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BEGRIFF DEFINITON autotroph Organismen wie Pflanzen und manche Bakterien können alle Lebens notwendigen organischen Stoffen selbst her stellen, dazu nutzen sie entweder die Sonnenendergie oder die anorganische chemische Energie. Pflanzen stellen dabei in einen Prozess, der Fotosynthese genannt wird, energiereiche organische Stoffe her (Glucose), die dazu benötigten anorganischen Stoffe nehmen sie aus der Umwelt auf. der Chemosynthese genannt wird, um organische Stoffe zv synthetisieren. Dabei werden unterschiedliche anorganische Stoffe genutzt (z. B. Wasserstoff) um Körpereigene Stoffe herzustellen. heterotroph→ Organismen wie Tiere, Menschen, Pilze und Bakterien können alle Lebensnotwendigen organischen Stoffe nicht selbst herstellen, deshalb konsumieren sie andere Organismen um damit Organische Stoffe aufnehmen zu können, um zu existieren. Heterotrophe Organismen gewinnen Energie avs autotrophen Organismen Assimilation → Körpereigene organische Stoffe aus der Zelle werden aufgebaut. Dissimilation Organische Stoffe werden zur Nutzbarmachung der in ihnen enthaltenen chemischen Energie, abgebaut. exergon→ Reaktion läuft freiwillig ab, Lichtenergie wird eingefangen und in chemische Energie umgewandelt und freigesetzt endergon Reaktion verläuft nur mithilfe von Energie Energie wird verbraucht Ernährungs- weisen ENZYME Bakterien nutzen einen Pro BIOLOGIE Bau und Funktion Enzyme sind Proteine, die bei der Proteinbiosynthese entstehen. laufen gleichzeitig in den Zellen der Organismen ab Enzyme haben verschiedene Funktionen im Körper: → strukturgebende Proteine wie Aktin bestimmen die Struktur von Zellen →übernehmen Antikörper, Abwehr von Infektionen, das Hämoglobin und den Transport von...

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Substanzen → übernehmen Aufgaben bei der Steuerung von Vorgängen und chemischen Reaktionen im Körper Proteine sind Makromolekõle und bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren. Zwischen den Aminosauren bilden sich Anziehungskräfte aus. Die Struktur des Enzyms wird durch zwischenmolekularen Kräften wie Wasserstoffbrücken, lonenbindungen, V. d. Waals Kräfte und Disulfidbrüchen stabilisiert. Aktivierungsenergie ist die Energie- menge, die für den Start nicht spontaner chemischer Reaktionen nötig ist. Enzyme als Biokatalysatoren → Enzyme sind in der Lage chemische Reaktionen zu beschleunigen Katalysieren. Ein Biokatalysator ist ein Stoff der aus Protein besteht und die Aktivierungsenergie einer biochemischen Reaktion nerabsetzt und dadurch die Reaktion beschleunigt. Bei Körpertemperatur würden die meisten Reaktionen gar nicht oder nur sehr langsam ablaufen. Das Enzym bleibt bei der Reaktion unveränder und ist danach sofort wieder einsatzbereit. ohne Enzym LA mit Enzym Substrate freie Enthalpie Wirkungsweise der Enzyme → Bei der Reaktion geht ein Enzym mit dem Substrat einen Enzym- Substrat - Komplex ein. Diese Komplexbindung setzt die Aktivierungs- energie für die Reaktion herab. Durch die geringere benötigte Aktivierungsenergie kann die Reaktion schon bei niedriger Temperaturen ablaufen. Bei der Komplex bindung bindet das Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms (Schlüssel - Schloss - Prinzip). Aufgrund des Schlüssel-Schloss-Prinzips kann bei einer Stoffwechselreaktion nur der Stoff (Substrat) umgesetzt werden, dessen Struktur genau in das aktive Zentrum des Enzyms passt deswegen sind Enzyme substratspezifisch. Bei einer Stoffwechselreaktion wird das Substrat zu einem oder mehreren Produkten umgewandelt. Das Enzym hat immer die gleiche Wirkung → diese Eigenschaft nennt man wirkungsspezifisch. Die Produkte verlassen nach der Reaktion das aktive Zentrum des Enzyms, sodass dieses unverbraucht vorliegt und das nächste Substrat binden kann. Enzymnamen setzen sich aus der Bezeichnung des Substrats, der Bezeichnung der Reaktion, die sich katalysieren und der Endung -ase zusammen Reaktionsverlauf Substrate aktives Zentrum Substrat betritt aktives Zentrum Aktivierungs- Energie mit Enzym Enzym/Substrat- Komplex Aktivierungs- energie ohne | Enzym Enzym andert Form während Substratbindung freie Reaktions- enthalpie Produkte Enzym/Produkt- Komplex Produkte Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Enzymaktivitāt Charakterisier- ungen eines Enzyms Die verschiedenen Enzyme unterscheiden sich in der geschwindigkeit mit der sie Substrate umsetzen. Der PH-Wert und die Temperatur beeinflussen das. Mit steigender Temperatur, arbeitet ein Enzym schneller. Die RGT-Regel besagt, das sich bei einer Temperaturerhöhung um 10°C, die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms verdoppelt bei erhöter Temperatur bewegen sich die Enzyme und Substrate schneller im Raum, dadurch ist die Wahrscheinlichkeit, das sie sich zufällig treffen und einen Enzym - Substrat- komplex bilden höher. Bei dem Temperaturoptimum ist die geschwindigkeit des Enzyms am höchsten, wird diese Temperatur überschritten, nimmt die Enzymaktivität wieder ab, die denatuierung eines Enzyms ein. Enzyme haben auch ein PH-Optimum bei dem sie am schnellsten arbeiten. Durch einen zu niedrigem PH-Wert ändert sich die Räumliche Struktur des Proteins und denatuiert. Der PH- Wert beeinflusst die veränderungen der elektrischen Ladung der Seitengruppen der Aminosäuren im aktiven Zentrom des Enzyms. Enzyme und Substrate bewegen sich so schnell, dass keine Bildung des Enzym- Substrat - Komplex möglich ist. Zu hohe Temperaturen leiten Enzyme passen sich dem Milliev an, in dem sie wirken. Pepsin, das im Magensaft vorkommt, besitzt einen PH-Optimum im sauren Bereich. Trypsin aus dem Bauchspeichel hat die höchste Aktivität im basischen Bereich. Amylase hat bei einem PH-Wert von ca. 7 ein PH-Nevtralen bereich? Um die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion zu ermitteln, bestimmt man die Stoffmenge, die pro Zeiteinheit umgesetzt wird oder die Produktmenge die pro Zeiteinheit gebildet wird. Reaktion ohne Enzym → pro Zeit einheit finden mehr Reaktionen statt, je höher die konzentration des Ausgangsstoffes (substrat) ist enzymkatalysierte Reaktion → Reaktionsgeschwindigkeit steigt mit steigender Substrat konzentration rapide an und nähert sich bei hohen Substrat konzentrationen einer Maximalgeschwindigkeit (Vmax). Ist diese erreicht, nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit (trotz steigender Substratkonzentration) nicht weiter zu. Wechselzahl Die Anzahl der Substrat molekule, die von einem Enzymmolekül pro Sekunde umgesetzt werden. Je höher die Wechselzahl eines Enzyms ist, desto höher ist bei der Substratsättigung die Reaktionsgeschwindigkeit. Enzymkinetik zeigt an, wie schnell ein Enzym arbeitet mithilfe der wechselzahl? Zerkleinern Eneyma Umformen Enzym z Zusammenfügen Enzym s Reaktionsgeschwindigkeit umgesetzte Subfrat [rel. Einheit] molekule pro sekonde) E A Stoff A Stoff B-Stoft →Stoff D D 8 Enzym 1 Enzym 2 Enzym 3 Die Substrat konzentration beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme, denn je mehr Substrat zur Verfügung steht, desto wahrscheinlicher wird es, das sich Substrat und Enzym treffen Aktivitätsoptinum, d.h im Vmax ½½/2 Vmax KM Enzym Katalase Enzymaktivität [rel. Einheit] Urease H₂0₂ DNA-Polymerasen DNA Kinasen | Lysozym 11 2 Substrat Michaelis-Menten-Konstante Um die Anziehungskraft eines Enzyms zu seinem Substrat zv ermitteln, bestimmt man die substratkonzentration, bei der die Reaktion mit halbmaximaler geschwindigkeit verläuft (112 Vmax). Ein hoher Km-Wert bedeutet Rechnung 1/2 Vmax Vmax = 2 eine geringe Anziehungskraft des Substrats zu seinem Enzym. Ein kleiner Km-Wert bedeutet eine hohe Anziehungskraft und somit eine schnelle Enzym-Substrat-komplex bildung. → Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit v von der Substratkonzentration 5 bei gleichbleibender Enzymkonzentration Michaelis - Menten-Gleichung v= km + [S] Vmax. [S] Harnstoff ATP Pepsin Murein 3 4 5 saver Trypsin AL 9 Reaktion mit Enzym Reaktion ohne Enzym- Amylase Substratkonzentration [rel. Einheit][s] 7₁₁ 8 nevtral 10000000 3000 Wechselzahl pro Sekunde 1000 10-10000 0,5 Fließgleichgewicht Ein Fließgleichgewicht kann sich nur in einem offenen System einstellen, da sowohl der Stoff Zufluss als auch der Stoff Abfluss gewährleistet sein müssen. Jeder Organismus stellt ein offene System dar. Die von Lebewesen aufgenommenen stoffe werden in Reaktionsketten unter katalytischem Einfluss verschiedener Enzyme schrittweise chemisch umgewandelt. Jedes Enzym hat eine bestimmte Aufgabe (zerlegen, umformen, zusammenfügen). Jedes Enzym kann aber nur den Stoff verarbeiten, der vom Vorgänger Enzym stammt. Fallt also ein Enzym der Reaktionskette aus, so steigt die Konzentration des Stoffes, der vom Vorgänger des fehlenden Enzyms produziert wurde (schädlich für das Lebewesen). Der Stoff umsatz ist umso höher, je größer die Konzentration an Enzymen ist. 10 11 12 13 14, alkalisch pH-Wert

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Substanzen → übernehmen Aufgaben bei der Steuerung von Vorgängen und chemischen Reaktionen im Körper Proteine sind Makromolekõle und bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren. Zwischen den Aminosauren bilden sich Anziehungskräfte aus. Die Struktur des Enzyms wird durch zwischenmolekularen Kräften wie Wasserstoffbrücken, lonenbindungen, V. d. Waals Kräfte und Disulfidbrüchen stabilisiert. Aktivierungsenergie ist die Energie- menge, die für den Start nicht spontaner chemischer Reaktionen nötig ist. Enzyme als Biokatalysatoren → Enzyme sind in der Lage chemische Reaktionen zu beschleunigen Katalysieren. Ein Biokatalysator ist ein Stoff der aus Protein besteht und die Aktivierungsenergie einer biochemischen Reaktion nerabsetzt und dadurch die Reaktion beschleunigt. Bei Körpertemperatur würden die meisten Reaktionen gar nicht oder nur sehr langsam ablaufen. Das Enzym bleibt bei der Reaktion unveränder und ist danach sofort wieder einsatzbereit. ohne Enzym LA mit Enzym Substrate freie Enthalpie Wirkungsweise der Enzyme → Bei der Reaktion geht ein Enzym mit dem Substrat einen Enzym- Substrat - Komplex ein. Diese Komplexbindung setzt die Aktivierungs- energie für die Reaktion herab. Durch die geringere benötigte Aktivierungsenergie kann die Reaktion schon bei niedriger Temperaturen ablaufen. Bei der Komplex bindung bindet das Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms (Schlüssel - Schloss - Prinzip). Aufgrund des Schlüssel-Schloss-Prinzips kann bei einer Stoffwechselreaktion nur der Stoff (Substrat) umgesetzt werden, dessen Struktur genau in das aktive Zentrum des Enzyms passt deswegen sind Enzyme substratspezifisch. Bei einer Stoffwechselreaktion wird das Substrat zu einem oder mehreren Produkten umgewandelt. Das Enzym hat immer die gleiche Wirkung → diese Eigenschaft nennt man wirkungsspezifisch. Die Produkte verlassen nach der Reaktion das aktive Zentrum des Enzyms, sodass dieses unverbraucht vorliegt und das nächste Substrat binden kann. Enzymnamen setzen sich aus der Bezeichnung des Substrats, der Bezeichnung der Reaktion, die sich katalysieren und der Endung -ase zusammen Reaktionsverlauf Substrate aktives Zentrum Substrat betritt aktives Zentrum Aktivierungs- Energie mit Enzym Enzym/Substrat- Komplex Aktivierungs- energie ohne | Enzym Enzym andert Form während Substratbindung freie Reaktions- enthalpie Produkte Enzym/Produkt- Komplex Produkte Produkte verschwinden aktives Zentrum des Enzym Enzymaktivitāt Charakterisier- ungen eines Enzyms Die verschiedenen Enzyme unterscheiden sich in der geschwindigkeit mit der sie Substrate umsetzen. Der PH-Wert und die Temperatur beeinflussen das. Mit steigender Temperatur, arbeitet ein Enzym schneller. Die RGT-Regel besagt, das sich bei einer Temperaturerhöhung um 10°C, die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms verdoppelt bei erhöter Temperatur bewegen sich die Enzyme und Substrate schneller im Raum, dadurch ist die Wahrscheinlichkeit, das sie sich zufällig treffen und einen Enzym - Substrat- komplex bilden höher. Bei dem Temperaturoptimum ist die geschwindigkeit des Enzyms am höchsten, wird diese Temperatur überschritten, nimmt die Enzymaktivität wieder ab, die denatuierung eines Enzyms ein. Enzyme haben auch ein PH-Optimum bei dem sie am schnellsten arbeiten. Durch einen zu niedrigem PH-Wert ändert sich die Räumliche Struktur des Proteins und denatuiert. Der PH- Wert beeinflusst die veränderungen der elektrischen Ladung der Seitengruppen der Aminosäuren im aktiven Zentrom des Enzyms. Enzyme und Substrate bewegen sich so schnell, dass keine Bildung des Enzym- Substrat - Komplex möglich ist. Zu hohe Temperaturen leiten Enzyme passen sich dem Milliev an, in dem sie wirken. Pepsin, das im Magensaft vorkommt, besitzt einen PH-Optimum im sauren Bereich. Trypsin aus dem Bauchspeichel hat die höchste Aktivität im basischen Bereich. Amylase hat bei einem PH-Wert von ca. 7 ein PH-Nevtralen bereich? Um die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion zu ermitteln, bestimmt man die Stoffmenge, die pro Zeiteinheit umgesetzt wird oder die Produktmenge die pro Zeiteinheit gebildet wird. Reaktion ohne Enzym → pro Zeit einheit finden mehr Reaktionen statt, je höher die konzentration des Ausgangsstoffes (substrat) ist enzymkatalysierte Reaktion → Reaktionsgeschwindigkeit steigt mit steigender Substrat konzentration rapide an und nähert sich bei hohen Substrat konzentrationen einer Maximalgeschwindigkeit (Vmax). Ist diese erreicht, nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit (trotz steigender Substratkonzentration) nicht weiter zu. Wechselzahl Die Anzahl der Substrat molekule, die von einem Enzymmolekül pro Sekunde umgesetzt werden. Je höher die Wechselzahl eines Enzyms ist, desto höher ist bei der Substratsättigung die Reaktionsgeschwindigkeit. Enzymkinetik zeigt an, wie schnell ein Enzym arbeitet mithilfe der wechselzahl? Zerkleinern Eneyma Umformen Enzym z Zusammenfügen Enzym s Reaktionsgeschwindigkeit umgesetzte Subfrat [rel. Einheit] molekule pro sekonde) E A Stoff A Stoff B-Stoft →Stoff D D 8 Enzym 1 Enzym 2 Enzym 3 Die Substrat konzentration beeinflusst die Reaktionsgeschwindigkeit der Enzyme, denn je mehr Substrat zur Verfügung steht, desto wahrscheinlicher wird es, das sich Substrat und Enzym treffen Aktivitätsoptinum, d.h im Vmax ½½/2 Vmax KM Enzym Katalase Enzymaktivität [rel. Einheit] Urease H₂0₂ DNA-Polymerasen DNA Kinasen | Lysozym 11 2 Substrat Michaelis-Menten-Konstante Um die Anziehungskraft eines Enzyms zu seinem Substrat zv ermitteln, bestimmt man die substratkonzentration, bei der die Reaktion mit halbmaximaler geschwindigkeit verläuft (112 Vmax). Ein hoher Km-Wert bedeutet Rechnung 1/2 Vmax Vmax = 2 eine geringe Anziehungskraft des Substrats zu seinem Enzym. Ein kleiner Km-Wert bedeutet eine hohe Anziehungskraft und somit eine schnelle Enzym-Substrat-komplex bildung. → Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit v von der Substratkonzentration 5 bei gleichbleibender Enzymkonzentration Michaelis - Menten-Gleichung v= km + [S] Vmax. [S] Harnstoff ATP Pepsin Murein 3 4 5 saver Trypsin AL 9 Reaktion mit Enzym Reaktion ohne Enzym- Amylase Substratkonzentration [rel. Einheit][s] 7₁₁ 8 nevtral 10000000 3000 Wechselzahl pro Sekunde 1000 10-10000 0,5 Fließgleichgewicht Ein Fließgleichgewicht kann sich nur in einem offenen System einstellen, da sowohl der Stoff Zufluss als auch der Stoff Abfluss gewährleistet sein müssen. Jeder Organismus stellt ein offene System dar. Die von Lebewesen aufgenommenen stoffe werden in Reaktionsketten unter katalytischem Einfluss verschiedener Enzyme schrittweise chemisch umgewandelt. Jedes Enzym hat eine bestimmte Aufgabe (zerlegen, umformen, zusammenfügen). Jedes Enzym kann aber nur den Stoff verarbeiten, der vom Vorgänger Enzym stammt. Fallt also ein Enzym der Reaktionskette aus, so steigt die Konzentration des Stoffes, der vom Vorgänger des fehlenden Enzyms produziert wurde (schädlich für das Lebewesen). Der Stoff umsatz ist umso höher, je größer die Konzentration an Enzymen ist. 10 11 12 13 14, alkalisch pH-Wert