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Alles über Proteine: Aufbau, Struktur und Denaturierung

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Alles über Proteine: Aufbau, Struktur und Denaturierung
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Judith

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Proteine: Aufbau, Struktur und Funktion - Eine umfassende Übersicht über die Grundbausteine des Lebens

  • Proteine sind essenzielle Makromoleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind und vielfältige Funktionen im Organismus erfüllen.
  • Die Primärstruktur der Proteine wird durch die Abfolge der Aminosäuren bestimmt, während Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen die räumliche Anordnung definieren.
  • Denaturierung kann die Proteinstruktur und -funktion beeinflussen, ist aber für die Verdauung wichtig.
  • Proteine erfüllen lebenswichtige Aufgaben als Enzyme, Transportmoleküle, Strukturelemente und mehr.
  • Man unterscheidet zwischen globulären (funktionellen) und fibrillären (strukturellen) Proteinen.

25.9.2021

930

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

Aufgaben der Proteine und Proteintypen

Proteine erfüllen vielfältige Funktionen im menschlichen Körper:

  1. Energielieferant: 1g Protein liefert 4 kcal/17 kJ Energie.
  2. Transportfunktion: z.B. Hämoglobin für den Sauerstofftransport.
  3. Baustoff: für Zellen, Enzyme, Hormone, Blutgerinnungsfaktoren und Antikörper.
  4. Pufferfunktion: Aminosäuren können den pH-Wert im Körper regulieren.
  5. Gerüst- und Stützfunktion: z.B. Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Bändern.

Highlight: Die vielfältigen Funktionen der Proteine machen sie zu unverzichtbaren Bestandteilen aller lebenden Organismen.

Man unterscheidet zwei Haupttypen von Proteinen:

  1. Globuläre Proteine (Funktionsproteine):

    • Kompakte, kugelförmige Struktur
    • In Wasser löslich
    • Vorkommen: in Zellen, Enzymen, Zellkernsubstanzen, Blut
    • Aufgaben: Enzyme, Transportproteine, Speicherproteine, Antikörper
    • Lebensmittelquellen: Getreide, Milch, Eiklar, Fleisch, Fisch, Kartoffeln, Obst, Gemüse
  2. Fibrilläre Proteine (Strukturproteine):

    • Langgestreckte, faserförmige Struktur
    • In Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich
    • Vorkommen: Haare, Nägel, Sehnen, Knochen, Knorpel, Muskeln
    • Aufgaben: Strukturgebung und mechanische Stabilität

Example: Fibrilläre Proteine Beispiele sind Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Knochen, sowie Myosin und Aktin in Muskeln.

Diese Unterscheidung zwischen globulären und fibrillären Proteinen verdeutlicht die enge Beziehung zwischen Struktur und Funktion in der Biologie der Proteine.

AUFBAU VON AMINOSÄUREN
Bestandteile: Kohlenstoff (C), Sauerstoff (O), Wasserstoff (H), Schwefel (S), Stickstoff (N) und teilweise Phosphat (

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Strukturen der Proteine und Denaturierung

Die Struktur der Proteine geht über die Primärstruktur hinaus und umfasst komplexere räumliche Anordnungen:

Die Sekundärstruktur entsteht durch Wechselwirkungen zwischen Amid-NH-Gruppen und Carbonyl-CO-Gruppen. Zwei häufige Formen sind:

  1. α-Helix: Eine um eine imaginäre Achse gewundene Peptidkette, stabilisiert durch intramolekulare Wasserstoffbrücken.
  2. β-Faltblatt: Peptidketten, die wie ein gefaltetes Papierblatt angeordnet sind.

Definition: Die Tertiärstruktur eines Proteins beschreibt die räumliche Anordnung der gesamten Aminosäurekette, einschließlich verschiedener Sekundärstrukturelemente.

Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert, darunter Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, hydrophobe und ionische Wechselwirkungen. Hydrophobe Seitenketten befinden sich typischerweise im Inneren des Proteins, während hydrophile Seitenketten an der Oberfläche liegen und eine Hydrathülle bilden.

Vocabulary: Quartärstruktur - Die räumliche Anordnung mehrerer Proteinuntereinheiten, wie beispielsweise beim Hämoglobin.

Ein wichtiger Prozess, der die Proteinstruktur beeinflusst, ist die Denaturierung. Dabei wird die natürliche räumliche Struktur der Proteine verändert, was zum Verlust der biologischen Aktivität führen kann.

Example: Denaturierung von Proteinen kann durch Erhitzen, Änderung des pH-Werts, organische Lösungsmittel oder bestimmte Chemikalien wie Harnstoff ausgelöst werden.

Die Denaturierung ist besonders wichtig für die Verdauung, da denaturierte Proteine leichter von Verdauungsenzymen angegriffen werden können.

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Aufbau von Aminosäuren und Proteinen

Der Aufbau von Proteinen beginnt mit den grundlegenden Bausteinen, den Aminosäuren. Diese setzen sich aus Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff, Stickstoff und teilweise Schwefel oder Phosphat zusammen. Jede Aminosäure besitzt eine Amino- und eine Carboxylgruppe, die an ein zentrales Kohlenstoffatom gebunden sind.

Highlight: An der Proteinbildung sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt, die sich in ihrem organischen Rest unterscheiden.

Die Verknüpfung von Aminosäuren erfolgt durch Peptidbindungen, bei denen Wasser abgespalten wird. Diese Reaktion verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen.

Vocabulary: Peptidbindung - Eine kovalente Bindung zwischen Aminosäuren, die unter Wasserabspaltung entsteht.

Proteine können in einfache und zusammengesetzte Proteine unterteilt werden. Einfache Proteine bestehen nur aus Aminosäuren, während zusammengesetzte Proteine zusätzliche Nichteiweißanteile wie Phosphat, Kohlenhydrate oder Lipide enthalten.

Die Primärstruktur eines Proteins beschreibt die lineare Abfolge der Aminosäuren. Diese Sequenz ist charakteristisch für jedes spezifische Protein und bestimmt seine Eigenschaften.

Example: Die Primärstruktur eines Proteins könnte wie folgt aussehen: Tyr-Lys-Ala-Ala-Val-Asp-Leu

Je nach Länge der Aminosäurekette unterscheidet man zwischen Oligopeptiden (bis 10 Aminosäuren), Polypeptiden (10-100 Aminosäuren) und Proteinen (über 100 Aminosäuren).

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  • Proteine sind essenzielle Makromoleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind und vielfältige Funktionen im Organismus erfüllen.
  • Die Primärstruktur der Proteine wird durch die Abfolge der Aminosäuren bestimmt, während Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen die räumliche Anordnung definieren.
  • Denaturierung kann die Proteinstruktur und -funktion beeinflussen, ist aber für die Verdauung wichtig.
  • Proteine erfüllen lebenswichtige Aufgaben als Enzyme, Transportmoleküle, Strukturelemente und mehr.
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Proteine erfüllen vielfältige Funktionen im menschlichen Körper:

  1. Energielieferant: 1g Protein liefert 4 kcal/17 kJ Energie.
  2. Transportfunktion: z.B. Hämoglobin für den Sauerstofftransport.
  3. Baustoff: für Zellen, Enzyme, Hormone, Blutgerinnungsfaktoren und Antikörper.
  4. Pufferfunktion: Aminosäuren können den pH-Wert im Körper regulieren.
  5. Gerüst- und Stützfunktion: z.B. Keratin in Haaren und Nägeln, Kollagen in Sehnen und Bändern.

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Man unterscheidet zwei Haupttypen von Proteinen:

  1. Globuläre Proteine (Funktionsproteine):

    • Kompakte, kugelförmige Struktur
    • In Wasser löslich
    • Vorkommen: in Zellen, Enzymen, Zellkernsubstanzen, Blut
    • Aufgaben: Enzyme, Transportproteine, Speicherproteine, Antikörper
    • Lebensmittelquellen: Getreide, Milch, Eiklar, Fleisch, Fisch, Kartoffeln, Obst, Gemüse
  2. Fibrilläre Proteine (Strukturproteine):

    • Langgestreckte, faserförmige Struktur
    • In Wasser und verdünnten Säuren kaum/nicht löslich
    • Vorkommen: Haare, Nägel, Sehnen, Knochen, Knorpel, Muskeln
    • Aufgaben: Strukturgebung und mechanische Stabilität

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Die Sekundärstruktur entsteht durch Wechselwirkungen zwischen Amid-NH-Gruppen und Carbonyl-CO-Gruppen. Zwei häufige Formen sind:

  1. α-Helix: Eine um eine imaginäre Achse gewundene Peptidkette, stabilisiert durch intramolekulare Wasserstoffbrücken.
  2. β-Faltblatt: Peptidketten, die wie ein gefaltetes Papierblatt angeordnet sind.

Definition: Die Tertiärstruktur eines Proteins beschreibt die räumliche Anordnung der gesamten Aminosäurekette, einschließlich verschiedener Sekundärstrukturelemente.

Die Tertiärstruktur wird durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert, darunter Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken, hydrophobe und ionische Wechselwirkungen. Hydrophobe Seitenketten befinden sich typischerweise im Inneren des Proteins, während hydrophile Seitenketten an der Oberfläche liegen und eine Hydrathülle bilden.

Vocabulary: Quartärstruktur - Die räumliche Anordnung mehrerer Proteinuntereinheiten, wie beispielsweise beim Hämoglobin.

Ein wichtiger Prozess, der die Proteinstruktur beeinflusst, ist die Denaturierung. Dabei wird die natürliche räumliche Struktur der Proteine verändert, was zum Verlust der biologischen Aktivität führen kann.

Example: Denaturierung von Proteinen kann durch Erhitzen, Änderung des pH-Werts, organische Lösungsmittel oder bestimmte Chemikalien wie Harnstoff ausgelöst werden.

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