Aminosäuren und Proteine

Alternativer Bildtext:

Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxyl-Gruppe ist cleprotoniert. Eiklar, Blutplasma, Muskeln. Aminosaure Haut, Knorpel, Knochen Federn, Nagel, Haare, Naturseide Carboxy!- .H. Gruppe H₂N-C-COOHH₂N- C - Coo zwitterion neutral neutral neutral saver basisch 5 wichtige Aminosäuren Glycin 2-Aminoethansaure C₂H5NO₂ 101 C-C-NI 10 H . Cystein. Hi CHH 10 H H 101. Alanin 2-Aminopropansäure (3H₂ NO₂ 10⁰. 10 10" NH₂H I C-C-C-SH H H Asparaginsäure Eigenschaften: weißer, kristalliner Feststoff •232°C ST hydrophil. • süßer Geschmack NH2H Eigenschaften Besonderheiten 1..1. -H weißer, kristalliner Feststoff 295°C ST hydrophil NH2 H -C-C II H H keine Spiegelisomerie α-(-Atom 2 H-Atame ••d-c-A1um symmetrisch a-Aminosäure kleinste & einfachste • nicht- essentiell 2-Amino-3-mercapto-propansäure (3H7 NO₂ S Eigenschaften Besonderheiten schwefelbaing werper, kusialliner Zwitterion nicht-essentiell Feststoff :228 °C ST hydrophil 2-Aminobulandisäure Besonderheiten 201 H α-Aminosäure 2.Spiegelisomere Zwitterion nicht -essentie!! C4 H7 NO4 Eigenschaften. Besonderheiten •zwei Carboxyl- ・2 Carboxy-Gruppen Gruppen •269°C ST Schlecht in Hasser löslich •saver Lysin! 2,6-Diaminohexansäure C6H14 N2.02 Feststoff :224°C ST : alkalisch Eigenschaften Besonderheiten NH₂H. H .H. H I. . L. I. -C-C-C-C-NH₂ Weißer, kristalline 2 Spiegelisomere 'H' H・· H ·H·H. essentiell :Zwitterion. www.rechner.club Vorkommen Geschmacksverstärker Baustein vieler Proteine wichtiger Bestandteil von Haut, Knochen & Zähnen. JEP: 6,1 Vorkommen in fast allen Proteinen tierische Organismen: L-Alanin •Bakterien: D-Alanin Vorkommen Faserprotein Haare, Nägel. Disulfidbrückenbildung IEP: 6,1 IEP: 5,0 Vorkommen. •durch Hydrolyse fon Asparagin Transmitter Kletterfasern, des Kleinhicns JEP: 2,8 Vorkommen. Fleisch Fisch, soja, Meni •Baustein für Hormone, Enzyme, Transport proteine JEP: 96 peptidbindung Eine Peptidbindung I-NH-CO) ist eine amidartige Bindungen zwischen der Carboxyl- Gruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure. awei Aminosäuren können unter Wasser abspaltung zu einem Dipeptid kondensieren. Bsp: Glgain Da die Aminogruppe zu schwach nukleophil ist, um direkt mit der Carboxyl-Gruppe ein Amid au liefern, liegt das Gleichgewicht unter Normalbedingungen ganz auf der linken Seite, d.h das Dipeptid bildet sich nicht spontan und die chemische Reaktion ist endergonisch. jal N COOF OH Nomenklatur: N-terminales Endle links H₂N-C-H R₁ COOH .Glydglycin. 1 + H₂N-C-H. R₂ R C-terminales Ende rechts. 1 1.01 e H H₂O Spiegelbildlisomerie Aminogruppe rechts →→ D.- Aminosäure Aminogruppe links-L-Aminosäure Mesomerie Das stark elektronegative Saverstoffatom aieht das gemeinsame Elektronen paar au sich, wodurch der Kohlenstoff seine Vierbindigkeit einzubüßen riskiert. Dieses entaient nun wiederum dem benachbarten Stickstoffatom das freie Elektronen paar. Dadurch entstent zwischen dem co- und dem NH- Anteil der Peptidbindung zeitweise eine Doppelbindung. → partieller Doppelbindungscharakter. H₂N CH www.rechner club COOH H-C²-NH₂ CH3 R₂ CH Peptidbindung OH СООН H₂N-C-H. 1 CH3 L Struktur Primarstruktur •Reihenfolge der einzelnen verknüpften Amino- sauren • Identisch mit den Aminosäuresequenzen. Kürzel werden benutzt. → freie Aminogruppe (N-terminales Ende) links freie Carboxyl: Gruppe (C-terminales Endle/rechts Sekundärstruktur •raumliche Strukturelemente, die sich regelmäßig wdh molekulare Ursachen: Wasserstoffbrücken Zw. der C-0 und N-H Gruppe einer anderen Peptlakette viele Wasserstoffbrücken starker Zusammenhalt im Molekül. a-Helix: große Aminosaurereste, schraubenförmig, rechtsgängig Faltblattstruktur beruht auf intramolekularen Wasserstoffbrücken, Aminasaure- reste abwechselnd aben lunten oft Mix aus beiden. Tertiärstruktur Echte Bindungen 1.Disulfid-Brücken (2 cysteinreste reagieren miteinander II..lonenbindungen zwischen funktionellen Gruppen Zwischenmol Kräfte: Ill. Wasserstoffbrücken IV. van-der-Waals (gibt raume. Anordnung an). raumliche. Anordnung eines biologisch aktiven Proteins Quarta rstruktur mehrere Proteine bilden Funktionseinheit einzelne. Proteinketten werden durch gleiche Bindungskräfte wie bei der TS 2usammengehalten → Hämoglobin Tyr- Lys- 0 .10. www.rechnet club α- Helix H-N₁ CH₂ 5-Ala-Ala- Val- Asp-Leu-Ser - His R 01 I CH₂ 4 CH₂ N-H. 1 · CH₂. . CH₂ · CH₂. - CH₂ H H=R?". be N-terminar C-terminal R-CH HC-R. els lll ll linell golllle CH₂. CH₂ 01 c=0/H-NI H-NI. HC-R R-CH 10=C IN-HO=C R-CH T ( = 0) B- Faltblatt. CH₂ CH₂ Asp Phe Gine loren- Wasserstoffbrücken binding IN-H .HC-R. 阿 Elektronenpaar Van-der Disbifid-Brücke Waals. Nachweise Biuret-Test Eine Substanz wird mit 3%-iger Natronlauge versetzt (5ml) und durch Schütteln vermischt. Dann gibt man 7. Tropfen 7%-iger Kupfersulfatlosung hinzu und schüttelt kraftig, Beim Vorliegen von Peptiden und Proteinen farbt sich die Lösung violett. Eiklar, Milch &. Casein. Theorie Schließen sich Aminosäuren, zu largen Ketten zusammen, erhalt man Proteine. Die Biuret-Reaktion berunt darauf, dass die Kettenmoleküle der Proteine an ihren Stickstoffatoren mit Kupfer (1)-jonen farbige Komplexe bilden: Peptidkette I. -NH CH' R НО, HC - NH₂ - R CH HN - C N~ 01 .R. "HC ~ Xanthoproteinreaktion Eine Substanz wird im Reagenzglas mit 2ml 24% iger Salpensäure versetzt und erhitzt. Beim Vorhandensein von aromatischen Eiweißen verfärbt sich die Lösung gelblich. Theorie Aromatische Eiweiß- Molekule Wie L-Phenylalanin oder L-Tyrosin besitzen einen Benzelring-Die Eiweiße kommen vor allem in Milch und Käse vor. Be, Zugabe von Salpetersaure findet eine Nitrierung am Benzolring statt, wober eine gelbe Nitro.- verbindung entstent. Dabei wird ein Wasserstoffatom durch die NO₂- Gruppe (aus der Salpetersaure). substituiert. + HNO3 Peptidkette II L- Phenylalanin Salpetersaure но NH₂ NO₂ www.rechner.club H₂0 Nitrophenylalanin Wasser Vinhydrin Proteinnachweis mit Ninhydrin - Losung I Materialien Filterpapier, Sprühflasche, Fohn, Pasteurpipette Chemikalien Ninhydrin Sprühreagenz, Glycin-Lösung (929 in 20 ml Ethanol). Durchführung mit einer Pasteurpipette, wird etwas Glycinlösung auf ein Filter papier gegeben pas. Filterpapier wird mit Ninhydrin: Sprühreagenz eingesprüht und mit dem. Föhn, erhitzt. Beobachtung Dort, wo sich Glycin-Lösung befindet, forbt sich das Papier. violett Deytung. Zwei Molekyle Ninhyclrin reagieren mit einem Molekul Aminasaure unter Abspaltung von Konlenstoffdioxid und Aldehyd zu einem blau.- violetten. Farbstoff / Diketiminanion). Willi H3 N НО * HO? - CO2 + H2O www.rechner club Haare Hauptelemente des. Haares sind: Kohlenstoff, Sauerstoff, Stickstoff, Wasserstoff und Schwefel.. Sie setzen sich zu Aminosäuren ausammen. Hier sind. v. a. die hydrophoben Aminosäuren, wie. .2. B. Cystein wiching. Diese wiederum bilden durch Polymerisation ein Polypeptid.. Das Polypeptid bildet durch Querverbindungen eine x- Helix. (Sekundarstruktur). Als Tertiar- ·Struktur. liegt eine Superhelix vor, die aus 2 α-Helices besteht. Die nachst größere Einheit wird als Protofilament.. - Wasserstoffbrücken: Elastizität dangs verbindungen innerhalb dles. Holekülgitters 1. Lösen sich durch Wasser. - Kurafristige - Salzbrücken: Hilo Wasserlöslich. Nevausbildung beim Trocknen, Querverbindungen. - Disulfid- Brockent Querverbindung zwischen Peptidspiralen HỌ NH₂ OH Wasserstoffbrücken Tonenbindungen Disvifidorucken B Disulfidbrücken www.rechner.club B Haarformung Föhnfrisur I'm nossen. Zustand unter Zug von d - Helix zu ß-Fall blattstruktur, durch Hydratisierung werden Bindungen zwischen ionischen Gruppen gelöst und Hasserstoffbrücken. 2 krischen polaren Gruppen. geöffnet werden die Haare getrocknet, so entstehen neve Bindungen und Wasserstoffbrücken. und die Veränderung bleibt bestehen, wenn die Zuglast nachlässt. Bei.erneter Feuchtigkeits- zufuhr wird dies rückgängig gemacht.. Daverwelle Bei der Dauerwelle werden die Haare zunächst mittels Lockenwicklern in clie, gewunschke Form gebracht und fiziert und dann die Disulfid-Brücken durch. Reduktionsmittel wie B- Mercaptan gelöst. Jedes uskin wird zuden beiden cystein-Restender. benachbarten Ketten reduziert. Die fevente Wärme brient die Wasser- Stoff-Brückenbindung auf und bewirkt eine Streckung cer a-helicalen Polypeptid: Ketten. Das Reduktions- mittel wird dann entfernt und ein. Oxidations: mittel zugegeben, das neve Disulfic-Brücken 2wischen benachbarten Polypeptid-Ketten der nun gelockten Struktur bildlet.. In der Praxis wird für eine Dauerwelle 2.B. 87. Ammonium Thioglycolat verwendet. Diese spaltet ca. 251 der disulfid -Brücken durch Recluktion. Als Fixier- losung wird bei saurer Oxidation 0,5 bis 257- H₂.02. und schwache organische Säure (pH 2 bis 4) verwendet. oder bei alkalischer Oxication eine Bromat-Lösung mit pH 6,5 bis 8.5 unter leichter Erwärmung.. SH SH. S.H. Reduktionsmittel + Zn R-SH SH SH SH Zurecht legen SH nR-S-SR SHISH SHISH Haare Haare bestehen aus Keratin-Helices. Die Elastizitat kommt dadurch zustande, dass ung aufwinden und bei Aufheben der sich die beiden Doppelnelix - Paare bei Zugbelist- Belastung wieder ihren Ausgangszustand einnehmen. Wird das Haar feventer Wärme ausgesetzt, gehen die α-Keratine in eine ß-Faltblattstruktur über und das Haar lässt sich auf mehr als das Doppette cler Lange dehnen. Diexcharakteristische Verhalten von α-Keratinen und der Gehalt in Disulfid -Brücken ermöglicht die dauerhafte Wellung der Haare. www.rechner club Wasserwelle Wasserstoff und Salz brücken bindungen werden durch Wasser tempora! gespalten. 8 Wasserstoffbor Pisulfid. Salzbrücken Oxidationsmittel in H₂O₂ .-2n H₂O. Emulgatoren Emulgatoren verbinden lipophile und hydrophile Stoffe, die sich sonst nicht mischen lassen. Beispiel Lecithin besitat lipophile songenschaften (lipophile Fettsäurekette), da es dem Fettaufbau annelt. • Wasser liebende. Eigenschaften (hydrophile Phosphorsäureester. - Gruppe) => Vermittler zwischen Wasser und Fett 0 0 _____ m bydrophil Ein Emulgator, dient als 11. Tellider sich zwischen Wasser und Fett, denn er besitzt mit clem ál verbindet, andererseits auch einen einerseits einen lipophilen. hydrophilen Teil nur an Grenzflächen, deshalb schütteln BEISPIELE • Milch Eigelb in Mayonaise •Senf in Salatsoße lipophil www.rechner club Tyndall- Effekt Bestrahlt man klare. Proteinlösung im abgedunkelten Raum mit einem dunnen Lichtstrani, erkennt man. in der Pratcinlösung einen deutlich abgegrenzten."Lichtstreifen"... Der. Tyndall-Effekt zeigt, class Proteinlösungen kolloidale Lasungen sind. Kolloidale Losung Teilchen oder Teilchenverbande. 1 - 1000 nm :: .R₂.11. .6. .R3 .11. H. Allgemeiner Aufbau von Proteinen Denaturierung Veränderung der räumlichen Struktur eines Proteins Häufig gent dabei die biologische Funktion des Proteins verloren. Betroffen sind. Sekundär Tertiar und eventuell Quartarstruktur, meist nicht umkehrbar. Ursachen Hitae: Disulfid-Brücken lomenbindungen, Wasserstoffbrücken und Yan-der-Waals-Kraft werden aufgebrochen und es bilden sich neve Bindungen baw, dwischen. molekulare Kräfte an anderer Stelle aus. Dadurch andern sich sowohl die raume. Verhà Hnisse innerhalb eines Proteinmolekuls als auch die awischen den Molekulen. Anderung des pH-Wertes: Durch die Protonierung der Seitenketten bei Saurezugabe andern sich Schlagartig die elektrischen Ladungsverhältnisse, sodass viele Bindungen auseinanderbrechen. "Saure Milch Sala und Ethanol: Durch Salaaugabe kommt es Qwischen Proteinmolekülen und Sabionen ·aur Konkurrenz um clie hydratisierenden H₂O- Moleküle. Bei hoher Salakonzentration stehen daher nicht mehr genügend H₂0- Molekule für die Hydratisierung aur Verfügung, weshalb sie nicht. in werden und daher (Aussazen). Ethanolmoletite bewirken Störung der Wasser-. stoffbrücken. → Konservierung Reduktionsmittel: Haarforming (Daverwelle) Schwermetallionen stören Wechselwirkungen und verandern Tertiarstruktur Nahrungsmittel: manche Prokine können nur Dena turient aufgenommen werden, Eiklar, Kast, Braten von www.rechner club