Procyte und Eucyte im Vergleich; Viren ( lytischer undlysogener Phagenzyklus)

Alternativer Bildtext:

exo- und/oder endothermischen Materials (Mägen der Zelle) biomembran - Struktur und Aufbau Experiment Gorter und Grendel ermitteln therotische Oberfläche eines Blutkörpeichens - experimentell ermittelte oberfläche was genau doppelt so groß wie die zuvor berechneten. -> Doppelmembran Lipiddoppelschicht Kopf Schwanz Phospholipid Phospholipide sind bipolar d. h. sie besitzen verschieden geladene Randgruppen polauer und hydrophiler kopf" unpoldrer und hydrophober schwanz Anordnung der Phospholipide erfolgt durch Polarisation - Monomolekulare Schicht dl.h. Schicht der Phospholipide besteht genau aus einem Molekül, Lipide überlagern sich nicht ggs: Kompartimentierung. Biomembranen grenzen Zellräume (die Kompartimente! voneinander ab→Kompartimentierung ermöglicht das Prinzip der Arbeitsteilung= Erfolgsrezept der Zelle selektiver Stofftransport ist möglich Zusammensetzung 60-90% der Trockenmasse der Zelle besteht aus Biomembran chemische zusammensetzung der Membran: Lipide (Fette) v.a. Phospholipide: 20-70% ·Proteine (Eiweiße): 40-80% · Kohlenhydrate: nur wenige Prozente biomembran - Struktur und Aufbau Kohlen- hydrate Glykolipid Intrazellular Nachweis der Strukturen Extrazellulär Glycoprotein Cholesterin Cytoplasma -Farbstoffreste treten aus Proteine sind Bestandteile der Membran XXX Ethansäure färbt sich pink ->Ethansäure greift Proteine an und denaturiert diese - diese gehen kaputt und der Farbstoff kann entweichen Wasser färbt sich leicht blau Rotkohlblatt mit Spüli ist dunkelblau -Spüli denaturiert Fette der Membran, diese bekommt Lücken und der Farbstoff kann entweichen Fette sind Bestandteile der Membran. integrales Protein Blattzellen von Rotkohl haben Zentralvakuolen, die einen rotvioletten Farbstoff enthalten Rotkohlblatt wird in Wasser gelegt, anschließend werden sie in ein Reagenzglas mit wasser und in eins mit Ethansäure gelegt Lipiddop- pelschicht peripheres Protan proteine Primärstruktur. kleinster Baustein: Aminosäure (alle Proteine im Körper des Menschen setzen sich aus 20 versch. AS 2sm.) - Aminosäuren werden über Peptinbindungen verbunden-> Elektronenbindung. → mehr als 10 AS 2sm. = Polypeptid → mehr als 100 AS zsm.= Protein Sekundärstruktur. - das Polypeptid (eine AS -kettel kann zwei versch. Sekundarstrukturen einnehmen • α-Helix. nebeneinander und falten sich B-Faltblattstruktur mehrere Polypeptide liegen versch. Strukturen haben unterschiedliche Funktionen zur Folge. Tertiärstruktur - durch weitere Auffaltungen wird die Tertiär- struktur gebildet, welche die Funktion des Proteins bestimmt. je nach Lage der unpolaren und polaren Aminosäurereste ergeben sich versch. Eigen- schaften für das Protein molekulare Anziehungskräfte sorgen für Stabilität Quartärstruktur in einigen Fällen bilden mehrere Proteinmoleküle eine funktionsfähige Einheit Z.B Hämoglobin besteht aus 4 untereinheiten (Tertiärstrukturen) transportmechanismen hohe Konzentration Ooooo 00000000000 niedrige Konzentration DOOS passiver Transport mittransportiertes Molekul DE VOU bood einfache Diffusion Kanal vermittelte lerleichterte) Diffussion große Moleküle und lonen Diffussion: -Ausgleich der Konzentrationsunterschiede, aufgrund der Brownschen Molekularbewegung Carrier vermittelte (erleichterte) Diffussion aktiver Transport 1 außen aktiver Transport: Aktives Arbeiten" entgegen des Konzentrationsgefälle -> Energie (ATP) nötig passiver Transport: - in Richtung des Konzentrationsgefälle-Zelle macht sich Kraft/ Phänomen der Diffussion zu Nutze 1 oooooooooº einfache Diffussion: manche Moleküle können aufgrund ihrer ähnlichen Polarität die Biomembran passieren können Lipiddoppelschicht Osmose: gerichtete Fluss von Teilchen durch eine selektiv- oder semipermeable Trennschicht innen sekundär aktiver Fransport Natrium- Kalium- pumpe-> aktiver Transport Energie Protonen - pumpe -aktiver Transport Kanalprotein für Protonen ->passive Transport Energiegewinnung der Zelle durch Fotosynthese und Zellatmung. Energie I Konzentrationsgefälle für H* entsteht II Konzentrationsgefälle Diffussionskraft ermöglicht passiven Transport von Protonen Licht Fotosynthese: 60C02₂ + 6H₂0 ²2/> C₂H₂₁₂06 +60₂ Durch den aktiven Transport (meist lonenpumpen wird ein Konzentrationsgefälle hergestellt, das eigentlich nicht vorhanden Dieses Konzentrationsgefälle entwickelt eine Diffussionskraft, mit welcher Stoffe ohne Energieverbrauch im passiven Transport aufgenommen/transportiert werden energiearm energiereich 4ATP energie reiche Biomoleküle werden erzeugt Zellatmung: C6H₁₂O6 + 60₂ ²23 6CO₂ + 6H₂O ->Zelle bekommt die energiereiche Verbindung ATP endo- und exocytose Exocytose: Ausschleussen von Stoffen aus einer zelle durch Verschmelzen der Vesikelmembran mit der Zellmembran Endocytose: Aufnahme von Stoffen in eine Zelle durch Einstülpung der Zellmembran und Vesikelbildung (Vesikel wandern in das Zellinnere) Pinocytose: Aufnahme von Flüssigkeiten Phagocytose - Aufnahme von Feststoffen. Endocytose Exocytose Endo- und Exocytose finden nicht nur an der Zellmembran sondern auch. innerhalb der Zelle statt Transcytose: - ständiges Ineinanderübergehen der Membranen ( = Membranfluss) - die Membranen von Mitochondrien, Plastiden und Peroxiden nehmen an diesem Austausch nicht teil. enguyen Funktionen: setzen die Aktivierungsenergie herab beschleunigen chemische Reaktionen Reaktionen von Enzymen Vorgänge im Hauptteil ( Enzym-Substrat-Komplex). 1. Wechselwirkung zwischen substrat und aktivem zentrum (Ladungsänderungen, Ausrichtung) 2. Substrat wird in Übergangszustand versetzt Substratspezifität: Enzyme können nur ein bestimmtes substrat umsetzen d.h. nu bei einem substrat findet. die chem. Reaktion statt Wirkungsspezifitát: Enzyme können von mehreren möglichen. Reaktionsprodukten nur die Bildung eines ganz bestimmten Produktes katalysieren Eigenschaften: - wirkungs- und Substratspezifisch Gehen unverändert aus Reaktion hervor Enzyme nehmen nicht an Reaktionen teil. Sie ermöglichen diese nur - Reaktionshedingungen Enzymaktivität: Substrate, die pro Sekunde von den Enzymen umgesetzt werden Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms - Substratkonzentration: niedriege Substratkonzentration->geringe Geschwindigkeit der Substratumsetzung je höher die Substrat konzentration, desto höher die Substratumsetzung (II). - bis die maximale Geschwindigkeit (Vmax) der Substratumsetzung erreicht wir zum Ermitteln ließt man V ₁1 max der Sättigungskurve ab, da sich Vmax Schlecht ablesen lässt - bei niedriger Substratkonzentration sind nicht alle Enzyme mit Substratteilchen beladen. →niedriege Wahrscheinlich , dass sich Substrat und Enzym treffen (I) bei Vmax ist die Sättigung erreicht (Substrate können a.2. nicht schneller besetzen, da sich das Produkt der vorherigen Reaktion noch vom Enzym trennen muss) bei zu hoher Substrat konzentration behindern sich Substratmoleküle dabei das aktive zentrum zu besetzen -> Substrathemmung. Temperatur: (III) Stoffwechselprozesse sind temperaturabhängig →Ablauf enzymatischer Reaktionen: steigende Temperaturen-> starke Erhöhung d Reaktionsgeschwindigkeit bei Enzymen (Maximum: zwischen 30°C und 50°C) -be überschreitung der Maximalwerte nimmt die Geschwindigkeit schnell ab -> Enzym hat keine Wirkung mehr höhere Temperaturen = stärkere Teilchenbewegung -> Enzym und Substrat treffen höchstwahrscheinlich aufeinander Bindungen zwischen Atomen werden gelockert - bei einer enzymatisch katalysierten Reaktion erhöht sich die Reaktions- geschwindigkeit bei einer Erhöhung um 10°C um den Faktor 2-4 -> Reaktionsgeschwindigkeit - Temperatur-Regel (RGT-Regel) - bei Temperatur überschreitung wird aktives Zentrum verändert (denaturiert) +||▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬▬/'| | | Geschwindigkeit der Substratumsetzung Reaktionsgeschwindigkeit v einer chemischen Reaktion (II) rel. Einheiten Substratkonzentration 0 1.0 lis (I) (II) enzymatisch katalysier te Reaktion 20 30 Temperatur (°C) 40 Vmax (Grenzwert) Vmax (grafisch ermittelt). 50 Stabilität eines Enzymmoleküls Reaktionshedingungen pH-Wert - Aktivität des Enzyms ist abhängig vom pH-Wert jedes Enzym hat ein pH-Optimum → Aktivität nimmt bei höheren oder niedrigen pH-Werten ab bis Nullwert erreicht wird Grund: Denaturierung des Enzyms durch It -lonen Anlagerung oder Abspaltung - Raumstruktur und Struktur des aktiven Zentrums gehen verloren Amylase pH = 7 Mundspeichel saure Lösung pH wert < 7 H O H* O H* O → Pepsin H* hohe H Konzentration PH= 1,5-2,S Mägensäure alkalische Lösung pH-Wert >7 H* Ⓒ „Protease" Amylase/Trypsin pH = 7,s Dünndarm/ Bauchspeicheldrüse H* niedriege H Konzentration.