Aminosäuren und Proteine

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Eigenschaften. Proteinogene a-Aminosäuren: Es gibt 22 proteinogene Aminosäuren die als Bausteine der Proteine in Lebewesen vorkommen. Die unterschiedliche Struktur der Seitenkette beeinflusst die Eigenschaften der Aminosäure und deshalb werden sie in vier Gruppen eingeteilt: Neutrale Aminosäuren mit unpolarem Rest: Seitenkette besteht nur aus C,H Hydrophob →nicht wasserlöslich Neutrale Aminosäuren mit polarem Rest: Seitenkette besteht aus C,H,S,N,O,Se Hydrophil → wasserlöslich Saure Aminosäuren: weitere Carboxylgruppe (COOH) Basische Aminosäuren: weitere Aminogruppe (NH₂) COOH H₂N-C-H H Glycin Gly COOH H₂N-C-H CH₂ H,C-C- CH₂ I H Leucin Leu COOH H-N-H Prolin Pro COOH H₂N-C-H i CH₂-OH Serin Ser COOH H₂N-C-H H-C-OH CH₂ Threonin Thr COOH H₂N-C-H I CH₂ H Tryptophan Trp Unpolare Aminosäuren COOH H₂N-C-H I CH₂ Alanin Ala COOH H₂N-C-H H₂C-C-CH₂ H CH3 Isoleucin lle COOH H₂N-C-H I Methionin Met Polare Aminosäuren CH₂-CH₂-S-CH₂3 COOH H₂N-C-H I CH₂-SH Cystein Cys COOH H₂N-C-H I CH,C-NH, O Asparagin Asn COOH H₂N-C-H CH₂ OH Tyrosin Tyr COOH ī H₂N-C-H I H₂C-C-CH₂ I H Valin Val COOH I H₂N-C-H 1 CH₂ Phenylalanin Phe COOH H₂N-C-H T CH₂-SeH Selenocystein Sec COOH H₂N-C-H CH,CH,CNH, O Glutamin Gin essenzielle Aminosäuren Saure Aminosäuren H₂N-C-H I Asparaginsäure Asp H₂N-C-H I COOH H₂N-C-H I Glutaminsäure Glu Basische Aminosäuren Lysin Lys COOH COOH H₂N-C-H I CH,—CH, CH,CH,—NH, CH₂-COOH Arginin Arg COOH COOH H₂N-C-H CH₂ CH,—CH,—CH,−NH–C=NH Histidin His CH₂-CH₂-COOH COOH H₂N-C-H 1 NH₂ CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-N Pyrrolysin Pyl CH₂ Titrationskurve Aminosäure: Glycin pH 11- 10- 9- 8- 7- 6- 5- 4- 3- 2- 1 0 VNaOH 1. am Anfang liegen mehr Kation (positiv geladene Ionen) vor → Glycin 100% COOH H₂N-C-H T H 2. beim zweiten Punkt liegen Kationen und Zwitterionen 50%/50% vor → Pufferwirkung sehr stark COOH COO H₂N-C-H H IEP 3 COO™ I H₂N-C-H T H 3. beim dritten Punkt liegen 100% Zwitterionen vor → Isoelektrischer Punkt H₂N-C-H H H₁N-C-H T H 4. beim vierten Punkt liegen Anionen und Zwitterionen 50%/50% vor → Pufferwirkung sehr stark COO COO H₂N-C-H T H H₂N-C-H T H 5. beim fünften Punkt liegen mehr Anionen (negativ geladene Ionen) vor COO Peptidbindung: Bei der Reaktion von zwei Aminosäuremolekülen verbinden sich diese unter Abspaltung eines Wassermoleküls (Kondensation) zu einem Dipeptid. Aus der Aminogruppe des einen Moleküls und der Carboxylgruppe des anderen Moleküls bildet sich die Peptidbindung -CO-NH-. Innerhalb des Peptidmoleküls unterscheidet man das N-terminale Ende, das C-terminale Ende und die Peptidbindung. Während die Peptidbindung sehr stabil ist, können die anderen beiden Enden des Dipeptidmoleküls mit anderen Aminosäuremolekülen zu langen Molekülketten weiterreagieren. Diese unterteilt man nach der Anzahl der Aminosäurereste der Peptidkette in Oligopeptide (2 bis 9), Polypeptide (10 bis 100) und Proteine (mehr als 100). H I IN-C-C H CH3 Q-H H Alanin H ŌI 11 + H C-NI 1 H T H Mesomere Grenzformeln: C-C ĭo H Glycin "1 OI HR O-H Kondensation N-terminales. Ende H H Ca H' Innerhalb der Peptidbindung lässt sich feststellen, dass das Sauerstoffatom eine wesentlich höhere Elektronegativität (3,5) besitzt als das Kohlenstoffatom (2,5). Dadurch zieht es das gemeinsame Elektronenpaar an sich. Da der Kohlenstoff auf vier Bindungen angewiesen ist, entzieht er das freie Elektronenpaar des benachbarten Stickstoffatoms. Somit entsteht für eine gewisse Zeit zwischen dem Kohlenstoff- und dem Stickstoffatom eine Doppelbindung. Da dadurch der Zustand zwischen diese beiden Bindungsverhältnissen stets wechselt und keine konstante und stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer sogenannten mesomeren Grenzstruktur. Peptid- bindung H I O || H ŌI // -C C-N -C- C CH3 Н H Alanynglycin C-terminales Ende O-H Durch diesen Umstand ergibt sich eine Konsequenz für die Peptidbindung: Das Molekül ist an der Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom und dem Stickstoffatom nicht beliebig drehbar, was bei einer Einfachbindung der Fall wäre. Grundsätzlich lässt sich auch sagen, dass ein mesomeres Molekül umso stabiler ist, umso mehr mesomere Grenzstrukturen es besitzt. Deshalb kann die Peptidbindung als eine relativ stabile Bindung angesehen werden. + 1.0(3,5) hat höhere Elektronegativität als C(2,5) 2.0 nimmt Elektronenpaar weg 3.C braucht vier Bindungen 4.Doppelbindung zwischen C und N H H Wasser Hydrolyse: Da die Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion entsteht kann man sie auch durch ihre Umkehrung, die Hydrolyse wieder aufspalten. Die Hydrolyse bezeichnet die Spaltung einer chemischen Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser. Dabei bestehen mehrere Möglichkeiten, diese Hydrolysereaktion zu beschleunigen: 1.Anwendung einer Säure- oder Basekatalyse, wodurch die Bindung reaktionsfreudiger wird. 2.Erhöhung der Temperatur. T O CH3 ŌI IN-C-C-N-C-C H' CH3 H H O-H H Nichtpolarisiertes Licht H₂N- H3C Optische Aktivität: Manche Stoffe, die man auch als optisch aktive Substanzen bezeichnet, können polarisiertes Licht drehen. Des weiteren besitzen optisch aktive Substanzen einen asymmetrischen Aufbau, weswegen man sie auch chiral nennt (4 versch. Substituenten). Diese Eigenschaft kann mithilfe eines Polarimeters gemessen werden und COOH das Ergebnis dieser Messung wird Drehwert (a) genannt. Mithilfe dieses Drehwerts kann der spezifische Drehwinkel einen Stoffes bestimmt werden, welcher bei der Stoffanalyse hilft. Denn von jedem chiralen Molekül gibt es zwei Varianten, welche sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten und sich anhand des Drehwinkels unterscheiden lassen. Dabei dreht eines der Isomere das Licht immer nach rechts, das andere immer nach links. Verbindungen, die eine nach rechts weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (+) vor den Namen und Verbindungen die eine nach links weisende Drehrichtung besitzen erhalten zur Kennzeichnung ein (-) vor den Namen gestellt. Zwischen der Drehrichtung und der Zuordnung der Enantiomere zur D- oder L- Konfiguration besteht kein Zusammenhang. Der Drehwinkel a ist von der Massenkonzentration ß der Lösung, der Länge 1 der Messzelle sowie der Wellenlänge des verwendeten Lichts abhängig. Enantiomere drehen die Ebene des polarisierten Lichts um den gleichen Betrag in die entgegengesetzte Richtung. Deshalb zeigt ein 1:1 Gemisch zweier Enantiomere keine optische Aktivität, da sich die Drehwinkel gegenseitig aufheben. rechtsdrehend + Hydrolyse +H₂O Polarisator Polarisiertes Licht COOH Messzelle mit optisch aktiver Substanz Do Analysator -NH₂ CH3 linksdrehend - H H ŌI T 11 I IN-C-C H Blickfeld dunkel H H OI // T IN-C-C CH3 O-H H CH3 O-H + Drehwinkel. Blickfeld wird durch Drehung dunkel. Proteinstruktur: Primär: Aminosäuresequenz der Peptidkette → Art, Anzahl und Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren Verknüpfung durch Peptidbindung → Disulfidbrücken Aminogruppe links & Carboxylgruppe rechts Sekundär: räumliche Anordnung einzelner Abschnitte eines Peptids → entstehen durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen nahe Tertiär: räumliche Struktur einer ganzen Peptidkette → unordentliche Struktur denn es können a-Helix, B-Faltblatt oder auch ungeordnete Bereiche vorliegen beiananderliegende Peptidbindungen → a-Helix-Struktur: intramolekulare WBB (innerhalb einzelner Teilchen) eine Umdrehung entspricht 3,6 Aminosäuren (rechtshängig) Aminosäurereste zeigen nach außen → B-Faltblatt-Struktur: intermolekulare WBB (zwischen den Teilchen) Aminsäurereste zeigen abwechselnd nach unten und oben nicht faltbar durch kristalline Struktur → Van-der-Waals-Bindung < Wasserstoffbrückenbindung <Ionenbindung < Disulfidbrücken → Fibrilläre Strukturen: lang gestreckte Proteinmoleküle → Globuläre Strukture: kugelige Proteinmoleküle Quartär: räumliche Struktur des gesamten Makromoleküls → Van-der-Waals-Bindung < Wasserstoffbrückenbindung <Ionenbindung <Disulfidbrücken → Faserproteine: Kollagen, Keratin → Globuläre Proteine: Hämaglobin, Myoglobin a-Helix: Wasserstoff- brücke Kohlenstoffatom O Wasserstoffatom Sauerstoffatom Stickstoffatom Organischer Rest (Seitenkette) Gly-lle-Val-Glu-Gin Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn Disulfidbrücke- Phe-Val-Asn-Gln B-Faltblatt: C-terminales Ende- N-terminales Ende- -N-terminales Ende Wasserstoffbrücke C-terminales Ende Bindungen: /Cyst-s-S-Cys! Gln CH3 Val-CH Cys-CH₂-S-S-CH₂-Cys Disulfidbindung -(CH₂)₂-C Lys-Pro-Thr-Tyr-Phe ungeordnete Bereiche (sehr amorph) Asp-CH₂-COO H -Val-Cys-Gly CH3 CH3-CH₂ Van-der-Waals-Kräfte CH3 CH-Ile N-HIO OH-N Wasserstoffbrücken H lonenbindung C-CH₂- Asn H₂N-(CH₂)4-Lys