Enzyme

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bindet sich ins aktive Zentrum des Enzyms. Dort wird die Umsetzung zu den Produkten katalysiert, die sich wieder vom aktiven Zentrum lösen. Katalysatoren ... beschleunigen chemische Reaktionen durch Herabsetzung der Akti- vierungsenergie. Sie werden bei der Reaktion nicht verbraucht und können daher viele Substrate umsetzen. Enzyme bestehen aus ... Aminosäuren. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die sich in unter- schiedlichster Weise aneinander lagern können. Durch seine individuelle Aminosäure-Sequenz hat jedes Enzym seine sehr spezifische Form. Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 3 Substrat Produkte Inhibitor allosterisches Zentrum Ⓒ GIDA 2012 Allosterische Enzyme 1. Beschriften Sie die Abbildungen! 2. Erläutern Sie die Wirkungsweise der abgebildeten Enzyme! Substrat aktives Zentrum Inhibitor allosterisches Enzym Das Substrat,passt" (wie der Schlüssel zum Schloss) ins aktive Zentrum des Enzyms und kann daher gebunden werden. Dort wird die Umsetzung zu den Produkten katalysiert, die sich wieder vom aktiven Zentrum lösen. Bindet sich ein Inhibitor ins allosterische Zentrum, so verändert dieser die Raumstruktur des gesamten Enzyms und damit auch die des aktiven Zentrums. Das Substrat kann daher nicht mehr gebunden und also auch nicht umgesetzt werden. Substrat Substrat aktives Zentrum Produkte Aktivator allosterisches Zentrum Aktivator allosterisches Enzym Das Substrat,,passt nicht" ins aktive Zentrum des Enzyms und kann daher nicht gebunden und damit auch nicht umgesetzt werden. Bindet sich ein Aktivator ins allosterische Zentrum, so verändert dieser die Raumstruktur des gesamten Enzyms und damit auch die des aktiven Zentrums. Das Substrat ,,passt nun", kann sich also anlagern. Das Enzym katalysiert die Reaktion zu den Produkten, die sich wieder vom aktiven Zentrum lösen. Substrat- und Wirkungsspezifität 1. Definieren Sie die Begriffe ,,Substratspezifität“ und „Wirkungsspezifität" und ordnen Sie sie den Schemazeichnungen zu? 2. Vervollständigen Sie die Schemazeichnungen! Enzyme sind substratspezifisch, das heisst ... sie setzen jeweils nur ein ganz spezifisches Substrat um, dessen Form und Eigenschaften genau zum aktiven Zentrum des Enzyms passt (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Enzyme sind wirkungsspezifisch, das heisst ... sie katalysieren jeweils nur eine ganz spezifische Reaktion eines Substrats. Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 4 Substrate Produkte Ⓒ GIDA 2012 Substratspezifität O G D Substrate Produkte Hinweis: Hier sind verschiedene in sich stimmige Lösungen möglich. Wirkungsspezifität Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 5 EC-Nr. 1 2 3 4 5 6 Bezeichnung Ⓒ GIDA 2012 Oxidoreduktasen Transferasen Hydrolasen Lyasen Isomerasen Ligasen Enzymgruppen Vervollständigen Sie die folgende Tabelle! Enzymgruppe Funktion Redoxreaktionen die Übertragung einer funktionellen Gruppe die hydrolytische Spaltung (bzw. die Zusammenlagerung unter Abspaltung von Wasser) die nicht-hydrolytische Addition bzw. Eliminierung von Molekül- gruppen intramolekulare Umlagerungen Katalysierte Reaktion Glukose → Glukonsäure Glukose + ATP → Glukose-6-phosphat + ADP Maltose + Wasser → 2 Glukose Fruktosediphosphat → 2 C3-Moleküle Glukose-6-phosphat → Glukose-1-phosphat die kovalente Verknüpfung mittels Aminosäure +t-RNA + ATP → energiereicher Cofaktoren Aminoacyl-t-RNA + ADP + P in dieser Reihenfolge entsprechen die Nummern dem internationalen EC-Klassifikationssystem (Enzyme Commission numbers). Beispiel Enzymname Glukoseoxidase Hexokinase Maltase Aldolase Glukosephosphat-Isomerase Aminoacyl-t-RNA-Synthetase Enzymaktivität Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 6 Abhängigkeit der Enzymaktivität von Umgebungsfaktoren 1. Zeichnen Sie schematisierte Kurven in die Abbildung ein! 2. Erklären Sie die Kurvenverläufe! 3. Informieren Sie sich über die Verdauungsenzyme Pepsin und Trypsin! Beschreiben Sie ihre pH-Optima und erklären Sie diese auf einem separaten Blatt! pH-Wert Jedes Enzym hat ein bestimmtes pH-Optimum, in dem seine Enzymaktivität (Reaktiosgeschwindigkeit) optimal ist. Durch leichte Veränderung des pH-Wertes - sowohl Absenkung als auch Steigerung - wird die dreidimensionale Struktur des Enzyms, und damit auch die des aktiven Zentrums verändert. Dadurch,passen" die Substrate schlechter in das aktive Zentrum und werden langsamer umgesetzt. Bei stärkerer Veränderung des Enzyms werden die Substrate nicht mehr gebunden. Ⓒ GIDA 2012 Enzymaktivität Temperatur Jedes Enzym hat ein bestimmtes Temperatur-Optimum, in dem seine Enzym- aktivität (Reaktionsgeschwindigkeit) optimal ist. Bei tieferen Temperaturen ist die Geschwindigkeit - wie bei allen chemischen Reaktionen - niedriger (RGT-Regel), bei höheren Temperaturen wird die dreidimensionale Struktur des Enzyms zerstört (Denaturierung). Die pH-Kurven der Verdauungsenzyme unterscheiden sich in ihren pH-Optima. Diese sind an die Umgebung, in denen die Enzyme vorkommen angepasst. Pepsin kommt im Magen vor, ist an das dort herrschende saure Milieu angepasst und hat daher sein Optimum bei pH 2. Trypsin gelangt aus der Bauchspeicheldrüse in den Zwölffingerdarm. Es ist an den alkalischen Wert des Bauchspeichels angepasst und hat sein Optimum etwa bei pH 8. Hinweis: Aufgabe 3 geht über das im Film gezeigte hinaus. Enzymaktivität Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 7 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration 1. Zeichnen Sie eine schematisierte Kurve für eine Temperatur von 20 °C in die Abbildung ein! 2. Erklären Sie den Kurvenverlauf! Ⓒ GIDA 2012 3. Welche Unterschiede weisen die Kurven für folgende Veränderungen auf? a) Verdopplung der Enzymkonzentration! b) Erhöhung der Temperatur um 10 °C! Substratkonzentration bei 20 °C Verdopplung der Enzymkonzentration In der gleichen Zeit kann nun doppelt soviel Substrat umgesetzt werden. Das bedeutet, die Kurve steigt steiler an und erreicht ihren Maximalwert bereits bei einer niedrigeren Substratkonzentration. Der Wert auf der y-Achse ändert sich dabei nicht, da die Enzym- aktivität jedes einzelnen Enzyms unverändert bleibt. Bei niedriger Substratkonzentration ist die Wahrscheinlichkeit einer Bindung an ein Enzym und damit einer Umsetzung gering. Mit zunehmender Substratkonzentration steigt auch die Wahrschein- lichkeit einer Umsetzung und damit die Aktivität. Arbeiten alle vorhandenen Enzyme optimal (sie sind also ausgelastet), so kann weiteres Substrat die Enzymaktivität nicht mehr steigern. Erhöhung der Temperatur um 10 °C Die vorhandenen Enzyme arbeiten etwa doppelt so schnell. Das heißt, die Kurve steigt steiler an und ihr maximaler Wert liegt doppelt so hoch wie in der Abbildung; Die Substratkonzentration, bei der die vorhandenen Enzyme ausgelastet sind (Wert auf der x-Achse), ändert sich nicht. Hinweis: Aufgabe 3 geht über das im Film gezeigte hinaus. Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 8 Schwermetallion (Pb²+) intaktes aktives Zentrum aktives Enzym Hemmung durch Schwermetallionen 1. Beschriften Sie die Abbildung zur Hemmwirkung durch Schwermetallionen und erklären Sie diese! 2. Erläutern Sie die Begriffe ,,reversible Hemmung" und ,,irreversible Hemmung" und geben Sie an, zu welchem Typ die Hemmung durch Schwermetallionen gehört! inaktives Enzym Ⓒ GIDA 2012 verändertes aktives Zentrum Erläuterung Schwermetallionen beeinflussen die dreidimensionale Struktur eines Enzyms dauerhaft. Sie blockieren Bindungsstellen im aktiven Zentrum oder verändern seine Struktur, indem sie sich in seiner Nähe an das Enzym binden (sie reagieren vor allem mit der Aminosäure Cystein, indem sie die Ausbildung von Disulfidbrücken stören). Die Bindung zwischen den lonen und dem Enzym ist praktisch nicht mehr lösbar (da das dynamische Gleichgewicht dieser Reaktion so weit auf der Seite des Produkts liegt). Reversible Hemmung eine (meist leichtere) Einflussnahme auf ein Enzym, die in ihrer Wirkung wieder rückgängig zu machen ist, sodass das Enzym wieder in seiner intakten Form vorliegt und seine Funktion wieder wirksam ausüben kann. Irreversible Hemmung eine (meist gravierendere) Einflussnahme auf ein Enzym, die in ihrer Wirkung nicht wieder rückgängig zu machen ist, wobei entweder das ganze Enzym oder sein aktives Zentrum in seiner Form dauerhaft verändert wurde und daher seine Funktion nicht mehr ausüben kann. Vorliegender Hemmtyp Die Schwermetallionen-Hemmung ist praktisch irreversibel. Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 9 Substrat Kompetitive Hemmung 1. Beschriften Sie die Abbildung und erklären Sie die dargestellten Zusammenhänge! 2. Vergleichen Sie die ,,kompetitive Hemmung" mit der ,,allosterischen Hemmung"! Ⓒ GIDA 2012 Hemmstoff Erläuterung Eine Substanz, die ähnlich wie das Substrat aufgebaut ist, kann sich an das aktive Zentrum binden und „blockiert" dieses, sodass das ,,echte" Substrat nicht umgesetzt werden kann. Diese Bindung ist in der Regel relativ locker, sodass die Hemmung durch eine hohe Substratkonzentration aufgehoben werden kann. Vergleich bei der kompetitiven Hemmung legt sich der Hemmstoff, der ähnlich wie das Substrat aufgebaut ist, in das aktive Zentrum. Dieses wird blockiert, aber in seiner Form nicht verändert. Bei der allosterischen Hemmung lagert sich der Hemmstoff, der keinerlei Ähnlichkeit mit dem Substrat hat, in das allosterische Zentrum. Dadurch ändert das aktive Zentrum seine Form und kann deshalb kein Substrat mehr binden. Enzyme Sek. II Arbeitsblatt 10 Beeinflussung des Enzyms durch... Veränderung des pH-Werts Veränderung der Temperatur Zugabe von Schwermetallionen Zugabe eines Stoffes, der dem Substrat ähnelt Zugabe eines allosterischen Effektors Enzymbeeinflussungen im Überblick Vervollständigen Sie die Tabelle durch Eintragung der entsprechenden Begriffe! Ⓒ GIDA 2012 Auswirkung auf das Enzym (reversibel oder irreversibel?) (meist) reversibel (meist) reversibel (meist) irreversibel (in der Regel) reversibel (immer) reversibel Typ der Beeinflussung (Hemmung oder Förderung?) Hemmung Hemmung Hemmung Hemmung Hemmung (Inhibitor) oder Förderung (Aktivator) Strukturveränderung des Enzyms (ja oder nein?) ja ja ja nein ja