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18.3.2021
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Biokatalysatoren ▷ gehen unverändert aus der Reaktion hervor Derniedrigen Aktivierungsenergie Energie Substrat- moleküle A+B Ausgangszustand Enzymaktivität A+B A+B+EA-E-B AB+E Enzymstabilität A-E-B Aktivierungsenergie (unkatalysierte Reaktion) Aktivierungsenergie (enzymatisch katalysierte Reaktion) Produktmolekül AB Temperatur Endzustand Reaktionsverlauf Reaktions- geschwindigkeit Temperatur Abb. 3.3: Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur Enzyme • mit steigender Temp. wächst die Teilchenbewegung LD Zusammentreffen von Enzym und Substrat wird begünstigt Enzymaktivität steigt mit steigender Temp. gewöhnlich verdoppelt/verdreifacht bei einer Erhöhung von 10°C DRGT-Regel Denatuierung des Enzyms ab bestimmter Temp. Coenzyme übertragen Protonen, Elektronen, Atomgruppen werden durch andere Reaktionen regeneriert LD Cofaktor: anorganisch (Zn²+, Ni²+) kovalente Bindung Cosubstrat setzt sich neben Substrat rein (NAD*, temporär im ak. Zentrum prosthetische Gruppe organisch (Häm, Retinal) ·kovalente Bindung Das Enzym Saccharase katalysiert die Reaktion Enzym (Saccharase) Substrat (Saccharose) ungehemmte Reaktion aktives Zentrum allosterisch gehemmte Reaktion [S] Abb. 3.7: Nichtkompetitive Hemmung der Enzymreaktion Allosterische Regulation Aktivator 1. 1. Substratmolekúl verbindet sich mit Enzym →Enzym-Substrat-Komplex Substrat verbindet sich mit dem aktiven Zentrum des Enzyms Enzym ist substrat- sowie wirkungsspezifisch 2. Enzym-Substrat-Komplex zerfällt → Produkt+Enzym werden frei gesetzt Vorgang Substrat Aktivator aktiviert Enzym, das Substrat lagert sich an Aktive Konformation wird stabilisiert. *Hemmstoff lagert sich außerhalb an Lo Veränderung der Struktur des Enzyms Substrat-Molekül kann sich nicht binden Nach Ablösung sofortige Wiederbindung Zahl aktiver Enzyme wird verringert Keine Beeinflussung durch erhöhte Subs- trat konzentration Dirreversibel Enzym- Substrat- Komplex D Hemmungen H₂O Hydrolyse Inhibitor C Inhibitor hemmt Enzym Enzym (Saccharase) ungehemmte Reaktion Inaktive Konformation wird stabilisiert. Reaktionsprodukte: Glucose, Fructose kompetitiv gehemmte Reaktion Abb. 3.6: Kompetitive Hemmung der Enzymreaktion (s) Hemmstoff ähnelt dem Substrat + konkurriert mit diesem um die Besetzung des ak. Zentrums Hemmstoff wird nicht umgesetzt + löst sich · Verringerung der Enzymgeschwindigkeit hohe Substrat konzentration = max. Reaktionsge. schwindigkeit trotz des Hemmstoffs reversibel Dreversibel Bio deistungskurs Q1 · Weiteres Zentrum Dallosterisches Zentrum •Effektor beeinflusst Substratumsetzung Inhibitor/Aktivator
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