Grundlagen der Enzymologie und Enzymkinetik
Das Induced-Fit-Modell und die Michaelis-Menten-Kinetik bilden die Grundlage für das Verständnis der Enzymfunktion und -regulation. Enzyme sind Biokatalysatoren, die aus Proteinen bestehen und spezifische biochemische Reaktionen beschleunigen.
Definition: Ein Enzym ist ein Biokatalysator, der aus einer Polypeptidkette aus Aminosäuren besteht und spezifische biochemische Reaktionen katalysiert.
Das aktive Zentrum eines Enzyms ist der Ort, an dem die katalytische Reaktion stattfindet. Im Gegensatz zum starren Schlüssel-Schloss-Prinzip erklärt das Induced-Fit-Modell, wie Enzyme ihre Form während der Substratbindung anpassen können.
Highlight: Das Induced-Fit-Modell beschreibt die flexible Anpassung des aktiven Zentrums eines Enzyms an sein Substrat, was eine präzisere Katalyse ermöglicht.
Die Enzymkinetik wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben, die die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit darstellt. Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist dabei ein wichtiger Parameter, der die Substratkonzentration angibt, bei der die halbe maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird.
Vocabulary: Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist die Substratkonzentration, bei der die halbe maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird und gibt Aufschluss über die Affinität des Enzyms zum Substrat.
Verschiedene Faktoren beeinflussen die Enzymaktivität:
- pH-Optimum: Der optimale pH-Wert für die Enzymaktivität
- Temperaturoptimum: Die beste Temperatur für die Enzymfunktion
- Inhibitoren: Substanzen, die die Enzymaktivität hemmen können
Es gibt verschiedene Arten der Enzymhemmung:
- Kompetitive Hemmung: Der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um die Bindungsstelle
- Nichtkompetitive (allosterische) Hemmung: Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums und verändert dessen Struktur
Example: Orlistat ist ein Beispiel für einen Inhibitor, der fettzerlegende Enzyme hemmt und in der Behandlung von Übergewicht eingesetzt wird.
Die RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel) besagt, dass eine Temperaturerhöhung um 10°C die Reaktionsgeschwindigkeit verdoppelt. Dies gilt jedoch nur bis zu einem gewissen Punkt, da zu hohe Temperaturen zur Denaturierung des Enzyms führen können.
Definition: Denaturierung ist eine strukturelle Veränderung des Enzyms, die mit dem Verlust seiner Funktion einhergeht.
Enzyme zeichnen sich durch ihre Substratspezifität (Verarbeitung nur eines speziellen Substrats) und Wirkungsspezifität (Katalyse nur einer bestimmten Reaktion) aus. Diese Eigenschaften machen sie zu präzisen und effizienten Biokatalysatoren in lebenden Systemen.
