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Aminosäuren und Proteine

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Andinosauren sind eine klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxyl - Gruppe (-Coon)
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Aminosäuren Andinosauren sind eine klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxyl - Gruppe (-Coon) und mindestens einer Aminogruppe. (-NH₂). Sie sind Baustein der Proteine. Es sind 20 Aminosauren bekannt von denen 8 essentiell sind, was heißt, dass sie nicht im Körper hergestellt werden können. und deshalb über die Nahrung zugeführt wercken müssen. Die Stellung der Aminogruppe relativ aur. carboxyl-Gruppe teilt die Klasse der. Aminosäuren in Gruppen auf.. Allgemeiner Aufbau mind. 2 Kohlenstoffatome mind. I carboxyl-Gruppe (-(00H) • mind. I Aminogruppe (-NH₂) •Kohlenstoffatom mit Aminogruppe entscheidet, um welche Klasse es sich Wandelt wichtigste Aminosäuren haben endstandige Carboxyl-Gruppe und in direkter Nähe die Aminogruppe Aminogruppe H-O TUPAC a-Aminosaure: Die Aminogruppe befindet sich.am zweiten Konlenstoffatom 2-Aminocarbonsäure. P-Aminosäure: Die Aminogruppe befindet sich am dritten Kohlenstoffatom 3-Aminocarbonsäure •Y-Aminosäure: Die Aminogruppe befindet sich am vierten Konienstoffatom 4-Aminocarbon saure Die Aminosäuren einer Klasse unterscheiden sich durch ihre Seitenketten. Ist cliese verschieden von den anderen Substituenten, so ist dieses Kontenstoffatom chiral. und es existieren Enantiomere Igleiche Summenformel. und iagleicher Weise verknüpft): Aminosäuren werden im Körper nicht gespeichert. Bezeichnung Beispiele Eigenschaften Albumine reaktionsfreudig Gerinnung 65°C Globulare Proteine (kugelförmig) Globuline Skleroproteine Kollagene unlöslich (fibrillar, faser fomig) Keratine schwerverdaulich Vorkommen Haare, Nagel, Haut, Knorpel, Enzyme, Proteine, Hormone, Transport proteine, Antikorper, Reservestoffe, Fleisch, Fisch, Eier, Sojabohnen, Weizenmehl, Linsen 10 Dabei wirkt die Aminogruppe als base, da sie ein Proton aufnimmt (Protonen akzeptor). Die Carboxyl- Gruppe wirkt als Säure, da sie ein Proton abgibt (Protonendonator). NH₂ C-C-H 1 H Carboxyl-Gruppe 11 wasserlöslich in verd. Salzsaure löslich Amino- gruppe. www.rechner.club 2-Aminoethansaure Saure-und Base-Verhalten In wässrigen Lösungen liegen. Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe...

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'H' • H 2-Aminoputandisaure Feststoff 295 C ST hyclrophil. =01 !.. idi Besonderheiten: keine Spiegelisomerie a-(-Atom 2 H-Atame •d-c-Atum symmetrisch a-Aminosaure kleinste & einfachste nicht- essentiell Eigenschaften schweferbaling •Zwitterion werben kisiatimer -nicht-essentiell Feststoff 228 °C ST hydrophil H.269°C ST 16¹ NH2H. H.H. H . . . . . 1. `C-C-C-C-C-C-NH₂ 1 11 1.H. Lysin! 2,6-Diaminohexansäure C6 H14 N2.02 C4 H7. NO4 Eigenschaften. Besonderheiten zwei Carboxyl 2 Carboxy-Gruppen Gruppen Schlecht in Hasser löslich • Saver Eigenschaften Besonderheiten weißer, kristalliner 2 Spiegelisomere Feststoff :224°C ST alkalisch essentiell. •Zwitterion. www.rechner.club Vorkommen Geschmacksverstärker Baustein vieler Proteine. wichtiger Bestandteil von Haut, Knochen & Zähnen JEP 6,1 Vorkommen in fast allen Proteinen tierische Organismen : L: Alanin Bakterien: D-Alanin IEP: 6,1 Vorkommen Faserprotein Haare, Nägel Disulfidbrückenbildung IEP: 5,0 Vorkommen. durch Hydrolyse ron Asparagin Transmitter Kletterfasern des Kleinhiens JEP:28 Vorkommen. Fleisch Fisch, Soja Menl •Baustein für Hormone, Enzyme, Transport proteine ЈЕР: 9,6 peptidbindung Eine Peptidbindung I-NH-CO) ist eine amidartige Bindungen zwischen der Carboxyl- Gruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure. awei Aminosäuren können unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren. Bsp: Glycin Da die Aminogruppe zu schwach nukleophil ist, um direkt mit der Carboxyl-Gruppe ein Amid 20 liefern, liegt das Gleichgewicht unter Normalbedingungen ganz auf der linken Seite, d.h das Dipeptid bildet sich nicht spontan und die chemische Reaktion ist endergonisch. H₂N- Н' OH Nomenklatur: N-terminales Ende links, C-terminales Ende rechts. COOFI R. H₂N-C-H + H₂N-C-H . I. . R₂ .R₁ R .Glydglyain. COOH R H₂0 NOR H Spiegelbildisomerie • Aminogruppe rechts →> D.- Aminosäure • Aminogruppe links -> L-Aminosäure H₂N Mesameric Das stark elektronegative Sauerstoffatom aieht das gemeinsame Elektronen paar au sich, wodurch der Kohlenstoff seine Vierbindigkeit einzubüßen riskiert. Dieses entaient nun wiederum dem benachbarten Stickstoffatom das freie Elektronen paar. Dadurch entstent 2wischen dem co- und dem NH- Anteil der Peptidbindung zeitweise eine Doppelbindung. → partieller Doppelbindungscharakter. e 1.0 с www.rechner club CH R₁ (D 11 R₂ CH COOH COOH H-C-NH₂ H₂N-C-H CH3 CH3 Peptidbindung OH L Struktur Primarstruktur Reihenfolge der einzelnen verknüpften Amino: sayren Identisch mit den Aminosauresequenzen Kürzel werden benutzt. → freie Aminogruppe (N-terminales Ende) links freie Carboxyl: Gruppe (C-terminales Ende) rechts Sekundarstruktur •raumliche Strukturelemente, die sich regelmaßig widh molekulare Ursachen: Wasserstoffbrücken Zw. der C-0 und N-H Gruppe einer anderen Peptiakette •viele Wasserstoffbrücken. starker Zusammenhalt im Molekul. a-Helix: große Aminosäurereste, schraubenförmig, rechtsgängig Faltblattstruktur: beruht auf intramolekularen Wasserstoffbrücken, Aminosäure- Jeste abwechselnd aben/unten oft Mix aus beiden. Tertiärstruktur. Echte Bindungen 1.Disulfid-Brücken (2 cysteinreste reagieren miteinander 11. lonenbindungen zwischen funktionellen Gruppen Zwischenmol. Kräfte: Ill. Wasserstoffbrücken Quartarstruktur. IV. Van-der-Waals (gibt raume. Anordnung an). → raumliche. Anordnung eines biologisch, aktiven Proteins. mehrere Proteine bilden Funktionseinheit einzelne. Proteinketten werden durch gleiche Bindungskräfte wie bei der TS ausammengehalten →→Hamoglobin Tyr-Lys Ala-Ala-Val- Asp-Leu-Ser - His =-² .H. باتر H-N www.rechnet club 11-2 .10 ΝΟ RI N-C' -11. CO α-Helix / HA CH₂ I CAR C=01 CH ₂ CH₂ C-N HH N-H H 11 0 AR 我 -H = 01 loren- Wasserstoffbrücken binding N-terminar R-CH дерот ееее да ее pne? еёки ..'CH₂. . CH₂. -CH₂- CH₂ H-NI c=0/H-NI HC-R 1 10=C m R-CH C-terminal HC-R IN-HO=C CH₂ CH₂ Gin Asp. Phe. Van-der Waals. B-Faltblatt CH₂. R-CH- ( = 0) . CH₂ S 1. HC-R. CH₂ IN-H tys. Elektronenpaar Disbifid-Brücke Nachweise Biuret-Test Eine Substanz wird mit 3% iger Natronlauge versetzt (5ml) und durch Schütteln vermischt. Dann gibt man 7. Tropfen 7%-iger Kupfersulfatlosung hinzu und schüttelt kraftig. Beim vorliegen von Peptiden und Proteinen farbt sich die Lösung violett. Eiklar Milch o. Casein. Theorie Schließen sich Aminosäuren zu langen Ketten zusammen, erhält man Proteine. Die Biuret-Reaktion berunt darauf, dass die Kettenmoleküle der Proteine an ihren Stickstoffatoren mit. Kupfer (11)-jonen farbige Komplexe bilden. .10. CH R OFC-CH CU NH HC - R 27 HN - C N~ R. O1 .R. HC ~ Peptidkette I Xanthoproteinreaktion Eine Substanz wird im Reagenzglas mit 2ml 24%-igersalpensäure versetzt und erhitzt. Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen verfärbt sich die Lösung gelblich. Theorie Peptidkette II Aromatische. Eiweiß- Molekule wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin besitzen einen. Benzolring. Die Eiweiße kommen vor allem in Milch und Käse vor. Bei Zugabe von Salpetersture findet eine Nitrierung am Benzolring statt, wobei eine gelbe Nitro- verbindung entstent. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die NO₂ Gruppe (aus der Salpetersaure) substituiert. NH₂ НО. gio L- Phenylalanin Salpetersaure + HN03 NH₂ но gia NO₂ www.rechner.club Nitrophenylalanin Wasser H₂.0 +

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Aminosäuren Andinosauren sind eine klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxyl - Gruppe (-Coon) und mindestens einer Aminogruppe. (-NH₂). Sie sind Baustein der Proteine. Es sind 20 Aminosauren bekannt von denen 8 essentiell sind, was heißt, dass sie nicht im Körper hergestellt werden können. und deshalb über die Nahrung zugeführt wercken müssen. Die Stellung der Aminogruppe relativ aur. carboxyl-Gruppe teilt die Klasse der. Aminosäuren in Gruppen auf.. Allgemeiner Aufbau mind. 2 Kohlenstoffatome mind. I carboxyl-Gruppe (-(00H) • mind. I Aminogruppe (-NH₂) •Kohlenstoffatom mit Aminogruppe entscheidet, um welche Klasse es sich Wandelt wichtigste Aminosäuren haben endstandige Carboxyl-Gruppe und in direkter Nähe die Aminogruppe Aminogruppe H-O TUPAC a-Aminosaure: Die Aminogruppe befindet sich.am zweiten Konlenstoffatom 2-Aminocarbonsäure. P-Aminosäure: Die Aminogruppe befindet sich am dritten Kohlenstoffatom 3-Aminocarbonsäure •Y-Aminosäure: Die Aminogruppe befindet sich am vierten Konienstoffatom 4-Aminocarbon saure Die Aminosäuren einer Klasse unterscheiden sich durch ihre Seitenketten. Ist cliese verschieden von den anderen Substituenten, so ist dieses Kontenstoffatom chiral. und es existieren Enantiomere Igleiche Summenformel. und iagleicher Weise verknüpft): Aminosäuren werden im Körper nicht gespeichert. Bezeichnung Beispiele Eigenschaften Albumine reaktionsfreudig Gerinnung 65°C Globulare Proteine (kugelförmig) Globuline Skleroproteine Kollagene unlöslich (fibrillar, faser fomig) Keratine schwerverdaulich Vorkommen Haare, Nagel, Haut, Knorpel, Enzyme, Proteine, Hormone, Transport proteine, Antikorper, Reservestoffe, Fleisch, Fisch, Eier, Sojabohnen, Weizenmehl, Linsen 10 Dabei wirkt die Aminogruppe als base, da sie ein Proton aufnimmt (Protonen akzeptor). Die Carboxyl- Gruppe wirkt als Säure, da sie ein Proton abgibt (Protonendonator). NH₂ C-C-H 1 H Carboxyl-Gruppe 11 wasserlöslich in verd. Salzsaure löslich Amino- gruppe. www.rechner.club 2-Aminoethansaure Saure-und Base-Verhalten In wässrigen Lösungen liegen. Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe...

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'H' • H 2-Aminoputandisaure Feststoff 295 C ST hyclrophil. =01 !.. idi Besonderheiten: keine Spiegelisomerie a-(-Atom 2 H-Atame •d-c-Atum symmetrisch a-Aminosaure kleinste & einfachste nicht- essentiell Eigenschaften schweferbaling •Zwitterion werben kisiatimer -nicht-essentiell Feststoff 228 °C ST hydrophil H.269°C ST 16¹ NH2H. H.H. H . . . . . 1. `C-C-C-C-C-C-NH₂ 1 11 1.H. Lysin! 2,6-Diaminohexansäure C6 H14 N2.02 C4 H7. NO4 Eigenschaften. Besonderheiten zwei Carboxyl 2 Carboxy-Gruppen Gruppen Schlecht in Hasser löslich • Saver Eigenschaften Besonderheiten weißer, kristalliner 2 Spiegelisomere Feststoff :224°C ST alkalisch essentiell. •Zwitterion. www.rechner.club Vorkommen Geschmacksverstärker Baustein vieler Proteine. wichtiger Bestandteil von Haut, Knochen & Zähnen JEP 6,1 Vorkommen in fast allen Proteinen tierische Organismen : L: Alanin Bakterien: D-Alanin IEP: 6,1 Vorkommen Faserprotein Haare, Nägel Disulfidbrückenbildung IEP: 5,0 Vorkommen. durch Hydrolyse ron Asparagin Transmitter Kletterfasern des Kleinhiens JEP:28 Vorkommen. Fleisch Fisch, Soja Menl •Baustein für Hormone, Enzyme, Transport proteine ЈЕР: 9,6 peptidbindung Eine Peptidbindung I-NH-CO) ist eine amidartige Bindungen zwischen der Carboxyl- Gruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure. awei Aminosäuren können unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren. Bsp: Glycin Da die Aminogruppe zu schwach nukleophil ist, um direkt mit der Carboxyl-Gruppe ein Amid 20 liefern, liegt das Gleichgewicht unter Normalbedingungen ganz auf der linken Seite, d.h das Dipeptid bildet sich nicht spontan und die chemische Reaktion ist endergonisch. H₂N- Н' OH Nomenklatur: N-terminales Ende links, C-terminales Ende rechts. COOFI R. H₂N-C-H + H₂N-C-H . I. . R₂ .R₁ R .Glydglyain. COOH R H₂0 NOR H Spiegelbildisomerie • Aminogruppe rechts →> D.- Aminosäure • Aminogruppe links -> L-Aminosäure H₂N Mesameric Das stark elektronegative Sauerstoffatom aieht das gemeinsame Elektronen paar au sich, wodurch der Kohlenstoff seine Vierbindigkeit einzubüßen riskiert. Dieses entaient nun wiederum dem benachbarten Stickstoffatom das freie Elektronen paar. Dadurch entstent 2wischen dem co- und dem NH- Anteil der Peptidbindung zeitweise eine Doppelbindung. → partieller Doppelbindungscharakter. e 1.0 с www.rechner club CH R₁ (D 11 R₂ CH COOH COOH H-C-NH₂ H₂N-C-H CH3 CH3 Peptidbindung OH L Struktur Primarstruktur Reihenfolge der einzelnen verknüpften Amino: sayren Identisch mit den Aminosauresequenzen Kürzel werden benutzt. → freie Aminogruppe (N-terminales Ende) links freie Carboxyl: Gruppe (C-terminales Ende) rechts Sekundarstruktur •raumliche Strukturelemente, die sich regelmaßig widh molekulare Ursachen: Wasserstoffbrücken Zw. der C-0 und N-H Gruppe einer anderen Peptiakette •viele Wasserstoffbrücken. starker Zusammenhalt im Molekul. a-Helix: große Aminosäurereste, schraubenförmig, rechtsgängig Faltblattstruktur: beruht auf intramolekularen Wasserstoffbrücken, Aminosäure- Jeste abwechselnd aben/unten oft Mix aus beiden. Tertiärstruktur. Echte Bindungen 1.Disulfid-Brücken (2 cysteinreste reagieren miteinander 11. lonenbindungen zwischen funktionellen Gruppen Zwischenmol. Kräfte: Ill. Wasserstoffbrücken Quartarstruktur. IV. Van-der-Waals (gibt raume. Anordnung an). → raumliche. Anordnung eines biologisch, aktiven Proteins. mehrere Proteine bilden Funktionseinheit einzelne. Proteinketten werden durch gleiche Bindungskräfte wie bei der TS ausammengehalten →→Hamoglobin Tyr-Lys Ala-Ala-Val- Asp-Leu-Ser - His =-² .H. باتر H-N www.rechnet club 11-2 .10 ΝΟ RI N-C' -11. CO α-Helix / HA CH₂ I CAR C=01 CH ₂ CH₂ C-N HH N-H H 11 0 AR 我 -H = 01 loren- Wasserstoffbrücken binding N-terminar R-CH дерот ееее да ее pne? еёки ..'CH₂. . CH₂. -CH₂- CH₂ H-NI c=0/H-NI HC-R 1 10=C m R-CH C-terminal HC-R IN-HO=C CH₂ CH₂ Gin Asp. Phe. Van-der Waals. B-Faltblatt CH₂. R-CH- ( = 0) . CH₂ S 1. HC-R. CH₂ IN-H tys. Elektronenpaar Disbifid-Brücke Nachweise Biuret-Test Eine Substanz wird mit 3% iger Natronlauge versetzt (5ml) und durch Schütteln vermischt. Dann gibt man 7. Tropfen 7%-iger Kupfersulfatlosung hinzu und schüttelt kraftig. Beim vorliegen von Peptiden und Proteinen farbt sich die Lösung violett. Eiklar Milch o. Casein. Theorie Schließen sich Aminosäuren zu langen Ketten zusammen, erhält man Proteine. Die Biuret-Reaktion berunt darauf, dass die Kettenmoleküle der Proteine an ihren Stickstoffatoren mit. Kupfer (11)-jonen farbige Komplexe bilden. .10. CH R OFC-CH CU NH HC - R 27 HN - C N~ R. O1 .R. HC ~ Peptidkette I Xanthoproteinreaktion Eine Substanz wird im Reagenzglas mit 2ml 24%-igersalpensäure versetzt und erhitzt. Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen verfärbt sich die Lösung gelblich. Theorie Peptidkette II Aromatische. Eiweiß- Molekule wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin besitzen einen. Benzolring. Die Eiweiße kommen vor allem in Milch und Käse vor. Bei Zugabe von Salpetersture findet eine Nitrierung am Benzolring statt, wobei eine gelbe Nitro- verbindung entstent. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die NO₂ Gruppe (aus der Salpetersaure) substituiert. NH₂ НО. gio L- Phenylalanin Salpetersaure + HN03 NH₂ но gia NO₂ www.rechner.club Nitrophenylalanin Wasser H₂.0 +