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ihren chemischen und physikalischen Eigenschaften. Proteinogene a-Aminosäuren: Es gibt 22 proteinogene Aminosäuren die als Bausteine der Proteine in Lebewesen vorkommen. Die unterschiedliche Struktur der Seitenkette beeinflusst die Eigenschaften der Aminosäure und deshalb werden sie in vier Gruppen eingeteilt: Neutrale Aminosäuren mit unpolarem Rest: Seitenkette besteht nur aus C,H Hydrophob → nicht wasserlöslich Neutrale Aminosäuren mit polarem Rest: Seitenkette besteht aus C,H,S,N,O,Se Hydrophil →wasserlöslich Saure Aminosäuren: weitere Carboxylgruppe (COOH) Basische Aminosäuren: weitere Aminogruppe (NH₂) COOH 1 H₂N-C-H 1 H Glycin Gly COOH 1 H₂N-C-H 1 CH₂ H₂C-C-CH3 1 H Leucin Leu COOH H-N-H Prolin Pro COOH H₂N-C-H 1 CH₂-OH Serin Ser COOH H₂N-C-H HIC-OH 1 CH₂ Threonin Thr COOH 1 H₂N-C-H LZ-I H Tryptophan Trp Unpolare Aminosäuren COOH I H₂N-C-H I CH3 Alanin Ala COOH I H₂N-C-H H₂C-C-CH₂ H CH3 Isoleucin lle COOH 1 H₂N-C-H Methionin Met Polare Aminosäuren CH₂-CH₂-S-CH3 COOH H₂N-C-H CH₂-SH Cystein Cys COOH H₂N-C-H 1 CH,−C – NH, O Asparagin Asn COOH 1 H₂N-C-H 1 CH₂ OH Tyrosin Tyr H₂N-C-H H₂C-C-CH₂ T H Valin Val COOH 1 H₂N-C-H CH₂ Phenylalanin Phe COOH COOH H₂N-C-H CH₂-SeH Selenocystein Sec COOH H₂N-C-H 1 CH,CH,CNH, CH₂-- Glutamin Gin essenzielle Aminosäuren Saure Aminosäuren H₂N-C-H Asparaginsäure Asp COOH 1 H₂N-C-H 1 COOH 1 H₂N-C-H Glutaminsäure Glu Basische Aminosäuren Lysin Lys COOH COOH I H₂N-C-H 1 CH,—CH,—CH,—CH,—NH, CH₂-COOH Arginin Arg COOH 1 H₂N-C-H CH,—CH,—CH,−NH–C=NH CH₂CH₂COOH Histidin His COOH CH, TÂN H₂N-C-H H 1 NH₂ Pyrrolysin Pyl H 1 CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-N CH3. C O Titrationskurve Aminosäure: pH Glycin 11– 10- 9- 8- 7- 6- 5- 4- 3- 2- VNaOH 1. am Anfang liegen mehr Kation (positiv geladene Ionen) vor Glycin 100% COOH | H3N-C-H | H + ІЕР. 2. beim zweiten Punkt liegen Kationen und Zwitterionen 50%/50% vor → Pufferwirkung sehr stark COOH | + H₂N-C-H | H COO | H₂N-C-H H 3. beim dritten Punkt liegen 100% Zwitterionen vor Isoelektrischer Punkt + COO | + H3N-C-H H 4. beim vierten Punkt liegen Anionen und Zwitterionen 50%/50% vor → Pufferwirkung sehr stark COO H₂N-C-H H COO | + H3N-C-H H 5. beim fünften Punkt liegen mehr Anionen (negativ geladene Ionen) vor COO I H₂N-C-H H Peptidbindung: Bei der Reaktion von zwei Aminosäuremolekülen verbinden sich diese unter Abspaltung eines Wassermoleküls (Kondensation) zu einem Dipeptid. Aus der Aminogruppe des einen Moleküls und der Carboxylgruppe des anderen Moleküls bildet sich die Peptidbindung -CO-NH-. Innerhalb des Peptidmoleküls unterscheidet man das N-terminale Ende, das C-terminale Ende und die Peptidbindung. Während die Peptidbindung sehr stabil ist, können die anderen beiden Enden des Dipeptidmoleküls mit anderen Aminosäuremolekülen zu langen Molekülketten weiterreagieren. Diese unterteilt man nach der Anzahl der Aminosäurereste der Peptidkette in Oligopeptide (2 bis 9), Polypeptide (10 bis 100) und Proteine (mehr als 100). H À I IN-C-C H' ŌI CH3 Q-H Alanin -Ca + H C-NI Mesomere Grenzformeln: H I H Glycin H Ca ŌI HR O-H Innerhalb der Peptidbindung lässt sich feststellen, dass das Sauerstoffatom eine wesentlich höhere Elektronegativität (3,5) besitzt als das Kohlenstoffatom (2,5). Dadurch zieht es das gemeinsame Elektronenpaar an sich. Da der Kohlenstoff auf vier Bindungen angewiesen ist, entzieht er das freie Elektronenpaar des benachbarten Stickstoffatoms. Somit entsteht für eine gewisse Zeit zwischen dem Kohlenstoff- und dem Stickstoffatom eine Doppelbindung. Da dadurch der Zustand zwischen diese beiden Bindungsverhältnissen stets wechselt und keine konstante und stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer sogenannten mesomeren Grenzstruktur. -Ca Kondensation H C=N -Ça N-terminales Ende H HO H || I IN-C C-N -C- H CH3 H Ca Peptid- bindung I I H Alanynglycin Durch diesen Umstand ergibt sich eine Konsequenz für die Peptidbindung: Das Molekül ist an der Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom und dem Stickstoffatom nicht beliebig drehbar, was bei einer Einfachbindung der Fall wäre. Grundsätzlich lässt sich auch sagen, dass ein mesomeres Molekül umso stabiler ist, umso mehr mesomere Grenzstrukturen es besitzt. Deshalb kann die Peptidbindung als eine relativ stabile Bindung angesehen werden. C-terminales Ende ŌI O-H + 1.0(3,5) hat höhere Elektronegativität als C(2,5) 2.0 nimmt Elektronenpaar weg 3.C braucht vier Bindungen 4.Doppelbindung zwischen C und N H H Wasser Hydrolyse: Da die Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion entsteht kann man sie auch durch ihre Umkehrung, die Hydrolyse wieder aufspalten. Die Hydrolyse bezeichnet die Spaltung einer chemischen Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser. Dabei bestehen mehrere Möglichkeiten, diese Hydrolysereaktion zu beschleunigen: 1.Anwendung einer Säure- oder Basekatalyse, wodurch die Bindung reaktionsfreudiger wird. 2.Erhöhung der Temperatur. H Η ΌCH3 Ο IN-C-C-N-C-C H CH3 HHO-H Nichtpolarisiertes Licht H₂N Optische Aktivität: Manche Stoffe, die man auch als optisch aktive Substanzen bezeichnet, können polarisiertes Licht drehen. Des weiteren besitzen optisch aktive Substanzen einen asymmetrischen Aufbau, weswegen man sie auch chiral nennt (4 versch. Substituenten). Diese Eigenschaft kann mithilfe eines Polarimeters gemessen werden und H3C das Ergebnis dieser Messung wird Drehwert (a) genannt. Mithilfe dieses Drehwerts kann der spezifische Drehwinkel einen Stoffes bestimmt werden, welcher bei der Stoffanalyse hilft. Denn von jedem chiralen Molekül gibt es zwei Varianten, welche sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten und sich anhand des Drehwinkels unterscheiden lassen. Dabei dreht eines der Isomere das Licht immer nach rechts, das andere immer nach links. Verbindungen, die eine nach rechts weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (+) vor den Namen und Verbindungen die eine nach links weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (-) vor den Namen gestellt. Zwischen der Drehrichtung und der Zuordnung der Enantiomere zur D- oder L- Konfiguration besteht kein Zusammenhang. Der Drehwinkel a ist von der Massenkonzentration ß der Lösung, der Länge 1 der Messzelle sowie der Wellenlänge des verwendeten Lichts abhängig. Enantiomere drehen die Ebene des polarisierten Lichts um den gleichen Betrag in die entgegengesetzte Richtung. Deshalb zeigt ein 1:1 Gemisch zweier Enantiomere keine optische Aktivität, da sich die Drehwinkel gegenseitig aufheben. COOH 1 H rechtsdrehend + Polarisator Polarisiertes Licht Hydrolyse +H₂O H Jumuns Messzelle mit optisch aktiver Substanz Jo COOH Analysator NH₂ CH3 linksdrehend - H H ŌI IN-C-C H H ŌI IN-C-C H' CH3 Q-H H CH3 O-H Blickfeld dunkel + -Drehwinkel Blickfeld wird durch Drehung dunkel. Proteinstruktur: Primär: Aminosäuresequenz der Peptidkette → Art, Anzahl und Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren → Verknüpfung durch Peptidbindung Disulfidbrücken → Aminogruppe links & Carboxylgruppe rechts Tertiär: räumliche Struktur einer ganzen Peptidkette → unordentliche Struktur denn es können a-Helix, ß-Faltblatt oder auch ungeordnete Bereiche vorliegen → Van-der-Waals-Bindung < Wasserstoffbrückenbindung <Ionenbindung < Disulfidbrücken → ß-Faltblatt-Struktur: intermolekulare WBB (zwischen den Teilchen) Aminsäurereste zeigen abwechselnd nach unten und oben nicht faltbar durch kristalline Struktur → Fibrilläre Strukturen: lang gestreckte Proteinmoleküle → Globuläre Strukture: kugelige Proteinmoleküle Sekundär: räumliche Anordnung einzelner Abschnitte eines Peptids → entstehen durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen nahe beiananderliegende Peptidbindungen → a-Helix-Struktur: intramolekulare WBB (innerhalb einzelner Teilchen) eine Umdrehung entspricht 3,6 Aminosäuren (rechtshängig) Aminosäurereste zeigen nach außen Quartär: räumliche Struktur des gesamten Makromoleküls → Van-der-Waals-Bindung < Wasserstoffbrückenbindung <Ionenbindung < Disulfidbrücken Faserproteine: Kollagen, Keratin → Globuläre Proteine: Hämaglobin, Myoglobin a-Helix: Wasserstoff- brücke Kohlenstoffatom O Wasserstoffatom Sauerstoffatom Stickstoffatom Organischer Rest (Seitenkette) B-Faltblatt: Gly-Ile-Val-Glu-Gln) Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn) Disulfidbrücke- Phe-Val-Asn-Gln C-terminales Ende N-terminales Ende His -N-terminales Ende Wasserstoffbrücke -C-terminales Ende Bindungen: Cys-S-S-Cys Ala-Ser Val Gln y Gly-ser-His-Lei CH3 Val-CH CH 3 Ala-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Gly Cys-CH₂-S-S-CH₂-Cys Disulfidbindung -(CH₂)₂- Glu Ala Asp-CH₂-COO ungeordnete Bereiche (sehr amorph) Lys-Pro-Thr-Tyr-Phe-Ph / CH3-CH₂ Van-der-Waals-Kräfte CH3 H N-H OI------H-N Wasserstoffbrücken H + CH-Ile lonenbindung Glu C-CH₂ Phe Asn H₂N-(CH₂) 4-Lys