Energiestoffwechsel

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Sauerstoffgeha als in der dut) Wirbeltiere dungen → Amphibien: geringer gefallet und glatte innere Oberfläche; Vögel ISäugetieren: Stark gefaltet (sehr große Austauschfläche) REGELUNG DER AUBEREN ATMUNG A Höhe der Atemfequenz und der Atmungstiefe veränderliche Stoffwechsel- intensität z.B durch Muskelkontraktion CO₂-Gehalt und pH-Wert im Blut H₂O + CO₂ H₂CO3H*+H3H¹+ HCO3 Sinneszellen u.a. in der Halsschlagader und im Gehirn registrieren die veränderung im Blut negative Rückkopplung Menge an ₂ im Blut O Höhe der Atemfequenz Sinneszellen geben über Nerven Informationen an das Atemzentrum Rippen Muskelatur Zwerchfell Informationsleitung über Nerven zur Muskelatur zwischen den Rippen Regelung von Atmung entscheidend am CO₂-Gehalt → verminderung von so intensiv, wie Erhöhung der CO₂- Konzentrationen Atemzentrum Rückenmark durch körperliche Anstrengungen vermindert dies kurzzeitig den Sauerstoffgehalt in den Aterien und erhöht Kohlenstoffdioxid gehalt in den venen · Konzentration wild rasch vom Atemzentrum reguliert → liegt zwischen Rückenmark und Gehirn Steuerung der Muskulatur und Zwerchfell → Anpassung der Atembewegungen Homöostase: im Inneren der zellen, organen und Organismen gleichbleibende Behindung unabhänig von äußeren schwankungen. Selzt Regelungsvorgänge voraus -> Alemæentrum für die Aufrechterhaltung der Homöostase im Blut (Auswertung von Informationen über den CO₂-Gehalt, pH-Wert, O₂-Gehalt des Blutes auswertet) Informationen durch Sinneszellen in der Halsschlagader / in Hirnregionen reagiert Atemzentrum sehr langsamer und nicht duft aus verschiedenen Gasen CO₂, CO₂, N) →üben einen Partialdruck (P) aus Summe Gesamtdruck Partialdruck bezeichnet Konzentration der Atemgase in der Luft, in Lösungen, im Blut oder wasser Sauerstoff durch Diffision aus dungenalveden ins Blut aufgenommen kann nur, wenn Partialdruck des O₂ in den Alveolen höher ist als im Blut → diffundieren vom höheren Partialdruck, zum niedrigeren Stellwert: Wert mit dem das Sillglied die Regel größe beeinflusst Stellglied Kollekturmechanismus Rippenmuskulatur & Zwerchfell REGELKREISLAUF Führungsglied übergeordnetes Zentrum Alemzentrum Sallwert: Wert, den die Regelgröße haben soll noimale CO₂-Konzentration →im Gehirn gespeichert Regler : regulierendes zentrum Siellgroße Betrag mit der der Istwert der Regelgröße korregiert wird Atmen Regelungssystem Istwert Messwert der Regelgroße an der Halsschlagader gemessen · Messglied: Messeinrichtung für die zu regelnde Größe Sinneszellen Regelgröße konstant zu haltender Zustand oder Vorgang Blutkonzentration: 0₂, CO₂H+ Struktur und Funletion des Hämoglobins · 0,3 ml Sauerstoff können physikalisch gelöst werden → nicht ausreichend um den hohen Sauerstoffbedarf vieler Organe zu decken Erythrozyten im Blut erhöht sich die transportierte Stoffwechselmenge um etwa das 60-fache Erythozyten enthalten Hämoglobin, welches Sauerstoffmoleküle reversibel anlagern kann → SAUERSTOFFTRANSPORT Hämoglobin: besteht aus vier Protein- untereinheiten, zwei a-ketten mit je 141 Aminosäuren und zwei ß-kelten mit je 146 Aminosäuren jede Proteinuntereinheit besitzt in einer vertiefung eine Häm- Gruppe mit einem zentralen Eisen-Ion (Fe²+ ion) Struktur des Hämoglobinmolekecil bewirkt, dass an jede Häm- Gruppe ein sauerstoffmolekül reversibel angelagert werden ko →> kann höchstens vier Sauerstoffmoleküle aufnehmen Bindung: 0₂ Molekül trilt mit einem freien Elektronenpaar in Wechselwirkung mit dem Fe²+ - 1on der Häm-Gruppe Oxygenierung 0₂ Molekül kann leicht wieder ab, Desoxygenierung kooperativer Effekt: Je mehr Kelten von einem 0₂-Molekül besetzt sind, desto einfacher nehmen die verbleibenden Ketten O₂ auf. Je mehr 0₂ im Körper abgegeben wird, desto besser geben Häm- Molekcile auch die verbleibenen 0₂-Moleküle ab Eigenschaften: gute Wasserlöslichkeit gute Fähigkeit zum Sauerstofftransport Erythrozyt enthält ↓ Hämoglobin Oxygenierung durch Bindung des O₂- Moleküls an eine Häm-Gruppe verändert sich die drei anderen Untereinheiten →dadurch können die anderen O₂- Moleküle leichter aufnehmen Ausschnitt aus der Aminosäurekette Struktur der B-Kette abgegeben werden Struktur des Hämoglobins Desoxygenierung: ein angelagertes 0₂ - Moleküll wird abgegeben → über koop. Effelet were die Strukturen der anderen untereinhellen verändert →> O₂- Moleküle können leichter abgegeben werden Sichelzelle enthält ↓ Sichelzellen-Hämoglobin Moleküle bilden kettenartige Strukturen, die sich zu Fasern zusammenlagern Eigenschaften gule Wasserlöslichkeit, gute Fähigkeit zum Stofftransport Eigenschaften: sehr schlechte Wasserlöslichkeit stark verminderte Fähigkeit zum Sauerstofftransport a-ketle Ham-Gruppe Eisen- lon Anteil des oxygenierlen Proteins am Gesamtgehalt des Proteins in Prozent 100 80 60 50 40 20 < D sauerstoffaffinital 10 IS BA Sauerstoffparti aldruck in KPa با 20 Sauerstoffaffinität ist ein Maß der Oxygenierung des Hämoglobins - gibt an wie viel Prozent des Hämoglobins oxygeniert sind und ist abhänig vom Sauerstoffsättigung: gibt an wie viel / des Hämoglobins oxygeniert sind Luft in dungenbläschen 100- linksverschiebung 90 Co, Temp+ pH7 80- 70- dungenarterie hoher Partialdrucke: hoher Anteil des Häm ist mit 0₂ beladen gesamte Hämoglobin mit Sauerstoff belachen = Sauerstoffsältigungskurve 60 A D Venen e hoher partial druck: O₂ wird aufgenommen (dunge) verschiedene Partialdrücke und Sälligung S-förmiger Kulvenverlau niedriger Partialdruck: O₂ wird ans Gewebe abgegeben Sigmolde Sauerstoffbindungskurve 40- 20- 0- 3,6 Gewebe. kapillaren O₂- Partialdruck Verlauf 1. In den dungen ist der Q₂-Gehalt sehr hoch → 0₂ diffundiert aus den dungenbläschen in die Lungenkapilaren hoher 0₂- Partialdruck → gesamte Hämoglobin wird mit 0₂ beladen 2. O₂ wird durch zeltatmung verbraucht, Partialdruck des 0₂ viel gelinger →gelangt das oxygenierte Hämoglobin in diesen Bereich, wird 0₂ abgegeben →> O₂ diffundiert in der Zelle mit geringer Konzentration = Sauerstoffaffinität: Maß für das Bestreben eines Hämoglobins Sauerstoff zu binden → große Tiere große Affinität Pso-Wert: Partialdruck bei dem 50% der Moleküle oxygeniert sind (50+ Hämoglobin Moleküle mit O₂ gesäiltigt sind) Myoglobin: besitzt nur eine Untereinheit →→ 1 Hämgruppe →→ kann nur ein 0₂ binden, sonnellerer Pso Wert; höhere sauerstoffaffinität Sauerstoff wird besser aufgenommen und kann schlechter abgegeben werden Psa (Q-Halbs&Higung) dungen- kapillaren dungen vene B Aterien C '0 Geweb unterschiedliche Sätigung bei gleichem Sauerstoffpartialdruck is Rechtsverschiebung Veränderung des Hömeglobin Cat Tempt PH dunge schlechter aufnehmen. Gewebe kann besser aufnehmen Sauerstoffportaldruck in kPa EPO Hormon, welches eine verstärkle Bildung von Hämaglobin hervorruft →niedriger sauerstoffversorgung negative Rückkopplung der Bildung •hone sauerstoffversorgung -> - Sauerstoff - Transportkapazität erhöht sich durch verstärkte Bildung ↳durch Umwelteinflüsse → Modifikation, welche nicht vererbtbar ist unterschiedliche Sauerstoffaffinität = geringfüglge veränderungen der Struktur des Hämoglobins -> bietet Vartelle für diese Arten in ihren Lebensräumen molekulare Angepasstheiten !!! Druck nach oben nimmt ab = weniger Moleküle Hämoglobin mit Sauerstoff beladen !!!! modifalatorische Variabilität Unterschiede durch Umwelteinflüsse -> nicht vererbbar genetische variabilität unterschiede in der DNA- Sequenz- unterschiede in der AS-Sequenz → werden weitervererbt 20 10 MOLEKULARE ANGEPASSTHEITEN BEIM HÄMOGLOBIN 0 P 50 : 2 4 hoher Hämoglobingehalt geringer Hämoglobingehalt Organismen benötigen Energie: Aufrechterhaltung von Körperfunktionen BESTIMMUNG DES ENERGIEUMSATZES Sauerstoff-Transportteapazitäten bei unterschiedlichem Hämoglobin- gehalt im Blut Enegieumsatz Grundumsatz + Leistungsumsatz Synthese von körpereigenen Baustoffen sowie zur Muskel arbelt Grundumsatz: Energiemenge, die zur Aufrechterhaltung der Körperfunktionen bei võlliger Ruhe benötigt wird → im entspannten Zustand gemessen deistungsumsatz Energiemenge, die eine Tätigkeit über den Grundumsatz hinaus beanspruckt wird direkte kalorimetrie über wärmeabgabe das Probanden sowie über verlichtete Arbeit sein Energie umsatz in einem geschlossenen System eimiltelt indirekte Kalorimetrie: 0₂ und CO₂ Menge in der Atemluft durch zwei Parameter. Parameter sind Sauerstoffaufnahme und kalorische Äquivalen Bereitstellung von Energie aus Glucose • bei allen Energieumwandlungen entsteht im Körper wärme · wichtigster Betriebstoff von Energie der Lebewesen ist Glucase C6H₁606 +60₂. Kalorimeter kann die Energiemenge, welche bei einer vollständigen Verbrennung von Glucose freigesetzt wird exakt ermitteln. ein isoliertes system → kein Stoff: und Energieaustausch in der Umgebung • Verbrennung frei werdene Wärmemenge erwärmt das Wasser → 1°C → 4,19 kJ (p10 l) Stoffwechselwege: komplexe chemische Reaktionen finden in einer Reihe von Tellimpulsen statt, die zusammen einen Stoffwechselweg bilden → 6CO₂ + 6H₂O TAG = - 2880 kJ/mol : Qualitative Analyse: Nachweis, welche Produkte auftreten Quantitative Analyse: Nachweis der Stoffmenge der Produkte zellatmung Teileaktion durch Enzyme katalysiert Eukaryolen Stoffwechselwege kompartimentiert →→ bestimmten Reaktionsräumen zugeordnet Stoffwechselwege laufen annlich ab Glucose+ O₂ Glucose + Sauerstoff C₂H6O6 + 6C0₂ Verbrennung in Kalorimeter freie Energie AG Wärme Kohlenstoffdioxid + Wasser, A exotherm 6 COz 1.H,0 AHCO Große Aktivierungsenegie wid durch die Warme- freisetzung des Feuers überwunden Die gesamle freie Energie wird als Wärme abgegeben Kohlenstoffdioxidnachweis: Gas wird in Kalkwasser geleitet. Färbt sich das Wasser trübe → Kohlenstoffdioxid Wassemnachweis: leitet man wasserdampf auf weißes Kupfersulfat färbt es sich blau CÔ,+H,O Zeit zellatmung ééé Isolierung wasser Good Brennkammer mit reinem Sauerstoff freie Energie DG Geringe Aktivierungsenergie, sodass die Reaktionen bei. körpertemperatur stattfinden können Glucase+ O₂ CO THEO Glucose Energie wird teilweise in überträger- molekülen ・gespeichert Zei zündung ← 4,19 kJ erwärmen 11R₂0 um 1°C Abgabe von Wasserstoffatomen CElektronen) Oxidation Aufnahme von Wasserstoffatamen CElektionen) → Reduktion . kapplung um Elektronen zu übertragen, müssen zwei Stoffe immer zur gleichen Zeit um gleichen Oit sein. → 1. Stoff gibt Elektronen ab → oxidiert 12. Stoff nimmt Elektronen auf → reduziert ·NAD + kann jederzeit Elektionen aufnehmen und in seine reduzierte Form übergehen => NAD+ als Elektronen überträger => kann. Ox. und Red. zweier Stoffe zeitlich und räumlich entkappeln alle Coenzyme (NAD+) ermöglichen den Ablauf von Redoxreaktionen in der zelle => Glucose -> Oxidation. Sauerstoff→ Reduktion, ATP: Energiespeicher in Zellen · bei Reaktion wird auch Energie benötigt bei Stoffwechselprozessen wird häufig Energie frei. GRUNDPRINZIPIEN UON STOFFWECHSELWEGEN Energie wird genutzt, um auf ATP eine weitere Phospatgruppe zu übertragen → die Energie wird in ATP gespeichert Cendergon) Energie wird frei, wenn ATP. eine Phosphatgruppe abspallet →>ATP+ ADP+ P. Oxidation → Phosphatgruppen 0-0-0- 6 O- Che AMP Adenin ADP ATP NH₂ Ribose Adenosin ATP + P ATP L> endergon exergon Energie frei Ribase + 3 Phosphatgruppen. → wenn 3. Phosphatgruppe abgespalten wird. ↓ ATP = ADP ->> → Energie wird frei !!! Lwird für Ox. und ke. benötigt Abbau von Glucos Reduktion (Energie дере äußere Membian Zellatmung katabole Stoffwechselwege im Cytoplasma CO₂ im Mitochondri um Lunge. Intermembranraum oxidative CO₂ Decarboxylierung ✓ Blutgefäße zelle- Qucose Mitochon- drium- Glykolyse → ATP ✓ Citrat: zyklus innere Membran Atmungskette ATP 8 CO₂ ENERGIESTOFFWECHSEL MITOCHONDRIEN- →ATP ATP Glucose %₂ 2: Die Energie, die in den komplexen Molekülen (Glucase) gespeichert ist, wild in katabalen Stoffwechselwegen freigesetzt. Gärung Glucose Mitochondrienmatrix Glykolyse ✓ Gärung →→CO₂ Endprodukke 2.8 lactat CMilchsäure oder Ethanol Gastransport durch: Diffusion Blut ATP Diffusion ONA Ribasamen äußere Atmung Kreislauf • Mitochondrien besitzen eine Doppelmembran über Tunnelproteine können auch größere organische Moleküle die äußere Membran. passieren Zellatmung innere Membran zahlreiche Einstülpungen. → oberfläche stark vergrößert innere Membran selektiert, welche Stoffe ins Innere der Mitochondriums gelangen und wieder raus können zellatmung Cunter aeroben Bedingungen) →> Glucase wird vollständig abgebaut 4 Teilprozesse: Glykolyse oxidative Decarboxylierung Citratzyklus. Atmungskette die in den Nährstoffer lucase) gespeicherte Energie wird zum Aufbau von ATP verwendet • die Enzyme für ATP-Bindung befinden sich überwiegend in den Mitochondrien ATP: wichtigstes überträgermolekül für chemische Energie in Zellen durch Hämoglobin 0₂ binden sich an Hämoglobin Choker Pad in du 1.0₂- Konzentration im Blut geringer → Diffusion in= später at met der Mensch CO₂ aus Glucase wird verstoff wechselt → es entstent CO₂ und 0₂ (Oxidation) Energie wird frei welche auf ATP übertragen wird. T Glykolyse ATP NAD 000000 Glucose ATP ADP 000⁰⁰00 Glucose-6-phosphat BAY 0000000 Fructose-6-phosphat H₂O Glycerinaldehyd- 3-phosphat @oooooo0 Fructose-1,6-bisphosphat 0000-0000 Dihydroxy- aceton- phosphat PP H₂OHO 00000 GLYKOLYSE 0000 3-Phosphoglycerat ooo 2-Phosphoglycerat Citratzyklus H₂O 000 000 Pyruvat ATP Abb. 3.11: Ablauf der Glykolyse Stoffabbau-Zellatmung Cofaktoren Atmungs- kelte ATP Umwandlung energiereicher körpereigener Stoffe in energleärmere staffe bezeichnet man als Dissimilation C6H₁2O6 6CO₂ + 6H₂O + Energie chemische Energie in Teilschritten abgegeben und in Form von ATP gespeichert Tellschritte Glucoseabbay: Glykolyse Citiatzyklus Atmungskette -210- -470- Energie wird flei Wenn für die umwandlung Sauerstoff benötigt wird → zellatmung ↳ energiereiche Verbindung Glucase vollständig zu Kohlenstoffdioxid und Wasser oxidiert -630 in mehreren, enzymkatalysierten Reaktionen werden aus einem Glucose CG-Körper) schritt. weise zwei Moleküle Pyruvat CC₂-Körper) zwei Teilreaktionen benötigen Energie in Form von ATP: Bildung von Glucose-6-phosphat aus Glucose Fiucase-6-phosphat zu Fructose-1,6-bisphospat →Gewinn von zwei ATP pro (3-Körper Pro C6-Korper werden zwei ATP verbraucht und 2 ATP gewonnen = 2 ATP pro Glucose Blanz Glucose + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 ℗ → 2 Pyruvat + 2 NADH+H* + 2 ATP ATP -> →> in Form von ATP und als wärme genutzt Anderung der freien Energie AG Energie anwendungs- phase (1) Glucose ATP energie freisetzungs. phase Olycerinaldehyd 3-phosphat 2 NADH+ 2H+ 2ATP 2ATP Pyruvat Glucose C6 + 2ATP +2 NAD + 2ADP+P +2ADP H₂O → 2 Pyruvat →>> C3 → + 2ADP →+2 (NADH+H*) + 2 ATP →> +2ATP ->> 2 H₂O Pyruvat- CO₂ Acetyl-CoA Oxalacetat Citrat CO₂ CO₂ Transportprotein- Oxidative Decarboxy-NADH+H* lierung NADH+H Malat H₂O Fumarat C4 NADH₂ CO₂ NAD Oxalacetat CA FAD Succinat H20 H₂O ATP ADP+P C4 COA-SH CITRATZYKLUS Pyruvat CoA-SH Acetyl-CoA CoA-SH Citrat zyklus Citrat COA-SH, Mitochondrienmembran Mitochondrienmatrix C4 Succinyl-CoA Intermembranraum Cs Cel Isocitrat NAD NADH+H* CO₂ a-Ketoglutarat innere NAD CO₂ oxidative Decarboxyliterung findet im Mitochondrium Statt › Ausgangsstoff: Pyruvat →>> L₂ Spaltung des C3-Körpers Pyruvat in einen C₂-Körper, den den Ausgangsstoffe für den Citratzyklus bildet →→ Pyruvat wird unter Bildung von NADH + H+ & Abspattung eines CO₂- Körper zu Acetat oxidiert. Acelat wird durch Verknüpfung Coenzym A akkulert, es entstekt C₂-Körper Acetyl-COA` 1 Pyruvat: 1 NADH+H+₁ 1 C0₂, 1 Acetyl - COA Glykolyse + -2 NADH + H+₁ 2 Acetyl-COA, 2 Moleküle CO₂ Zwischenbilanz: 2 ATP, 4 NADH+H+, 200₂ 2 Pyruvat + 8 NAD+ + 2 FAD+ 6H₂O+ 2ADP+ P →→→ 60₂ + 8 NADH+H* + 2 NADH₂ + 2 ATP Citiatzyklus --D • findet im Mitochondrium Statt · Ausgangsstoff: Acetyl-CoA (C₂-Körper) → reagiert mit einem C4-Körper Coxalat) zu einem C-Körper (Citrat). > Folgereaktion werden zwei Co₂ Atcrie abgespalten wübergang zu Cs & C6- Körper) und weitere Schritte dienen der Regenartion zum C4-Körper Coxalacetat) → Prozess läuft zweimal ab oxl. De zwei Acetyl-COA aufweist als Produkte = 2 ATP, 6 NADH+ H'), 2 FADH₂, 4 C0₂ → Zwischenbilanz: 4 ATP, 10 CNADH+H+₁6 CO₂ 2FADH₂ ATMUNGSKETTE findet im inneren der Mitochondrien membian statt Ausgangsstoffe: NADH + H* und FADH₂ → Ausgangsstoffe werden oxidiert, Protein komplexe reduziert •Freisetzung der Elektionen ist an den Protonentiansport durch Membian gekoppelt (von Matrix aus) →>>> Elektronentransport erfolgt in Innenmembran → Elektronen werden von Proteinkomplex zu Protein komplex weitergegeben bis zum Sauerstoff (positives Redoxpotenzial →Elektionen werden auf 0₁-Atome übertragen und Oxidionen reagieren mit Prononen aus der Matrix zu wasser (60₂ → 12 H₂O) → durch Protonentransport aus der Matrix in den Intermembran- raum entsteht ein Konzentrations- & dadungsgradient = bilden protonen motorische Kraft Energie der Elektronen NADH+H Komplex I ADP +P AIP FADH₂ Komplex III ADP +P ATP Komplex II Ubichinon -Cytochrom c Komplex IV ADP + P₁ ATP Abb. 3.14: Atmungskette und oxidative Phosphorylierung 0₂ 2 (H+) H₂O • Sauerstoff verstärkt das Konzentrationsgefälle › durch protonen motorische Kraft diffundieren Protenen in die Matrix zurück, sie passieren dem Membranprotein ATP-Synthase ↳ ATP wird gebildet Oxidative Phosphorylierung: wobei pro NAD 1H* drei ATP gebildet werden und pro FADH₂ zwei Moleküle ATP, da seine Elekhonen erst später in einen Komplex der Atmungskette eingeschleust werden !!!! aus zehn Moleküle NADH+H₁ und 2 Molekülen FADH₂ entstehen insgesamt 34 Mclekule ATP Gesamtbilanz: 38 ATP pro Mdekail Glucose !!! MUSKELKONTRAKTION Glatte Muskeln Muskeln der inneren Organe und Gefäße (mit Ausnahme des Herzens) → längliche, spindelförmige Zellen mit jeweils einem Zellkern arbeiten langsam, können sich stark zusammenziehen und die Kontraktion lange ohne großen Energieverbrauch aufrechterhalten. weisen keine deutliche Bänderung auf Kontraktion mit unregelmäßig angeordneten Myofibillen. Muskelzellen sind durch gap junctions untereinander verbunden Quergestreifte Muskeln CSkelettmuskulatur): · arbeiten sehr rasch, leistungsfähig, einen hohen Energieverbrauch ↳ ermöglichen willkürliche Bewegungen L₂ - Knochen Sehne Muskel role und weiße Muskelfasern Muskelfaserbündel Zellkeine Hitochondrium Muskelfaser Z-Scheibe Salomel Myofibrille Z-Scheibe Aletin Myasin 0000 ·00.000.00 entspannt Sarlamer, Schema kontrahiert Titin entspannt Sareomer im Detail kontrahiert Skelettmuskeln über sehnen fest mit den Knochen verbunden Innerhalb der Skelettmuskeln verlaufen Muskelfaserbündel in Längsrichtung Muskelfaserbündel fassen viele Muskelfasern zusammen Crole und weiße) - Die Auflösung cler kontraktion erfolgt über motorische Nervenzellen, die mehrere Muskelfasern innervieren - Eine Muskelfösern entspricht einer vierkernigen Zelle und ist die Grundeinheit der Skelettmuskulatur → beinhaltet viele Mitochondrien und Zellen Muskelfasern sind von Myofibrillen durchzogen - Myofibrillen werden durch zahlreiche hintereinander gereihte Sakromere gebildet - Sakromere sind funktionelle Einheiten werden durch flächige Proleine, die Z-Scheiben verbunden und gleichzeitig begrenzt = Querstreifung durch Anordnung der fadenförmigen Muskelproteine Myasin und Aktin im Sarkomer Aktinfilamente sind mit den z-Scheiben verbunden und reichen mit dem anderen Ende in die dickeren Myasinfilamente hinein Titin: langes, elastisches Protein; ist mit Myasin und den Z-Scheiben verbunden, hält das Saleromer passiv, wie ein Gummiband zusammen Aktin- Myasin Wechselwirkungen verkürzen das Saleromer aletiv → Gleiten der Myosin und Aktin filamente ineinander ACh KONTRAKTION DES MUSKELS -Endknöpfchen des Motoneurons -synaptischer Spalt = Sarkolemm motorische Endplatte Sarkoplasmatisches Retikulum transversaler Tubulus Jede Muskelfaser wird von einem eigenen Nervenausläufer innerviert → bildet mit der Muskelzelle eine auffällige Syngase aus, die motorischen Endplatte Jede Muskelzelle vom Nervensystem kann geziehlt und seperat angesteuert und zur Kontraktion gebracht werden Gleitfilament - Modell Ausgangszustand das sarkoplasmatische Reticulum nimmt aktiv Ca²+ auf. Der Ca²+ - Spiegel in der Muskelfaser ist folglich gering : die Myosinköpfchen haben keinen Kontakt zum Actin-Filament, da die potenziellen Anheftungsstellen am Actin - Filament blockiert sind an den Myasinköpfchen sind ATP und Phosphat gebunden. Der Muskel ist entspannt Erregung und Kontraktion • Ein Aktionspotenzial erreicht die motorische Endplatte. An der Muskelmembran entsteht ein Endplattenpotenzial, das die Bildung des Muskel- Aktions- potenzials auslöst Dieses wird über T-Tubuli bis zum Sakroplasmatischen Reticulum (SR) geleitet und bewirkt dort die Öffnung von Ca²+- Kanälen. Ca²+ wird aus dem SR freigesetzt. In der Muskelfaser steigt der Ca²+ Spiegel an Ca²¹ bindet an das Troponin, wodurch sich dessen Raumstruktur ändert. Ergebnis: Die Blockade der Myasinbindungsstellen am Actin-Filament wird aufgehoben. Q Myosinköpfchen können sich jetzt an das Actin-Filament anheften • ATP und Phosphat lösen sich von den Köpfchen. Durch die Bindung an das Actin- Filament kommt es im Myasin - Molekül zu innermolekularen Veränderungen, die zum Umklappen" des. Myasin läpfchens führen Die Folge: Das am Köpfchen haftende Adin-Filament wird zur Sarkomermitte hin verschoben. Das Salkomer verkürzt sich. Geschieht dies auf ein Aktionspotenzial hin gleichzeitig an vielen Saleromeren, kommt es zum Zusammenziehen des gesamten Muskels, zur Muskelkontraletion Nun bindet sich ein Molekül ATP an das Myosinköpfchen. Dadurch kommt es zur Ablösung des Myasinköpfchens vom Actin und zum „, Zurückklappen”, in die Ausgangsstellung ATP wird durch ATPase-Wirkung des Myasin in ADP und Phosphat gespalten · 1st del Ca. ²*- Spiegel in der Musleelfaser weiterhin hoch, bleiben die Myasirbindungsstellen am Actin unblockiert Das Myasinköpfchen lagert sich in diesem Fall an die nächste Anheftungsstelle des Actin-Filaments an. Der Zyklus beginnt erneut. So zieht sich ein Myasin-Filament immer tiefer zwischen zwei Actin-Filamente Jedes neu an der Muskelmembran entstehende Aktionspotenzial führt zur Ausschüttung von Ca²+ aus dem Sakroplasmatisches Reticulum. Solange der Muskel also erregt wird, geht die kontraktion weiter bew. sie bleibt in ihrer MaximalStellung erhalten. Entspannung: Erreicht jedoch kein weiteres Aktionspotenzial den Muskel, so pumpen (a²¹. Pumpen Ca²+ zurück in das Sakroplasmatischen Reticulum • Ca²+ löst sich vom Troponin. Die Nyasinbindungsstellen des Actin werden wieder blockiert. Nach und nach lösen sich so alle Myosinköpfchen vom Actin- Filament - Wird der Muskel z. B. von seinem Gegenspielmuskel (Antagonisten) gedehnt, gleiten die solchermaßen, kontaktlosen" Actin-Filamente passiv auseinander. Das Saleremer verbreitet sich wieder. Der Muskeel entspannt, erschlafft (4) Actin-Filament Tropomyosin ATP ADP Z-Streifen -Myosin- köpfchen -Myosin- Filament 2 Nervenimpuls 3 ADP ADP -Hyosinbindungsstelle (Ca²+) www.