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Enzyme

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→> Molekule, die biochemische Reaktionen katalysieren
Biokatalysatoren
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meine Zusammenfassung zu den Enzymen für die Bio-Klausur Datei beinhaltet: - Definition - Aufbau - Eigenschaften - Mechanismus - Enzymhemmungen: kompetitive/reversible Hemmung + nichtkompetitive/allosterische Hemmung

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DEFINITION →> Molekule, die biochemische Reaktionen katalysieren Biokatalysatoren L> AUFBAU Energie Aktives Zentrum → Bereich des Enzyms, an clem die Reaktion stattfindet EIGENSCHAFTEN Substrat- molekül AB Ausgangszustand MECHANISMUS Enzym Substrate Übergangszustand +a Aktives Zentrum Enzym + Substrat Enzyme un katalysierte Reaution katalysierte Reaktion Produktmolekule A+G Endzustand Reaktionsverlauf -> weiteres Bindungszentrum, das der Regulation Regulatorisches Zentrum der Enzymaktivitāt • setzten Aktivierungsenergie herab beschleunigen die Reaktion ● • werden in Reaktion nicht verbraucht • werden schon in geringer Konzentration wirksam substratspezifisch -> setzen nur bestimmte substrate um reaktions- und wirkungsspezifisch -> katalysieren nur eine bestimmte Reaktion Enzym Substrat - Komplex Produkte Enzym + Produkt ENZYMHEMMUNG →> reguliert viele Stoffwechselreaktionen mit Enzyminhibitoren Reversible/Kompetitive Enzymhemmung • Hemmstoff / Inhibitor hat ähnliche Molehülstruktur wie Substrat • Inhibitor + Substrat konkurrieren um Bindungsstelle Mechanismus: Hemmstoff/Inhibitor bindet reversibel an aktives Zentrum, wird aber nicht umgesetzt → blockiert aktives Zentrum Hemmwirkung abhängig von Substratkonzentration: -Hemmstofflonzentration > Substrathonzentration Diagramm: • Kurve steigt flacher an • Vmax wird erst bei höherer substratkonzentration erreicht Schema: • Um-Wert größer →> Affinität (=Bindefähigkeit) schein- bar geringer, da Enzym-Hemmstoff-Komplexe gebildet werden (neben Enzym-Substrat - Komplexen C₁ ㅁ 1 Substrat L> starke Hemmung Hemmstoff - Erhöhung der substrationzentration → verdrängung des Hemmstoffs y Konkurrenz ↑ W Km Hemmstoff kompetitiv gehemmte Reaktion Substratkonzentration Vmax 4 Substrat Nichtkompetitive/Allosterische Hemmung • Substrat und Hemmstoff / Inhibitor sind sich nicht ännlich • Hemmstoff (stabilisiert inaktive Form des Enzyms) bindet an zweiter Bindestelle (allosterisches Zentrum) reversibel Mechanismus: räumliche Struktur des Enzyms wird durch Hemmstoff verändert -> Substrat ko nn nicht an Aktives Zentrum binden nicht umgesetzt werden höhere Substrat konzentration beeinflusst Hemmwirkung nicht Inaktivierung des Enzyms → aktive Enzymmolekule werden weniger allosterischer Aktivator: stabilisiert aktive konformation Diagramm: • Vmax geringer • Km-Wert ist gleich der...

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