zuckerrohr, Haushaltsaucker, Milch (Lactose) Stärke: wasserläsliche Analyse •quelifähiges Amylopektin Glykogen: Reserve staff in Tieren mit Menesaccariales aus Photosynthese Gleased Chitin: Hauptbestandteil Zellwands ·Lactose: in Milch von Säugetieren von Pilzen & Außenskelett von für Säuglinge wichtiger Staff Gliederfüße aur Energiebereitstellung Maltase: entsteht beim Abbey Stärke Energie reserve & -lieferant (nach Spattung in Manoseccoride) Verwendung: Süßungs- & Konservierungsmitted. Aminogruppe (basisch) -Oongonischer Rest Cellulase: fest, elastisch quillt in H₂O Stärke: led-Stärke-Nachweis Stärke: Reservestoff in Pflanzen beim Keimen Bobowa Glucase Energiebereitstellung für Stoffwechsel Cellulose: Ballaststoff (urvendoulic. → Bau- & Stitasubstanz (in Zellwand) = Energiereserve & -lieferant (nach Spaltung in Manasaccaricle) Stärke als wichtigstes Kohlenhydrat für Ernährung Ment + Cellulose ist mengemäßig wichtigs organische Verbindung Endle Stärke: kahlenhydratreichs Lebensmittel (Brat, Mehl, Spaghetti Getreideprodukte; Kartoffen, Pflanzen Stickstoff Kohlenstoff N₂ C -Cellulase: Zellwändle Glykogen: Tiers H organischer Rest R Lysin H 4 -H große, kettenförmige, unverzweigte Molekule. Grundbausteine: Aminosäuren werden miteinander verknüpft (20-23 verschiedlent AS) Grundschema: an zentrales x-C-Atam ist H-Atam, NH₂-Gruppe, COOH-Gruppe & organische Rest gebunden →Aminosäuren sind immer & -Aminosäuren (beide funktionelle Gruppen am ersten C-Atom) →Protein (= Kette aus Aminosäuren) beginnt mit NH-Gruppe & enden mit COOH-Gruppe → unterscheiden sich nur in ihrem organischen Rest bestimmt Eigenschaften Aminosäuren: Ipalarer Rest EPTIDZINDUNG Aminosäuren über Peptidbindung miteinander verknüpft: Carboxylgruppe einer Aminosäure reagiert mit Amina gruppe anderer Aminosäure unter H₂O-Abspaltung Reaktion wird durch Enzyme katalysiert dipeptid: 2 AS ligopeptials typeptide preint bis 10 AS über 10 & bis 100 AS über 100 AS Lameisten Proteine bestehen aus 200-600 AS NACHWEIS BILDUNG n Aminosäuren # Tunpolorer Rest H P 10 N-C-C Ŕ Kondensation Hydrolyse LÄUMLICHE STRUKTUR im Protein können zwischen COOH-Gruppen & NH,- Gruppen weit auseinanderliegender AS-Reste Bindungen bilden •Primärstruktur: einfachste Struktur beschreibt lineare Abfolge, Reihenfalge & Anzahl AS →AS über Peptidbindung 2. Polymer verknüpft Aminosäure sequent in versch bestimmt Funktion Protein: Austausch einer AS ändert räumliche Struktur & Funktion Protein •Sekundärstruktur, symmetrische, dreidimensionale Anordnung Palypeptic kette. Anordnung Primärstruktur -Helix: Stabilisierung durch WBB innerhalb Polypeptiakette Typen max. Angohi =>ß-Faltblattstruktur: Stabilisierung durch WBB zwischen mehreren Polypeptiaketten J WBB Tertiärstruktur: asymmetrische, dreidimensionale Andrdnung mehrerer Polypection ketten Anordnung Sekundärstruktor →Verknüpfung ungeordneter, a-Helix & B-Faltblattstruktur Polypeptioketten, lals kugel, faserig....) →Bindung über WBB. V.d. W.-Bindungen, Elektronenpaarbindung, sowie lonenbindung zwischen Resten unterschiedlicher AS vollständiger räumlicher Aufbau Protein & Polypeptidketten ineinander verdreht & verknüpf •Quartarstruktur: Proteinkomplex aus mehreren Proteinmolekülen durch Verdrehung zu funktioneller Einheit nur bei bestimmten Proteinen Xanthapratein-Reaktion •Biuret-Reaktion PROTEINTYPEN GENSCHATTEN •Soure AS: besitzen im Rest weitere Carboxylgruppe ->kann H-lan abgeben = negativ geladen. ·basische AS: besitzen im Rest weitere Aminogruppe >kann H-lon aufnehmen - pasitiv geladen Denaturierung: Tertiärstruktur Protein wind irreversibel geschädigt H Far -> durch Hitze, Alkohol, Basen, Säuren & Schwermetall-lonen T 8 Saun Aminasoun neutrale Aminosaune basische Aminosäure H = Di-/Polypeptid + (n-1) H₂O NTC+C R Selen Seimnetze & Kakans, Kollagen & Flashin NACHWEIS Xanthapratein-Reaktion · Biuret-Reaktion PROTEINTYPEN . Speicherproteine Transportproteine nemone Reseptorproteine Abwehr proteine → Formgebung, Halt Speicherung AS Reserve Transport Staffe -Steering Wachstum & Staffwechsed Aufnahme chemischer Signale →>Bewegung →>Schutz •Immunantwort •Steuerung Reaktionen Biokatalysatores → Abwehr Seidenfäden Spinnennetze & Kokons, Kollagen & Ea im Bindegewebe von Tieren, Keratin, thane,thom, Fea Ovalbumin (itühnereiweiß), Casein (Hilch von Säugetieren, Sojaprotsin 1 0₂ Transport durch Globin lin Hämoglobin) Hembranproteine Transport Stoffe durch Membran → Insulin, Glucagan:Regulation Blutzuckerspiegel in Membranen Nervenzellen: Aufnahme & Weitergabe in Membranen Immunsystem: Erkennung →in Cilien Pantoffeltierchen Flagellen Geißeltierchen Actin & Myasin: Bewegung Muskelzellen →→>» •Antikörper gegen Krankheitserreger ·Ubiquition: Markierung →> · Verdawungsenzyme, Katalase, Enzyme Zellad →Schlangen (Bungar otakin •Giftspinnen

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E

So ein schöner Lernzettel 😍😍 super nützlich und hilfreich!

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Summenformel: CHLO Verbindung aus mehreren Manosaccaria molekülen 110-mehrere Tausend) →über glycosidische Bindung zwischen Molekülringen. Spiralförmige lineare Riesenmoleküle Strukturen durch WBB stabilisier . 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Tollens-Probe •Glease teststreifen. →→WBB Insbesondere tonig & süße Früchte Fructose), Blut (Glucase) TOI O O wie bei Manasaccariden 0-0-0 Zuckerrüben, Zuckerrohr, Haushaltsaucker, Milch (Lactose) Stärke: wasserläsliche Analyse •quelifähiges Amylopektin Glykogen: Reserve staff in Tieren mit Menesaccariales aus Photosynthese Gleased Chitin: Hauptbestandteil Zellwands ·Lactose: in Milch von Säugetieren von Pilzen & Außenskelett von für Säuglinge wichtiger Staff Gliederfüße aur Energiebereitstellung Maltase: entsteht beim Abbey Stärke Energie reserve & -lieferant (nach Spattung in Manoseccoride) Verwendung: Süßungs- & Konservierungsmitted. Aminogruppe (basisch) -Oongonischer Rest Cellulase: fest, elastisch quillt in H₂O Stärke: led-Stärke-Nachweis Stärke: Reservestoff in Pflanzen beim Keimen Bobowa Glucase Energiebereitstellung für Stoffwechsel Cellulose: Ballaststoff (urvendoulic. → Bau- & Stitasubstanz (in Zellwand) = Energiereserve & -lieferant (nach Spaltung in Manasaccaricle) Stärke als wichtigstes Kohlenhydrat für Ernährung Ment + Cellulose ist mengemäßig wichtigs organische Verbindung Endle Stärke: kahlenhydratreichs Lebensmittel (Brat, Mehl, Spaghetti Getreideprodukte; Kartoffen, Pflanzen Stickstoff Kohlenstoff N₂ C -Cellulase: Zellwändle Glykogen: Tiers H organischer Rest R Lysin H 4 -H große, kettenförmige, unverzweigte Molekule. Grundbausteine: Aminosäuren werden miteinander verknüpft (20-23 verschiedlent AS) Grundschema: an zentrales x-C-Atam ist H-Atam, NH₂-Gruppe, COOH-Gruppe & organische Rest gebunden →Aminosäuren sind immer & -Aminosäuren (beide funktionelle Gruppen am ersten C-Atom) →Protein (= Kette aus Aminosäuren) beginnt mit NH-Gruppe & enden mit COOH-Gruppe → unterscheiden sich nur in ihrem organischen Rest bestimmt Eigenschaften Aminosäuren: Ipalarer Rest EPTIDZINDUNG Aminosäuren über Peptidbindung miteinander verknüpft: Carboxylgruppe einer Aminosäure reagiert mit Amina gruppe anderer Aminosäure unter H₂O-Abspaltung Reaktion wird durch Enzyme katalysiert dipeptid: 2 AS ligopeptials typeptide preint bis 10 AS über 10 & bis 100 AS über 100 AS Lameisten Proteine bestehen aus 200-600 AS NACHWEIS BILDUNG n Aminosäuren # Tunpolorer Rest H P 10 N-C-C Ŕ Kondensation Hydrolyse LÄUMLICHE STRUKTUR im Protein können zwischen COOH-Gruppen & NH,- Gruppen weit auseinanderliegender AS-Reste Bindungen bilden •Primärstruktur: einfachste Struktur beschreibt lineare Abfolge, Reihenfalge & Anzahl AS →AS über Peptidbindung 2. Polymer verknüpft Aminosäure sequent in versch bestimmt Funktion Protein: Austausch einer AS ändert räumliche Struktur & Funktion Protein •Sekundärstruktur, symmetrische, dreidimensionale Anordnung Palypeptic kette. Anordnung Primärstruktur -Helix: Stabilisierung durch WBB innerhalb Polypeptiakette Typen max. Angohi =>ß-Faltblattstruktur: Stabilisierung durch WBB zwischen mehreren Polypeptiaketten J WBB Tertiärstruktur: asymmetrische, dreidimensionale Andrdnung mehrerer Polypection ketten Anordnung Sekundärstruktor →Verknüpfung ungeordneter, a-Helix & B-Faltblattstruktur Polypeptioketten, lals kugel, faserig....) →Bindung über WBB. V.d. W.-Bindungen, Elektronenpaarbindung, sowie lonenbindung zwischen Resten unterschiedlicher AS vollständiger räumlicher Aufbau Protein & Polypeptidketten ineinander verdreht & verknüpf •Quartarstruktur: Proteinkomplex aus mehreren Proteinmolekülen durch Verdrehung zu funktioneller Einheit nur bei bestimmten Proteinen Xanthapratein-Reaktion •Biuret-Reaktion PROTEINTYPEN GENSCHATTEN •Soure AS: besitzen im Rest weitere Carboxylgruppe ->kann H-lan abgeben = negativ geladen. ·basische AS: besitzen im Rest weitere Aminogruppe >kann H-lon aufnehmen - pasitiv geladen Denaturierung: Tertiärstruktur Protein wind irreversibel geschädigt H Far -> durch Hitze, Alkohol, Basen, Säuren & Schwermetall-lonen T 8 Saun Aminasoun neutrale Aminosaune basische Aminosäure H = Di-/Polypeptid + (n-1) H₂O NTC+C R Selen Seimnetze & Kakans, Kollagen & Flashin NACHWEIS Xanthapratein-Reaktion · Biuret-Reaktion PROTEINTYPEN . Speicherproteine Transportproteine nemone Reseptorproteine Abwehr proteine → Formgebung, Halt Speicherung AS Reserve Transport Staffe -Steering Wachstum & Staffwechsed Aufnahme chemischer Signale →>Bewegung →>Schutz •Immunantwort •Steuerung Reaktionen Biokatalysatores → Abwehr Seidenfäden Spinnennetze & Kokons, Kollagen & Ea im Bindegewebe von Tieren, Keratin, thane,thom, Fea Ovalbumin (itühnereiweiß), Casein (Hilch von Säugetieren, Sojaprotsin 1 0₂ Transport durch Globin lin Hämoglobin) Hembranproteine Transport Stoffe durch Membran → Insulin, Glucagan:Regulation Blutzuckerspiegel in Membranen Nervenzellen: Aufnahme & Weitergabe in Membranen Immunsystem: Erkennung →in Cilien Pantoffeltierchen Flagellen Geißeltierchen Actin & Myasin: Bewegung Muskelzellen →→>» •Antikörper gegen Krankheitserreger ·Ubiquition: Markierung →> · Verdawungsenzyme, Katalase, Enzyme Zellad →Schlangen (Bungar otakin •Giftspinnen