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Glossar Enzymatik
3.1.2021
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Enzym Substrat Aktives Zentrum Induced fit Modell Wechselwirkung Enzymaktivität Substratkonzentration Michaelis-Menten-Konstante Schlüsselschloss-Prinzip Orlistat Sättigungskurve Affinität Denaturierung Katalyse Optimumskurve RGT-Regel PH-Optimum Temperaturoptimum Inhibitor Kompetitive Hemmung Nichtkompetitive Hemmung (allosterisch] Enzym-Substrat-Komplex Produkt Aktivierungsenergie S+E-> ES -> E+P Substratspezifität Wirkungsspezifität Halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit GL Glossar Enzymatik™IK Biokatalysator besteht aus Proteinen (Polypeptidkette aus Aminosäuren) Ausgangsstoff Stelle an der die katalysierende Reaktion stattfindet Enzym ändert die Form während der Substratbindung Wechselseitiges Aufeinanderwirken Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms (wie viel Substrat in einem bestimmten Zeitraum umgesetzt wird) Substratanzahl Substratkonzentration bei der halben Maximalgeschwindigkeit Funktion von zwei komplementären Strukturen, die räumlich zueinander passen Hemmt fettzerlegende Enzyme Höchste Reaktionsgeschwindigkeit, Höhe der Substratkonzentration ist egal Neigung/Anziehungskraft sich umzusetzen Strukturelle Veränderung verbunden mit Verlust der Funktion Beschleunigung/Verlangsamung einer Stoffumsetzung Maximum Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel Temperaturerhöhung um 10° = Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit Best geeignetster PH-Wert Best geeignete Temperatur Substrat, welches die Vorgänge einschränkt/ hemmt Konkurrenz des Inhibitors und eines anderen Substrats um die Bindungsstelle Inhibitor bindet außerhalb, verändert die Raumstruktur des aktiven Zentrums Übergangszustand aus Enzym und dem gebundenen Substrat Ergebnis der Katalyse Notwendige Energie um eine Reaktion auszulösen Substrat +Enzym -> Enzym-Substrat-Komplex -> Enzym + Produkt Verarbeitung von nur einem speziellen Substrat Enzym kann nur eine gewisse Reaktion katalysieren Vmax/2 Messungsstelle der Michaelis-Menten-Konstante
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