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Mechanismus der Enzymwirkung

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Pia Sophie Urban

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Name: Arbeitsauftrag: 1. Lese den folgenden Text aufmerksam durch. 2. Ergänze die Abbildung 2 mit den folgenden Begriffen: -Enzym-Substrat-Komplex, Maltose, Maltase, Glucose, Enzym, aktives Zentrum, Produkt, Substrat- 3. Bilde Zweier-Gruppen und erläutere deinem Partner das Schlüssel-Schloss-Prinzip sowie die Begriffe Substrat- und Wirkungsspezifität. 4. Du hast 20 Minuten Zeit! Ohne Enzyme gäbe es kein Leben. Bei Körpertemperatur würden viele Reaktionen ohne Enzyme gar nicht oder nur sehr langsam ablaufen. Enzyme sind Biokatalysatoren, die im Körper biochemische Prozesse beschleunigen. Enzyme setzen die Aktivierungsenergie für chemische Reaktionen im Körper herab (Abb. 1). Moltose Biologie Arbeitsblatt zum Thema: Mechanismus der Enzymwirkung Klasse: Die Namen vieler Enzyme werden aus den Namen der Ausgangsstoffe- dem Substrat, das sie umsetzen, - und der Endung -ase gebildet. Diese Namen lassen auf die Funktion der Enzyme schließen. Zum Beispiel spaltet das Enzym Amylase die Stärke (Amylose) und das Enzym Lactase zerlegt den Milchzucker (Lactose) in seine Grundbausteine. Aktives Zentrum CH₂OH CH₂OH Cellobiose JCH₂OH stark 0 CH₂OH CH₂OH In Abbildung 2 ist der Ablauf einer enzymatischen Reaktion am Beispiel der Maltase schematisch dargestellt. Das Enzym Maltase bindet an das passende Substrat, die Maltose. Dabei bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Nur ein bestimmtes Substrat passt genau in das aktive Zentrum des Enzyms. Diesen Zusammenhang bezeichnet man als Schlüssel-Schloss-Prinzip. Enzyme sind somit substratspezifisch. Während das Substrat an das Enzym gebunden ist, findet die Umwandlung des Substrates zum Produkt (hier zwei Moleküle Glucose) statt. Neben der Substratspezifität besitzen Enzyme auch die Eigenschaft der Wirkungsspezifität. Das bedeutet, dass sie jeweils...

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nur eine bestimmte Reaktion katalysieren. Das Enzym geht unverändert aus dieser Reaktion hervor und steht für weitere Reaktionen zur Verfügung. CH₂OH Energie Datum: Maltose E-S-K Aktivierungs- energie für katalysierte Reaktion Energieniveau Ausgangsstoffe (z.B. Maltose) Energie- niveau End- produkte (z.B. Glucose) CH₂OH Aktivierungsenergie für nicht-katalysierte Reaktion Reaktionsverlauf Abb. 1: Enzyme verringern die Aktivierungsenergie (Quelle: Grüne Reihe, Zellbiologie, Schroedel, 2010, S. 106) Maltase Enzym + Substrat Abb. 2: Mechanismus der Enzymwirkung- das Schlüssel-Schloss-Prinzip (Quelle: Grüne Reihe, Zellbiologie, Schroedel, 2010, S. 106) Energie- gewinn Glucose CH₂OH Malase __Enzym + Substrat Produkt !. Glucose Bau von Enzymen Primärstruktur 1 Bau und Struktur eines Enzyms Amino- gruppe Enzyme sind Proteine. Bausteine der Proteine sind zwanzig verschiedene Aminosäuren. Die Aminosäuren sind über Peptidbindungen zu lan- gen Molekülketten verknüpft (Abb. 2, 4). Diese Ketten bezeichnet man als Polypeptide. Sie bauen die Proteine, wie zum Beispiel Enzyme, auf. Viele Enzyme enthalten neben den Polypeptidketten zusätzlich Metallionen oder kleinere organische Moleküle. Diese zusätzlichen Enzymbestandteile bezeichnet man als Cofaktoren. Der räumliche Aufbau eines Proteins lässt sich auf vier Ebenen beschreiben (Abb. 1). Als Primärstruk- tur bezeichnet man die Reihenfolge der Amino- säuren in der Polypeptidkette. Die Reihenfolge der Aminosäuren ist auf der DNA genetisch fest- gelegt. Diese Reihenfolge ist für den räumlichen Aufbau, die sogenannte Raumstruktur eines En- zyms entscheidend. Viele Abschnitte einer Poly- peptidkette sind zu Faltblattstrukturen oder He- lixstrukturen gefaltet. Ursache für diese Raum- strukturen sind Wasserstoffbrückenbindungen, die Aminosäure Rest R H 1 w Helixstruktur OIC=0 O-H Faltblattstruktur Sekundärstruktur H-N-C-C I H Carboxyl- gruppe H OH CH₂ fin sich zwischen nahe benachbarten Aminosäuren der Polypeptidkette in regelmäßigen Abständen ausbilden. Man bezeichnet diese räumlichen Strukturen als Sekundärstrukturen. Zwischen Aminosäuren, die in der Polypeptidkette weiter voneinander entfernt sind, bilden sich auch die besonders stabilen Disulfidbrücken aus. Dadurch kommt es zu einer weiteren räumlichen Auffal- tung der Polypeptidkette, deren Struktur nun an ein Wollknäuel erinnert. Diese Raumstruktur be- zeichnet man als Tertiärstruktur. Die Tertiärstruk- tur entsteht nicht zufällig, sondern ist für das je- weilige Protein charakteristisch und bereits durch die Abfolge der Aminosäuren in der Primärstruk- tur vorgegeben. Manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten. Jede dieser Polypep- tidketten bildet dann eine Untereinheit. Beispiels- weise besteht das Hämoglobin, der rote Blutfarb- stoff, aus vier Untereinheiten. Einen derartigen Komplex aus mehreren Polypeptidketten bezeich- net man als Quartärstruktur. | || HO Tertiärstruktur CH3 CH3 H CH | || но Ser - Serin 2 Aufbau einer Aminosäure und Ausschnitt aus einer Polypeptidkette Val Valin HI Н - || C - OH 1 CH₂ Asp Asparaginsäure ST HIN Quartärstruktur SH T CH₂ -N-C-CIN-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C- | || но | || HO Cys Cystein H - NH₂ 1 CH₂ I CH₂2 I CH₂ I CH₂ | || HO Lys Lysin CO 3 Eine Menschenkette als Modell Eine Menschenkette als Modell für die Enzym- struktur? Erläutere, inwiefern die in Abbildung 3 dargestellte Menschenkette als Modell für den Auf- bau eines Enzyms aufgefasst werden kann. Bau von Aminosäuren. Beschreibe vergleichend den Aufbau der in Abbildung 2 dargestellten Amino- säuren. Aminosäure 1 H RO-H H R || | H-N-C-C | | || но H₂O H R | | N-C-C-OH | | || Η Η Ο R 1 H-N-C-C-N-C-C-OH | || || || HO Η Η Ο Peptidbindung Aminosäure 2 4 Bildung einer Peptidbindung Dipeptid van-der-Waals-Kräfte CH3 CH'₂ "CH -CH₂-S-S-CH₂- -CH CH3 CH3 Disulfidbrücke AJ CH₂ CH2 C-CH₂- CH, CH, NH, O OH lonenbindung CH₂-OH-O=C-CH₂ Wasserstoffbrückenbindung 5 Zwischenmolekulare Kräfte in Polypeptidketten

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