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Funktion der Membran 2.1.1 Grundaufbau Lipid-Doppelschicht hydrophile Köpfe (wasserliebend) hydrophobe Refsaureschwanze. (wasserablehnend) Phospholipid- 588 DOPPermembran = = DIFFUSION Von Teuchen durch eine Membran 2.1.3 Funktionen der Zellmembran •Kompartimentierung (Abgrenzung) •Rontracce des Stoff transports •Sighalabertragung •Enzymaktivitat (> Sitz von Stoffwechserenzymen) Stabilität (sverankerung von Proteinen mit Cytuskelett) •Rezeptorent zeterkennungsstelle imunsystem) 3.1 Passiver Transport Membran Einfache Diffusion: 。 888 ööd L Diffusion: Bestreben von Teilchen, sich gleichmäßig im vorhandenen Raum zu verteilen (2.B. Tinte in Wasser, Raumspray) gesetz: and erfordert keine Energie. Diffusion an der Selektiv permeablen Membran: km med ma O O appemenan -Protonenpumpe ATP Disches Glenfeewicht. hone Konz. 3. Transport durch Membramen niedrige Konz außen 2.1.2. Grundaufbau Biomembran (Flüssig-Mosaik-Model) -Rontenhydrat bette Glykoprotein AUBEN Seiten 1998 800 innen (H+) (H+) Glyko- Lipid diffundiert entlang ihres Konzentrationsgradienten (K-Gefälles). Dieser Vorgang ist spontan peripheres Protein 999 999 ööööö Tunnel/ Kanal Erleichterte Diffusion: hohe Konz Tunnel Protein Clonenkanal Protein integrates Carrier) niedrige Konz 3.2 aktiver Transport - energieabhängige Bewegung von Stoffen ENIGEGEN des Konzentrationsgradienten ausschießlich durch Carrier benötigt Energie aus ATP selektiv Perineable Membran INNEN Merke: Jeder Stoff diffundiert entlang seines eigenen konz-Gefälles! D hone Konz 999 niedrige konz - Membran protein Pampt unter Energieverbrauch (ATP) H+ nach außen (Primär aktiver Transport) → Konzentrationsgradient wird ausgebaut (Chemischer Gradient) Ladungsunterschied wird aufgebaut (elektrischer Gradient) Sinn: „E-Queue", kann andre stoffe belm, Rückfluss" mittransportieren/,, mitreißen" 3.3 Transport über vesikel (Endo-und Exocytose -Phagocytose (große Teilchen) - Pinocytose (lateine Teilchen) ● ● : D₂ -rezeptorvermittelt a W selektiv permeable Membran (undurchlässig für Zucker imate Race) 200m" auf die Membran Weiteres Beispiel: bypertonische Umgebung. (konzentrierter ats innen) H₂O geschrumpft isotonische umgebung gleich wie umgebung) H₂O $140 normal einfache Diffusion Passiver Transport gemaß Konzentra- tionsgefalle ↑ Rezeptor 3.5 Osmose -gerichteter Fluss von Wasser (oder einem anderen Lösungsmittel) durch eine selektiv permeable Membran, die zwar für dis lösungsmittel nicht jedoch für die darin gelösten stottle/den Stoff durchlässig ist. Wasser diffundiert entlang des Konzentrationsgradient. gleiche Zuckerkonzentration 3.4 Übersicht Transport mechanismen Stofftransport Ohne vesikel erleichterte Ditusion camer, Kanal- Proteine hypotonische Umgebung (verdünnter als ihnen) H₂0 freies Wasserteilchen ook Tysiert aktiver Transport entgegen Konzentra- tionsgefalle uinter Energieverbrauch mit Vesikel Endocytose Exoticy tase Merke: Wasser diffundiert vom Bereich höherer kon- zentration zum Bereich niedrigerer konzentration "freien Wassers". Versuch: Membran- fluss inner- halb der zelle I destilliertes Wasser L Rirsche Platzt Kirsche, ver- großert sich I den Zellen di kirsche ist Früchtzucker gelöst. Der Anteil freier Wassermolekule ist außerst gering im Gegensatz zu außen Wasserteilchen i.d. Hydrathalle (100% freie 150-Molekale). Daher Stromt wasser in die Kirschzellen. 4.1 Enzyme & Spezifitäten Wiederholung aus der Chemie : Katalysatoren V: Zersetzung von Wasserscomperoxid-Lösung (10%-ig) B: Kartoffel Uma falsches Substrat E: Analyse Wasserstoff peroxid → Wasser + Sauerstoff ; exotherm 214₂0₂ 2120 t Mit Katalysator reicht hier die Wärmeenergie der Umgebung (E.) zum Starten der exothermen Reaktion aus. Def: Katalysatoren sind Staffe, welche die Geschwindigkeit einer chemische Reaktion erhöhen, indem sie die Aktivierungs- energie emniedrigen Katalysauren wirken in kleinsten Mengen & werden bei der Reaktion nicht verbraucht. →heftige Gasentwicklung Enzyme Sind Biokatalysatoren: Enzyme Sind. Biokatalysatoren (proteine), welche dafür sorgen, dass alle Stoffwechsecreaktionen ausreichend schnell ablaufen. Entim 4. Enzyme Substrat Binden nach Schlüssel Schloss-Prinzip Xaktives Zentrum ->> VI Danem Produkte Enzym-Substrat-Komplex →Aktivierungsenergie wird herabgesetzt Enzym Wirkung: Das Schlüssel-Schloss-Prinzip Ein Enzym kann nur sache Substratmolekule (Schlüssec") umsetzen, die räumlich genau in das aktive Zentrum 11 Schlass"; Substratbindungsregion passen. Dieser Enzym-Substrat-Komplex verringert die Aktivierungsenergie der Reaktion. || Substratspezifitat Ein Enzym kann nur ein substrat baw sehr ähnliche substrate umsetzen Z.B. Spactet die urease nur Hamstoff, nicht aber die strukturell annuich gebauten Stoffe Thiohamnstoff & Methychamstoff! Wirkungsspezifität Ein Enzym kann ein gebundenes substrat nur, in einer bestimmten weise umsetzen (nur eine von mehreren mög- lichen Reaktionen dieses substrites), weil nur für diese Reaktion die Aktivieningsenergie genügend gesenkt Wird 2.B. Sind für die Phosphorylering & Oxidation von Glicose zwei verschiedene Enzyme (Glucobinase & Glucose oxidase notwendig!" 4.2.Enzymhemmung 4.2.1 Kompetitive Hemmung Ein Molekül (=Inhibitor= Hemmstoff) konkuriert mit dem substrat, um die Bindung am aktiven Zentrum. Voraussetzung ist eine strukturelle Ähnlichkeit zwischen Heinmstoff & Substrat. Durch hone substrut konzentrationen aufhebbar. #> Substrat v XENZYM Enzym-Hemston KOMPLEX 4.2.2. allosterische Hemmung Hemmstoff Der Inhibitor (=Hemmstoff) wird an einer anderen Stelle als das substrat gebunden und bewirkt eine Änderung der Tertiarstruktur (Raumstrukfur) am aktiven Zentrum, so dass substratmolekale nicht mehr andocken können. →Darch have substrat konzentrationen nicht aufhebbar Bedeutung bei längeren Stoffwechselwegen hemmne häufig das Endprodukt das erste Enzym der Kette € End Produkthenimang) Substrat aktives zentrum V allasterisches Zentrum 4.3 Einflüsse auf Enzyme #₂ 4.3.1 PH-Wert abhängigkeit P-H-Veränderungen →→Protolysereaktionen der Reste der Aminosäuren →veranderung der Ladungsverte lang im Protein →Tertiarstruktur mehr oder weniger stork verändert →→ Substat, kann schlecht oder gar nicht mehr an das aktive Zentrum gebunden werden (→>reversibel) Enzymakt M 4.3.2 Vergiftung durch Schwermetalionen Hone Konzentration von Schwermetallionen (H₂2²+ Pb²+ Cu²+, Cd²+ irreversiblen veranderung der Tertiärstruktir von Enzymen bzw. des aktiven Zentrums. führen zu einer 4.3.3 Abhängigkeit von der Substratkonzentration volel te A: Bei niedriger c(s) steigt die Reaktionsgeschwindigkeit (substrat umsatz) proportional zur Substrat- Konzentration, saunge noch ungebundene substrat molekale vorhanden sind. B: Mit zunehmender substrat konzentration Steigt die Reaktionsgeschwindigkeit langsamer an & nähert. Sich Schließuch, etnem Maxima wert Umay. Bei sohohen Substratkonzentrationen sind alle Enzyme in einern Enzym-Sabstrat-Romplex gebunden & somit bereits katalytisch aktiv. wyp Kinklein wenig substrat zur Halbsättigang nötig → hone Affinität zum substrat K₂ groß: viel Substrat zur Halbsättigung nötig →geringe Affinitat zum substrat