Wirkungsspezifität am Beispiel der Lactase
Diese Seite vertieft das Verständnis der Wirkungsspezifität von Enzymen am Beispiel der Lactase und erklärt, warum der menschliche Körper so viele verschiedene Enzyme benötigt.
Die Wirkungsspezifität der Lactase zeigt sich darin, dass sie immer die gleiche Reaktion katalysiert: die Hydrolyse von Lactose zu Glucose und Galactose. Dabei werden stets die gleichen Bindungen gespalten, während andere intakt bleiben.
Example: Bei der Hydrolyse von Lactose (C₁₂H₂₂O₁₁) entstehen immer Glucose (C₆H₁₂O₆) und Galactose (C₆H₁₂O₆), die sich nur in der Stellung einer OH-Gruppe am C4-Atom unterscheiden.
Die Substratspezifität der Lactase wird durch die Anordnung der Aminosäurereste im aktiven Zentrum bestimmt. Diese Anordnung ermöglicht es dem Enzym, ausschließlich mit Lactose einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden.
Highlight: Lactase kann keine Maltose binden, obwohl es sich ebenfalls um ein Disaccharid handelt. Für die Hydrolyse von Maltose ist ein anderes Enzym, die Maltase, zuständig.
Der menschliche Körper benötigt etwa 1000 verschiedene Enzyme, um alle notwendigen Stoffwechselvorgänge zu bewältigen. Diese Vielfalt ist erforderlich, da jedes Enzym nur spezifische Reaktionen katalysieren kann.
Quote: "Unser Körper benötigt viele Enzyme um richtig zu funktionieren. Wir brauchen sie nicht nur für eine gesunde bzw. vernünftige Verdauung, sondern für sämtliche Stoffwechselvorgänge. Ohne Enzyme wären wir nicht in der Lage, zu leben."
Die hohe Anzahl verschiedener Enzyme erklärt sich durch die Komplexität des menschlichen Stoffwechsels und die Notwendigkeit, eine Vielzahl unterschiedlicher biochemischer Reaktionen präzise zu steuern.
