Proteinbiosynthese (Translation, Transkription), Genmutation

Alternativer Bildtext:

einer gesunden Person im Material 2. (9 Punkte) Genmutation b) Geben Sie für die mutierten Tripletts der Fallbeispiele 1 und 3 im Material 2 jeweils die m- RNA-Sequenz und die codierte Aminosäure an. (16 Punkte) c) Erklären Sie, welche Auswirkungen die Mutationen der Fälle 1 und 3 für die Funktion der gebildeten Proteine haben könnten. (16 Punkte) Material 1 Informationen zur familiären Hypercholesterinanämie Cholesterin ist ein fettähnlicher Stoff, der für viele Stoffwechselvorgänge im menschlichen Körper notwendig ist. Der menschliche Körper produziert Cholesterin in geringen Mengen selbst, der Hauptanteil wird mit der Nahrung aufgenommen. Der Cholesterinstoffwechsei kann allerdings erblich bedingt gestört sein. Eine solche Störung ist die familiäre Hypercholesterinanämie (FH). Die FH ist eine der häufigsten Stoffwechselkrankheiten. Ursache für die FH sind Mutationen im LDLR- Gen. Dieses Gen ist aus insgesamt 18 Exons auſgebaut und das Protein besteht aus 839 Aminosäuren. Die FH kann durch unterschiedliche Typen von Mutationen an verschiedenen Stellen des LDLR-Gens ausgelöst werden. Heute sind weltweit mehr als 200 verschiedene Mutationen bekannt, die das Krankheitsbild der FH auslösen. Erbt ein Kind von beiden Elternteilen ein jeweils unterschiedlich mutiertes LDLR-Gen, zeigen sich bereits im frühen Kindesalter Symptome der FH. Oft erleiden die Material 2: Ausschnitt aus Exon 2 des codogenen Stranges des LDLR-Gens | Nucleotid gesund Fall 1 Fall 2 Fall 3 3' ⠀⠀⠀ ... 80 1 ACA TCT TCT ACC TCT ACA TCT ACA 85 90 CTT TCT CTT TCT CTT TCT TCT TTG CTT 3 95 TTG CTC AAG GTC CTC AAG GTC TTG TTA CTC AAG GTC CTC AAG ATC 100 5' ACG... ACG... ACG... ACG... Ausschnitt aus Exon 2 des codogenen Stranges einer gesunden Person und drei Fälle von in diesem Abschnitt auftretenden Mutationen (Fall 1-3) Material 3: Der genetische Code Ala Val Glu Asp NOHOVOR CO7Q|CO|4G|UCAG|UC|AGUGAG/ GU C U G A Gly Thr A phe Leu с GU A C * Ser C A G Tyr Gin UG CUGAGUACU ACOTOO Met lle Arg * ● His Cys AO G A Leu * Trp Pro * zweimal auftretende Aminosäure • Stopp-Codon Start-Codon Ala Alanin Asn Asparagin Cys Cystein Glu Glutaminsäure 4 His Histidin Leu Leucin Met Methionin Pro Prolin Thr Threonin Tyr Tyrosin Arg Arginin Asp Asparaginsäure Gin Glutamin Gly Glycin lle Isoleucin Lys Lysin Phe Phenylalanin Ser Serin Trp Tryptophan Val Valin Bitte beachten Sie die Verwendung von Fachsprache! Biologie Klausur Nr. 1 Aufg. 1) a) A) DNA-Doppelhelix 2). 3) Einzelstrang der prä-mRNA V 4) Intron V 5) Exon 6) Kernporen des Zellker 7) reife mRNA Zellkerns 8) 9) 10) ^^) 12) Ribosom (kleine Untereinheit und große Untereinheit) 13) Triplett (ein Codon M 14) +RNA (V 15) kleine Untereinheit des Ribosoms 16) Aminosäurekette/Polypeptidketter (6) Die Translation ist der zweite Hauptschritt der Protein biosynthese, denn bevor dieser stattfinden kann muss die Transkription stattfinden. Bei der Transkription wird DNA in mRNA umgeschrieben und bel der Translation wird. die mRNA in eine Aminosäure sequenz übersetzt, sodass ein Protein entsteht. Translation findet am Ribosom statt im Cyto- plasma) Ablauf Translation: Zu Beginn tagert sich die kleine Untereinheit des Ribosoms an den mRNA-Strang, und läuft diese ab bis es auf das Startcodon trifft. Dann lagert sich auch die große Untereinheit des Ribosoms an, welche drei Stellen EPA for drel to tRNA-Molekule. Zat. Die A-Stelle liest den Startcodon und aus dem Cytoplasma wird eine +RNA mit dem Anticodon der zugehörigen Aminosäure gebunden. bzw. angelagert, pas Ribosom rutscht ein Triplett weiter, somit wandert die +RNA in die P-Stelle und gibt sie die Aminosäure an die A-Stelle. Die A-Stelle liest ein neues Triplett und dazu lagert sich eine neue zugehörige +RNA an. Das Ribosam rutscht wieder ein Triplett weiter, somit landet Unsere erste +RNA in die E- Stelle und da sie entladen ist, geht sie zurück ins Cytoplasma. An der P-Stelle gibt die andere +RNA ihre Amino- sause wieder ab an die 4-Stelle und durch Peptid bindungen bildet sich eine Aminosäurekette. Diese Vorgänge wiederholen sich solange bis die A-Stelle auf ein Stopp codon trifft, zu der es in der Regel kein Anticodon gibt. So endet die Transiation und das Ribosom zerfällt in seine Einzelteile -TA 10.2021 (Folypeptidkette) und die Aminosäure kette lost sich auch vom Ribosom und bildet ein Proteln, bes Aufg.2) a) Beim Enzym Phenylalaninhydroxylase & muss in der Regel Phenylalanin zu Tyrosin omgewandelt werden, da das Enzym defekt ist, kommt es zu Tyrosinmangel. ✓ Das Enzym (B) Tyrosinase muss in der Regel Tyrosin zu Melanin umsetzen, da es an Tyrosin mangelt, kommt es zum Albinismus, denn Melanin ist der Farbstoff für Haut, Haare, Augen. ✓ Das Enzym (C) Thyreoperoxidase setzt in der Regel Tyrosin zu Thyroxin um, da aber wenig bis gar nicht kein Tyrosin vorhanden ist we aufgrund von PKU, kommt es zu Thyroxin- mangel, also zu der Krankheit Hypothyreose (körperliche und geistige Entwicklungsstörungen). Und beim Enzym (D) Homogentis in saure oxidase muss aus Homogentisinsäure zu Kohlenstoffdioxid und Wasser umgesetzt werden. Wenn dies nicht passieft bzw. passieren kann, weil Homogentisinsäure fehlt, kommt es zu der Krankheit Alkaptonurie, also Gelenkenzündungen und schwarzer Harn. (nich oder nicht umgesetzt werden kann) 6.1 Genwirk kette, da Es handelt sich hier um eine es hier eine Abfolge mee stoffwechselreaktion handelt, die alle von Enzyme gestevert bzw. katalysiert werden. Da hier schon das erste Enzym (4) Phenylalanin - hydroxilase defekt es ist, was man auf eine Mutation zurückführen kann, kann dieses Enzym entsprechend sein zugehöriges Substrat Phenylalanin, nicht zu Tyrosin umsetzen. Allerdings hat dies Tyrosinmangel zur Folge, wobei das nächste Enzym Tyrosin eigentlich umsetzen muss zu Melanin. Diese Reaktion kann also nicht folgen, also haben wir Melaninmangel. Tyrosin wird auch für die dritte Reaktion benötigt, aufgrund unseren "Tyrosinmangel kann diese Reaktion auch nicht fagen bzw. kaum. SA D.G.) 2.0. Schließlich bei der vierten Folgereaktion, muss Tyrosin tzw. Homogentisinsäure zu Kohlenstoff- dioxid und Wasser umgesetzt werden. Aufgrund des Tyrosinmangels kann alese Reaktion Ad auch nicht stattfinden. ✓ Zusammenfassend kann sagen aufgrund dessen, dass die erste Reaktion nicht stattfinden konnten, konnten die folgenden Reaktionen auch nicht stattfinden, da sie abhängig vom Produkt des ersten bzw. vorherigen Enzyms sind. Aufg.3) -a) gesund DNA 6) TCT ACA CTT TCT TT G 5 CTC AAG GTC ACG MRNA S'AGAUGUIGAAASA AAGI GAGI VUCICAGUGG 3¹ V ✓ Acg-Cys - Glu-Arg - Tør. --Glu - Phe- Gin-Cys (M2 & M3) Fall 1: 3' ACC S mRNA 5 UGG 31 ✓ (Trp) Tryptophan Es handelt sich um die Punktmutation also Missense-Mutation, denn das Triplett codiert für eine andere Aminosäure und zwar Tryptophan. Fall 3: 3 ATC 5 mRNA SUAG 3 Stopp codon (MQ&MB) Es handelt sich hier um eine Punktmutation, also eine Nonsens-Mutation, das das Triplett for ein Stopp codon codiert. Fall 4: Beim ersten Fall handelt es sich um eine Missense-Mutation (siehe b)), dementsprechend kann es sein, dass das Protein defekt sein. wird, da die Aminosäure des zweiten Tripletts sich geändert hat und die Amino- säuren bzw. die DNA die Bauanleitung for die Bildung eines Proteins trägt. Das defekte Proteln fühit zu einer Störung des Cholesterin stoffwechsels, da das Protein funktionsunfähig ist. (Bei Fall 1 und 3 liegen Genmutation vor) Aufg. 3) c) Fall 3: Beim dritten Fall handelt es sich um eine Punktmutation, also eine Nonsense-Mutation (siehe b)), d. h. ein Triplett codiert für ein Stoppcodon. Da die Mutation beim vorletzten Triplett des mRNA-Stangs ist, also vor dem eigentlichen Stopp codon, kann es sein, dass die Mutation nicht so große Auswirkungen, wie ein defektes Protein bzw. eine Störung beim Cholesternstoffwechsel mit sich bringt, da je Maher eine Mutation am Ende des Strangs ist, desto gelinger sind ihre Auswirkungen. Falls dies nicht der Fall sein the solite, kann man auch hier mit einem defekten Protein rechnen, also funktionsunfähigen Protein.