Laden im
Google Play
Einstieg in das Thema: Enzyme
18.3.2021
200
6
Teilen
Speichern
Herunterladen
Biokatalysatoren ▷ gehen unverändert aus der Reaktion hervor Derniedrigen Aktivierungsenergie Energie Substrat- moleküle A+B Ausgangszustand Enzymaktivität A+B A+B+EA-E-B AB+E Enzymstabilität A-E-B Aktivierungsenergie (unkatalysierte Reaktion) Aktivierungsenergie (enzymatisch katalysierte Reaktion) Produktmolekül AB Temperatur Endzustand Reaktionsverlauf Reaktions- geschwindigkeit Temperatur Abb. 3.3: Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur Enzyme • mit steigender Temp. wächst die Teilchenbewegung LD Zusammentreffen von Enzym und Substrat wird begünstigt Enzymaktivität steigt mit steigender Temp. gewöhnlich verdoppelt/verdreifacht bei einer Erhöhung von 10°C DRGT-Regel Denatuierung des Enzyms ab bestimmter Temp. Coenzyme übertragen Protonen, Elektronen, Atomgruppen werden durch andere Reaktionen regeneriert LD Cofaktor: anorganisch (Zn²+, Ni²+) kovalente Bindung Cosubstrat setzt sich neben Substrat rein (NAD*, temporär im ak. Zentrum prosthetische Gruppe organisch (Häm, Retinal) ·kovalente Bindung Das Enzym Saccharase katalysiert die Reaktion Enzym (Saccharase) Substrat (Saccharose) ungehemmte Reaktion aktives Zentrum allosterisch gehemmte Reaktion [S] Abb. 3.7: Nichtkompetitive Hemmung der Enzymreaktion Allosterische Regulation Aktivator 1. 1. Substratmolekúl verbindet sich mit Enzym →Enzym-Substrat-Komplex Substrat verbindet sich mit dem aktiven Zentrum des Enzyms Enzym ist substrat- sowie wirkungsspezifisch 2. Enzym-Substrat-Komplex zerfällt → Produkt+Enzym werden frei gesetzt Vorgang Substrat Aktivator aktiviert Enzym, das Substrat lagert sich an Aktive Konformation wird stabilisiert. *Hemmstoff lagert sich außerhalb an Lo Veränderung der Struktur des Enzyms Substrat-Molekül kann sich nicht binden Nach Ablösung sofortige Wiederbindung Zahl aktiver Enzyme wird verringert Keine Beeinflussung durch erhöhte Subs- trat konzentration Dirreversibel Enzym- Substrat- Komplex D Hemmungen H₂O Hydrolyse Inhibitor C Inhibitor hemmt Enzym Enzym (Saccharase) ungehemmte Reaktion Inaktive Konformation wird stabilisiert. Reaktionsprodukte: Glucose, Fructose kompetitiv gehemmte Reaktion Abb. 3.6: Kompetitive Hemmung der Enzymreaktion (s) Hemmstoff ähnelt dem Substrat + konkurriert mit diesem um die Besetzung des ak. Zentrums Hemmstoff wird nicht umgesetzt + löst sich · Verringerung der Enzymgeschwindigkeit hohe Substrat konzentration = max. Reaktionsge. schwindigkeit trotz des Hemmstoffs reversibel Dreversibel Bio deistungskurs Q1 · Weiteres Zentrum Dallosterisches Zentrum •Effektor beeinflusst Substratumsetzung Inhibitor/Aktivator
Nichts passendes dabei? Erkunde andere Fachbereiche.
Knowunity ist die #1 unter den Bildungs-Apps in fünf europäischen Ländern
Knowunity wurde bei Apple als "Featured Story" ausgezeichnet und hat die App-Store-Charts in der Kategorie Bildung in Deutschland, Italien, Polen, der Schweiz und dem Vereinigten Königreich regelmäßig angeführt. Werde noch heute Mitglied bei Knowunity und hilf Millionen von Schüler:innen auf der ganzen Welt.
4.9+
Durchschnittliche App-Bewertung
13 M
Schüler:innen lieben Knowunity
#1
In Bildungs-App-Charts in 11 Ländern
900 K+
Schüler:innen haben Lernzettel hochgeladen
Immer noch nicht überzeugt? Schau dir an, was andere Schüler:innen sagen...
iOS User
Ich liebe diese App so sehr, ich benutze sie auch täglich. Ich empfehle Knowunity jedem!! Ich bin damit von einer 4 auf eine 1 gekommen :D
Philipp, iOS User
Die App ist sehr einfach und gut gestaltet. Bis jetzt habe ich immer alles gefunden, was ich gesucht habe :D
Lena, iOS Userin