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Biologie /
Abitur Lernzettel: Dissimilation & Assimilation
Marisa🌈
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Lernzettel
- Lernzettel zu dem Thema „Stoffwechsel“ - Abitur Niedersachsen 2022 → Enzymatik → Zellatmung (Dissimilation) → Fotosynthese (Assimilation)
Biologie LK - Abitur 2022 Lernzettel 1. Zellbiologie 1.1. Aufbau von Zellen Zellmembran Endoplas- matisches Reticulum (ER) mit Ribosomen Mitochondrien Lysosomen Chloroplasten Tierische Zelle: Zellkern mit Nucleolus Golgi-Apparat (Dictyosomen) 339 Cytoplasma K Pflanzliche Zelle: Vakuole 3533 Cytoplasma Zellkern mit Nucleolus Golgi- Apparat Cytoskelett Chromoplast Endoplas- matisches Reticulum (ER) mit Ribosomen Mitochondrien Zellwand mit Plasmalemma 2. Stoffwechsel 2.1. Enzyme Struktur und Funktion: 1: Substrat 2: Enzym 3: Aktives Zentrum 4: 5: Produkt Enzym-Substrat-Komplex A: Das Substrat (Schlüssel) bindet am aktiven Zentrum des Enzyms (Schloss) → Das Substrat muss eine zum Enzym passende Form haben (Enzyme sind Substratspezifisch) → Das aktive Zentrum lässt nur ganz bestimmte chemische Reaktionen zu (Enzyme sind reaktionsspezifisch) B: Es hat sich nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet C: Das Substrat wird im Enzym-Substrat-Komplex gestalten → Produkt entsteht (z.B. Glucose) Beeinflussung der Enzymaktivität: E₁: Reaktionsverlauf ohne Enzym E2: Reaktionsverlauf mit Enzym → Enzym senkt Aktivierungsernergie herab Enzyme sind Proteine, die die Aktivierungsenergie erniedrigen, wodurch Reaktionen ermöglicht werden, die sonst langsam/gar nicht ablaufen würden Enzyme gehen aus der Reaktion unverändert hervor → (Bio-) Katalysatoren (sie beschleunigen) E₁ A E₂ Substrat Energie Reaktionsverlauf E₂ Produkte Beeinflussung durch Temperatur: Mit steigender Temperatur wächst die Teilchenbewegung → Zusammentreffen von Enzym und Substrat wird begünstigt (Enzymaktivität steigt) Bei einer Erhöhung um 10°C verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit (RGT-Regel) ● → Ab einer bestimmten Temperatur führt beine weitere Erhöhung zur Zerstörung des Enzyms (Denaturierung) Beeinflussung durch pH-Wert: Enzymaktivität EnzymStabilität pH-Minimum, pH-Optimum, pH-Maximum Die meisten Enzyme haben Optimum bei pH-Wert von 7 → Abweichung von diesem Optimum beeinflusst stabilisierenden Wechselwirkungen innerhalb des Proteinmoleküls → Zu niedriger pH-Wert führt zu Denaturierung Enzymaktivität pH-Bereich vollständiger Enzymaktivität I pH-Bereich pH-Bereich reversibler (umkehrbar) Zunehmender Inaktivierung Inaktivierung ! Reaktions- geschwindigkeit 5 7 8 Temperatur irreversibler (nicht-umkehrbar) PH-Wert 10 Reaktionsgeschwindigkeit (RG) & Hemmung der Enzymaktivität: ● Die RG v einer enzymkatalysierten Reaktion wird gegen die Substratkonzentration aufgetragen •...
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Bei niedriger Substratkonzentration (1) sind noch zahlreiche Enzym-Moleküle frei → Geschwindigkeit ist entsprechend hoch • Mit steigender Substratkonzentration (2) nimmt die Zahl der gebundenen Enzym- Moleküle zu →→→ bis alle Enzyme belegt sind (3) • Eine weitere Erhöhung bewirkt keine Steigerung der Geschwindigkeit • Die Enzymaktivität wird durch Hemmstoffe/Inhibitoren reguliert (Kompetitiv/ Allosterisch) • Binden kompetitive/allosterische Hemmstoffe dauerhaft an Enzyme → irreversible Hemmung (nicht rückgängig) Reaktionsgeschwindigkeit v (verlauf einer ungehemmten Enzymreaktion) (kompetitiv gehemmte Enzymreaktion) Substratkonzentration s Callosterisch gehemmte Enzymreaktion)
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Lernzettel
- Lernzettel zu dem Thema „Stoffwechsel“ - Abitur Niedersachsen 2022 → Enzymatik → Zellatmung (Dissimilation) → Fotosynthese (Assimilation)
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Biologie LK - Abitur 2022 Lernzettel 1. Zellbiologie 1.1. Aufbau von Zellen Zellmembran Endoplas- matisches Reticulum (ER) mit Ribosomen Mitochondrien Lysosomen Chloroplasten Tierische Zelle: Zellkern mit Nucleolus Golgi-Apparat (Dictyosomen) 339 Cytoplasma K Pflanzliche Zelle: Vakuole 3533 Cytoplasma Zellkern mit Nucleolus Golgi- Apparat Cytoskelett Chromoplast Endoplas- matisches Reticulum (ER) mit Ribosomen Mitochondrien Zellwand mit Plasmalemma 2. Stoffwechsel 2.1. Enzyme Struktur und Funktion: 1: Substrat 2: Enzym 3: Aktives Zentrum 4: 5: Produkt Enzym-Substrat-Komplex A: Das Substrat (Schlüssel) bindet am aktiven Zentrum des Enzyms (Schloss) → Das Substrat muss eine zum Enzym passende Form haben (Enzyme sind Substratspezifisch) → Das aktive Zentrum lässt nur ganz bestimmte chemische Reaktionen zu (Enzyme sind reaktionsspezifisch) B: Es hat sich nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet C: Das Substrat wird im Enzym-Substrat-Komplex gestalten → Produkt entsteht (z.B. Glucose) Beeinflussung der Enzymaktivität: E₁: Reaktionsverlauf ohne Enzym E2: Reaktionsverlauf mit Enzym → Enzym senkt Aktivierungsernergie herab Enzyme sind Proteine, die die Aktivierungsenergie erniedrigen, wodurch Reaktionen ermöglicht werden, die sonst langsam/gar nicht ablaufen würden Enzyme gehen aus der Reaktion unverändert hervor → (Bio-) Katalysatoren (sie beschleunigen) E₁ A E₂ Substrat Energie Reaktionsverlauf E₂ Produkte Beeinflussung durch Temperatur: Mit steigender Temperatur wächst die Teilchenbewegung → Zusammentreffen von Enzym und Substrat wird begünstigt (Enzymaktivität steigt) Bei einer Erhöhung um 10°C verdoppelt bis verdreifacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit (RGT-Regel) ● → Ab einer bestimmten Temperatur führt beine weitere Erhöhung zur Zerstörung des Enzyms (Denaturierung) Beeinflussung durch pH-Wert: Enzymaktivität EnzymStabilität pH-Minimum, pH-Optimum, pH-Maximum Die meisten Enzyme haben Optimum bei pH-Wert von 7 → Abweichung von diesem Optimum beeinflusst stabilisierenden Wechselwirkungen innerhalb des Proteinmoleküls → Zu niedriger pH-Wert führt zu Denaturierung Enzymaktivität pH-Bereich vollständiger Enzymaktivität I pH-Bereich pH-Bereich reversibler (umkehrbar) Zunehmender Inaktivierung Inaktivierung ! Reaktions- geschwindigkeit 5 7 8 Temperatur irreversibler (nicht-umkehrbar) PH-Wert 10 Reaktionsgeschwindigkeit (RG) & Hemmung der Enzymaktivität: ● Die RG v einer enzymkatalysierten Reaktion wird gegen die Substratkonzentration aufgetragen •...
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Bei niedriger Substratkonzentration (1) sind noch zahlreiche Enzym-Moleküle frei → Geschwindigkeit ist entsprechend hoch • Mit steigender Substratkonzentration (2) nimmt die Zahl der gebundenen Enzym- Moleküle zu →→→ bis alle Enzyme belegt sind (3) • Eine weitere Erhöhung bewirkt keine Steigerung der Geschwindigkeit • Die Enzymaktivität wird durch Hemmstoffe/Inhibitoren reguliert (Kompetitiv/ Allosterisch) • Binden kompetitive/allosterische Hemmstoffe dauerhaft an Enzyme → irreversible Hemmung (nicht rückgängig) Reaktionsgeschwindigkeit v (verlauf einer ungehemmten Enzymreaktion) (kompetitiv gehemmte Enzymreaktion) Substratkonzentration s Callosterisch gehemmte Enzymreaktion)