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Proteine, Aminosäuren, Denaturierung
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Luchinchi
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11/12/13
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Peptidbindung, proteine und Struktur, Aminosäuren und Zwitterionen, Denaturierung
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H Peptid bindung Gly H H 1 NN-C 1 14 R₂ R3 R7 H اور cò-HỈ Sekundärstruktur W-Terminal 1 1 H H Kondensation -Dentsteht Wasser Proteine sind aus den 20 natürlichen aufgebaut, 8 eset elle 18 C-N 11 N 11 R2 H R₁0 H R₂ OH R4 S-CAN TC- H H x-Helix Proteine RUTI W c-c Struktur der Proteine Primarstruktur Sequenz der Aminosäuren bestimmt die Eigenschaft eines Proteins - Aminosäure Sequenz, AS-Sequenz (R1) H H S P Ala (R5) H → (R9) CH3 1 O CO-H R₁ faltblattstrucktor und vorkommen 10-0 - Hydrolyse -H₂0A N-Terminale ENDE H HINW e-Terminal - Zick - Zack-Korformation |N-Terminal -Bilden Aminosäuren 4 H 1 N-C + ·Ñ-c 10 Peptidbindung 4 1 4 H Dipeptid vorkommenden & -Aminosäuren. 1 Die regelmäßige, räumliche Anordnung von Peptidketten. die durch Wasserstoffbrücken innerhalb einer oder zwischen mehreren Ketten zustande kommt. Schraubenartige anordnung -Bilden Aminosäuren mit Großen Reste - Reste zeigen nach außen. - Unterbrechung der Helix z. B. durch Prolin 2 Lokann keine Was erstoffbrückenbildung ausbilden andere Helicale Formen nicht so stabil -C-C 19 mit kleinen Resten - Reste liegen Oberhalb oder unterhalb der Zick - Zack Ebene. Helix können in -Peptid bindung erheblich kürzer -Peptidbindung ist planar gebaut CNC CNC Hi Н В И H 1 1 CH3 antiparallele Fallblattstruktur Di 18 C- c-Terminale EMDE O-H eine Peptidkette 1 -N-Terminal C- Terminal organische Verbindungen Carboxylgruppe + Aminogruppe H WH C - A COOH Glycin (Gly) Aminosäuren NA 3 IEP= Iso elektrischer Punkt Verhalten gegenüber Sächen & Basen + + H ₂ O` H H 1 NH - C - COOH CH₂ Alanin (Ala) 1 c- coo 1 H 4 PH-Wert wo Aminosäure als Zwitterion vorliegt - besitzen Ampholy charakter Puffereigenschaften Gruppen der Aminosäuren Unpolar H 1 NH, C- COO 1 4 Zwitterion Polar H 1 NH-C- COOH CH₂ SH Cystein (Cys) H₂O +OH H₂O + OH H₂O A +H₂O H H₂0 Säure 0 CH₂ C-COOH Aminosäuren sind zwitterionen. 4 hohe Schmelztemperaturen. LD werden oft vor erreichen des Schmelzpunktes Zersetzt + In Kristallen und in Lösungen Liegen Aminosäuren als Zwiterionen vor. NAS en COOH Asparaginsacre (Asp) HTC-H с Kation COOH NH, C cao соб 1 it Anion Base H NHIC COO (CH₂) 4 1 NH₂ Lysin (Lys) * LD Hydrophob 45 besitzt Heteroatom außer Glycin im Rest (alles außer C₁H) * = esentielle Aminosäuren, können nicht im Körper synthetisiert werden. PH-Wert PH-Wert 4 Tertiärstruktur Proteine Bilden bei gleicher Primärstruktur immer die gleiche Charakteristische Teilchengestaltung. Bindungen zwischen Reste ▷ Stabilisierung Bildung Tertiarstruktur : - Disulfidbindungen (Atombindung, Elektronenpaarbindung) + S-S -zwei...
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Cys - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen polaren Resten ·lonenbindungen → Anziehung zwischen Coo-- Gruppe and NH. "- Gruppe von Sache und basische Van-der-Waals Bindungen → unpolare Reste Pénaturierung: - Tertiarstruktur wird zerstört -Bei Enzym-Proteine geht Biologische Aktivität meist Verloren -Viele Denaturierung inneversibel • - S → zwei α-, zwei ß - ketten. 1 Denaturierung vom Doncturierung kann Denaturiert werden durch: •Säure, Base lonenverbindung hängen •Reduktionsmittel Disulfidbrücken werden gespaltet. • Harnstoff •Ethanol, Schwermetalle, Wärme Quartörstruktur Mehrere Peptidketten Lagern sich zusammen zu einem funktionsfähigen Protein 2.B Hämoglobin S PH-Wert ab → Wasserstoffbrückerbindungen werden aufgehelt + In den Hängruppen sind Eisen I ionen angelagent → erst Funktionsfähig, wenn sich die ketten aneinander bagern Renaturierung (
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Cys - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen polaren Resten ·lonenbindungen → Anziehung zwischen Coo-- Gruppe and NH. "- Gruppe von Sache und basische Van-der-Waals Bindungen → unpolare Reste Pénaturierung: - Tertiarstruktur wird zerstört -Bei Enzym-Proteine geht Biologische Aktivität meist Verloren -Viele Denaturierung inneversibel • - S → zwei α-, zwei ß - ketten. 1 Denaturierung vom Doncturierung kann Denaturiert werden durch: •Säure, Base lonenverbindung hängen •Reduktionsmittel Disulfidbrücken werden gespaltet. • Harnstoff •Ethanol, Schwermetalle, Wärme Quartörstruktur Mehrere Peptidketten Lagern sich zusammen zu einem funktionsfähigen Protein 2.B Hämoglobin S PH-Wert ab → Wasserstoffbrückerbindungen werden aufgehelt + In den Hängruppen sind Eisen I ionen angelagent → erst Funktionsfähig, wenn sich die ketten aneinander bagern Renaturierung (