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Hemmung von Enzymen

Hemmung von Enzymen

 KESNIUS VON ENZY DEAKTIONEN
K
irreversibel
→ nicht rückgängig
→ Hemmstoff fest am aktiven zentrum
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Enzymhemmung
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kompetitiv
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Kim

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KESNIUS VON ENZY DEAKTIONEN K irreversibel → nicht rückgängig → Hemmstoff fest am aktiven zentrum S Enzymhemmung I kompetitiv : kompetitiver Inhibitor (Hemmstoff) ähnliche Struktur wie Substrat · Hemmstoff & Substrat konkurrieren um aktives zentrum ↳ Enzym kann unterschied noch erkennen Inhibitor bildet kein Produkt .. reversibel. (rückgängig) → höhere Substratkonzentration kann Hemmung aufheben (substrat verdrängt inhibitor) E reversibel → rückgängig → Hemmstoff nicht fest nicht kompetitiv/ allosterisch ALLOSTERISCHE HEMMUNG Inhibitor bindet nicht ans aktive zentrum → bindet im allosterischem Zentrum 1 unkompetitiv keine Konkurrenz zwischen Inhibitor & Substrat durch Verbindung Inhibitor & allosterisches Zentrum wird Form des aktiven zentrum geändert → Substrat kann erschwert / gar nicht mehr binden · reversibel (Hemmstoff löst vom allosterischem Zentrum → aktive Zentrum erlangt Ursprungsform) E S * UNKOMPETITIVE HEMMUNG ähnlich nicht kompetitive Hemmung → hier bindet Hemmstoff aber erst an Enzym - Substrat - Komplex ● ↳ Substrat wird ausgehebelt, da aktives Zentrum sich verändert reversibel (verringerung Substratkonzentration ⇒ weniger Komplexe) M :Inhibitor bindet am aktiven Zentrum : Substrat & Inhibitor müssen keine ähnliche Struktur besitzen (inhibitor braucht nur passende Größe). ↳ unspezifische Inhibitoren : Konkurrenz Inhibitor & Substrat um aktives Zentrum. : Inhibitor bildet Bindung zum a.z. aus dauerhaft verbunden. → Enzym kann Funktion nicht mehr ausüben (nutzlos) 2.8. Bleivergiftung

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