Struktur und Wirkungsweise von Enzymen

Die räumliche Struktur eines Enzyms ist entscheidend für seine katalytische Funktion. Im aktiven Zentrum, einer taschen- oder spaltenförmigen Einbuchtung des Proteinmoleküls, findet die eigentliche Reaktion statt. Das Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt, wie das Substrat genau in dieses aktive Zentrum passt.

Viele Enzyme sind reine Proteine, während andere aus einem Proteinanteil (Apoenzym) und zusätzlichen Wirkgruppen bestehen. Das vollständige, funktionsfähige Enzym wird als Holoenzym bezeichnet.

Coenzyme sind kleine organische Moleküle, die lose mit dem Apoenzym verbunden sind. Sie übertragen während der Katalyse bestimmte Molekülgruppen und werden oft als Cosubstrat bezeichnet. Prosthetische Gruppen hingegen sind dauerhaft an das Apoenzym gebunden und übertragen hauptsächlich Wasserstoff und Elektronen.

Cofaktoren sind fest mit dem Apoenzym verbundene Metallionen, wie das Zinkion in der Carboxypeptidase. Viele lebenswichtige Spurenelemente fungieren als Cofaktoren von Enzymen.

Enzyme zeichnen sich durch ihre hohe Substratspezifität und Wirkungsspezifität aus. Die Substratspezifität bedeutet, dass ein Enzym nur eine bestimmte Substanz umsetzt, während die Wirkungsspezifität sicherstellt, dass das Substrat immer in ganz bestimmte Produkte umgewandelt wird.

Beispiel: Maltase baut ausschließlich Maltose ab (Substratspezifität) und setzt diese immer zu Glucose um (Wirkungsspezifität).

Vocabulary: Apoenzym ist der Proteinanteil eines Enzyms, der ohne Cofaktoren oder Coenzyme nicht katalytisch aktiv ist.