Stoffwechsel & Enzymatik

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als bei den gekoppelten endergonischen benötigt wird. Die Differenz wird als Wärmeenergie frei. OH ATP Substrat Abgeschlossenes System -O-P-OH + H₂O OH ÓH Enzum Bei der Zellatmung werden Glukose, Sauerstoff & Wasser in den Mitochondrien zu Wasser & Kohlenstoffdioxid abgebaut. Durch diesen Abbau entsteht Energie im Form von ATP. H20 Nach dem Tod wird aus der kompletten ATP Konzentration, ADP. Die Bildung von ATP wird also durch Sauerstoffmangel verhindert. Der Vorrat an ATP ist begrenzt. Die vorhandenen 80g verbrauchen wir je nach Aktivität in etwa 1,5 Minuten. ATP Molekule werden täglich etwa 1000 mal verwendet. Die energische Nutzung von Nährstoffen und ATP kann enzymatisch gesteuert werden, da die exergonischen Umwandlungen nur dann stattfinden, wenn Enzyme die benötigte Aktivierungsenergie der Reaktionen herabsetzen. aktives Zentrum Enzym-Substrat-Komplex Produkt Produkt STRUKTUR & FUNKTION VON ENZYMEN Welche Funktion/ Eigenschaft kann Enzymen zugeschrieben werden? - Verbrennung von Zucker: 1. Moglichkeit: rein chemisch Eao chan tren gia, CO, H2O + Licht + Wärme Ohne Katalysator brauchte man + Warme viel mehr Energie 2. Möglichkeit: Verbrennung im biologischen System Enzyme (Kat)> O₂ + H₂O + Enogje- formen +0₂ starterepje 27ª Energiegehalt der Stoffe Substrate OAktivierungsenergie mit Enzym OAktivierungsenergie ohne Enzym Vereinfachter Ablauf (immer gleich) 1) Substratbindung 2) Enzym-Substrat-Komplex 3) Enzym-Produkt-Komplex 4) Freisetzung des Produkts Produkte EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN Wirkungsspezifität: Aufgabe 1) Merkmale eines Biokatalysator: -Beschleunigung einer Reaktion - Werden dabei selbst nicht verbraucht - können immer wieder benutzt werden (katalytischer Zyklus des Enzyms) Reaktionsverlauf (Zeit) - durch Bildung von Enzym-Substrat-komplex wird die Aktivierungsenergie herabgesetzt - katalysieren nur freiwillig wenn die Reaktion exergonisch ist - endergonische Reaktionen werden nur katalysiert, wenn sie Energie von eine exergonische Reaktion bekommen und mit dieser gekoppelt sind (energetische Kopplung) - bestehen meistens aus Aminosäuren Aufgabe 2) Bedeutung für den Stoffwechsel - Reaktionen nur nach Überwindung einer Energiebarriere - keine spontane Reaktionen, Reaktion erst durch die Herabsetzung der Aktivierungsenergie durch Enzyme - steigert Reaktionsgeschwindigkeit, werden beschleunigt Die meisten Biokatalysatoren bestehen aus Aminosäureketten - laufen bei 37 Grad Celsius (Körpertemperatur) ab Frei werdende Energie Beispiel: Stoff A+ Stoff B-Stoff C Übergangszustand: A+ Kat.-> AKat. -Aminosäurereste im aktiven Zentrum eines Enzymmolekuls sind fest angeordnet -> die Bindung des Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt immer auf die gleiche Weise -> es bestehen immer die gleiche Bindungen & Produktmolekule => ein Enzymmolekul katalysiert immer die gleiche Reaktion des Substratmolekuls Übergangszustand: B+Kat. -> ABKat. Aufgabe 3) Der Austausch einer Aminosäure im Enzymmolekül kann Auswirkungen auf dessen Funktion haben. Begründen Sie. Das aktive Zentrum ist ein sehr sensibler Bereich Veränderungen der derartigen Aminosäuren bewirken meist eine schlechtere oder keine Funktion mehr, da das Substrat nicht wie vorgesehen am aktiven Zentrum binden kann. Es besteht jedoch auch die Möglichkeit der Optimierung oder der Abwandlung des katalytischen Aktivität (selten). Die Bindung erfolgt durch Schlüssel-Schloss-Prinzip (induced fit das Substrat passt das Aktive Zentrum in seinen Formen). Funktionsweise des aktiven Zentrum: - Substrate werden unter mechanische Spannung gesetzt - Ladungen der Substrate werden verschoben (übertragen) - Substrate werden in räumliche Nahe gebracht H₂ -CH₂- Wasserstoff- brücke Katalytische Aktivität => Stoff „C“ bilden & abgeben Lactase CHOH OH C+Kat. aktives Zentrum Lactose ZOH OH OH CHÓ нон Übertragung des Wasserstoff-lons Substrat- und Wirkungsspezifität des Lactasemolekuls CHÓ Energie Aktives Zentrum Energie Substratspezifität: - Substratmolekule unterscheiden sich in Große, Form und Ladungsverteilung -> ob ein Molekül gebunden wird, hängt von der räumlichen Struktur des aktiven Zentrums eines Enzymmolekuls ab => Anordnung der Aminosäurereste & deren Landung - Schlüssel-Schloss-Prinzip Wasser molekul Lactosemolekul Substrat molekul Substrat im aktiven Zentrum CH₂OH он Wasserstoffbrückenbindung Galactose CH₂OH OH aktives Zentrum Gruppenspezifität: - eine Gruppe ahnlicher Substratmolekule werden durch dasselbe Enzymmolekuls katalytisch verändert, da die Substartmolekule im für die Katalyse relevanten Bereich gleich gebaut sind. A+B -0 C+D Exergone Reaktion C+D Enzymmolekul Katalytischer Zyklus des Enzyms Lactose OH 0:0 Kat. A+B Ennym-Substrat komplex Endergone Reaktion Lactasemolekul Energie wird frei OH Glucose OH ATP ADP Galactose molekul Glucose O 8 CHOH Produkt molekule OH GESCHWINDIGKEIT ENZYMATISCHER REAKTIONEN Wechselzahl - Wechselzahl (kcat): gibt die Anzahl von Substatmolekule pro Sekunde, die am aktiven Zentrum umgesetzt werden (Geschwindigkeit der Bildung von Enzym-Substart-Molekule) - Bestimmung der Wechselzahl: erfolgt durch die überschüssige Zugabe von den Substrat - Affinitat spielt bei der Wechselzahl eine Große Rolle => Hohe Affinitat - hohen Wechselzahl - Große und Ladung des Substratmolekuls ist ebenso relevant: Diffusionsgeschwindigkeit -> kleinere Molekule = großere Wahrscheinlichkeit, je einfacher desto Wahrscheinlicher Substartkonzentration - hohe konzentration => schneller - wenig Konzentration => langsamer - hohe Konzentration sorgt dafür, dass die Molekule häufiger einander treffen - Ab einen bestimmten Zeit, befinden sich die Moleküle an der Grenze deren Wechselzahl => keine Reaktion mehr & die für das Enzym maximaler Reaktionsgeschwindigkeit (Umax) ist erreicht Cofaktoren -2/3 aller Enzyme benötigen anorganische Metall-lonen als Cofaktoren (Eisen-, Kupfer- oder Mangan-lonen) -> stabilisieren das aktive Zentrum/ Substratmolekül oder helfen, dieses zu binden - sind für die Funktion notwendig Coenzym - organische, nichtproteinartiges Cofaktor - Man unterscheidet zwischen die Cosubstrate (nicht-kovalente Bindung also keine feste) und prosthetische Gruppe (kovalente Bindung) - Cosubstrat? Es bindet sich für kurzer Zeit an den Enzym mit Substrat & wird während der Reaktion verändert - prosthetische Gruppe? Bindet sich dauerhaft an dem Enzym -Apoenzym => das Enzym selbst -Apoenzym + Cofaktor => Holoenzym pH-Wert - die Veränderng des pH-Werts bewirkt, dass Aminosäurereste durch Aufnahme/Abgabe von H+ lonen ihre Ladung ändern -Bindungen lösen sich →> räumliche Struktur des Enzymmolekuls ändert sich auch die Aktivität - pH-Optimum -> Enzymspezifisch O Temperaturoptimum Reaktionsgeschwindigkeit (v) -Enzymaktivität FI 10 20 30 40 50 Temperatur (Grad Celsius) Substrat- molekul E2 EINFLÜSSE AUF DIE ENZYMAKTIVITÄT Temperatur - Erhöhung der Temperatur -> höhere Reaktionsgeschwindigkeit -> brownische Molekularbewegung -> Erhöhung der Intensivitat der Zusammenstoße - das Erlosen von chemischen Bindungen ist erleichtert Vmax -Apoenzym Cosubstrat 2 p3 Enzymkatalysierte Reaktion mit Cosubstrat Substratkonzentration (s) -Holoenzym - RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel"): Erhöhung der Temperatur um 1O grad - Verdoppelung oder verdreifachen der Reaktionsgeschwindigkeit zu Hohe Temperatur -> Denaturierung (die Schwingungen werden so stark, dass die räumliche Struktur der Enzymmolekule kaputt werden durch das losen der Bindungen) - irreversibel also dauerhaft beschädigt - Temperaturoptimum der Enzyme ist unterschiedlich, auch von Lebewesen abhängig Pepsin Speichel- AM Amylase E2 Lactase Regeneration des Cosubstrats P3 pH-Wert Reaktion des Cosubstrates 4 6 8 10 Typosin 12 Produktmolekul D El REGULATION ENZYMKATALYSIERTER REAKTIONEN Die Regulation bestimmter Stoffwechselreaktionen wird durch Effektormoleküle bewirkt. Sie binden an Enzymen und erhöhen die Aktivität (Aktivatoren) oder hemmen sie (Inhibitoren). Kompetitive Hemmung -die chemische Struktur von Inhibitormolekul & Substratmolekül ahneln sich in ihre chemischen Struktur -> es kommt zu eine Konkurrenz zwischen dem Substrat & Inhibitor -> der Inhibitor bindet sich an das aktive Zentrum & blockiert sie -> die Menge der katalytisch aktiven Enzymmolekule nimmt ab somit auch die Reaktionsgeschwindigkeit & Enzymaktivität -> Nur Konkurrenz dh. die maximaler Geschwindigkeit kann trotz der Inhibitormolekuls bei hoher Substratkonzentration erreicht werden Allosterische Hemmung - die Effektor bindet sich nicht an den aktiven Zentrum sondern an den allosterisches Zentrum -> kein Konkurrenz -> die Bindung ändert die räumliche Struktur des aktiven Zentrums -> Aktivitor & Inhibitor - obwohl das Enzymmolekül inaktiv ist, ist in manchen Fällen die Bindung von Substratmolekule noch möglich - Enzymaktivität wird verringert -> maximaler Geschwindigkeit wird reduziert - die Hemmung kann nicht durch die Erhöhung der Substratkonzentration verringert werden Substrat EI Substratinduktion Substrat OH IH H₂C-C-C-COOH Stoffwechselkette EI b D E2 NH₂ Threonin Endprodukthemmung E2 E3 Reaktionsgeschwindigkeit End- Produkt E3 Stoffwechselkette Umax E4 Endprodukt CHH H₂C-C-C-C-COOH Н МН2 Isoleucin H₂ Enzym- molekul 1 Reaktion Allosterische Zentrum Keine Reaktion Substratmolekül Kompetitv Enzymmolekül Inhibitormolekul Aktivitormolekul Substratinduktion - Reaktionskette/ Stoffwechselkette Substratmolekül Irreversible Hemmung - dauerhafte Hemmung -> komplett inaktiv - Schwermetalle - Denaturierung durch erhöhte Temperatur - pH-Wert - Salzgehalt Inhibitor- molekul Keine Reaktion - die Substrate dienen als Aktivitor-> Erhöhung des Wechselzahls -Beschleunigung Endprodukthemmung -Reaktionskette/ Stoffwechselkette - Endprodukt dient als Inhibitor - die Konzentration des Endprodukts bleibt konstant Mit Aktivitor Ohne Inhibitormolekul Mit Inhibitormolekul Mit Inhibitormolekul (allosterische) Substratkonzentration c Keine Reaktion Reaktion