Proteine-Zusammenfassung

Alternativer Bildtext:

durch intramolekulare Wasserstoffbrücken zwischen den NH-Gruppen und den CO-Gruppen stabilisiert • B-Faltblatt: - Peptidketten sind wie ein gefaltetes Papierblatt angeordnet - Seitenketten der Aminosäuren stehen nach unten und oben aus der Faltblattstruktur ab Tertiärstruktur: räumliche Anordnung einer kompletten Aminosäurekette aus unterschiedlichen Gruppierungen von Sekundärstrukturen • werden durch Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen und ionische Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten stabilisiert DENATURIERUNG • hydrophobe Seitenketten im Inneren und hydrophile Seitenketten an der Oberfläche Les bildet sich Hydrathülle um das Protein Quartärstruktur: räumliche Anordnung von mehreren Proteinuntereinheiten • Stabilisierung wie bei der Tertiärstruktur • Kugel-oder Elipsiodform mit bis zu 600 Aminosäuren . Durchmesser von bis zu 20 nm • Beispiel: Hämoglobin a-Helix 63 • Gerinnung von Proteinen • natürliche räumliche Struktur der Proteine wird verändert • Entfalten eines Proteins L dreidimensionale Struktur wird gelöst, Peptidkette ist fast gestreckt (Primärstruktur bleibt erhalten) • biologische Aktivität geht verloren, chemische und physikalische Eigenschaften verändern sich stark • Wasserstoffbrücken, lonenbindungen oder hydrophobe Bindungen werden gelöst • können reversibel und irreversibel sein • entsteht durch: - erhitzen B-Faltblatt we Denaturierung Renaturierung - Änderung des ph-wertes - organische Lösungsmittel - Harnstoff, Salze • besonders wichtig für den menschlichen Körper, weil denaturierte Proteine leichter verdaulich sind als natürliche Proteine Lweil die Peptidketten von demotivierten Proteinen eine gröberer Oberfläche haben, können Verdauungsenzyme diese leichter angreifen AUFGABEN DER PROTEINE • Energielieferant: -1g liefert 4kcal/17 KJ • Transportfunktion: - Hämoglobin transportiert Sauerstoff • Baustoff: - Aufbau von Zellen Aufbau von Enzymen - Aufbau von Hormonen - Aufbau von Blut gerinnungsfaktoren - Aufbau von Antikörpern • Pufferfunktion der AS: - Aminosäuren können den ph-Wert im Körper ausgleichen • Gerüst- und Stützfunktion: - Keratin in Haaren und Nägeln - Kollagen in Sehnen und Bändern - Elastin in Stimmbändern und Bändern GLOBULÄRE UND FIBRILLÄRE PROTEINE Struktur Löslichkeit Vorkommen im menschlichen Organismus Aufgaben im menschlichen Organismus Vorkommen in Lebensmitteln Globuläre Proteine (Funktionsproteine) • kompakte, kugelförmige Protein • eng zusammengefaltet • in Wasser löslich • Plasmaproteine in Zellen und Enzymen in Zellkernsubstanzen in Erythrozyten und Leukozyten • Enzyme • Transportproteine • Speicherproteine • Antikörper in tierischen und pflanzlichen Zellkernen • Getreide . Milch • Eiklar • Fleisch, Fisch • Kartoffeln • Obst, Gemüse Fibrilläre Proteine (Strukturproteine) • langgestreckte, faserförmige Strukturproteine • mit einer hohen Zugfestigkeit 30 . in Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich • Keratin in Haaren und Nägeln • Kollagen in Sehnen, Knochen, Knorpeln, Bandscheiben usw. • Myosin und Aktin in Muskeln • Elastin in Stimmbändern Haut, Arterien, Lunge, Bänder usw. • Kollagene geben Festigkeit und Formbeständigkeit • Elastin bildet elastisches Gewebe • Kollagen: Fleisch, Fisch, Knochen • Elastin: Fleisch • Keratin sind für die menschliche Ernährung nicht von Bedeutung BIOLOGISCHE WERTIGKEIT • wird durch das Vorkommen der 8 essentiellen Aminosäuren bestimmt • gibt an, wie viel Körpereiweiß aus 100g Nahrungseiweiß gebildet werden kann • die Aminosäure, die am wenigsten vorhanden ist, begrenzt die Eiweißausnutzung und legt die biologische Wertigkeit fest ➡ limitierende Aminosäure • Nahrungsprotein hat eine hohe biologische Wertigkeit, wenn es die essenziellen Aminosäuren in einem ähnlichen Mengenverhältnis enthält, wie sie in menschlichen Proteinen vorkommen • Tierische Proteine haben meistens eine höhere biologische Wertigkeit als pflanzliche Proteine