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Wie Proteine und Aminosäuren aufgebaut sind: Einfache Erklärungen

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Wie Proteine und Aminosäuren aufgebaut sind: Einfache Erklärungen
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Judith

@judith.drkn

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Proteine sind komplexe Biomoleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind und vielfältige Funktionen im Organismus erfüllen. Der Aufbau von Aminosäuren und Proteinen sowie ihre Strukturen und Eigenschaften sind grundlegend für das Verständnis biologischer Prozesse. Diese Zusammenfassung behandelt den Aufbau von Aminosäuren, die Bildung von Proteinen durch Peptidbindungen, die verschiedenen Strukturebenen von Proteinen (Sekundärstruktur und Tertiärstruktur von Proteinen) sowie die Denaturierung und Stabilisierung von Proteinen. Zusätzlich werden die Aufgaben und Arten von Proteinen erläutert.

Hauptpunkte:

  • Aminosäuren als Grundbausteine der Proteine
  • Peptidbindungen und Proteinbildung
  • Strukturebenen der Proteine: Primär- bis Quartärstruktur
  • Denaturierung und ihre Auswirkungen
  • Funktionen und Klassifizierung von Proteinen

25.9.2021

1085

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

Aufgaben der Proteine und Proteintypen

Proteine erfüllen vielfältige Funktionen im menschlichen Körper:

  1. Energielieferant: 1g Protein liefert 4 kcal/17 kJ Energie.
  2. Transportfunktion: z.B. Hämoglobin für den Sauerstofftransport.
  3. Baustoff: für Zellen, Enzyme, Hormone, Blutgerinnungsfaktoren und Antikörper.
  4. Pufferfunktion: Aminosäuren können den pH-Wert im Körper regulieren.
  5. Gerüst- und Stützfunktion: z.B. Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Bändern.

Highlight: Die vielfältigen Funktionen der Proteine machen sie zu unverzichtbaren Bestandteilen aller lebenden Organismen.

Man unterscheidet zwei Haupttypen von Proteinen:

  1. Globuläre Proteine (Funktionsproteine):

    • Kompakte, kugelförmige Struktur
    • In Wasser löslich
    • Vorkommen: in Zellen, Enzymen, Zellkernsubstanzen, Blut
    • Aufgaben: Enzyme, Transportproteine, Speicherproteine, Antikörper
    • Lebensmittelquellen: Getreide, Milch, Eiklar, Fleisch, Fisch, Kartoffeln, Obst, Gemüse
  2. Fibrilläre Proteine (Strukturproteine):

    • Langgestreckte, faserförmige Struktur
    • In Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich
    • Vorkommen: Haare, Nägel, Sehnen, Knochen, Knorpel, Muskeln
    • Aufgaben: Strukturgebung und mechanische Stabilität

Example: Fibrilläre Proteine Beispiele sind Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Knochen, sowie Myosin und Aktin in Muskeln.

Diese Unterscheidung zwischen globulären und fibrillären Proteinen verdeutlicht die enge Beziehung zwischen Struktur und Funktion in der Biologie der Proteine.

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

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Strukturen der Proteine und Denaturierung

Die Struktur der Proteine geht über die Primärstruktur hinaus und umfasst komplexere räumliche Anordnungen:

Die Sekundärstruktur entsteht durch Wechselwirkungen zwischen Amid-NH-Gruppen und Carbonyl-CO-Gruppen. Zwei häufige Formen sind:

  1. α-Helix: Eine um eine imaginäre Achse gewundene Peptidkette, stabilisiert durch intramolekulare Wasserstoffbrücken.
  2. β-Faltblatt: Peptidketten, die wie ein gefaltetes Papierblatt angeordnet sind.

Definition: Die Tertiärstruktur eines Proteins beschreibt die räumliche Anordnung der gesamten Aminosäurekette, einschließlich verschiedener Sekundärstrukturelemente.

Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert, darunter Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, hydrophobe und ionische Wechselwirkungen. Hydrophobe Seitenketten befinden sich typischerweise im Inneren des Proteins, während hydrophile Seitenketten an der Oberfläche liegen und eine Hydrathülle bilden.

Vocabulary: Quartärstruktur - Die räumliche Anordnung mehrerer Proteinuntereinheiten, wie beispielsweise beim Hämoglobin.

Ein wichtiger Prozess, der die Proteinstruktur beeinflusst, ist die Denaturierung. Dabei wird die natürliche räumliche Struktur der Proteine verändert, was zum Verlust der biologischen Aktivität führen kann.

Example: Denaturierung von Proteinen kann durch Erhitzen, Änderung des pH-Werts, organische Lösungsmittel oder bestimmte Chemikalien wie Harnstoff ausgelöst werden.

Die Denaturierung ist besonders wichtig für die Verdauung, da denaturierte Proteine leichter von Verdauungsenzymen angegriffen werden können.

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

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Aufbau von Aminosäuren und Proteinen

Der Aufbau von Proteinen beginnt mit den grundlegenden Bausteinen, den Aminosäuren. Diese setzen sich aus Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff, Stickstoff und teilweise Schwefel oder Phosphat zusammen. Jede Aminosäure besitzt eine Amino- und eine Carboxylgruppe, die an ein zentrales Kohlenstoffatom gebunden sind.

Highlight: An der Proteinbildung sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt, die sich in ihrem organischen Rest unterscheiden.

Die Verknüpfung von Aminosäuren erfolgt durch Peptidbindungen, bei denen Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen.

Vocabulary: Peptidbindung - Eine kovalente Bindung zwischen Aminosäuren, die unter Wasserabspaltung entsteht.

Proteine können in einfache und zusammengesetzte Proteine unterteilt werden. Einfache Proteine bestehen nur aus Aminosäuren, während zusammengesetzte Proteine zusätzliche Nichteiweißanteile wie Phosphat, Kohlenhydrate oder Lipide enthalten.

Die Primärstruktur eines Proteins beschreibt die lineare Abfolge der Aminosäuren. Diese Sequenz ist charakteristisch für jedes spezifische Protein und bestimmt seine Eigenschaften.

Example: Die Primärstruktur eines Proteins könnte wie folgt aussehen: Tyr-Lys-Ala-Ala-Val-Asp-Leu

Je nach Länge der Aminosäurekette unterscheidet man zwischen Oligopeptiden (bis 10 Aminosäuren), Polypeptiden (10-100 Aminosäuren) und Proteinen (über 100 Aminosäuren).

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Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

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Aufgaben der Proteine und Proteintypen

Proteine erfüllen vielfältige Aufgaben im menschlichen Körper:

  1. Energielieferant: 1g Protein liefert 4 kcal/17 KJ
  2. Transportfunktion: z.B. Hämoglobin für den Sauerstofftransport
  3. Baustoff: für Zellen, Enzyme, Hormone, Blutgerinnungsfaktoren und Antikörper
  4. Pufferfunktion: Aminosäuren können den pH-Wert im Körper ausgleichen
  5. Gerüst- und Stützfunktion: z.B. Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Bändern

Man unterscheidet zwei Haupttypen von Proteinen:

  1. Globuläre Proteine (Funktionsproteine):

    • Kompakte, kugelförmige Struktur
    • In Wasser löslich
    • Vorkommen: Plasmaproteine, Enzyme, Zellkernsubstanzen
    • Aufgaben: Enzyme, Transportproteine, Speicherproteine, Antikörper
    • Lebensmittelquellen: Getreide, Milch, Eiklar, Fleisch, Fisch, Kartoffeln, Obst, Gemüse
  2. Fibrilläre Proteine (Strukturproteine):

    • Langgestreckte, faserförmige Struktur
    • In Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich
    • Vorkommen: Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Knochen, Myosin und Aktin in Muskeln, Elastin

Definition: Globuläre Proteine - Kompakte, kugelförmige Proteine, die hauptsächlich Funktionsaufgaben im Organismus übernehmen.

Definition: Fibrilläre Proteine - Langgestreckte, faserförmige Proteine, die vor allem Struktur- und Stützfunktionen im Körper erfüllen.

Diese Unterscheidung verdeutlicht die vielfältigen Strukturen und Funktionen von Proteinen im menschlichen Körper und in Lebensmitteln.

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Proteine sind komplexe Biomoleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind und vielfältige Funktionen im Organismus erfüllen. Der Aufbau von Aminosäuren und Proteinen sowie ihre Strukturen und Eigenschaften sind grundlegend für das Verständnis biologischer Prozesse. Diese Zusammenfassung behandelt den Aufbau von Aminosäuren, die Bildung von Proteinen durch Peptidbindungen, die verschiedenen Strukturebenen von Proteinen (Sekundärstruktur und Tertiärstruktur von Proteinen) sowie die Denaturierung und Stabilisierung von Proteinen. Zusätzlich werden die Aufgaben und Arten von Proteinen erläutert.

Hauptpunkte:

  • Aminosäuren als Grundbausteine der Proteine
  • Peptidbindungen und Proteinbildung
  • Strukturebenen der Proteine: Primär- bis Quartärstruktur
  • Denaturierung und ihre Auswirkungen
  • Funktionen und Klassifizierung von Proteinen

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Biologie

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AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

Aufgaben der Proteine und Proteintypen

Proteine erfüllen vielfältige Funktionen im menschlichen Körper:

  1. Energielieferant: 1g Protein liefert 4 kcal/17 kJ Energie.
  2. Transportfunktion: z.B. Hämoglobin für den Sauerstofftransport.
  3. Baustoff: für Zellen, Enzyme, Hormone, Blutgerinnungsfaktoren und Antikörper.
  4. Pufferfunktion: Aminosäuren können den pH-Wert im Körper regulieren.
  5. Gerüst- und Stützfunktion: z.B. Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Bändern.

Highlight: Die vielfältigen Funktionen der Proteine machen sie zu unverzichtbaren Bestandteilen aller lebenden Organismen.

Man unterscheidet zwei Haupttypen von Proteinen:

  1. Globuläre Proteine (Funktionsproteine):

    • Kompakte, kugelförmige Struktur
    • In Wasser löslich
    • Vorkommen: in Zellen, Enzymen, Zellkernsubstanzen, Blut
    • Aufgaben: Enzyme, Transportproteine, Speicherproteine, Antikörper
    • Lebensmittelquellen: Getreide, Milch, Eiklar, Fleisch, Fisch, Kartoffeln, Obst, Gemüse
  2. Fibrilläre Proteine (Strukturproteine):

    • Langgestreckte, faserförmige Struktur
    • In Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich
    • Vorkommen: Haare, Nägel, Sehnen, Knochen, Knorpel, Muskeln
    • Aufgaben: Strukturgebung und mechanische Stabilität

Example: Fibrilläre Proteine Beispiele sind Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Knochen, sowie Myosin und Aktin in Muskeln.

Diese Unterscheidung zwischen globulären und fibrillären Proteinen verdeutlicht die enge Beziehung zwischen Struktur und Funktion in der Biologie der Proteine.

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

Strukturen der Proteine und Denaturierung

Die Struktur der Proteine geht über die Primärstruktur hinaus und umfasst komplexere räumliche Anordnungen:

Die Sekundärstruktur entsteht durch Wechselwirkungen zwischen Amid-NH-Gruppen und Carbonyl-CO-Gruppen. Zwei häufige Formen sind:

  1. α-Helix: Eine um eine imaginäre Achse gewundene Peptidkette, stabilisiert durch intramolekulare Wasserstoffbrücken.
  2. β-Faltblatt: Peptidketten, die wie ein gefaltetes Papierblatt angeordnet sind.

Definition: Die Tertiärstruktur eines Proteins beschreibt die räumliche Anordnung der gesamten Aminosäurekette, einschließlich verschiedener Sekundärstrukturelemente.

Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert, darunter Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, hydrophobe und ionische Wechselwirkungen. Hydrophobe Seitenketten befinden sich typischerweise im Inneren des Proteins, während hydrophile Seitenketten an der Oberfläche liegen und eine Hydrathülle bilden.

Vocabulary: Quartärstruktur - Die räumliche Anordnung mehrerer Proteinuntereinheiten, wie beispielsweise beim Hämoglobin.

Ein wichtiger Prozess, der die Proteinstruktur beeinflusst, ist die Denaturierung. Dabei wird die natürliche räumliche Struktur der Proteine verändert, was zum Verlust der biologischen Aktivität führen kann.

Example: Denaturierung von Proteinen kann durch Erhitzen, Änderung des pH-Werts, organische Lösungsmittel oder bestimmte Chemikalien wie Harnstoff ausgelöst werden.

Die Denaturierung ist besonders wichtig für die Verdauung, da denaturierte Proteine leichter von Verdauungsenzymen angegriffen werden können.

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

Aufbau von Aminosäuren und Proteinen

Der Aufbau von Proteinen beginnt mit den grundlegenden Bausteinen, den Aminosäuren. Diese setzen sich aus Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff, Stickstoff und teilweise Schwefel oder Phosphat zusammen. Jede Aminosäure besitzt eine Amino- und eine Carboxylgruppe, die an ein zentrales Kohlenstoffatom gebunden sind.

Highlight: An der Proteinbildung sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt, die sich in ihrem organischen Rest unterscheiden.

Die Verknüpfung von Aminosäuren erfolgt durch Peptidbindungen, bei denen Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen.

Vocabulary: Peptidbindung - Eine kovalente Bindung zwischen Aminosäuren, die unter Wasserabspaltung entsteht.

Proteine können in einfache und zusammengesetzte Proteine unterteilt werden. Einfache Proteine bestehen nur aus Aminosäuren, während zusammengesetzte Proteine zusätzliche Nichteiweißanteile wie Phosphat, Kohlenhydrate oder Lipide enthalten.

Die Primärstruktur eines Proteins beschreibt die lineare Abfolge der Aminosäuren. Diese Sequenz ist charakteristisch für jedes spezifische Protein und bestimmt seine Eigenschaften.

Example: Die Primärstruktur eines Proteins könnte wie folgt aussehen: Tyr-Lys-Ala-Ala-Val-Asp-Leu

Je nach Länge der Aminosäurekette unterscheidet man zwischen Oligopeptiden (bis 10 Aminosäuren), Polypeptiden (10-100 Aminosäuren) und Proteinen (über 100 Aminosäuren).

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

Aufgaben der Proteine und Proteintypen

Proteine erfüllen vielfältige Aufgaben im menschlichen Körper:

  1. Energielieferant: 1g Protein liefert 4 kcal/17 KJ
  2. Transportfunktion: z.B. Hämoglobin für den Sauerstofftransport
  3. Baustoff: für Zellen, Enzyme, Hormone, Blutgerinnungsfaktoren und Antikörper
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Definition: Globuläre Proteine - Kompakte, kugelförmige Proteine, die hauptsächlich Funktionsaufgaben im Organismus übernehmen.

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