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Proteine-Zusammenfassung

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 AUFBAU VON AMINOSÄUREN
• Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phospha

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- Aufbau von Aminosäuren , - Aufbau von Proteinen, - Strukturen der Proteine, - Denaturierung, - Aufgaben der Proteine, - Globulläre und Fibrilläre Proteine, - Biologische Wertigkeit

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AUFBAU VON AMINOSÄUREN • Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (P) • funktionelle Gruppen: Aminogruppe (-NH₂) und Carboxylgruppe (-COOH) • Aufbau: zentrales C-Atom (4 freie Elektronen) - funktionelle Gruppen an C-Atom gebunden - Wasserstoffatom (-H) an C-Atom gebunden - organischer Rest (-R) an C-Atom gebunden • an dem Aufbau von Proteinen sind 20 Aminosäuren beteiligt AUFBAU VON PROTEINEN ● Peptidbindungen funktionelle Gruppen gehen unter Abspaltung von Wasser eine Peptidbindung ein -Reaktionsgleichung R I L, Carboxygruppe einer AS verbindet sich unter Abspaltung von Wasser mit der Aminogruppe einer anderen AS Aminosäure + Proteine Aminosäure Einfache Proteine: • bestehen nur aus Aminosäuren H NH₂-C-COOH + NH₂-C-COOH -> NH₂-C-C-NH-C-C + H₂O 1 I || H R n-terminal но STRUKTUREN DER PROTEINE R 1 Dipeptid Primärstruktur: Abfolge von Aminosäuren (= Aminosäurensequenz) " Glu エー Tyr-Lys-Ala-Ala-Val-Asp- Lys - Leu ||| RH Lys-Asp Aufbau einer Aminosäure • 20 Aminosäuren werden unterschiedlich häufig und in vielfältiger Reihenfolge kombiniert → es entstehen unzählig viele Proteine Zusammengesetzte Proteine: bestehen aus Aminosäuren und einem zusätzlichen Nichteiweißanteil • Beispiele: - Phosphoproteine - →Protein und Phosphat - Glykoproteine →Protein und Kohlenhydrate → Protein und Lipide - Lipoproteine -c- terminal COOH I NH,- C-H I R + Wasser Leu L charakteristisch für ein spezielles Protein und gibt ihm bestimmte Eigenschaften - Phe-His-Ser' c- terminal Ende mit der freien Carboxygruppe n-terminal = Ende mit der freien Aminogruppe = ● ● Merke: bis 10 AS - Oligopeptide = 10-100 AS Polypeptide über 100 AS = Proteine = Sekundärstruktur: entstehen durch Wechselwirkungen zwischen einer Amid-NH-Gruppe und einer Carbonyl-CO-Gruppe a-Helix: -eine um eine imaginäre Achse gewundene Peptidkette ● DENATURIERUNG -Seitenketten der Aminosäuren stehen...

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nach außen ab -wird durch intramolekulare Wasserstoffbrücken zwischen den NH-Gruppen und den CO-Gruppen stabilisiert Tertiärstruktur: räumliche Anordnung einer kompletten Aminosäurekette aus unterschiedlichen Gruppierungen von Sekundärstrukturen • werden durch Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, hydrophobe ● • B-Faltblatt: - Peptidketten sind wie ein gefaltetes Papierblatt angeordnet - Seitenketten der Aminosäuren stehen nach unten und oben aus der Faltblattstruktur ab Wechselwirkungen und ionische Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten stabilisiert • hydrophobe Seitenketten im Inneren und hydrophile Seitenketten an der Oberfläche Les bildet sich Hydrathülle um das Protein Quartärstruktur: räumliche Anordnung von mehreren Proteinuntereinheiten • Stabilisierung wie bei der Tertiärstruktur • Kugel-oder Elipsiodform mit bis zu 600 Aminosäuren • Durchmesser von bis zu 20 nm • Beispiel: Hämoglobin NH Gerinnung von Proteinen • natürliche räumliche Struktur der Proteine wird verändert • Entfalten eines Proteins L dreidimensionale Struktur wird gelöst, Peptidkette ist fast gestreckt (Primärstruktur bleibt erhalten) • biologische Aktivität geht verloren, chemische und physikalische Eigenschaften verändern sich stark • Wasserstoffbrücken, lonenbindungen oder hydrophobe Bindungen werden gelöst • können reversibel und irreversibel sein • entsteht durch: - erhitzen 得 NH a-Helix B-Faltblatt leggings Denaturierung Renaturierung - Änderung des ph-wertes - organische Lösungsmittel - Harnstoff, Salze • besonders wichtig für den menschlichen Körper, weil denaturierte Proteine leichter verdaulich sind als natürliche Proteine Lweil die Peptidketten von demotivierten Proteinen eine gröberer Oberfläche haben, können Verdauungsenzyme diese leichter angreifen AUFGABEN DER PROTEINE Energielieferant: -1g liefert 4kcal/17 KJ • Transportfunktion: - Hämoglobin transportiert Sauerstoff Baustoff: - Aufbau von Zellen ● - Aufbau von Enzymen - Aufbau von Hormonen - Aufbau von Blut gerinnungsfaktoren - Aufbau von Antikörpern • Pufferfunktion der AS: - Aminosäuren können den ph-Wert im Körper ausgleichen • Gerüst- und Stützfunktion: - Keratin in Haaren und Nägeln - Kollagen in Sehnen und Bändern - Elastin in Stimmbändern und Bändern GLOBULARE UND FIBRILLÄRE PROTEINE Struktur Löslichkeit Vorkommen im menschlichen Organismus Aufgaben im menschlichen Organismus Vorkommen in Lebensmitteln Globuläre Proteine (Funktionsproteine) • kompakte, kugelförmige Protein • eng zusammengefaltet D in Wasser löslich • Plasmaproteine in Zellen und Enzymen • in Zellkernsubstanzen • in Erythrozyten und Leukozyten ● • Enzyme • Transportproteine • Speicherproteine • Antikörper in tierischen und pflanzlichen Zellkernen Getreide • Milch • Eiklar • Fleisch, Fisch • Kartoffeln • Obst, Gemüse Fibrilläre Proteine (Strukturproteine) • langgestreckte, faserförmige Strukturproteine • mit einer hohen Zugfestigkeit 30 • in Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich • Keratin in Haaren und Nägeln • Kollagen in Sehnen, Knochen, Knorpeln, Bandscheiben usw. Myosin und Aktin in Muskeln • Elastin in Stimmbändern Haut, Arterien, Lunge, Bänder usw. • Kollagene geben Festigkeit und Formbeständigkeit Elastin bildet elastisches Gewebe • Kollagen: Fleisch, Fisch, Knochen Elastin: Fleisch • Keratin sind für die menschliche Ernährung nicht von Bedeutung BIOLOGISCHE WERTIGKEIT • wird durch das Vorkommen der 8 essentiellen Aminosäuren bestimmt • gibt an, wie viel Körpereiweiß aus 100g Nahrungseiweiß gebildet werden kann • die Aminosäure, die am wenigsten vorhanden ist, begrenzt die Eiweißausnutzung und legt die biologische Wertigkeit fest →limitierende Aminosäure • Nahrungsprotein hat eine hohe biologische Wertigkeit, wenn es die essenziellen Aminosäuren in einem ähnlichen Mengenverhältnis enthält, wie sie in menschlichen Proteinen vorkommen • Tierische Proteine haben meistens eine höhere biologische Wertigkeit als pflanzliche Proteine

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C

Vielen Dank, wirklich hilfreich für mich, da wir gerade genau das Thema in der Schule haben 😁

- Aufbau von Aminosäuren , - Aufbau von Proteinen, - Strukturen der Proteine, - Denaturierung, - Aufgaben der Proteine, - Globulläre und Fibrilläre Proteine, - Biologische Wertigkeit

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AUFBAU VON AMINOSÄUREN • Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (P) • funktionelle Gruppen: Aminogruppe (-NH₂) und Carboxylgruppe (-COOH) • Aufbau: zentrales C-Atom (4 freie Elektronen) - funktionelle Gruppen an C-Atom gebunden - Wasserstoffatom (-H) an C-Atom gebunden - organischer Rest (-R) an C-Atom gebunden • an dem Aufbau von Proteinen sind 20 Aminosäuren beteiligt AUFBAU VON PROTEINEN ● Peptidbindungen funktionelle Gruppen gehen unter Abspaltung von Wasser eine Peptidbindung ein -Reaktionsgleichung R I L, Carboxygruppe einer AS verbindet sich unter Abspaltung von Wasser mit der Aminogruppe einer anderen AS Aminosäure + Proteine Aminosäure Einfache Proteine: • bestehen nur aus Aminosäuren H NH₂-C-COOH + NH₂-C-COOH -> NH₂-C-C-NH-C-C + H₂O 1 I || H R n-terminal но STRUKTUREN DER PROTEINE R 1 Dipeptid Primärstruktur: Abfolge von Aminosäuren (= Aminosäurensequenz) " Glu エー Tyr-Lys-Ala-Ala-Val-Asp- Lys - Leu ||| RH Lys-Asp Aufbau einer Aminosäure • 20 Aminosäuren werden unterschiedlich häufig und in vielfältiger Reihenfolge kombiniert → es entstehen unzählig viele Proteine Zusammengesetzte Proteine: bestehen aus Aminosäuren und einem zusätzlichen Nichteiweißanteil • Beispiele: - Phosphoproteine - →Protein und Phosphat - Glykoproteine →Protein und Kohlenhydrate → Protein und Lipide - Lipoproteine -c- terminal COOH I NH,- C-H I R + Wasser Leu L charakteristisch für ein spezielles Protein und gibt ihm bestimmte Eigenschaften - Phe-His-Ser' c- terminal Ende mit der freien Carboxygruppe n-terminal = Ende mit der freien Aminogruppe = ● ● Merke: bis 10 AS - Oligopeptide = 10-100 AS Polypeptide über 100 AS = Proteine = Sekundärstruktur: entstehen durch Wechselwirkungen zwischen einer Amid-NH-Gruppe und einer Carbonyl-CO-Gruppe a-Helix: -eine um eine imaginäre Achse gewundene Peptidkette ● DENATURIERUNG -Seitenketten der Aminosäuren stehen...

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