Enzyme & Wirkung im Körper

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freisetzen verlangsamen Das Substrat kann sich nicht mehr an das Enzym binden L. Es kann kein ESK hergestellt werden → Diese Art Hemmung wird kompetitive Hemmung setet sich der Giftstoff an einer anderen Stelle an das Enzym, spricht man von nicht-kompetitive Hemmung gesam- durch das Einbinden des Giftstoffs in das Enzym wird die te Struktur, somit auch das Aktive Zentrum verändert ↳ das Substrat kann sich nicht mehr an das Enzym binden und es entsteht kein Esk → das aktive von Inhibitoren 4 setzt sich in das aktive Zentrum des Enzyms es kann kein Produkt entstehen eine irreversible Hemmung ändert den Aufbau des Enzyms Zentrum kann nie wieder mit Substraten reagieven BRUNNEN ↳ Das Enzym ist unbrauchbar, da es kein ESK mehr ausbilden kann Thema: Enzyme & ihre Wirkung im Körper RGT-Regel Pro 10° die es Warmer wird, verdoppelt sich die Reakt ionsgeschwin- digkeit. AUFBAU VON ENZYMEN enzy me sind grundsätzlich Proteine mit einer sehr komplizierten räum- lichen Struktur VERL AUF EINER ENZYMATISCHEN REAKTION Eine enzymatische Reaktion besteht grob aus 3 Schritten: Das Enzym nimmt das Substrat in das aktive Zentrum auf und es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex (ESK) Die Katalytische Aktivität findet jedoch nur im Aktiven Zentrum des Enzyms stalt Das Molekul, welches umgesetzt wird bezeichnet man als Substrat 2. Es findet die durch das Enzym katalisierte Reaktion des Substrats statt 3.- Substrat und Enzym trennen sich wieder , wobei das Enzym unverán- dert aus der Reaktion hervorgeht EINFLUSSE AUF ENZYMKATALYSE - Eine Erhöhung der Temperatur erhöht die Enzymaktivität bis zu einem Temperaturoptimum, danach fällt die Aktivität schnell wieder ab Je nach Enzym gibt es unterschiedliches Temperaturoptimum. AKTIVIERUNG UND HEMMUNG ENZYMATISCHER REAKTIONEN Bei bestimmten Ablaufen, wie zum Beispiel bei den Stoffwechselvorgangen muss die Konzentration der Produkte streny reguliert werden. Die meisten Regulationsvorgänge bei einer enzymatischen Reaktion setzen bei der Bildung des Enzym-Substrat - Komplexes an. - ↳ Bei Enzymen im Körper liegt das Temperaturoptimum meist bei 37°C.da diese Temperatur der Körpertemperatur entspricht Enzyme sind außerdem PH-Wert abhängig. je nach pH-Wert steigt oder fällt die Enzymaktivität 1. Substrat konzentration eine Erhöhung der Substrat konzentra- tion hat eine Zunahme der Reaktions- geschwindigkeit zufolge - ab einer bestimmten Konzentration hat die Geschwindigkeit ein Maximum err- eicht und kann nicht schneller werden 1 2. kompetitive Hemmung der Hemmstoff (nhibitor) ähnelt dem Substrat im molekularen Bau und konkuriert sozusagen um die Bindung mit dem aktiven Zentrum des Enzyms Durch die Verdrängung des Subst- rats vom aktiven Zentrum wird die 4. Nicht kompetive Hemmung lurch -bei Nichtkompetiven Hemmun-gert gen gibt es keine Ähnlichkeit zwischen Substrat und Inhibitor Die Bindung eines Regulatormolekuls verände - die hemmende Wirkung wird Enzyms und verursacht somit eine Aktivierur hier durch eine Anderung der Struktur des aktiven Zentrum- s hervorgerufen Gin Aktivator sorgt für eine bessere Enzym- nigt somit die Reaktion Ein Inhibitor sorgt für eine schlechtere Enz-man nennt diese Hemmstoffe ingert somit die Enzymaktivitāt Enzymgifte 3. Allosterische Regulierung - Regulierbare Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum auch noch ein Allosteris- ches Zentrum, hier kann sich spezifisches C 1. Substrat konzentration. eine Erhöhung der Substrat konzentra- tion hat eine Zunahme der Reaktions- geschwindigkeit zufolge ab einer bestimmten Konzentration hat die Geschwindigkeit ein Maximum err- eicht und kann nicht schneller werden. 1 - 3. Allosterische Regulierung Regulierbare Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum auch noch ein Allosteris- - - - 2. kompetitive Hemmung der Hemmstoff (Inhibitor) ähnelt dem Substrat im molekularen Bau und konkuriert sozusagen um die Bindung mit dem aktiven Zentrum. des Enzyms Durch die Verdrangung des Subst- rats vom aktiven Zentrum wird die Geschwindigkeit der Reaktion, durch eine kleinere Umsatzrate verringert ches Zentrum, hier kann sich spezifisches Regulatormolekul binden Die Bindung eines Regulatormolekuls verändert die räumliche Struktur eines Enzyms und verursacht somit eine Aktivierung oder Hemmung Gin Aktivator sorgt für eine bessere Enzym-Substrat-Passung und beschleu- nigt somit die Reaktion. Ein Inhibitor sorgt für eine schlechtere Enzym-Substrat-Passung und verr- ingert somit die Enzymaktivität 2